არის თუ არა პეპტიდური კავშირი ნივთიერება ეთინში. პეპტიდური ბმა არის ცილის პირველადი სტრუქტურის საფუძველი. პეპტიდური ბმის დახასიათება და ფორმირება. კითხვები თვითკონტროლისთვის

პოლიპეპტიდები არის ცილები, რომლებსაც აქვთ გაზრდილი კონდენსაციის ხარისხი. ისინი ფართოდ არის გავრცელებული როგორც მცენარეული, ასევე ცხოველური წარმოშობის ორგანიზმებს შორის. ანუ აქ საუბარია კომპონენტებზე, რომლებიც სავალდებულოა. ისინი უკიდურესად მრავალფეროვანია და არ არსებობს მკაფიო ზღვარი ასეთ ნივთიერებებსა და ჩვეულებრივ ცილებს შორის. თუ ვსაუბრობთ ასეთი ნივთიერებების მრავალფეროვნებაზე, მაშინ უნდა აღინიშნოს, რომ როდესაც ისინი წარმოიქმნება, ამ პროცესში ჩართულია მინიმუმ 20 პროტენოგენური ტიპის ამინომჟავა და თუ ვსაუბრობთ იზომერების რაოდენობაზე, მაშინ ისინი შეიძლება იყოს უსასრულო.

სწორედ ამიტომ, ცილის ტიპის მოლეკულებს აქვთ იმდენი შესაძლებლობა, რაც პრაქტიკულად შეუზღუდავია, როდესაც საქმე ეხება მათ მრავალფუნქციურობას. ასე რომ, გასაგებია, რატომ უწოდებენ ცილებს დედამიწაზე არსებული ყველა სიცოცხლის მთავარს. პროტეინებს ასევე უწოდებენ ერთ-ერთ ყველაზე რთულ ნივთიერებას, რომელიც ბუნებამ ოდესმე შექმნა და ისინი ასევე ძალიან უნიკალურია. ცილების მსგავსად, ცილები ხელს უწყობენ ცოცხალი ორგანიზმების აქტიურ განვითარებას.

რაც შეიძლება კონკრეტულად რომ ვთქვათ, ჩვენ ვსაუბრობთ ნივთიერებებზე, რომლებიც წარმოადგენენ ბიოპოლიმერებს ამინომჟავების საფუძველზე, რომლებიც შეიცავს მინიმუმ ასობით ამინომჟავის ტიპის ნარჩენებს. უფრო მეტიც, აქაც არის დაყოფა - არის ნივთიერებები, რომლებიც მიეკუთვნება დაბალი მოლეკულური წონის ჯგუფს, მათში შედის მხოლოდ რამდენიმე ათეული ამინომჟავის ნარჩენი, ასევე არის ნივთიერებები, რომლებიც მიეკუთვნებიან მაღალი მოლეკულური წონის ჯგუფებს, ისინი შეიცავს ბევრად მეტ ასეთ ნარჩენებს. . პოლიპეპტიდი არის ნივთიერება, რომელიც მართლაც ძალიან მრავალფეროვანია თავისი სტრუქტურით და ორგანიზაციით.

პოლიპეპტიდების ჯგუფები

ყველა ეს ნივთიერება პირობითად იყოფა ორ ჯგუფად, ასეთი დაყოფით გათვალისწინებულია მათი სტრუქტურის თავისებურებები, რაც პირდაპირ გავლენას ახდენს მათ ფუნქციონირებაზე:

პირველ ჯგუფში შედის ნივთიერებები, რომლებიც განსხვავდება ტიპიური ცილის სტრუქტურაში, ანუ ეს მოიცავს ხაზოვანი ტიპის ჯაჭვს და პირდაპირ ამინომჟავებს. ისინი გვხვდება ყველა ცოცხალ ორგანიზმში და აქ ყველაზე დიდი ინტერესია ჰორმონალური ტიპის გაზრდილი აქტივობის მქონე ნივთიერებები.
რაც შეეხება მეორე ჯგუფს, აქ არის ის ნაერთები, რომელთა სტრუქტურას არ გააჩნია ცილების ყველაზე ტიპიური თვისებები.

რა არის პოლიპეპტიდური ჯაჭვი

პოლიპეპტიდური ჯაჭვი არის ცილის სტრუქტურა, რომელიც მოიცავს ამინომჟავებს, რომელთაგან ყველა ძლიერი კავშირია პეპტიდის ტიპის ნაერთებთან. თუ ვსაუბრობთ პირველადი სტრუქტურაზე, მაშინ ჩვენ ვსაუბრობთ ცილის ტიპის მოლეკულის სტრუქტურის უმარტივეს დონეზე. ეს ორგანიზაციული ფორმა ხასიათდება გაზრდილი სტაბილურობით.

როდესაც უჯრედებში პეპტიდური ბმები იწყებენ წარმოქმნას, პირველ რიგში აქტიურდება ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ტიპის ჯგუფი და მხოლოდ ამის შემდეგ იწყება აქტიური კავშირი სხვა მსგავს ჯგუფთან. ანუ, პოლიპეპტიდური ჯაჭვები ხასიათდება ასეთი ბმების მუდმივად მონაცვლეობითი ფრაგმენტებით. არსებობს მთელი რიგი სპეციფიკური ფაქტორები, რომლებიც მნიშვნელოვან გავლენას ახდენენ პირველადი ტიპის სტრუქტურის ფორმაზე, მაგრამ მათი გავლენა ამით არ შემოიფარგლება. აქტიური გავლენაა ასეთი ჯაჭვის იმ ორგანიზაციებზე, რომლებსაც აქვთ უმაღლესი დონე.

თუ ვსაუბრობთ ასეთი ორგანიზაციული ფორმის მახასიათებლებზე, მაშინ ისინი შემდეგია:

არსებობს ხისტი ტიპის სტრუქტურების რეგულარული მონაცვლეობა;
არის მონაკვეთები, რომლებსაც აქვთ შედარებითი მობილურობა, მათ აქვთ ბმების გარშემო ბრუნვის უნარი. სწორედ ამ ტიპის თვისებები ახდენს გავლენას პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ჯდება სივრცეში. უფრო მეტიც, სხვადასხვა ორგანიზაციული მომენტები შეიძლება განხორციელდეს პეპტიდური ჯაჭვებით მრავალი ფაქტორის გავლენის ქვეშ. შეიძლება მოხდეს ერთ-ერთი სტრუქტურის გამოყოფა, როდესაც პეპტიდები ცალკე ჯგუფად იქმნება და ერთი ჯაჭვიდან არის გამოყოფილი.

მეორადი ტიპის ცილოვანი სტრუქტურა

აქ საუბარია ჯაჭვის დაკეცვის ვარიანტზე ისე, რომ მოწესრიგებული სტრუქტურა იყოს ორგანიზებული, ეს შესაძლებელი ხდება წყალბადის ბმების გამო ერთი ჯაჭვის პეპტიდების ჯგუფებს შორის მეორე ჯაჭვის იგივე ჯგუფებთან. თუ გავითვალისწინებთ ასეთი სტრუქტურის კონფიგურაციას, მაშინ ეს შეიძლება იყოს:

სპირალური ტიპი, ეს სახელი გაჩნდა თავისი თავისებური ფორმის გამო.
ფენოვან-დაკეცილი ტიპი.

თუ ვსაუბრობთ სპირალურ ჯგუფზე, მაშინ ეს არის ისეთი ცილის სტრუქტურა, რომელიც წარმოიქმნება სპირალის სახით, რომელიც იქმნება პოლიპეპტიდური ტიპის ერთი ჯაჭვის მიღმა. თუ ვსაუბრობთ გარეგნობაზე, მაშინ ის მრავალი თვალსაზრისით ჰგავს ჩვეულებრივ ელექტრო სპირალს, რომელიც არის ფილაზე, რომელიც მუშაობს ელექტროენერგიით.

რაც შეეხება ფენოვან-დაკეცილ სტრუქტურას, აქ ჯაჭვი გამოირჩევა მოხრილი კონფიგურაციით, მისი ფორმირება წყალბადის ტიპის ბმების საფუძველზე ხდება და აქ ყველაფერი შემოიფარგლება კონკრეტული ჯაჭვის ერთი მონაკვეთის საზღვრებით.

პეპტიდური ბმა იქმნება ერთი ამინომჟავის ამინო ჯგუფის და მეორის კარბოქსილის ჯგუფის რეაქციის შედეგად წყლის მოლეკულის გამოთავისუფლებით:

CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

პეპტიდური კავშირით დაკავშირებული ამინომჟავები ქმნიან პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს. პეპტიდურ კავშირს აქვს პლანშეტური სტრუქტურა: C, O და N ატომები sp 2 ჰიბრიდიზაციაშია; N ატომს აქვს p-ორბიტალი ელექტრონების მარტოხელა წყვილით; იქმნება p-p-კონიუგირებული სისტემა, რაც იწვევს C-N კავშირის შემცირებას (0,132 ნმ) და ბრუნვის შეზღუდვას (ბრუნვის ბარიერი არის ~63 კჯ/მოლი). პეპტიდური ბმა აქვს უპირატესად ტრანსი-კონფიგურაცია პეპტიდური ბმის სიბრტყის მიმართ. პეპტიდური ბმის მსგავსი სტრუქტურა გავლენას ახდენს ცილის მეორადი და მესამეული სტრუქტურის ფორმირებაზე. პეპტიდური ბმა- ხისტი, კოვალენტური, გენეტიკურად განსაზღვრული. სტრუქტურულ ფორმულებში ის გამოსახულია როგორც ერთი ბმა, მაგრამ სინამდვილეში ეს ბმა ნახშირბადსა და აზოტს შორის აქვს ნაწილობრივ ორმაგი ბმის ხასიათი:

ეს განპირობებულია C, N და O ატომების განსხვავებული ელექტრონეგატიურობით. პეპტიდური ბმის ირგვლივ ბრუნვა შეუძლებელია, ოთხივე ატომი ერთ სიბრტყეში დევს, ე.ი. თანაპლენარული. სხვა ობლიგაციების ბრუნვა პოლიპეპტიდური ხერხემლის გარშემო საკმაოდ თავისუფალია.

