Polipeptidi su proteini koji imaju povećan stepen kondenzacije. Široko su rasprostranjeni među organizmima biljnog i životinjskog porijekla. Odnosno, ovdje govorimo o komponentama koje su obavezne. Oni su izuzetno raznoliki i ne postoji jasna granica između takvih supstanci i običnih proteina. Ako govorimo o raznolikosti takvih supstanci, onda treba napomenuti da kada se formiraju, u ovaj proces je uključeno najmanje 20 aminokiselina protenogenog tipa, a ako govorimo o broju izomera, onda oni mogu biti beskonačno.
Zato molekule proteinskog tipa imaju toliko mogućnosti koje su praktički neograničene kada je u pitanju njihova multifunkcionalnost. Dakle, razumljivo je zašto se proteini nazivaju glavnim od svega života koji postoji na Zemlji. Proteini se također nazivaju jednom od najsloženijih supstanci koje je priroda ikada stvorila, a također su vrlo jedinstveni. Baš kao i proteini, proteini doprinose aktivnom razvoju živih organizama.
Govoreći što je moguće konkretnije, govorimo o supstancama koje su biopolimeri na bazi aminokiselina koje sadrže najmanje stotine ostataka tipa aminokiselina. Štoviše, ovdje postoji i podjela - postoje tvari koje pripadaju grupi niske molekularne težine, one uključuju samo nekoliko desetina aminokiselinskih ostataka, postoje i tvari koje pripadaju visokomolekularnim grupama, sadrže mnogo više takvih ostataka . Polipeptid je supstanca koja je zaista veoma raznolika po svojoj strukturi i organizaciji.
Grupe polipeptida
Sve ove tvari uvjetno su podijeljene u dvije grupe, s takvom podjelom uzimaju se u obzir karakteristike njihove strukture, koje imaju direktan utjecaj na njihovu funkcionalnost:
- Prva grupa uključuje tvari koje se razlikuju po tipičnoj strukturi proteina, to jest, to uključuje lanac linearnog tipa i direktno aminokiseline. Ima ih u svim živim organizmima, a ovdje su od najvećeg interesa tvari sa pojačanom aktivnošću hormonskog tipa.
- Što se tiče druge grupe, evo onih jedinjenja čija struktura nema najtipičnije karakteristike za proteine.
Šta je polipeptidni lanac
Polipeptidni lanac je proteinska struktura koja uključuje aminokiseline, od kojih sve imaju jaku vezu sa spojevima peptidnog tipa. Ako govorimo o primarnoj strukturi, onda govorimo o najjednostavnijem nivou strukture molekula proteinskog tipa. Ovaj organizacioni oblik karakteriše povećana stabilnost.
Kada se u stanicama počnu stvarati peptidne veze, prije svega se aktivira grupa karboksilnog tipa jedne aminokiseline, a tek onda počinje aktivna veza s drugom sličnom grupom. Odnosno, polipeptidne lance karakteriziraju fragmenti takvih veza koji se stalno izmjenjuju. Postoji niz specifičnih faktora koji imaju značajan uticaj na oblik strukture primarnog tipa, ali njihov uticaj nije ograničen samo na to. Postoji aktivan uticaj na one organizacije takvog lanca koje imaju najviši nivo.
Ako govorimo o karakteristikama takvog organizacijskog oblika, onda su one sljedeće:
- postoji redovna izmjena struktura koje pripadaju krutom tipu;
- postoje sekcije koje imaju relativnu pokretljivost, imaju mogućnost rotacije oko veza. To su karakteristike ove vrste koje utiču na to kako se polipeptidni lanac uklapa u prostor. Štaviše, različiti organizacioni momenti mogu se odvijati sa peptidnim lancima pod uticajem mnogih faktora. Može doći do odvajanja jedne od struktura, kada se peptidi formiraju u posebnu grupu i odvoje se od jednog lanca.
Struktura proteina sekundarnog tipa
Ovdje je riječ o varijanti savijanja lanca na način da se organizira uređena struktura, što postaje moguće zbog vodikovih veza između grupa peptida jednog lanca sa istim grupama drugog lanca. Ako uzmemo u obzir konfiguraciju takve strukture, onda to može biti:
- Spiralni tip, ovo ime je nastalo zbog svog osebujnog oblika.
- Slojevito presavijeni tip.
Ako govorimo o spiralnoj grupi, onda je to takva proteinska struktura koja se formira u obliku spirale, koja se formira bez nadilaženja jednog lanca polipeptidnog tipa. Ako govorimo o izgledu, onda je na mnogo načina sličan uobičajenoj električnoj spirali, koja se nalazi u pločici koja radi na struju.
Što se tiče slojevite presavijene strukture, ovdje se lanac odlikuje savijenom konfiguracijom, njegovo formiranje se vrši na temelju veza vodoničnog tipa, a ovdje je sve ograničeno na granice jednog dijela određenog lanca.
Peptidna veza nastaje reakcijom amino grupe jedne amino kiseline i karboksilne grupe druge uz oslobađanje molekula vode:
CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Aminokiseline povezane peptidnom vezom formiraju polipeptidni lanac. Peptidna veza ima planarnu strukturu: atomi C, O i N su u sp 2 hibridizaciji; atom N ima p-orbitalu sa usamljenim parom elektrona; formira se p-p-konjugovani sistem, što dovodi do skraćivanja C-N veze (0,132 nm) i ograničenja rotacije (barijera rotacije je ~63 kJ/mol). Peptidna veza ima pretežno trans-konfiguracija u odnosu na ravan peptidne veze. Slična struktura peptidne veze utiče na formiranje sekundarne i tercijarne strukture proteina. Peptidna veza- kruti, kovalentni, genetski determinisani. U strukturnim formulama ona je prikazana kao jednostruka veza, ali zapravo ova veza između ugljika i dušika ima karakter djelomično dvostruke veze:
To je zbog različite elektronegativnosti atoma C, N i O. Rotacija oko peptidne veze je nemoguća, sva četiri atoma leže u istoj ravni, tj. komplanarno. Rotacija drugih veza oko polipeptidne kičme je prilično slobodna.
