Полипептидите са протеини, които имат повишена степен на кондензация. Те са широко разпространени сред организмите от растителен и животински произход. Тоест тук говорим за компоненти, които са задължителни. Те са изключително разнообразни и няма ясна граница между такива вещества и обикновените протеини. Ако говорим за разнообразието от такива вещества, тогава трябва да се отбележи, че когато се образуват, в този процес участват най-малко 20 аминокиселини от протеогенен тип и ако говорим за броя на изомерите, тогава те могат да бъдат безкраен.
Ето защо молекулите от протеинов тип имат толкова много възможности, които са практически неограничени, когато става въпрос за тяхната многофункционалност. Така че е разбираемо защо протеините се наричат основните от целия живот на Земята. Протеините също се наричат едни от най-сложните вещества, които природата някога е образувала, а освен това са много уникални. Също като протеините, протеините допринасят за активното развитие на живите организми.
Говорейки възможно най-конкретно, говорим за вещества, които са биополимери на базата на аминокиселини, съдържащи най-малко стотици остатъци от аминокиселинен тип. Освен това тук има и разделение - има вещества, които принадлежат към група с ниско молекулно тегло, те включват само няколко десетки аминокиселинни остатъци, има и вещества, които принадлежат към групи с високо молекулно тегло, те съдържат много повече такива остатъци . Полипептидът е вещество, което наистина е много разнообразно по своята структура и организация.
Групи от полипептиди
Всички тези вещества са условно разделени на две групи, като при такова разделение се вземат предвид характеристиките на тяхната структура, които оказват пряко влияние върху тяхната функционалност:
- Първата група включва вещества, които се различават по типична протеинова структура, тоест това включва верига от линеен тип и директно аминокиселини. Те се срещат във всички живи организми, като най-голям интерес тук представляват веществата с повишена активност от хормонален тип.
- Що се отнася до втората група, тук са онези съединения, чиято структура няма най-типичните белтъци.
Какво е полипептидна верига
Полипептидната верига е протеинова структура, която включва аминокиселини, всички от които имат силна връзка със съединения от пептиден тип. Ако говорим за първичната структура, тогава говорим за най-простото ниво на структурата на молекула от протеинов тип. Тази организационна форма се характеризира с повишена стабилност.
Когато в клетките започнат да се образуват пептидни връзки, първо се активира карбоксилната група на една аминокиселина и едва след това започва активна връзка с друга подобна група. Тоест, полипептидните вериги се характеризират с постоянно редуващи се фрагменти от такива връзки. Съществуват редица специфични фактори, които оказват значително влияние върху формата на структурата на първичния тип, но тяхното влияние не се ограничава до това. Има активно влияние върху онези организации от такава верига, които имат най-високо ниво.
Ако говорим за характеристиките на такава организационна форма, те са както следва:
- има редовно редуване на конструкции, принадлежащи към твърд тип;
- има секции, които имат относителна подвижност, те имат способността да се въртят около връзките. Именно характеристики от този вид влияят върху това как полипептидната верига се вписва в пространството. Освен това, различни организационни моменти могат да се осъществят с пептидни вериги под въздействието на много фактори. Може да има отделяне на една от структурите, когато пептидите се образуват в отделна група и се отделят от една верига.
Структура на протеин от вторичен тип
Тук говорим за вариант на подреждане на веригата по такъв начин, че да се организира подредена структура, това става възможно поради водородни връзки между групи от пептиди от една верига със същите групи от друга верига. Ако вземем предвид конфигурацията на такава структура, тя може да бъде:
- Спирален тип, това име се появи поради особената форма.
- Слоест сгънат тип.
Ако говорим за спирална група, тогава това е такава протеинова структура, която се образува под формата на спирала, която се образува, без да се надхвърля една верига от полипептидния тип. Ако говорим за външен вид, тогава той в много отношения е подобен на обичайната електрическа спирала, която е в плочка, която работи на електричество.