პირველადი სტრუქტურა აღმოაჩინა ყაზანის უნივერსიტეტის პროფესორმა A.Ya. დანილევსკი 1989 წელს. 1913 წელს ე. ფიშერმა მოახდინა პირველი პეპტიდების სინთეზირება. თითოეული ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა უნიკალურია და გენეტიკურად ფიქსირდება.

ტრიპეპტიდი: გლიცილალანილ ლიზინი

ცალკე, ქიმიურად ერთგვაროვანი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის პირველადი სტრუქტურის დასადგენად, ამინომჟავის შემადგენლობა განისაზღვრება ჰიდროლიზით: ოცი ამინომჟავიდან თითოეულის თანაფარდობა ერთგვაროვან პოლიპეპტიდურ ნიმუშში. შემდეგ გააგრძელეთ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ტერმინალური ამინომჟავების ქიმიური ბუნების განსაზღვრა, რომელიც შეიცავს ერთ თავისუფალ NH 2 ჯგუფს და ერთ თავისუფალ COOH ჯგუფს.

ბუნების დასადგენად N-ტერმინალური ამინომჟავაშემოთავაზებულია არაერთი მეთოდი, კერძოდ, სანგერის მეთოდი (ფ. სანგერს 1958 წელს მიენიჭა ნობელის პრემია მისი განვითარებისთვის). ეს მეთოდი ეფუძნება პოლიპეპტიდის არილირების რეაქციას 2,4-დინიტროფტორბენზოლთან. პოლიპეპტიდის ხსნარი მუშავდება 2,4-დინიტროფტორბენზოლით, რომელიც რეაგირებს პეპტიდის თავისუფალ α-ამინო ჯგუფთან. რეაქციის პროდუქტის მჟავა ჰიდროლიზის შემდეგ, მხოლოდ ერთი ამინომჟავა ასოცირდება რეაგენტთან 2,4-დინიტროფენილამინომჟავის სახით. სხვა ამინომჟავებისგან განსხვავებით, მას აქვს ყვითელი ფერი. იგი იზოლირებულია ჰიდროლიზატისგან და იდენტიფიცირებულია ქრომატოგრაფიით.

დადგენისთვის C-ტერმინალური ამინომჟავახშირად გამოიყენება ფერმენტული მეთოდები. პოლიპეპტიდის დამუშავება კარბოქსიპეპტიდაზათ, რომელიც წყვეტს პეპტიდურ კავშირს თავისუფალი COOH ჯგუფის შემცველი პეპტიდის ბოლოდან, იწვევს C-ტერმინალური ამინომჟავის გამოყოფას, რომლის ბუნების იდენტიფიცირება შესაძლებელია ქრომატოგრაფიით. არსებობს C-ტერმინალური ამინომჟავის განსაზღვრის სხვა მეთოდები, კერძოდ, აკაბორის ქიმიური მეთოდი, რომელიც დაფუძნებულია პოლიპეპტიდურ ჰიდრაზინოლიზზე.

პეპტიდური ბმა თავისი ქიმიური ბუნებით კოვალენტურია და ცილის მოლეკულის პირველად სტრუქტურას მაღალ სიმტკიცეს ანიჭებს. როგორც პოლიპეპტიდური ჯაჭვის განმეორებადი ელემენტი და აქვს სპეციფიკური სტრუქტურული მახასიათებლები, პეპტიდური ბმა გავლენას ახდენს არა მხოლოდ პირველადი სტრუქტურის ფორმაზე, არამედ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ორგანიზების უფრო მაღალ დონეზე.

ცილის მოლეკულის სტრუქტურის შესწავლაში დიდი წვლილი შეიტანეს ლ.პაულინგმა და რ.კორიმ. ყურადღება მიაქციეთ იმ ფაქტს, რომ ცილის მოლეკულას აქვს ყველაზე მეტი პეპტიდური ბმა, მათ პირველებმა ჩაატარეს ამ კავშირის რენტგენის დიფრაქციული კვლევები. ჩვენ შევისწავლეთ ბმის სიგრძე, კუთხეები, რომლებზედაც ატომები არიან განლაგებული, ატომების განლაგების მიმართულება ბმის მიმართ. კვლევის საფუძველზე დადგინდა პეპტიდური ბმის შემდეგი ძირითადი მახასიათებლები.

1. პეპტიდური ბმის ოთხი ატომი (C, O, N, H) და ორი მიმაგრებული
a-ნახშირბადის ატომები დევს იმავე სიბრტყეში. A-ნახშირბადის ატომების R და H ჯგუფები მდებარეობს ამ სიბრტყის გარეთ.

2. პეპტიდური ბმის O და H ატომები და ორი a-ნახშირბადის ატომები, ისევე როგორც R-ჯგუფები, აქვთ ტრანს ორიენტაცია პეპტიდურ კავშირთან მიმართებაში.

3. C–N კავშირის სიგრძე 1,32 Å არის შუალედური ორმაგი კოვალენტური ბმის (1,21 Å) და ერთ კოვალენტურ ბმას (1,47 Å) შორის. აქედან გამომდინარეობს, რომ C–N ბმას აქვს ნაწილობრივ უჯერი ხასიათი. ეს ქმნის წინაპირობებს ტავტომერული გადაწყობების განხორციელებისთვის ორმაგი ბმის ადგილზე ენოლის ფორმის წარმოქმნით, ე.ი. პეპტიდური ბმა შეიძლება არსებობდეს კეტო-ენოლის სახით.

ბრუნვა –C=N– ბმის ირგვლივ რთულია და პეპტიდური ჯგუფის ყველა ატომს აქვს პლანშეტური ტრანს კონფიგურაცია. ცის კონფიგურაცია ენერგიულად ნაკლებად ხელსაყრელია და გვხვდება მხოლოდ ზოგიერთ ციკლურ პეპტიდში. ყოველი პლანშეტური პეპტიდის ფრაგმენტი შეიცავს ორ კავშირს მბრუნავ ნახშირბადის ატომებთან.

ძალიან მჭიდრო კავშირია ცილის პირველად სტრუქტურასა და მოცემულ ორგანიზმში მის ფუნქციას შორის. იმისათვის, რომ პროტეინმა შეასრულოს თავისი დამახასიათებელი ფუნქცია, ამ ცილის პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში საჭიროა ამინომჟავების სრულიად სპეციფიკური თანმიმდევრობა. ეს სპეციფიკური ამინომჟავების თანმიმდევრობა, თვისებრივი და რაოდენობრივი შემადგენლობა გენეტიკურად ფიქსირდება (დნმ → რნმ → ცილა). თითოეულ ცილას ახასიათებს ამინომჟავების გარკვეული თანმიმდევრობა, ცილაში მინიმუმ ერთი ამინომჟავის ჩანაცვლება იწვევს არა მხოლოდ სტრუქტურულ გადაკეთებას, არამედ ფიზიკურ-ქიმიურ თვისებებსა და ბიოლოგიურ ფუნქციებს. არსებული პირველადი სტრუქტურა წინასწარ განსაზღვრავს შემდგომ (მეორადი, მესამეული, მეოთხეული) სტრუქტურებს. მაგალითად, ჯანმრთელი ადამიანების ერითროციტები შეიცავს ცილას - ჰემოგლობინს ამინომჟავების გარკვეული თანმიმდევრობით. ადამიანების მცირე ნაწილს აქვს თანდაყოლილი ანომალია ჰემოგლობინის სტრუქტურაში: მათი სისხლის წითელი უჯრედები შეიცავს ჰემოგლობინს, რომელიც გლუტამინის მჟავის ნაცვლად ერთ პოზიციაში (დატვირთული, პოლარული) შეიცავს ამინომჟავას ვალინს (ჰიდროფობიური, არაპოლარული). ასეთი ჰემოგლობინი მნიშვნელოვნად განსხვავდება ფიზიკურ-ქიმიური და ბიოლოგიური თვისებებით ნორმალურისგან. ჰიდროფობიური ამინომჟავის გამოჩენა იწვევს "წებოვანი" ჰიდროფობიური კონტაქტის გაჩენას (ერითროციტები კარგად არ მოძრაობენ სისხლძარღვებში), ერითროციტის ფორმის შეცვლამდე (ორმხრივი ჩაზნექილიდან ნახევარმთვარის ფორმამდე), ასევე. ჟანგბადის გადაცემის გაუარესება და ა.შ. ამ ანომალიით დაბადებული ბავშვები ადრეულ ბავშვობაში იღუპებიან ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემიით.