Primarnu strukturu otkrio je profesor Kazanskog univerziteta A.Ya. Danilevsky 1989. Godine 1913. E. Fisher je sintetizovao prve peptide. Aminokiselinska sekvenca za svaki protein je jedinstvena i genetski fiksirana.
Tripeptid: glicilalanil lizin
Da bi se odredila primarna struktura zasebnog, hemijski homogenog polipeptidnog lanca, sastav aminokiselina se određuje hidrolizom: odnos svake od dvadeset aminokiselina u uzorku homogenog polipeptida. Zatim nastavite da odredite hemijsku prirodu terminalnih aminokiselina polipeptidnog lanca koji sadrži jednu slobodnu NH 2 grupu i jednu slobodnu COOH grupu.
Odrediti prirodu N-terminalna aminokiselina Predložen je niz metoda, posebno Sangerova metoda (F. Sanger je 1958. dobio Nobelovu nagradu za njen razvoj). Ova metoda se zasniva na reakciji arilacije polipeptida sa 2,4-dinitrofluorobenzenom. Rastvor polipeptida se tretira sa 2,4-dinitrofluorobenzenom, koji reaguje sa slobodnom α-amino grupom peptida. Nakon kisele hidrolize produkta reakcije, samo jedna aminokiselina je povezana s reagensom u obliku 2,4-dinitrofenilamino kiseline. Za razliku od drugih aminokiselina, ima žutu boju. Izoluje se iz hidrolizata i identifikuje hromatografijom.
Za utvrđivanje C-terminalna aminokiselinačesto se koriste enzimske metode. Tretman polipeptida karboksipeptidazom koja cijepa peptidnu vezu s kraja peptida koji sadrži slobodnu COOH grupu rezultira oslobađanjem C-terminalne aminokiseline, čija se priroda može identificirati hromatografijom. Postoje i druge metode za određivanje C-terminalne amino kiseline, posebno Akabori hemijska metoda zasnovana na polipeptidnoj hidrazinolizi.
Peptidna veza je kovalentna po svojoj hemijskoj prirodi i daje veliku snagu primarnoj strukturi proteinskog molekula. Budući da je ponavljajući element polipeptidnog lanca i ima specifične strukturne karakteristike, peptidna veza utiče ne samo na oblik primarne strukture, već i na više nivoe organizacije polipeptidnog lanca.
Veliki doprinos proučavanju strukture proteinskog molekula dali su L. Pauling i R. Corey. Skrećući pažnju na činjenicu da proteinska molekula ima najviše peptidnih veza, oni su prvi sproveli mukotrpna istraživanja difrakcije rendgenskih zraka ove veze. Proučavali smo dužine veza, uglove pod kojima se atomi nalaze, smjer rasporeda atoma u odnosu na vezu. Na osnovu istraživanja utvrđene su sljedeće glavne karakteristike peptidne veze.
1. Četiri atoma peptidne veze (C, O, N, H) i dva vezana
atomi a-ugljika leže u istoj ravni. R i H grupe atoma a-ugljika leže izvan ove ravni.
2. O i H atomi peptidne veze i dva atoma a-ugljika, kao i R-grupe, imaju trans orijentaciju u odnosu na peptidnu vezu.
3. Dužina C–N veze od 1,32 Å je srednja između dužine dvostruke kovalentne veze (1,21 Å) i jednostruke kovalentne veze (1,47 Å). Otuda slijedi da C–N veza ima djelomično nezasićeni karakter. Time se stvaraju preduslovi za sprovođenje tautomernih preuređivanja na mestu dvostruke veze sa formiranjem enolnog oblika, tj. peptidna veza može postojati u obliku keto-enola.
Rotacija oko –C=N– veze je teška, a svi atomi u peptidnoj grupi imaju planarnu trans konfiguraciju. Cis konfiguracija je energetski nepovoljnija i javlja se samo u nekim cikličkim peptidima. Svaki planarni peptidni fragment sadrži dvije veze za rotirajuće atome ugljika.
Postoji vrlo bliska veza između primarne strukture proteina i njegove funkcije u datom organizmu. Da bi protein obavljao svoju karakterističnu funkciju, potreban je potpuno specifičan niz aminokiselina u polipeptidnom lancu ovog proteina. Ova specifična sekvenca aminokiselina, kvalitativni i kvantitativni sastav je genetski fiksiran (DNK → RNK → protein). Svaki protein karakterizira određena sekvenca aminokiselina, zamjena najmanje jedne aminokiseline u proteinu dovodi ne samo do strukturnih preuređivanja, već i do promjena u fizičko-hemijskim svojstvima i biološkim funkcijama. Postojeća primarna struktura predodređuje sljedeće (sekundarne, tercijarne, kvartarne) strukture. Na primjer, eritrociti zdravih ljudi sadrže protein - hemoglobin s određenim nizom aminokiselina. Manji dio ljudi ima urođenu anomaliju u strukturi hemoglobina: njihovi eritrociti sadrže hemoglobin koji u jednom položaju umjesto glutaminske kiseline (nabijena, polarna) sadrži aminokiselinu valin (hidrofobna, nepolarna). Takav hemoglobin značajno se razlikuje po fizičko-hemijskim i biološkim svojstvima od normalnog. Pojava hidrofobne aminokiseline dovodi do pojave “ljepljivog” hidrofobnog kontakta (eritrociti se loše kreću u krvnim žilama), do promjene oblika eritrocita (od bikonkavnog do polumjesecastog), kao i do pogoršanja prijenosa kisika itd. Djeca rođena s ovom anomalijom umiru u ranom djetinjstvu od anemije srpastih stanica.
Sveobuhvatni dokazi u prilog tvrdnji da je biološka aktivnost određena sekvencom aminokiselina dobijeni su nakon vještačke sinteze enzima ribonukleaze (Merrifield). Sintetizovani polipeptid sa istom sekvencom aminokiselina kao prirodni enzim imao je istu enzimsku aktivnost.