ყოვლისმომცველი მტკიცებულება იმის სასარგებლოდ, რომ ბიოლოგიური აქტივობა განისაზღვრება ამინომჟავების თანმიმდევრობით, მიღებული იქნა ფერმენტ რიბონუკლეაზას (მერიფილდი) ხელოვნური სინთეზის შემდეგ. სინთეზირებულ პოლიპეპტიდს იგივე ამინომჟავის თანმიმდევრობით, როგორც ბუნებრივ ფერმენტს ჰქონდა იგივე ფერმენტული აქტივობა.

ბოლო ათწლეულების კვლევებმა აჩვენა, რომ პირველადი სტრუქტურა ფიქსირდება გენეტიკურად, ე.ი. პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამინომჟავების თანმიმდევრობა განისაზღვრება დნმ-ის გენეტიკური კოდით და, თავის მხრივ, განსაზღვრავს ცილის მოლეკულის მეორად, მესამეულ და მეოთხეულ სტრუქტურებს და მის ზოგად კონფორმაციას. პირველი ცილა, რომლის პირველადი სტრუქტურა შეიქმნა, იყო ცილოვანი ჰორმონი ინსულინი (შეიცავს 51 ამინომჟავას). ეს 1953 წელს ფრედერიკ სენგერმა გააკეთა. დღემდე გაშიფრულია ათი ათასზე მეტი ცილის პირველადი სტრუქტურა, მაგრამ ეს ძალიან მცირე რიცხვია, იმის გათვალისწინებით, რომ ბუნებაში დაახლოებით 10 12 ცილაა. თავისუფალი ბრუნვის შედეგად პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებს შეუძლიათ გადახვევა (დაკეცვა) სხვადასხვა სტრუქტურებად.

მეორადი სტრუქტურა.ცილის მოლეკულის მეორადი სტრუქტურა გაგებულია, როგორც სივრცეში პოლიპეპტიდური ჯაჭვის განლაგების გზა. ცილის მოლეკულის მეორადი სტრუქტურა წარმოიქმნება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში a-ნახშირბადის ატომების დამაკავშირებელი ბმების ირგვლივ ამა თუ იმ ტიპის თავისუფალი ბრუნვის შედეგად. ამ თავისუფალი ბრუნვის შედეგად პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებს შეუძლიათ გადახვევა (დაკეცვა) სივრცეში სხვადასხვა სტრუქტურებში.

ბუნებრივ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებში აღმოჩენილია სტრუქტურის სამი ძირითადი ტიპი:

- ა-ჰელიქსი;

- β-სტრუქტურა (დაკეცილი ფურცელი);

- სტატისტიკური აურზაური.

გლობულური ცილების სტრუქტურის ყველაზე სავარაუდო ტიპად ითვლება α-სპირალიგრეხილი ხდება საათის ისრის მიმართულებით (მარჯვენა სპირალი), რაც გამოწვეულია ბუნებრივი ცილების L-ამინომჟავის შემადგენლობით. მამოძრავებელი ძალა აღმოცენებაში α-სპირალიარის ამინომჟავების უნარი შექმნან წყალბადის ბმები. ამინომჟავების R-ჯგუფები მიმართულია გარედან ცენტრალური ღერძიდან ა-ჰელიკები. მეზობელი პეპტიდური ბმების >С=О და >N–Н დიპოლები ოპტიმალურადაა ორიენტირებული დიპოლური ურთიერთქმედებისთვის, რის შედეგადაც წარმოიქმნება ინტრამოლეკულური კოოპერატიული წყალბადური ბმების ვრცელი სისტემა, რომელიც სტაბილიზებს a-სპირალს.

Helix pitch (ერთი სრული შემობრუნება) 5.4Å მოიცავს 3.6 ამინომჟავის ნარჩენებს.

სურათი 2 - ცილის a-სპირალის სტრუქტურა და პარამეტრები

თითოეულ პროტეინს ახასიათებს მისი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ჰელიკალიზაციის გარკვეული ხარისხი.

სპირალის სტრუქტურა შეიძლება დაირღვეს ორი ფაქტორით:

1) ჯაჭვში პროლინის ნარჩენის არსებობისას, რომლის ციკლური სტრუქტურა იწვევს პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში შეკრულობას - არ არსებობს –NH 2 ჯგუფი, ამიტომ შეუძლებელია წყალბადის შიდა ბმის ფორმირება;

2) თუ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში არის მრავალი ამინომჟავის ნარჩენი ზედიზედ, რომლებსაც აქვთ დადებითი მუხტი (ლიზინი, არგინინი) ან უარყოფითი მუხტი (გლუტამინის, ასპარტინის მჟავები), ამ შემთხვევაში, მსგავსი დამუხტული ჯგუფების ძლიერი ურთიერთ მოგერიება. (-COO - ან -NH 3 +) მნიშვნელოვნად აღემატება წყალბადის ბმების სტაბილიზაციის ეფექტს ა-ჰელიკები.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კონფიგურაციის კიდევ ერთი ტიპი, რომელიც გვხვდება თმაში, აბრეშუმში, კუნთებში და სხვა ფიბრილარულ პროტეინებში ე.წ. β სტრუქტურებიან დაკეცილი ფურცელი. დაკეცილი ფურცლის სტრუქტურა ასევე სტაბილიზებულია წყალბადის ბმებით იმავე დიპოლებს შორის –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

იდენტურად მიმართული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები ან ანტიპარალელური,

რომლებიც ამ ჯაჭვებს შორის წყალბადის ბმებით არის გაძლიერებული. ასეთ სტრუქტურებს უწოდებენ b-დაკეცილ ფურცლებს (სურათი 2).

სურათი 3 - პოლიპეპტიდური ჯაჭვების b-სტრუქტურა

a-ჰელიქსი და დაკეცილი ფურცლები მოწესრიგებული სტრუქტურებია, მათ აქვთ ამინომჟავების ნარჩენების რეგულარული განლაგება სივრცეში. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ზოგიერთ მონაკვეთს არ გააჩნია რეგულარული პერიოდული სივრცითი ორგანიზაცია, ისინი დანიშნულია როგორც შემთხვევითი ან სტატისტიკური აურზაური.

ყველა ეს სტრუქტურა წარმოიქმნება სპონტანურად და ავტომატურად იმის გამო, რომ მოცემულ პოლიპეპტიდს აქვს გენეტიკურად წინასწარ განსაზღვრული სპეციფიკური ამინომჟავების თანმიმდევრობა. a-სპირალი და b-სტრუქტურები განსაზღვრავენ ცილების გარკვეულ უნარს შეასრულონ კონკრეტული ბიოლოგიური ფუნქციები. ასე რომ, ა-სპირალი სტრუქტურა (ა-კერატინი) კარგად არის ადაპტირებული გარე დამცავი სტრუქტურების შესაქმნელად - ბუმბული, თმა, რქები, ჩლიქები. b-სტრუქტურა ხელს უწყობს მოქნილი და გაუხანგრძლივებელი აბრეშუმის და ქოქოსის ფორმირებას, ხოლო კოლაგენის ცილის კონფორმაცია უზრუნველყოფს მყესებისთვის საჭირო მაღალ დაჭიმულ სიმტკიცეს. მხოლოდ a-სპირალის ან b-სტრუქტურების არსებობა დამახასიათებელია ძაფისებრი (ბოჭკოვანი) ცილებისთვის. გლობულური (სფერული) ცილების შემადგენლობაში, a-სპირალის და b-სტრუქტურების და უსტრუქტურო რეგიონების შემცველობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება. მაგალითად: ინსულინი სპირალიზებულია 60%, რიბონუკლეაზა ფერმენტი - 57%, ქათმის კვერცხის ცილა ლიზოზიმი - 40%.

მესამეული სტრუქტურა.მესამეული სტრუქტურის ქვეშ გვესმის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სივრცეში გარკვეული მოცულობის განლაგების გზა.

ცილების მესამეული სტრუქტურა იქმნება პეპტიდური ჯაჭვის დამატებითი დაკეცვით, რომელიც შეიცავს a-helix, b-სტრუქტურებს და შემთხვევით ხვეულ რეგიონებს. ცილის მესამეული სტრუქტურა იქმნება სრულიად ავტომატურად, სპონტანურად და მთლიანად წინასწარ განსაზღვრული პირველადი სტრუქტურით და პირდაპირ კავშირშია ცილის მოლეკულის ფორმასთან, რომელიც შეიძლება იყოს განსხვავებული: სფერულიდან ძაფისებრამდე. ცილის მოლეკულის ფორმა ხასიათდება ისეთი ინდიკატორით, როგორიცაა ასიმეტრიის ხარისხი (გრძელი ღერძის თანაფარდობა მოკლესთან). ზე ფიბრილარულიან ძაფისებრი ცილები, ასიმეტრიის ხარისხი 80-ზე მეტია. როცა ასიმეტრიის ხარისხი 80-ზე ნაკლებია, ცილები კლასიფიცირდება როგორც გლობულური. მათ უმეტესობას აქვს ასიმეტრიის ხარისხი 3-5, ე.ი. მესამეული სტრუქტურა ხასიათდება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის საკმაოდ მკვრივი შეფუთვით, რომელიც უახლოვდება ბურთის ფორმას.

გლობულური ცილების წარმოქმნის დროს, ამინომჟავების არაპოლარული ჰიდროფობიური რადიკალები ჯგუფდება ცილის მოლეკულაში, ხოლო პოლარული რადიკალები ორიენტირებულია წყლისკენ. რაღაც მომენტში ჩნდება მოლეკულის თერმოდინამიკურად ყველაზე ხელსაყრელი სტაბილური კონფორმაცია, გლობული. ამ ფორმით, ცილის მოლეკულა ხასიათდება მინიმალური თავისუფალი ენერგიით. მიღებული გლობულის კონფორმაციაზე გავლენას ახდენს ისეთი ფაქტორები, როგორიცაა ხსნარის pH, ხსნარის იონური სიძლიერე, აგრეთვე ცილის მოლეკულების ურთიერთქმედება სხვა ნივთიერებებთან.

სამგანზომილებიანი სტრუქტურის გაჩენის მთავარი მამოძრავებელი ძალა არის ამინომჟავის რადიკალების ურთიერთქმედება წყლის მოლეკულებთან.

ფიბრილარული ცილები.მესამეული სტრუქტურის ფორმირებისას ისინი არ წარმოქმნიან გლობულებს - მათი პოლიპეპტიდური ჯაჭვები არ იკეცება, მაგრამ რჩება წაგრძელებული ხაზოვანი ჯაჭვების სახით, ჯგუფდება ფიბრილ ბოჭკოებად.

Სურათი – კოლაგენის ფიბრილის (ფრაგმენტის) სტრუქტურა.

ბოლო დროს გამოჩნდა მტკიცებულება, რომ მესამეული სტრუქტურის ფორმირების პროცესი არ არის ავტომატური, მაგრამ რეგულირდება და კონტროლდება სპეციალური მოლეკულური მექანიზმებით. ეს პროცესი მოიცავს სპეციფიკურ პროტეინებს - ჩაპერონებს. მათი ძირითადი ფუნქციებია პოლიპეპტიდური ჯაჭვიდან არასპეციფიკური (ქაოტური) შემთხვევითი ხვეულების წარმოქმნის თავიდან აცილების შესაძლებლობა და მათი მიწოდების (ტრანსპორტის) უზრუნველყოფა უჯრედულ სამიზნეებამდე, რაც ქმნის პირობებს ცილის მოლეკულის დაკეცვის დასასრულებლად.

მესამეული სტრუქტურის სტაბილიზაცია უზრუნველყოფილია გვერდითი რადიკალების ატომურ ჯგუფებს შორის არაკოვალენტური ურთიერთქმედებით.

სურათი 4 - ობლიგაციების ტიპები, რომლებიც ასტაბილურებენ ცილის მესამეულ სტრუქტურას

ა) ელექტროსტატიკური ძალებიმიზიდულობა რადიკალებს შორის, რომლებიც ატარებენ საპირისპიროდ დამუხტულ იონურ ჯგუფებს (იონ-იონის ურთიერთქმედება), მაგალითად, ასპარტინის მჟავას უარყოფითად დამუხტული კარბოქსილის ჯგუფი (-COO-) და (NH 3 +) ლიზინის ნარჩენების დადებითად დამუხტული e-ამინო ჯგუფი.

ბ) წყალბადის ბმებიგვერდითი რადიკალების ფუნქციურ ჯგუფებს შორის. მაგალითად, თიროზინის OH ჯგუფსა და ასპარტინის მჟავას კარბოქსილის ჟანგბადს შორის

in) ჰიდროფობიური ურთიერთქმედებავან დერ ვაალის ძალების გამო არაპოლარული ამინომჟავის რადიკალებს შორის. (მაგალითად, ჯგუფები
-CH 3 - ალანინი, ვალინი და ა.შ.

გ) დიპოლ-დიპოლური ურთიერთქმედება

ე) დისულფიდური ბმები(–S–S–) ცისტეინის ნარჩენებს შორის. ეს კავშირი ძალიან ძლიერია და არ არის ყველა ცილაში. ეს კავშირი მნიშვნელოვან როლს ასრულებს მარცვლეულისა და ფქვილის ცილოვან ნივთიერებებში, რადგან. გავლენას ახდენს წებოვანის ხარისხზე, ცომის სტრუქტურულ და მექანიკურ თვისებებზე და, შესაბამისად, მზა პროდუქტის - პურის და ა.შ.

ცილის გლობული არ არის აბსოლუტურად ხისტი სტრუქტურა: გარკვეულ ფარგლებში, პეპტიდური ჯაჭვის ნაწილების ერთმანეთთან შედარებით შექცევადი მოძრაობები შესაძლებელია მცირე რაოდენობის სუსტი ბმების გაწყვეტით და ახლის წარმოქმნით. მოლეკულა, როგორც ეს იყო, სუნთქავს, პულსირებს მის სხვადასხვა ნაწილში. ეს პულსაციები არ არღვევს მოლეკულის ძირითად კონფორმაციულ გეგმას, ისევე როგორც ატომების თერმული ვიბრაციები კრისტალის სტრუქტურას არ ცვლის, თუ ტემპერატურა იმდენად მაღალია, რომ დნობა მოხდეს.

მხოლოდ მას შემდეგ, რაც ცილის მოლეკულა იძენს ბუნებრივ, ბუნებრივ მესამეულ სტრუქტურას, ის აჩვენებს თავის სპეციფიკურ ფუნქციურ აქტივობას: კატალიზურ, ჰორმონალურ, ანტიგენურ და ა.შ. სწორედ მესამეული სტრუქტურის ფორმირებისას იქმნება ფერმენტების აქტიური ცენტრები, ცენტრები, რომლებიც პასუხისმგებელნი არიან ცილის ინკორპორაციაზე მულტიფერმენტულ კომპლექსში, ცენტრები, რომლებიც პასუხისმგებელნი არიან სუპრამოლეკულური სტრუქტურების თვითშეკრებაზე. ამრიგად, ნებისმიერ ზემოქმედებას (თერმული, ფიზიკური, მექანიკური, ქიმიური), რომელიც იწვევს ცილის ამ ბუნებრივი კონფორმაციის განადგურებას (ბმების რღვევას), თან ახლავს ცილის მიერ მისი ბიოლოგიური თვისებების ნაწილობრივი ან სრული დაკარგვა.

ზოგიერთი ცილის სრული ქიმიური სტრუქტურის შესწავლამ აჩვენა, რომ მათ მესამეულ სტრუქტურაში არის ზონები, სადაც კონცენტრირებულია ჰიდროფობიური ამინომჟავის რადიკალები და პოლიპეპტიდური ჯაჭვი რეალურად ახვევს ჰიდროფობიურ ბირთვს. უფრო მეტიც, რიგ შემთხვევებში, ორი ან თუნდაც სამი ჰიდროფობიური ბირთვი იზოლირებულია ცილის მოლეკულაში, რაც იწვევს 2 ან 3 ბირთვულ სტრუქტურას. ამ ტიპის მოლეკულური სტრუქტურა დამახასიათებელია კატალიზური ფუნქციის მქონე მრავალი ცილისთვის (რიბონუკლეაზა, ლიზოზიმი და სხვ.). ცილის მოლეკულის ცალკეულ ნაწილს ან რეგიონს, რომელსაც აქვს გარკვეული ხარისხის სტრუქტურული და ფუნქციური ავტონომია, ეწოდება დომენი. ზოგიერთ ფერმენტს, მაგალითად, აქვს განსხვავებული სუბსტრატის დამაკავშირებელი და კოენზიმის დამაკავშირებელი დომენები.

ბიოლოგიურად, ფიბრილარული ცილები ძალიან მნიშვნელოვან როლს თამაშობენ ცხოველების ანატომიასა და ფიზიოლოგიაში. ხერხემლიანებში ეს ცილები შეადგენს მათი მთლიანი შემცველობის 1/3-ს. ფიბრილარული ცილების მაგალითია აბრეშუმის ცილა - ფიბროინი, რომელიც შედგება რამდენიმე ანტიპარალელური ჯაჭვისგან დაკეცილი ფურცლის სტრუქტურით. პროტეინი ა-კერატინი შეიცავს 3-7 ჯაჭვს. კოლაგენს აქვს რთული სტრუქტურა, რომელშიც 3 იდენტური მარცხენა ჯაჭვია გადაბმული და ქმნის მარჯვენა სამმაგი სპირალს. ეს სამმაგი სპირალი სტაბილიზირებულია მრავალი მოლეკულური წყალბადის ბმებით. ამინომჟავების არსებობა, როგორიცაა ჰიდროქსიპროლინი და ჰიდროქსილიზინი, ასევე ხელს უწყობს წყალბადის ბმების წარმოქმნას, რომლებიც ასტაბილურებენ სამმაგი სპირალის სტრუქტურას. ყველა ფიბრილარული ცილა ცუდად ხსნადი ან მთლიანად უხსნადია წყალში, რადგან ისინი შეიცავს ბევრ ამინომჟავას, რომლებიც შეიცავს იზოლეიცინის, ფენილალანინის, ვალინის, ალანინის, მეთიონინის ჰიდროფობიურ, წყალში უხსნად R-ჯგუფებს. სპეციალური დამუშავების შემდეგ უხსნადი და მოუნელებელი კოლაგენი გარდაიქმნება პოლიპეპტიდების ჟელატინის ხსნად ნარევში, რომელიც შემდეგ გამოიყენება კვების მრეწველობაში.