Istraživanja posljednjih decenija su pokazala da je primarna struktura fiksirana genetski, tj. redoslijed aminokiselina u polipeptidnom lancu određen je genetskim kodom DNK i, zauzvrat, određuje sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteinskog molekula i njegovu opću konformaciju. Prvi protein čija je primarna struktura utvrđena bio je protein hormon inzulin (sadrži 51 aminokiselinu). To je 1953. godine uradio Frederick Sanger. Do danas je dešifrovana primarna struktura više od deset hiljada proteina, ali to je vrlo mali broj, s obzirom da u prirodi postoji oko 10 12 proteina. Kao rezultat slobodne rotacije, polipeptidni lanci su u stanju da se uvijaju (savijaju) u različite strukture.
sekundarna struktura. Sekundarna struktura proteinskog molekula shvata se kao način polaganja polipeptidnog lanca u svemiru. Sekundarna struktura proteinske molekule nastaje kao rezultat jedne ili druge vrste slobodne rotacije oko veza koje povezuju atome a-ugljika u polipeptidnom lancu.Kao rezultat ove slobodne rotacije, polipeptidni lanci su u stanju da se uvijaju (savijaju) u prostoru u različite strukture.
Tri glavne vrste strukture pronađene su u prirodnim polipeptidnim lancima:
- a-helix;
- β-struktura (presavijeni list);
- statistička zavrzlama.
Smatra se da je najvjerovatniji tip strukture globularnih proteina α-helix Uvijanje se događa u smjeru kazaljke na satu (desna spirala), što je zbog L-aminokiselinskog sastava prirodnih proteina. Pokretačka snaga u nastanku α-heliksa je sposobnost aminokiselina da formiraju vodonične veze. R-grupe aminokiselina su usmjerene prema van od centralne ose a-helices. >S=O i >N–N dipoli susednih peptidnih veza su optimalno orijentisani za dipolnu interakciju, što rezultira formiranjem ekstenzivnog sistema intramolekularnih kooperativnih vodoničnih veza koje stabilizuju a-heliks.
Visina spirale (jedan puni okret) 5,4Å uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka.
Slika 2 - Struktura i parametri a-heliksa proteina
Svaki protein karakteriše određeni stepen helikalizacije njegovog polipeptidnog lanca.
Spiralna struktura može biti poremećena zbog dva faktora:
1) u prisustvu prolinskog ostatka u lancu čija ciklična struktura uvodi kink u polipeptidni lanac - nema –NH 2 grupe, pa je formiranje vodonične veze unutar lanca nemoguće;
2) ako se u polipeptidnom lancu nalazi mnogo aminokiselinskih ostataka u nizu koji imaju pozitivan naboj (lizin, arginin) ili negativan naboj (glutaminska, asparaginska kiselina), u ovom slučaju dolazi do snažnog međusobnog odbijanja slično nabijenih grupa (-COO - ili -NH 3 +) značajno premašuje stabilizacijski efekat vodoničnih veza u a-helices.
Drugi tip konfiguracije polipeptidnog lanca koji se nalazi u kosi, svili, mišićima i drugim fibrilarnim proteinima naziva se β strukture ili presavijeni list. Struktura presavijenog lista je takođe stabilizovana vodoničnim vezama između istih dipola –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
identično usmjereni polipeptidni lanci ili antiparalelni,
koji su ojačani vodoničnim vezama između ovih lanaca. Takve strukture nazivaju se b-presavijeni listovi (slika 2).
Slika 3 - b-struktura polipeptidnih lanaca
a-Helix i presavijeni listovi su uređene strukture, imaju pravilan raspored aminokiselinskih ostataka u prostoru. Neki dijelovi polipeptidnog lanca nemaju nikakvu pravilnu periodičnu prostornu organizaciju, označavaju se kao nasumični ili statistička zavrzlama.
Sve ove strukture nastaju spontano i automatski zbog činjenice da dati polipeptid ima specifičnu sekvencu aminokiselina koja je genetski predodređena. a-helike i b-strukture određuju određenu sposobnost proteina da obavljaju specifične biološke funkcije. Dakle, a-helikalna struktura (a-keratin) je dobro prilagođena za formiranje vanjskih zaštitnih struktura - perja, kose, rogova, kopita. B-struktura doprinosi stvaranju fleksibilne i nerastezljive svile i paučine, a konformacija proteina kolagena osigurava visoku vlačnu čvrstoću potrebnu za tetive. Prisustvo samo a-heliksa ili b-struktura je tipično za filamentozne (fibrilarne) proteine. U sastavu globularnih (sferičnih) proteina, sadržaj a-heliksa i b-struktura i besstrukturnih regija uvelike varira. Na primjer: spiralizirani inzulin 60%, enzim ribonukleaza - 57%, lizozim proteina pilećeg jajeta - 40%.
Tercijarna struktura. Pod tercijarnom strukturom podrazumijeva se način polaganja polipeptidnog lanca u prostoru u određenom volumenu.
Tercijarna struktura proteina formirana je dodatnim savijanjem peptidnog lanca koji sadrži a-helix, b-strukture i nasumične regije zavojnice. Tercijarna struktura proteina formira se potpuno automatski, spontano i potpuno unaprijed određena primarnom strukturom i direktno je povezana s oblikom proteinske molekule, koji može biti različit: od sfernog do niti nalik. Oblik proteinske molekule karakterizira takav pokazatelj kao što je stupanj asimetrije (omjer duge i kratke ose). At fibrilar ili filamentozni proteini, stepen asimetrije je veći od 80. Kada je stepen asimetrije manji od 80, proteini se klasifikuju kao globularni. Većina njih ima stepen asimetrije od 3-5, tj. tercijarnu strukturu karakteriše prilično gusto pakovanje polipeptidnog lanca, približava se obliku lopte.
Tokom formiranja globularnih proteina, nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina grupišu se unutar proteinskog molekula, dok su polarni radikali orijentisani prema vodi. U nekom trenutku nastaje termodinamički najpovoljnija stabilna konformacija molekule, globule. U ovom obliku, proteinski molekul karakterizira minimalna slobodna energija. Na konformaciju rezultirajuće globule utiču faktori kao što su pH rastvora, jonska snaga rastvora, kao i interakcija proteinskih molekula sa drugim supstancama.
Glavna pokretačka snaga u nastanku trodimenzionalne strukture je interakcija radikala aminokiselina s molekulima vode.
fibrilarnih proteina. Prilikom formiranja tercijarne strukture, ne formiraju globule - njihovi polipeptidni lanci se ne savijaju, već ostaju izduženi u obliku linearnih lanaca, grupirajući se u vlakna vlakana.
Slika – Struktura kolagenog fibrila (fragmenta).
Nedavno su se pojavili dokazi da proces formiranja tercijarne strukture nije automatski, već je reguliran i kontroliran posebnim molekularnim mehanizmima. Ovaj proces uključuje specifične proteine - chaperone. Njihove glavne funkcije su sposobnost da spriječe stvaranje nespecifičnih (haotičnih) nasumičnih zavojnica iz polipeptidnog lanca, te da osiguraju njihovu isporuku (transport) do subcelularnih ciljeva, stvarajući uvjete za završetak savijanja proteinske molekule.
Stabilizacija tercijarne strukture je osigurana nekovalentnim interakcijama između atomskih grupa bočnih radikala.
Slika 4 – Tipovi veza koje stabilizuju tercijarnu strukturu proteina
a) elektrostatičke sile privlačnost između radikala koji nose suprotno nabijene jonske grupe (interakcije jona-jona), na primjer, negativno nabijenu karboksilnu grupu (- COO -) asparaginske kiseline i (NH 3 +) pozitivno nabijenu e-amino grupu lizinskog ostatka.
b) vodonične veze između funkcionalnih grupa bočnih radikala. Na primjer, između OH grupe tirozina i karboksilnog kisika asparaginske kiseline
u) hidrofobne interakcije zbog van der Waalsovih sila između nepolarnih radikala aminokiselina. (Na primjer, grupe
-CH 3 - alanin, valin, itd.
G) dipol-dipol interakcije
e) disulfidne veze(–S–S–) između cisteinskih ostataka. Ova veza je veoma jaka i nije prisutna u svim proteinima. Ova veza igra važnu ulogu u proteinskim supstancama žitarica i brašna, jer. utiče na kvalitet glutena, strukturna i mehanička svojstva tijesta i, shodno tome, na kvalitetu gotovog proizvoda - kruha itd.
Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: u određenim granicama moguća su reverzibilna kretanja dijelova peptidnog lanca u odnosu jedan na drugi uz kidanje malog broja slabih veza i stvaranje novih. Molekul, takoreći, diše, pulsira u svojim različitim dijelovima. Ove pulsacije ne remete osnovni konformacioni plan molekula, kao što toplotne vibracije atoma u kristalu ne menjaju strukturu kristala osim ako temperatura nije toliko visoka da dolazi do topljenja.
Tek nakon što proteinski molekul stekne prirodnu, nativnu tercijarnu strukturu, pokazuje svoju specifičnu funkcionalnu aktivnost: katalitičku, hormonalnu, antigensku, itd. U toku formiranja tercijarne strukture dolazi do formiranja aktivnih centara enzima, centara odgovornih za ugradnju proteina u multienzimski kompleks, centara odgovornih za samosastavljanje supramolekularnih struktura. Stoga, svaki uticaj (termički, fizički, mehanički, hemijski) koji dovede do uništenja ove prirodne konformacije proteina (prekidanje veza) je praćen delimičnim ili potpunim gubitkom njegovih bioloških svojstava od strane proteina.
Proučavanje kompletnih hemijskih struktura nekih proteina pokazalo je da se u njihovoj tercijarnoj strukturi otkrivaju zone gde su koncentrisani hidrofobni radikali aminokiselina, a polipeptidni lanac je zapravo omotan oko hidrofobnog jezgra. Štoviše, u nekim slučajevima, dva ili čak tri hidrofobna jezgra su izolirana u proteinskoj molekuli, što rezultira strukturom od 2 ili 3 jezgre. Ovaj tip molekularne strukture karakterističan je za mnoge proteine sa katalitičkom funkcijom (ribonukleaza, lizozim itd.). Odvojeni dio ili regija proteinske molekule koja ima određeni stepen strukturne i funkcionalne autonomije naziva se domena. Neki enzimi, na primjer, imaju različite domene za vezivanje supstrata i za koenzime.
Biološki, fibrilarni proteini igraju vrlo važnu ulogu u anatomiji i fiziologiji životinja. Kod kičmenjaka, ovi proteini čine 1/3 njihovog ukupnog sadržaja. Primjer fibrilarnih proteina je protein svile - fibroin, koji se sastoji od nekoliko antiparalelnih lanaca sa savijenom strukturom lista. Protein a-keratin sadrži od 3-7 lanaca. Kolagen ima složenu strukturu u kojoj su 3 identična lijevoruka lanca upletena zajedno da formiraju desnu trostruku spiralu. Ova trostruka spirala je stabilizirana brojnim međumolekularnim vodikovim vezama. Prisustvo aminokiselina kao što su hidroksiprolin i hidroksilizin također doprinosi stvaranju vodoničnih veza koje stabiliziraju strukturu trostruke spirale. Svi fibrilarni proteini su slabo topljivi ili potpuno netopivi u vodi, jer sadrže mnoge aminokiseline koje sadrže hidrofobne, u vodi netopive R-grupe izoleucina, fenilalanina, valina, alanina, metionina. Nakon posebne obrade, nerastvorljivi i neprobavljivi kolagen se pretvara u želatino-topivu mješavinu polipeptida, koja se potom koristi u prehrambenoj industriji.
Globularni proteini. Obavljaju različite biološke funkcije. Obavljaju transportnu funkciju, tj. nose hranljive materije, neorganske jone, lipide, itd. Hormoni, kao i komponente membrana i ribozoma, pripadaju istoj klasi proteina. Svi enzimi su takođe globularni proteini.