გლობულური ცილები. ისინი ასრულებენ სხვადასხვა ბიოლოგიურ ფუნქციას. ისინი ასრულებენ სატრანსპორტო ფუნქციას, ე.ი. ატარებენ საკვებ ნივთიერებებს, არაორგანულ იონებს, ლიპიდებს და ა.შ. ჰორმონები, ისევე როგორც მემბრანების და რიბოზომების კომპონენტები, მიეკუთვნება ცილების იმავე კლასს. ყველა ფერმენტი ასევე გლობულური ცილებია.

მეოთხეული სტრუქტურა.პროტეინებს, რომლებიც შეიცავს ორ ან მეტ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ე.წ ოლიგომერული ცილები, მათთვის დამახასიათებელია მეოთხეული სტრუქტურის არსებობა.

სურათი - მესამეული (ა) და მეოთხეული (ბ) ცილოვანი სტრუქტურების სქემები

ოლიგომერულ ცილებში თითოეულ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ახასიათებს თავისი პირველადი, მეორადი და მესამეული სტრუქტურა და ეწოდება ქვეერთეული ან პროტომერი.ასეთ ცილებში პოლიპეპტიდური ჯაჭვები (პროტომერები) შეიძლება იყოს იგივე ან განსხვავებული. ოლიგომერულ ცილებს უწოდებენ ჰომოგენურს, თუ მათი პროტომერები ერთნაირია და ჰეტეროგენული თუ მათი პროტომერები განსხვავებულია. მაგალითად, ჰემოგლობინის ცილა შედგება 4 ჯაჭვისგან: ორი -a და ორი -b პროტომერი. ა-ამილაზას ფერმენტი შედგება 2 იდენტური პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან. მეოთხეული სტრუქტურა გაგებულია, როგორც პოლიპეპტიდური ჯაჭვების (პროტომერების) განლაგება ერთმანეთთან შედარებით, ე.ი. მათი ერთობლივი დაწყობისა და შეფუთვის გზა. ამ შემთხვევაში პროტომერები ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან არა მათი ზედაპირის რომელიმე ნაწილით, არამედ გარკვეული ფართობით (კონტაქტური ზედაპირი). კონტაქტურ ზედაპირებს აქვთ ატომური ჯგუფების ისეთი განლაგება, რომელთა შორის წარმოიქმნება წყალბადის, იონური, ჰიდროფობიური ბმები. გარდა ამისა, პროტომერების გეომეტრია ასევე ხელს უწყობს მათ კავშირს. პროტომერები ერთმანეთს ერგება, როგორც საკეტის გასაღები. ასეთ ზედაპირებს დამატებითი ეწოდება. თითოეული პროტომერი ურთიერთქმედებს მეორესთან მრავალ წერტილში, რაც შეუძლებელს ხდის სხვა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებთან ან ცილებთან დაკავშირებას. მოლეკულების ასეთი დამატებითი ურთიერთქმედება საფუძვლად უდევს ორგანიზმში მიმდინარე ყველა ბიოქიმიურ პროცესს.

α-ამინომჟავებს შეუძლიათ კოვალენტურად დაუკავშირდნენ ერთმანეთს პეპტიდური ბმების გამოყენებით . ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფი კოვალენტურად უკავშირდება სხვა ამინომჟავის ამინო ჯგუფს. ეს იწვევს R- CO-NH-R ბმა, რომელსაც პეპტიდური ბმა ეწოდება. ამ შემთხვევაში წყლის მოლეკულა იშლება.

პეპტიდური ბმები ამინომჟავებისგან ქმნიან ცილებს და პეპტიდებს. 10-მდე ამინომჟავას შემცველ პეპტიდებს ოლიგოპეპტიდებს უწოდებენ. . ხშირად ასეთი მოლეკულების სახელი მიუთითებს ამინომჟავების რაოდენობაზე, რომლებიც ქმნიან ოლიგოპეპტიდს: ტრიპეპტიდი, პენტაპეპტიდი, ოქტაპეპტიდი და ა.შ. 10-ზე მეტი ამინომჟავის შემცველი პეპტიდები ეწოდება "პოლიპეპტიდებს", ხოლო პოლიპეპტიდებს, რომლებიც შედგება 50-ზე მეტი ამინომჟავის ნარჩენებისგან, ჩვეულებრივ უწოდებენ ცილებს. ამინომჟავების მონომერები, რომლებიც ქმნიან ცილებს, ე.წ ამინომჟავების ნარჩენები.ამინომჟავის ნარჩენს, რომელსაც აქვს თავისუფალი ამინო ჯგუფი, ეწოდება N-ტერმინალი და იწერება მარცხნივ, ხოლო თავისუფალი C-კარბოქსილის ჯგუფის მქონეს ეწოდება C-ტერმინალი და იწერება მარჯვნივ. პეპტიდები პი-დახურულია და იკითხება N-ბოლოდან.

ბმა α-ნახშირბადის ატომსა და α-ამინო ჯგუფს ან α-კარბოქსილის ჯგუფს შორის შეუძლია თავისუფალი ბრუნვა (თუმცა შეზღუდულია რადიკალების ზომითა და ბუნებით), რაც საშუალებას აძლევს პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს მიიღოს სხვადასხვა კონფიგურაცია.

პეპტიდური ბმები ჩვეულებრივ განლაგებულია ტრანს კონფიგურაციაში, ე.ი. α-ნახშირბადის ატომები განლაგებულია პეპტიდური ბმის მოპირდაპირე მხარეს. შედეგად, ამინომჟავების გვერდითი რადიკალები ერთმანეთისგან ყველაზე შორს არიან სივრცეში. პეპტიდური ბმები ძალიან ძლიერია და არის კოვალენტური.

ადამიანის ორგანიზმში წარმოიქმნება მრავალი პეპტიდი, რომლებიც მონაწილეობენ სხვადასხვა ბიოლოგიური პროცესის რეგულირებაში და აქვთ მაღალი ფიზიოლოგიური აქტივობა. ეს არის მთელი რიგი ჰორმონები - ოქსიტოცინი (ამინომჟავის 9 ნარჩენი), ვაზოპრესინი (9), ბრადიკინინი (9) არეგულირებს სისხლძარღვთა ტონუსს, თირეოლიბერინი (3), ანტიბიოტიკები - გრამიციდინი, ტკივილგამაყუჩებელი მოქმედების პეპტიდები (ენკეფალინები (5) და ენდორფინები და სხვა. ოპიოიდური პეპტიდები). ამ პეპტიდების ტკივილგამაყუჩებელი ეფექტი ასჯერ აღემატება მორფინის ტკივილგამაყუჩებელ ეფექტს;

ოქსიტოცინი გამოიყოფა სისხლში ბავშვის კვების დროს, იწვევს სარძევე ჯირკვლების სადინრების მიოეპითელური უჯრედების შეკუმშვას და ასტიმულირებს რძის გამოყოფას. გარდა ამისა, ოქსიტოცინი მშობიარობის დროს ზემოქმედებს საშვილოსნოს გლუვ კუნთებზე, რაც იწვევს მის შეკუმშვას.

ოქსიტოცინისგან განსხვავებით, ვაზოპრესინის ძირითადი ფიზიოლოგიური ეფექტი არის თირკმელებში წყლის რეაბსორბციის გაზრდა არტერიული წნევის ან სისხლის მოცულობის შემცირებით (აქედან გამომდინარე, ამ ჰორმონის სხვა სახელია ანტიდიურეზული). გარდა ამისა, ვაზოპრესინი იწვევს ვაზოკონსტრიქციას.

არსებობს ცილების სტრუქტურული ორგანიზაციის 4 დონე, რომელსაც ეწოდება პირველადი, მეორადი, მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურები. არსებობს ზოგადი წესები, რომლითაც ხდება ცილების სივრცითი სტრუქტურების ფორმირება.

ცილის პირველადი სტრუქტურა- ეს არის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ხერხემლის კოვალენტური სტრუქტურა - ამინომჟავების ნარჩენების წრფივი თანმიმდევრობა, რომლებიც დაკავშირებულია ერთმანეთთან პეპტიდური ბმებით. თითოეული ცალკეული ცილის პირველადი სტრუქტურა დაშიფრულია დნმ-ის განყოფილებაში, რომელსაც გენი ეწოდება. ცილის სინთეზის პროცესში, გენში შემავალი ინფორმაცია ჯერ კოპირდება mRNA-ზე, შემდეგ კი mRNA-ს შაბლონის გამოყენებით, ცილის პირველადი სტრუქტურა იკრიბება რიბოსომაზე. ადამიანის სხეულის 50000 ცალკეული ცილიდან თითოეულს აქვს ამ ცილის უნიკალური პირველადი სტრუქტურა.

ინსულინი არის პირველი ცილა, რომლის პირველადი სტრუქტურა გაშიფრულია. ინსულინი არის ცილოვანი ჰორმონი; შეიცავს 51 ამინომჟავას, შედგება ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან (ჯაჭვი A შეიცავს 21 ამინომჟავას, ჯაჭვი B - 30 ამინომჟავას). ინსულინი სინთეზირდება პანკრეასის β-უჯრედებში და გამოიყოფა სისხლში გლუკოზის კონცენტრაციის გაზრდის საპასუხოდ. ინსულინის სტრუქტურაში არის 2 დისულფიდური ბმა, რომელიც აკავშირებს 2 პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს A და B, და 1 დისულფიდური ბმა A ჯაჭვში.

მეორადი სტრუქტურაცილები არის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კონფორმაცია, ე.ი. სივრცეში ჯაჭვის გადახვევის გზა წყალბადის ბმების გამო -NH და -CO ჯგუფებს შორის. ჯაჭვის გაყვანის ორი ძირითადი გზა არსებობს - α-სპირალი და β-სტრუქტურა.

α -სპირალი

ამ ტიპის სტრუქტურაში, პეპტიდის ხერხემალი ტრიალებს სპირალის სახით წყალბადის ბმების წარმოქმნის გამო კარბონილის ჯგუფების ჟანგბადის ატომებსა და ამინო ჯგუფების წყალბადის ატომებს შორის, რომლებიც ქმნიან პეპტიდურ ჯგუფებს 4 ამინომჟავის ნარჩენების მეშვეობით. . წყალბადის ბმები ორიენტირებულია სპირალის ღერძის გასწვრივ. α-სპირალის ყოველ შემობრუნებაზე არის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენი.

პეპტიდური ჯგუფების თითქმის ყველა ჟანგბადის და წყალბადის ატომი მონაწილეობს წყალბადის ბმების ფორმირებაში. შედეგად, α-სპირალი "შეკუმშულია" მრავალი წყალბადის ბმით. მიუხედავად იმისა, რომ ეს ობლიგაციები კლასიფიცირდება როგორც სუსტი, მათი რიცხვი უზრუნველყოფს α-სპირალის მაქსიმალურ შესაძლო სტაბილურობას. ვინაიდან პეპტიდის ხერხემლის ყველა ჰიდროფილური ჯგუფი ჩვეულებრივ მონაწილეობს წყალბადური ბმების ფორმირებაში, α-სპირალის ჰიდროფილურობა (ანუ წყალთან წყალბადის ბმების შექმნის უნარი) მცირდება და იზრდება მათი ჰიდროფობიურობა.

α-სპირალური სტრუქტურა არის პეპტიდის ხერხემლის ყველაზე სტაბილური კონფორმაცია, რომელიც შეესაბამება მინიმალურ თავისუფალ ენერგიას. α-სპირალის წარმოქმნის შედეგად პოლიპეპტიდური ჯაჭვი მცირდება, მაგრამ თუ პირობები შეიქმნა წყალბადის ბმების გაწყვეტისთვის, პოლიპეპტიდური ჯაჭვი კვლავ გახანგრძლივდება.

ამინომჟავის რადიკალები განლაგებულია α-სპირალის გარე მხარეს და მიმართულია პეპტიდის ხერხემლიდან გვერდებზე. ისინი არ მონაწილეობენ მეორადი სტრუქტურისთვის დამახასიათებელი წყალბადის ბმების ფორმირებაში, მაგრამ ზოგიერთ მათგანს შეუძლია დაარღვიოს α-სპირალის წარმოქმნა.

Ესენი მოიცავს:

პროლინი. მისი აზოტის ატომი არის ხისტი რგოლის ნაწილი, რომელიც გამორიცხავს -N-CH- ბმის გარშემო ბრუნვის შესაძლებლობას. გარდა ამისა, პროლინის აზოტის ატომს, რომელიც ქმნის პეპტიდურ კავშირს სხვა ამინომჟავასთან, არ აქვს წყალბადის ატომი. შედეგად, პროლინი ვერ ახერხებს წყალბადის ბმის შექმნას პეპტიდის ხერხემლის მოცემულ ადგილას და ირღვევა α-სპირალური სტრუქტურა. ჩვეულებრივ, პეპტიდური ჯაჭვის ამ მომენტში ჩნდება მარყუჟი ან მოხრა;

უბნები, სადაც რამდენიმე იდენტურად დამუხტული რადიკალები განლაგებულია სერიებში, რომელთა შორის წარმოიქმნება ელექტროსტატიკური მოგერიების ძალები;

უბნები მჭიდროდ დაშორებული ნაყარი რადიკალებით, რომლებიც მექანიკურად არღვევენ a-helix-ის წარმოქმნას, მაგალითად, მეთიონინი, ტრიპტოფანი.

β-სტრუქტურა

β-სტრუქტურა წარმოიქმნება მრავალი წყალბადის ბმის წარმოქმნის გამო ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის წრფივი რეგიონების პეპტიდური ჯგუფების ატომებს შორის, რომელიც ქმნის მოსახვევებს, ან შორის. სხვადასხვა პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, β-სტრუქტურა ქმნის "აკორდეონის" მსგავსად დაკეცილი ფურცლის მსგავს ფიგურას - β-დაკეცილი ფენა.

ფიბროინის დაკეცილი ფენააბრეშუმი: ზიგზაგიანტიპარალელური ნაკეცები.

როდესაც წყალბადის ბმები წარმოიქმნება სხვადასხვა პოლიპეპტიდური ჯაჭვის პეპტიდური ხერხემლის ატომებს შორის, მათ უწოდებენ ჯაჭვის კავშირებს. წყალბადის ობლიგაციებს, რომლებიც წარმოიქმნება ხაზოვან რეგიონებს შორის ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შიგნით, ეწოდება ინტრაჯაჭვში. β-სტრუქტურებში წყალბადის ბმები განლაგებულია პოლიპეპტიდური ჯაჭვის პერპენდიკულარულად.

ცილების მესამეული სტრუქტურა- სამგანზომილებიანი სივრცითი სტრუქტურა, რომელიც წარმოიქმნება ამინომჟავის რადიკალებს შორის ურთიერთქმედების გამო, რომლებიც შეიძლება განთავსდეს ერთმანეთისგან მნიშვნელოვან მანძილზე პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში.

დაკეცილი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მესამეული სტრუქტურა სტაბილიზირებულია მთელი რიგი ურთიერთქმედებით. ამინომჟავების რადიკალები:ეს არის ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება, ელექტროსტატიკური მიზიდულობა, წყალბადის ბმები, ასევე დისულფიდური -S-S- ბმები.

ამინომჟავების ჰიდროფილური რადიკალები მიდრეკილნი არიან შექმნან წყალბადური ბმები წყალთან და, შესაბამისად, ძირითადად განლაგებულია ცილის მოლეკულის ზედაპირზე.

ამინომჟავების რადიკალების ყველა ჰიდროფილური ჯგუფი, რომლებიც ჰიდროფობიურ ბირთვშია, ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან იონური და წყალბადის ბმების გამოყენებით.

ობლიგაციების ტიპები, რომლებიც წარმოიქმნება ამინომჟავის რადიკალებს შორის ცილის მესამეული სტრუქტურის ფორმირებისას. 1 - იონური ბმები; 2 - წყალბადის ბმები; 3 - ჰიდროფობიური ბმები; 4 - დისულფიდური ბმები.

იონური ბმები (ელექტროსტატიკური მიზიდულობა) შეიძლება მოხდეს ასპარტინის და გლუტამინის მჟავას რადიკალების უარყოფითად დამუხტულ (ანიონურ) კარბოქსილის ჯგუფებსა და ლიზინის, არგინინის ან ჰისტიდინის რადიკალების დადებითად დამუხტულ (კათიონურ) ჯგუფებს შორის.

წყალბადი კავშირებიგვხვდება ჰიდროფილურ დაუმუხტავ ჯგუფებს შორის (როგორიცაა -OH, -CONH 2, SH ჯგუფები) და ნებისმიერ სხვა ჰიდროფილურ ჯგუფებს შორის. ზოგიერთი ცილის მესამეული სტრუქტურა სტაბილიზირებულია დისულფიდით კომუნიკაციები,წარმოიქმნება ორი ცისტეინის ნარჩენების SH-ჯგუფების ურთიერთქმედებით. ცისტეინის ეს ორი ნარჩენი შეიძლება იყოს შორს ერთმანეთისგან ცილის ხაზოვანი პირველადი სტრუქტურაში, მაგრამ როდესაც მესამეული სტრუქტურა იქმნება, ისინი უახლოვდებიან ერთმანეთს და ქმნიან რადიკალების ძლიერ კოვალენტურ კავშირს.

უჯრედშიდა ცილების უმეტესობას აკლია დისულფიდური ბმები. თუმცა, ასეთი ობლიგაციები ხშირია უჯრედის მიერ უჯრედგარე სივრცეში გამოყოფილ პროტეინებში. ითვლება, რომ ეს კოვალენტური ბმები ასტაბილურებს ცილების კონფორმაციას უჯრედის გარეთ და ხელს უშლის მათ დენატურაციას. ამ ცილებს მიეკუთვნება ჰორმონი ინსულინი და იმუნოგლობულინები.

ცილების მეოთხეული სტრუქტურა.ბევრი ცილა შეიცავს მხოლოდ ერთ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს. ასეთ ცილებს მონომერებს უწოდებენ. მონომერული ცილები ასევე მოიცავს პროტეინს, რომელიც შედგება რამდენიმე ჯაჭვისგან, მაგრამ დაკავშირებულია კოვალენტურად, მაგალითად, დისულფიდური ბმებით (აქედან გამომდინარე, ინსულინი უნდა ჩაითვალოს მონომერულ ცილად).

ამავე დროს, არსებობს ცილები, რომლებიც შედგება ორი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან. თითოეული პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სამგანზომილებიანი სტრუქტურის ფორმირების შემდეგ, ისინი გაერთიანებულია იმავე სუსტი ურთიერთქმედების გამოყენებით, რომლებიც მონაწილეობდნენ მესამეული სტრუქტურის ფორმირებაში: ჰიდროფობიური, იონური, წყალბადი.