Kvartarna struktura. Proteini koji sadrže dva ili više polipeptidnih lanaca nazivaju se oligomerni proteini, karakteriše ih prisustvo kvartarne strukture.
Slika - Šeme tercijarne (a) i kvartarne (b) strukture proteina
Kod oligomernih proteina, svaki od polipeptidnih lanaca karakteriše primarna, sekundarna i tercijarna struktura, i naziva se podjedinica ili protomer.Polipeptidni lanci (protomeri) u takvim proteinima mogu biti ili isti ili različiti. Oligomerni proteini se nazivaju homogeni ako su im protomeri isti i heterogeni ako su im protomeri različiti. Na primjer, protein hemoglobina se sastoji od 4 lanca: dva -a i dva -b protomera. Enzim a-amilaze sastoji se od 2 identična polipeptidna lanca. Pod kvartarnom strukturom podrazumijeva se raspored polipeptidnih lanaca (protomera) jedan u odnosu na drugi, tj. način njihovog zajedničkog slaganja i pakovanja. U ovom slučaju, protomeri međusobno djeluju ne bilo kojim dijelom svoje površine, već određenom površinom (kontaktnom površinom). Kontaktne površine imaju takav raspored atomskih grupa između kojih nastaju vodikove, jonske, hidrofobne veze. Osim toga, geometrija protomera također doprinosi njihovoj povezanosti. Protomeri se uklapaju kao ključ od brave. Takve površine se nazivaju komplementarne. Svaki protomer stupa u interakciju s drugim na više tačaka, čineći nemogućim povezivanje s drugim polipeptidnim lancima ili proteinima. Takve komplementarne interakcije molekula su u osnovi svih biohemijskih procesa u tijelu.
α-Aminokiseline se mogu kovalentno vezati jedna za drugu pomoću peptidnih veza . Karboksilna grupa jedne aminokiseline kovalentno se vezuje za amino grupu druge aminokiseline. Ovo dovodi do R- CO-NH-R veza, koja se zove peptidna veza. U ovom slučaju, molekul vode se odvaja.
Peptidne veze formiraju proteine i peptide iz aminokiselina. Peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina nazivaju se oligopeptidi. . Često naziv takvih molekula ukazuje na broj aminokiselina koje čine oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid, itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi", a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično se nazivaju proteini. Monomeri aminokiselina koji čine proteine nazivaju se aminokiselinskih ostataka. Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino grupu naziva se N-terminal i piše se na lijevoj strani, a koji ima slobodnu C-karboksilnu grupu naziva se C-terminal i piše se na desnoj strani. Peptidi se pi-zatvaraju i čitaju sa N-kraja.
Veza između α-ugljičnog atoma i α-amino grupe ili α-karboksilne grupe je sposobna za slobodnu rotaciju (iako ograničena veličinom i prirodom radikala), što omogućava polipeptidnom lancu da poprimi različite konfiguracije.
Peptidne veze se obično nalaze u trans konfiguraciji, tj. Atomi α-ugljika nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina nalaze se na najdaljoj udaljenosti jedan od drugog u svemiru. Peptidne veze su veoma jake i jesu kovalentna.
U ljudskom tijelu se stvaraju mnogi peptidi koji su uključeni u regulaciju različitih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su brojni hormoni - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliše vaskularni tonus, tireoliberin (3), antibiotici - gramicidin, peptidi sa analgetskim djelovanjem (enkefalini (5) i endorfini i dr. opioidni peptidi). Analgetski efekat ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog efekta morfijuma;
Oksitocin se oslobađa u krv tokom hranjenja djeteta, izaziva kontrakciju mioepitelnih stanica kanala mliječnih žlijezda i stimulira oslobađanje mlijeka. Osim toga, oksitocin utječe na glatke mišiće materice tokom porođaja, uzrokujući njenu kontrakciju.
Za razliku od oksitocina, glavni fiziološki učinak vazopresina je povećanje reapsorpcije vode u bubrezima sa smanjenjem krvnog tlaka ili volumena krvi (dakle, drugi naziv za ovaj hormon je antidiuretik). Uz to, vazopresin uzrokuje vazokonstrikciju.
Postoje 4 nivoa strukturne organizacije proteina, koje se nazivaju primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture. Postoje opća pravila po kojima se odvija formiranje prostornih struktura proteina.
Primarna struktura proteina- ovo je kovalentna struktura okosnice polipeptidnog lanca - linearni niz aminokiselinskih ostataka koji su međusobno povezani peptidnim vezama. Primarna struktura svakog pojedinačnog proteina je kodirana u dijelu DNK koji se naziva gen. U procesu sinteze proteina, informacije sadržane u genu prvo se kopiraju u mRNA, a zatim, koristeći mRNA kao šablon, primarna struktura proteina se sklapa na ribosomu. Svaki od 50.000 pojedinačnih proteina ljudskog tijela ima jedinstvenu primarnu strukturu za ovaj protein.
Inzulin je prvi protein čija je primarna struktura dešifrovana. Insulin je proteinski hormon; sadrži 51 aminokiselinu, sastoji se od dva polipeptidna lanca (lanac A sadrži 21 aminokiselinu, lanac B - 30 aminokiselina). Inzulin se sintetizira u β-ćelijama pankreasa i izlučuje u krv kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi insulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna lanca A i B i 1 disulfidna veza unutar A lanca
sekundarna struktura proteini je konformacija polipeptidnog lanca, tj. način uvrtanja lanca u prostoru zbog vodikovih veza između -NH i -CO grupa. Postoje dva glavna načina za polaganje lanca − α-heliks i β-struktura.
α -Spiralna
U ovoj vrsti strukture, peptidna kičma se uvija u obliku spirale zbog stvaranja vodikovih veza između atoma kiseonika karbonilnih grupa i atoma vodika amino grupa koje čine peptidne grupe kroz 4 aminokiselinska ostatka. . Vodikove veze su orijentisane duž ose spirale. Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po okretu α-heliksa.
Gotovo svi atomi kisika i vodika peptidnih grupa sudjeluju u formiranju vodikovih veza. Kao rezultat toga, α-heliks je "kontraktiran" mnogim vodikovim vezama. Uprkos činjenici da su ove veze klasifikovane kao slabe, njihov broj osigurava maksimalnu moguću stabilnost α-heliksa. Budući da su sve hidrofilne grupe peptidne kičme obično uključene u formiranje vodoničnih veza, hidrofilnost (tj. sposobnost stvaranja vodoničnih veza s vodom) α-heliksa se smanjuje, a njihova hidrofobnost raste.
α-helikalna struktura je najstabilnija konformacija peptidne kičme, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Kao rezultat formiranja α-heliksa, polipeptidni lanac se skraćuje, ali ako se stvore uslovi za prekid vodoničnih veza, polipeptidni lanac će se ponovo produžiti.
Radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani α-heliksa i usmjereni su od peptidne kičme prema stranama. Oni ne učestvuju u stvaranju vodoničnih veza karakterističnih za sekundarnu strukturu, ali neke od njih mogu poremetiti formiranje α-heliksa.
To uključuje:
Proline. Njegov atom dušika dio je krutog prstena, što isključuje mogućnost rotacije oko -N-CH- veze. Osim toga, atom dušika prolina, koji formira peptidnu vezu s drugom amino kiselinom, nema atom vodika. Kao rezultat toga, prolin nije u stanju da formira vodoničnu vezu na datom mjestu u peptidnoj kičmi, a α-helikalna struktura je poremećena. Obično se u ovoj tački peptidnog lanca javlja petlja ili zavoj;
Područja gdje je nekoliko identično nabijenih radikala smješteno u seriji, između kojih nastaju elektrostatičke sile odbijanja;
Područja s blisko raspoređenim masivnim radikalima koji mehanički ometaju formiranje a-heliksa, na primjer, metionin, triptofan.
β-struktura
β-struktura nastaje zbog stvaranja mnogih vodikovih veza između atoma peptidnih grupa linearnih regiona jednog polipeptidnog lanca koji pravi krivine, ili između različitih polipeptidnih lanaca, β-struktura formira figuru sličnu listu presavijenom poput "harmonike" - β-presavijeni sloj.
Preklopljeni sloj fibroinasvila: cik-cakantiparalelni nabori.
Kada se vodonične veze formiraju između atoma peptidne okosnice različitih polipeptidnih lanaca, one se nazivaju međulančane veze. Vodikove veze koje se javljaju između linearnih regija unutar jednog polipeptidnog lanca nazivaju se intralančani. U β-strukturama, vodonične veze se nalaze okomito na polipeptidni lanac.
Tercijarna struktura proteina- trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcije između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedan od drugog u polipeptidnom lancu.
Tercijarna struktura presavijenog polipeptidnog lanca je stabilizovana nizom interakcija između radikali aminokiselina: to su hidrofobne interakcije, elektrostatička privlačnost, vodonične veze, kao i disulfidne -S-S- veze.
Hidrofilni radikali aminokiselina teže stvaranju vodikovih veza s vodom i stoga se uglavnom nalaze na površini proteinske molekule.
Sve hidrofilne grupe aminokiselinskih radikala koje se nalaze unutar hidrofobnog jezgra međusobno djeluju pomoću jonskih i vodikovih veza.
Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tokom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - jonske veze; 2 - vodonične veze; 3 - hidrofobne veze; 4 - disulfidne veze.
Jonske veze (elektrostatičko privlačenje) može nastati između negativno nabijenih (anionskih) karboksilnih grupa radikala asparaginske i glutaminske kiseline i pozitivno nabijenih (kationskih) grupa lizina, arginina ili histidina.
Vodonik veze nastaju između hidrofilnih nenabijenih grupa (kao što su -OH, -CONH 2 , SH grupe) i bilo koje druge hidrofilne grupe. Tercijarna struktura nekih proteina je stabilizovana disulfidom komunikacije, nastaje interakcijom SH-grupa dvaju cisteinskih ostataka. Ova dva cisteinska ostatka mogu biti daleko jedan od drugog u linearnoj primarnoj strukturi proteina, ali kada se formira tercijarna struktura, oni se približavaju jedan drugom i formiraju snažnu kovalentnu vezu radikala.
Većina intracelularnih proteina nemaju disulfidne veze. Međutim, takve su veze uobičajene u proteinima koje ćelija luči u ekstracelularni prostor. Vjeruje se da ove kovalentne veze stabiliziraju konformaciju proteina izvan stanice i sprječavaju njihovu denaturaciju. Ovi proteini uključuju hormon inzulin i imunoglobuline.
Kvartarna struktura proteina. Mnogi proteini sadrže samo jedan polipeptidni lanac. Takvi proteini se nazivaju monomeri. Monomerni proteini također uključuju proteine koji se sastoje od nekoliko lanaca, ali su kovalentno povezani, na primjer, disulfidnim vezama (dakle, inzulin treba smatrati monomernim proteinom).
Istovremeno, postoje proteini koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca. Nakon formiranja trodimenzionalne strukture svakog polipeptidnog lanca, oni se kombinuju korišćenjem istih slabih interakcija koje su učestvovale u formiranju tercijarne strukture: hidrofobne, jonske, vodikove.
Način na koji su dva ili više odvojenih globularnih proteina upakovana u molekulu je kvartar struktura proteina.
Pojedinačni polipeptidni lanci u takvom proteinu nazivaju se monomeri ili podjedinice. Protein koji sadrži nekoliko monomera u svom sastavu naziva se oligomerni. Oligomerni globularni proteini su obično veliki i često obavljaju regulatorne funkcije u enzimskim kompleksima.