გზა, რომლითაც ორი ან მეტი ცალკეული გლობულური ცილა შეფუთულია მოლეკულაში არის მეოთხეულიცილის სტრუქტურა.

ასეთ ცილაში ცალკეულ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებს უწოდებენ მონომერებს, ანუ ქვეერთეულებს. პროტეინს, რომელიც შეიცავს რამდენიმე მონომერს თავის შემადგენლობაში, ეწოდება ოლიგომერული. ოლიგომერული გლობულური ცილები, როგორც წესი, დიდია და ხშირად ასრულებენ მარეგულირებელ ფუნქციებს ფერმენტულ კომპლექსებში.

ცილის დამახასიათებელი კონფორმაციის შენარჩუნება შესაძლებელია პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სხვადასხვა ნაწილებს შორის მრავალი სუსტი ბმის გაჩენის გამო. ცილის კონფორმაცია შეიძლება შეიცვალოს, როდესაც იცვლება საშუალო ქიმიური და ფიზიკური თვისებები, ასევე როდესაც ცილა ურთიერთქმედებს სხვა მოლეკულებთან. ამ შემთხვევაში, იცვლება არა მხოლოდ სხვა მოლეკულასთან კონტაქტში მყოფი ადგილის სივრცითი სტრუქტურა, არამედ მთლიანად ცილის კონფორმაციაც.

კონფორმაციული ცვლილებები დიდ როლს თამაშობს ცოცხალ უჯრედში ცილების ფუნქციონირებაში. ცილის მოლეკულაში დიდი რაოდენობით სუსტი ბმების გაწყვეტა ორგანული გამხსნელების, ულტრაბგერითი, ტემპერატურის, pH და ა.შ. იწვევს მისი მშობლიური კონფორმაციის განადგურებას. ჯაჭვების გაშლას მათი კოვალენტური ბმების გაწყვეტის გარეშე ეწოდება დენატურაცია. ეს ცილა ბიოლოგიურად არააქტიურია.. ცილის დენატურაციის დროს პეპტიდური ბმები არ იშლება; ცილის პირველადი სტრუქტურა არ ირღვევა, მაგრამ მისი ფუნქცია იკარგება.

α-ამინომჟავებს შეუძლიათ კოვალენტურად დაუკავშირდნენ ერთმანეთს პეპტიდური ბმები.ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფი კოვალენტურად უკავშირდება სხვა ამინომჟავის ამინო ჯგუფს. ეს იწვევს R- CO-NH-R ბმა, რომელსაც პეპტიდური ბმა ეწოდება. ამ შემთხვევაში წყლის მოლეკულა იშლება.

პეპტიდური ბმები ამინომჟავებისგან ქმნიან ცილებს და პეპტიდებს. 10-მდე ამინომჟავას შემცველი პეპტიდები ე.წ ოლიგოპეპტიდები.ხშირად ასეთი მოლეკულების სახელწოდება მიუთითებს ამინომჟავების რაოდენობაზე, რომლებიც ქმნიან ოლიგოპეპტიდს: ტრიპეპტიდი, პენტაპეპტიდი, ოქტაპეპტიდი და ა.შ. 10-ზე მეტი ამინომჟავის შემცველი პეპტიდები ე.წ "პოლიპეპტიდები"და პოლიპეპტიდებს, რომლებიც შედგება 50-ზე მეტი ამინომჟავის ნარჩენებისგან, ჩვეულებრივ უწოდებენ ცილებს. ამინომჟავების მონომერები, რომლებიც ქმნიან ცილებს, ე.წ ამინომჟავების ნარჩენები.ამინომჟავის ნარჩენს, რომელსაც აქვს თავისუფალი ამინო ჯგუფი, ეწოდება N-ტერმინალი და იწერება მარცხნივ, ხოლო თავისუფალი C-კარბოქსილის ჯგუფის მქონეს ეწოდება C-ტერმინალი და იწერება მარჯვნივ. პეპტიდები იწერება და იკითხება N-ბოლოდან.

ადამიანის ორგანიზმი გამოიმუშავებს ბევრ პეპტიდს, რომლებიც მონაწილეობენ სხვადასხვა ბიოლოგიური პროცესის რეგულირებაში და აქვთ მაღალი ფიზიოლოგიური აქტივობა. ეს არის მთელი რიგი ჰორმონები - ოქსიტოცინი (ამინომჟავის 9 ნარჩენი), ვაზოპრესინი (9), ბრადიკინინი (9) არეგულირებს სისხლძარღვთა ტონუსს, თირეოლიბერინი (3), ანტიბიოტიკები - გრამიციდინი, ტკივილგამაყუჩებელი ეფექტის მქონე პეპტიდები (ენკეფალინები (5) და ენდორფინები და სხვა. ოპიოიდური პეპტიდები). ამ პეპტიდების ტკივილგამაყუჩებელი ეფექტი ასჯერ აღემატება მორფინის ტკივილგამაყუჩებელ ეფექტს;

ამინომჟავების გამოყენება თვისებებზე დაყრდნობით.

ამინომჟავები, უპირატესად α-ამინომჟავები, აუცილებელია ცოცხალ ორგანიზმებში ცილების სინთეზისთვის. ამისთვის აუცილებელ ამინომჟავებს ადამიანები და ცხოველები იღებენ სხვადასხვა ცილების შემცველი საკვების სახით. ეს უკანასკნელი საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში იშლება ცალკეულ ამინომჟავებად, საიდანაც შემდეგ სინთეზირდება ამ ორგანიზმისთვის დამახასიათებელი ცილები. ზოგიერთი ამინომჟავა გამოიყენება სამკურნალო მიზნებისთვის. მრავალი ამინომჟავა გამოიყენება ცხოველების საკვებად.

ბოჭკოების სინთეზისთვის გამოიყენება ამინომჟავების წარმოებულები, როგორიცაა კაპრონი.

კითხვები თვითკონტროლისთვის

· დაწერეთ აზოტისა და წყალბადის ელექტრონული აგებულება.

· დაწერეთ ამიაკის ელექტრონული და სტრუქტურული ფორმულა.

რა არის ნახშირწყალბადის რადიკალი?

რა იცით ნახშირწყალბადის რადიკალების შესახებ?

შეცვალეთ ერთი წყალბადი ამიაკის მოლეკულაში მეთილის რადიკალით.

როგორ ფიქრობთ, რა არის ეს ნაერთი და რა ჰქვია მას?

რა ნივთიერება მიიღება, თუ დარჩენილი წყალბადის ატომები ჩანაცვლდება ნახშირწყალბადის რადიკალებით, მაგალითად, მეთილით?

როგორ შეიცვლება მიღებული ნაერთების თვისებები?

განსაზღვრეთ ორგანული ნივთიერებების ფორმულა, თუ ცნობილია, რომ მისი წყალბადის ორთქლის სიმკვრივეა 22,5, ნახშირბადის მასური წილი 0,533, წყალბადის მასური წილი 0,156 და აზოტის მასური წილი 0,311. (პასუხი: C 2 H 7 N.)

· სახელმძღვანელო G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. გვერდი 173, No6, 7.

o რა არის მჟავა?

ü რა არის ფუნქციური ჯგუფი?

რა ფუნქციური ჯგუფები გახსოვთ?

ü რა არის ამინო ჯგუფი?

რა თვისებები აქვს ამინოჯგუფს?

რა თვისებები აქვს მჟავას?

ü როგორ ფიქრობთ, გარემოს რა რეაქციას მისცემს მჟავისა და ძირითადი ჯგუფის შემცველი მოლეკულა?

ü ტესტი

1 ვარიანტი.

1) ამინომჟავები მოიცავს ფუნქციურ ჯგუფებს:

ა) -NH2 და -OH

ბ) -NH2 და -SON

გ) -NH2 და -COOH

დ) -OH და -COOH

2. ამინომჟავები შეიძლება ჩაითვალოს წარმოებულებად:

ა) ალკენები;

ბ) სპირტები;

გ) კარბოქსილის მჟავები;

დ) ნახშირწყლები.

3. ამინომჟავები რეაგირებენ

ა) პოლიმერიზაცია;

ბ) პოლიკონდენსაცია;

გ) განეიტრალება.

4. კავშირი ამინომჟავებს შორის პოლიმერში:

ა) წყალბადი;

ბ) იონური;

გ) პეპტიდი.

5. არსებითი ამინომჟავებია ...

ვარიანტი 2.

1.ამინომჟავების ზოგადი ფორმულა:

ა) R-CH2 (NH2)-COOH;

2. ამინომჟავების ხსნარში საშუალო

ა) ტუტე;

ბ) ნეიტრალური;

გ) მჟავა.

3. ამინომჟავებს შეუძლიათ ურთიერთქმედება ერთმანეთთან ფორმირებისას:

ა) ნახშირწყლები;

ბ) ნუკლეინის მჟავები;

გ) პოლიპეპტიდები;

დ) სახამებელი.

4. ამინომჟავები არის...

ა) ორგანული ფუძეები;

ბ) მჟავები

გ) ორგანული ამფოტერული ნაერთები.

5. ამინომჟავები გამოიყენება ...

რა არაორგანული ნივთიერებების გამოყენება შეიძლება ამინოძმარმჟავას მისაღებად? დაწერეთ შესაბამისი რეაქციის განტოლებები.