Održavanje konformacijske karakteristike proteina moguće je zbog pojave mnogih slabih veza između različitih dijelova polipeptidnog lanca. Konformacija proteina može da se promeni kada se promene hemijska i fizička svojstva medija, kao i kada protein interaguje sa drugim molekulima. U ovom slučaju dolazi do promjene u prostornoj strukturi ne samo mjesta u kontaktu s drugim molekulom, već i konformacije proteina u cjelini.
Konformacijske promjene igraju veliku ulogu u funkcioniranju proteina u živoj ćeliji. Razbijanje velikog broja slabih veza u proteinskom molekulu pod uticajem organskih rastvarača, ultrazvuka, temperature, pH itd. dovodi do uništenja njegove prirodne konformacije. Razmatranje lanaca bez prekidanja njihovih kovalentnih veza naziva se denaturacija. Ovaj protein je biološki neaktivan.. Tokom denaturacije proteina, peptidne veze se ne prekidaju; primarna struktura proteina nije poremećena, ali se gubi njegova funkcija.
α-amino kiseline se mogu kovalentno vezati jedna za drugu putem peptidne veze. Karboksilna grupa jedne aminokiseline kovalentno se vezuje za amino grupu druge aminokiseline. Ovo dovodi do R- CO-NH-R veza, koja se zove peptidna veza. U ovom slučaju, molekul vode se odvaja.
Peptidne veze formiraju proteine i peptide iz aminokiselina. Zovu se peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina oligopeptidi.Često naziv takvih molekula ukazuje na broj aminokiselina koje čine oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi" a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka se obično nazivaju proteinima. Zovu se monomeri aminokiselina koji čine proteine aminokiselinskih ostataka. Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino grupu naziva se N-terminal i piše se na lijevoj strani, a koji ima slobodnu C-karboksilnu grupu naziva se C-terminal i piše se na desnoj strani. Peptidi se pišu i čitaju sa N-kraja.
Veza između α-ugljičnog atoma i α-amino grupe ili α-karboksilne grupe je sposobna za slobodnu rotaciju (iako ograničena veličinom i prirodom radikala), što omogućava polipeptidnom lancu da poprimi različite konfiguracije.
Peptidne veze se obično nalaze u trans konfiguraciji, tj. Atomi α-ugljika nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina nalaze se na najdaljoj udaljenosti jedan od drugog u svemiru. Peptidne veze su veoma jake i jesu kovalentna.
Ljudsko tijelo proizvodi mnoge peptide koji su uključeni u regulaciju različitih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su brojni hormoni - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliše vaskularni tonus, tireoliberin (3), antibiotici - gramicidin, peptidi sa analgetskim dejstvom (enkefalini (5) i endorfini i dr. opioidni peptidi). Analgetski efekat ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog efekta morfijuma;
Primjena aminokiselina na osnovu svojstava.
Aminokiseline, pretežno α-amino kiseline, neophodne su za sintezu proteina u živim organizmima. Aminokiseline neophodne za to ljudi i životinje dobijaju u obliku hrane koja sadrži različite proteine. Potonje se u probavnom traktu cijepaju na pojedinačne aminokiseline, iz kojih se potom sintetiziraju proteini karakteristični za ovaj organizam. Neke aminokiseline se koriste u medicinske svrhe. Mnoge aminokiseline se koriste za ishranu životinja.
Derivati aminokiselina se koriste za sintezu vlakana, kao što je kapron.
Pitanja za samokontrolu
· Napišite elektronsku strukturu dušika i vodonika.
· Napišite elektronsku i strukturnu formulu amonijaka.
Šta je ugljikovodični radikal?
Šta znate o ugljovodoničnim radikalima?
Zamijenite jedan vodonik u molekulu amonijaka metilnim radikalom.
Šta mislite šta je ovo jedinjenje i kako se zove?
Koja će se supstanca dobiti ako se preostale atome vodika zamijene ugljikovodični radikali, na primjer, metil?
Kako će se promijeniti svojstva dobijenih jedinjenja?
Odredite formulu organske materije ako je poznato da je njena gustina pare vodika 22,5, maseni udio ugljika 0,533, maseni udio vodonika 0,156 i maseni udio dušika 0,311. (Odgovor: C 2 H 7 N.)
· Udžbenik G.E. Rudzitisa, F.G. Feldmana. Strana 173, br. 6, 7.
o Šta je kiselina?
ü Šta je funkcionalna grupa?
Koje funkcionalne grupe pamtite?
ü Šta je amino grupa?
Koja su svojstva amino grupe?
Koja su svojstva kiseline?
ü Šta mislite, koja reakcija medija će dati molekul koji sadrži kiselinu i baznu grupu?
ü TEST
1 opcija.
1) Aminokiseline uključuju funkcionalne grupe:
a) -NH2 i -OH
b) -NH2 i -SON
c) -NH2 i -COOH
d) -OH i -COOH
2. Aminokiseline se mogu smatrati derivatima:
a) alkeni;
b) alkoholi;
c) karboksilne kiseline;
d) ugljeni hidrati.
3. Reakcije aminokiselina
a) polimerizacija;
b) polikondenzacija;
c) neutralizacija.
4. Veza između aminokiselina u polimeru:
a) vodonik;
b) jonski;
c) peptid.
5. Esencijalne aminokiseline su...
Opcija 2.
1. Opća formula aminokiselina:
a) R-CH2 (NH2)-COOH;
2. U rastvoru aminokiselina, medijum
a) alkalne;
b) neutralan;
c) kiselina.
3. Aminokiseline mogu komunicirati jedna s drugom prilikom formiranja:
a) ugljeni hidrati;
b) nukleinske kiseline;
c) polipeptide;
d) skrob.
4. Aminokiseline su...
a) organske baze;
b) kiseline
c) organska amfoterna jedinjenja.
5. Aminokiseline se koriste u ...
Koje se neorganske tvari mogu koristiti za dobivanje aminooctene kiseline? Napišite odgovarajuće jednačine reakcija.
ü Zadatak. Odredite formulu aminokiseline ako su maseni udjeli ugljika, vodonika, kisika i dušika jednaki: 48%, 9,34%, 42,67% i 18,67%. Napišite sve moguće strukturne formule i imenujte ih.
PLAN ČASA #16
disciplina: hemija.
Tema: Vjeverice.
Svrha lekcije: Proučiti primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina. Hemijska svojstva proteina: sagorevanje, denaturacija, hidroliza, reakcije boje. Biološke funkcije proteina.
Planirani rezultati
Predmet: formiranje ideja o mjestu hemije u savremenoj naučnoj slici svijeta; razumijevanje uloge hemije u oblikovanju horizonata i funkcionalne pismenosti osobe za rješavanje praktičnih problema;
metasubjekt: upotreba različitih vrsta kognitivnih aktivnosti i osnovnih intelektualnih operacija (postavljanje problema, formulisanje hipoteza, analiza i sinteza, poređenje, generalizacija, sistematizacija, utvrđivanje uzročno-posledičnih veza, traženje analoga, formulisanje zaključaka) za rešavanje problema;
Lični: osećaj ponosa i poštovanja prema istoriji i dostignućima domaće hemijske nauke; hemijski kompetentno ponašanje u profesionalnim aktivnostima iu svakodnevnom životu pri rukovanju hemikalijama, materijalima i procesima;
Vremenska norma: 2 sata
Vrsta razreda: Predavanje.
Plan lekcije:
Oprema: Udžbenik.
književnost:
1. Hemija 10. razred: udžbenik. za opšte obrazovanje organizacije sa aplikacijom. na elektron. Mediji (DVD) / G.E. Rudžitis, F.G. Feldman. – M.: Prosvjeta, 2014. -208 str.: ilustr.
2. Hemija za struke i specijalnosti tehničkog profila: udžbenik za studente. srednje institucije. prof. obrazovanje / O.S.Gabrielyan, I.G. Ostroumov. - 5. izdanje, izbrisano. - M .: Izdavački centar "Akademija", 2017. - 272 str., s bojom. ill.
Učitelj: Tubaltseva Yu.N.
Tema 16. PROTEINI.
1. Proteini. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.
2. Hemijska svojstva proteina: sagorijevanje, denaturacija, hidroliza, reakcije boje.
3. Biološke funkcije proteina.
1) Vjeverice. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.
1 – Sastav proteina: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% i ostali: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
Godine 1903. njemački naučnik E. G. Fischer predložio je peptidnu teoriju, koja je postala ključ za misteriju strukture proteina. Fisher je sugerirao da su proteini polimeri aminokiselinskih ostataka povezanih NH-CO peptidnom vezom. Ideju da su proteini polimerne formacije izrazio je još 1888. ruski naučnik A.Ya.Danilevsky.
2 -
Proteini - IUD - proteini
"Protos" od grčkog - "primarni, najvažniji". Proteini su prirodni polimeri sastavljeni od AA.
Mr (albumin)=36000
Mr (miozin)=150000
Mr (hemoglobin)=68000
Mr (kolagen)=350000
Mr (fibrinogen)=450000
Formula mliječnih proteina - kazein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Proteini su prirodni visokomolekularni prirodni spojevi (biopolimeri) izgrađeni od alfa-amino kiselina povezanih posebnom peptidnom vezom. Sastav proteina uključuje 20 različitih aminokiselina, otuda ogromna raznolikost proteina sa raznim kombinacijama aminokiselina. Kako od 33 slova abecede možemo napraviti beskonačan broj riječi, tako od 20 aminokiselina - beskonačan broj proteina. U ljudskom tijelu postoji do 100.000 proteina.
Broj aminokiselinskih ostataka uključenih u molekule je različit: insulin - 51, mioglobin - 140. Dakle, M r proteina je od 10.000 do nekoliko miliona.
Proteini se dijele na proteine (jednostavne bjelančevine) i proteide (složene bjelančevine).
4 - 20 AK su “cigle” za izgradnju proteina, povezujući ih različitim redoslijedom, možete izgraditi bezbroj supstanci sa vrlo različitim svojstvima. Hemičari pokušavaju dešifrirati strukturu divovskih proteinskih molekula. Ovaj zadatak je vrlo težak: priroda pažljivo skriva "crteže" prema kojima su te čestice građene.
Godine 1888. ruski biohemičar A.Ya. Danilevsky je istakao da proteinski molekuli sadrže ponavljajuće peptidne grupe atoma –YN–
Početkom 20. vijeka njemački naučnik E. Fischer i drugi istraživači uspjeli su sintetizirati jedinjenja u molekule koji su uključivali 18 ostataka različitih AA povezanih peptidnim vezama.
5 -
Primarna struktura proteina je sekvencijalna izmjena AA (PPC polipeptidni lanac). Prostorna konfiguracija proteinske molekule, koja liči na spiralu, formira se zbog brojnih vodikovih veza između grupa.
– CO– i –NH–
Ova struktura proteina naziva se sekundarnom. U svemiru, uvrnuta spirala PPC formira tercijarnu strukturu proteina, koja je podržana interakcijom različitih funkcionalnih grupa PPC.
–S–S– (disulfidni most)
–COOH i –OH (esterski most)
–COOH i –NH 2 (slani most)
Neki proteinski makromolekuli mogu se kombinirati jedni s drugima i formirati velike molekule. Polimerne formacije proteina nazivaju se kvaternarne strukture (samo sa takvom strukturom hemoglobin je sposoban da veže i transportuje O2 u telo)
2) Hemijska svojstva proteina: sagorevanje, denaturacija, hidroliza, reakcije boje.
1. Proteini se odlikuju reakcijama, kao rezultat toga precipitat. Ali u nekim slučajevima nastali talog se otapa viškom vode, dok u drugim dolazi do nepovratne koagulacije proteina, tj. denaturacija.
Denaturacija je promjena tercijarne i kvartarne strukture proteinske makromolekule pod utjecajem vanjskih faktora (povećanje ili smanjenje temperature, tlaka, mehaničkog naprezanja, djelovanja hemijskih reagensa, UV zračenja, zračenja, otrova, soli teških metala (olovo, živa, itd.))