ü Დავალება.განსაზღვრეთ ამინომჟავის ფორმულა, თუ ნახშირბადის, წყალბადის, ჟანგბადის და აზოტის მასური ფრაქციები შესაბამისად ტოლია: 48%, 9,34%, 42,67% და 18,67%. დაწერეთ ყველა შესაძლო სტრუქტურული ფორმულა და დაასახელეთ ისინი.

გაკვეთილის გეგმა #16

დისციპლინა:Ქიმია.

Თემა:ციყვები.

გაკვეთილის მიზანი:ცილების პირველადი, მეორადი, მესამეული სტრუქტურების შესწავლა. ცილების ქიმიური თვისებები: წვა, დენატურაცია, ჰიდროლიზი, ფერის რეაქციები. ცილების ბიოლოგიური ფუნქციები.

დაგეგმილი შედეგები

თემა:იდეების ჩამოყალიბება მსოფლიოს თანამედროვე სამეცნიერო სურათში ქიმიის ადგილის შესახებ; ქიმიის როლის გააზრება ადამიანის ჰორიზონტისა და ფუნქციური წიგნიერების ჩამოყალიბებაში პრაქტიკული პრობლემების გადასაჭრელად;

მეტასაგანი:პრობლემის გადასაჭრელად სხვადასხვა სახის შემეცნებითი აქტივობის და ძირითადი ინტელექტუალური ოპერაციების გამოყენება (პრობლემის დაყენება, ჰიპოთეზების ფორმულირება, ანალიზი და სინთეზი, შედარება, განზოგადება, სისტემატიზაცია, მიზეზ-შედეგობრივი კავშირების იდენტიფიცირება, ანალოგების ძიება, დასკვნების ჩამოყალიბება);

პირადი:შიდა ქიმიური მეცნიერების ისტორიისა და მიღწევებისადმი სიამაყისა და პატივისცემის გრძნობა; ქიმიურად კომპეტენტური ქცევა პროფესიულ საქმიანობაში და ყოველდღიურ ცხოვრებაში ქიმიკატების, მასალების და პროცესების დამუშავებისას;

დროის ნორმა: 2 საათი

კლასის ტიპი:ლექცია.

Გაკვეთილის გეგმა:

აღჭურვილობა:სახელმძღვანელო.

ლიტერატურა:

1. ქიმია მე-10 კლასი: სახელმძღვანელო. ზოგადი განათლებისთვის ორგანიზაციები აპლიკაციით. ელექტრონს. მედია (DVD) / G.E. რუძიტისი, ფ.გ. ფელდმანი. – მ.: განმანათლებლობა, 2014. -208 გვ.: ილ.

2. ქიმია ტექნიკური პროფილის პროფესიებისა და სპეციალობებისათვის: სახელმძღვანელო სტუდენტებისთვის. საშუალო ინსტიტუტები. პროფ. განათლება / O.S.Gabrielyan, I.G. ოსტროუმოვი. - მე-5 გამოცემა, წაშლილია. - მ .: საგამომცემლო ცენტრი "აკადემია", 2017. - 272გვ., ფერადი. ავადმყოფი.

მასწავლებელი:თუბალცევა იუ.ნ.

თემა 16. ცილები.

1. ცილები. ცილების პირველადი, მეორადი, მესამეული სტრუქტურები.

2. ცილების ქიმიური თვისებები: წვა, დენატურაცია, ჰიდროლიზი, ფერის რეაქციები.

3. ცილების ბიოლოგიური ფუნქციები.

1) ციყვები. ცილების პირველადი, მეორადი, მესამეული სტრუქტურები.

1 – ცილის შემადგენლობა: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% და სხვა: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

1903 წელს გერმანელმა მეცნიერმა E.G. Fischer-მა შემოგვთავაზა პეპტიდის თეორია, რომელიც გახდა ცილის სტრუქტურის საიდუმლოების გასაღები. ფიშერი ვარაუდობს, რომ ცილები არის ამინომჟავის ნარჩენების პოლიმერები, რომლებიც დაკავშირებულია NH-CO პეპტიდურ ბმასთან. მოსაზრება, რომ ცილები პოლიმერული წარმონაქმნებია, ჯერ კიდევ 1888 წელს გამოთქვა რუსმა მეცნიერმა ა.ია დანილევსკიმ.

2 - პროტეინები - სპირალი - ცილები

"Protos" ბერძნულიდან - "პირველადი, ყველაზე მნიშვნელოვანი". ცილები არის ბუნებრივი პოლიმერები, რომლებიც შედგება AA-სგან.

ბატონი (ალბუმინი)=36000

ბატონი (მიოზინი)=150000

ბატონი (ჰემოგლობინი)=68000

ბატონი (კოლაგენი)=350000

ბატონი (ფიბრინოგენი)=450000

რძის ცილის ფორმულა - კაზეინი C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

პროტეინები არის ბუნებრივი მაღალმოლეკულური ბუნებრივი ნაერთები (ბიოპოლიმერები), რომლებიც აგებულია ალფა-ამინომჟავებისგან, რომლებიც დაკავშირებულია სპეციალური პეპტიდური კავშირით. ცილების შემადგენლობა მოიცავს 20 სხვადასხვა ამინომჟავას, აქედან გამომდინარე, ცილების უზარმაზარი მრავალფეროვნება ამინომჟავების სხვადასხვა კომბინაციით. როგორც ანბანის 33 ასოდან შეგვიძლია შევქმნათ უსასრულო რაოდენობის სიტყვა, ასე რომ 20 ამინომჟავიდან - უსასრულო რაოდენობის ცილა. ადამიანის ორგანიზმში 100000-მდე ცილაა.

მოლეკულებში შემავალი ამინომჟავების ნარჩენების რაოდენობა განსხვავებულია: ინსულინი - 51, მიოგლობინი - 140. შესაბამისად, ცილის M r არის 10000-დან რამდენიმე მილიონამდე.

პროტეინები იყოფა ცილებად (მარტივი ცილები) და პროტეიდებად (კომპლექსური ცილები).

4 - 20 AK არის ცილოვანი შენობის "აგური", მათი განსხვავებული თანმიმდევრობით შეერთებით, შეგიძლიათ ააგოთ უთვალავი რაოდენობის ნივთიერება ძალიან განსხვავებული თვისებებით. ქიმიკოსები გიგანტური ცილის მოლეკულების სტრუქტურის გაშიფვრას ცდილობენ. ეს ამოცანა ძალიან რთულია: ბუნება საგულდაგულოდ მალავს „ნახატებს“, რომლის მიხედვითაც აგებულია ეს ნაწილაკები.

1888 წელს რუსი ბიოქიმიკოსი A.Ya. დანილევსკიმ აღნიშნა, რომ ცილის მოლეკულები შეიცავს ატომების განმეორებით პეპტიდურ ჯგუფებს ––N–

მე-20 საუკუნის დასაწყისში გერმანელმა მეცნიერმა ე. ფიშერმა და სხვა მკვლევარებმა მოახერხეს ნაერთების სინთეზირება მოლეკულებად, რომლებიც მოიცავდა პეპტიდური ბმებით დაკავშირებულ სხვადასხვა AA-ს 18 ნარჩენს.

5 - ცილის პირველადი სტრუქტურა არის AA-ების (PPC პოლიპეპტიდური ჯაჭვის) თანმიმდევრული მონაცვლეობა. ცილის მოლეკულის სივრცითი კონფიგურაცია, რომელიც წააგავს სპირალს, იქმნება ჯგუფებს შორის წყალბადის მრავალი ბმის გამო.

– CO– და –NH–

ცილის ამ სტრუქტურას მეორადი ეწოდება. სივრცეში, PPC-ის გრეხილი სპირალი ქმნის ცილის მესამეულ სტრუქტურას, რომელსაც მხარს უჭერს PPC-ის სხვადასხვა ფუნქციური ჯგუფების ურთიერთქმედება.

–S–S– (დისულფიდური ხიდი)

-COOH და -OH (ესტერის ხიდი)

-COOH და -NH 2 (მარილის ხიდი)

ზოგიერთი ცილის მაკრომოლეკულა შეიძლება გაერთიანდეს ერთმანეთთან და შექმნას დიდი მოლეკულები. ცილების პოლიმერულ წარმონაქმნებს უწოდებენ მეოთხეულ სტრუქტურებს (მხოლოდ ასეთი სტრუქტურით ჰემოგლობინს შეუძლია მიმაგრდეს და გადაიტანოს სხეულში O 2)

2) ცილების ქიმიური თვისებები: წვა, დენატურაცია, ჰიდროლიზი, ფერის რეაქციები.

1. ცილებს ახასიათებთ რეაქციები, რის შედეგადაც დააჩქაროს. მაგრამ ზოგიერთ შემთხვევაში, მიღებული ნალექი იხსნება ჭარბ წყალთან ერთად, ზოგიერთში კი ხდება ცილების შეუქცევადი კოაგულაცია, ე.ი. დენატურაცია.

დენატურაცია არის ცილის მაკრომოლეკულის მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურების ცვლილება გარე ფაქტორების გავლენის ქვეშ (ტემპერატურის მომატება ან შემცირება, წნევა, მექანიკური სტრესი, ქიმიური რეაგენტების მოქმედება, ულტრაიისფერი გამოსხივება, რადიაცია, შხამები, მძიმე მეტალების მარილები. (ტყვია, ვერცხლისწყალი და ა.შ.))

10 ნებისმიერი წინადადება რუსულ ენაზე

პირველ შემთხვევაში პირველ შემთხვევაში