Що се отнася до слоесто-сгънатата структура, тук веригата се отличава с огъната конфигурация, нейното образуване се извършва въз основа на връзки от водороден тип и тук всичко е ограничено до границите на един участък от определена верига.
Пептидната връзка се образува от реакцията на аминогрупата на една аминокиселина и карбоксилната група на друга с освобождаването на водна молекула:
CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Аминокиселините, свързани с пептидна връзка, образуват полипептидна верига. Пептидната връзка има планарна структура: атомите С, О и N са в sp 2 хибридизация; атомът N има p-орбитала с самотна двойка електрони; образува се p-p-конюгирана система, водеща до скъсяване на C-N връзката (0,132 nm) и ограничаване на въртенето (бариерата на въртене е ~63 kJ/mol). Пептидната връзка има предимно транс-конфигурация спрямо равнината на пептидната връзка. Подобна структура на пептидната връзка влияе върху образуването на вторичната и третичната структура на протеина. Пептидна връзка- твърда, ковалентна, генетично детерминирана. В структурните формули тя е изобразена като единична връзка, но всъщност тази връзка между въглерод и азот има характера на частично двойна връзка:
Това се дължи на различната електроотрицателност на атомите C, N и O. Въртенето около пептидната връзка е невъзможно, и четирите атома лежат в една и съща равнина, т.е. компланарен. Въртенето на други връзки около полипептидния гръбнак е доста свободно.
Първичната структура е открита от професор от Казанския университет А.Я. Данилевски през 1989 г. През 1913 г. Е. Фишър синтезира първите пептиди. Аминокиселинната последователност за всеки протеин е уникална и генетично фиксирана.
Трипептид: глицилаланил лизин
За да се определи първичната структура на отделна, химически хомогенна полипептидна верига, аминокиселинният състав се определя чрез хидролиза: съотношението на всяка от двадесетте аминокиселини в хомогенна полипептидна проба. След това пристъпете към определяне на химичната природа на крайните аминокиселини на полипептидната верига, съдържаща една свободна NH2 група и една свободна COOH група.
За да се определи естеството N-терминална аминокиселинаса предложени редица методи, по-специално методът на Сангер (Ф. Сангер е удостоен с Нобелова награда през 1958 г. за неговото развитие). Този метод се основава на реакцията на полипептидно арилиране с 2,4-динитрофлуоробензен. Полипептидният разтвор се третира с 2,4-динитрофлуоробензен, който реагира със свободната α-амино група на пептида. След киселинната хидролиза на реакционния продукт само една аминокиселина се свързва с реагента под формата на 2,4-динитрофениламинокиселина. За разлика от други аминокиселини, той има жълт цвят. Той се изолира от хидролизата и се идентифицира чрез хроматография.
За определяне С-терминална аминокиселиначесто се използват ензимни методи. Третирането на полипептида с карбоксипептидаза, която разцепва пептидната връзка от края на пептида, съдържащ свободната СООН група, води до освобождаване на С-терминалната аминокиселина, чиято природа може да бъде идентифицирана чрез хроматография. Съществуват и други методи за определяне на С-терминалната аминокиселина, по-специално химическият метод на Akabori, базиран на полипептидна хидразинолиза.
Пептидната връзка е ковалентна по своята химическа природа и придава висока якост на първичната структура на протеиновата молекула. Като повтарящ се елемент на полипептидната верига и притежаващ специфични структурни характеристики, пептидната връзка засяга не само формата на първичната структура, но и по-високите нива на организация на полипептидната верига.
Голям принос в изследването на структурата на протеиновата молекула имат Л. Полинг и Р. Кори. Обръщайки внимание на факта, че протеиновата молекула има най-много пептидни връзки, те бяха първите, които проведоха усърдни рентгенови дифракционни изследвания на тази връзка. Изследвахме дължините на връзките, ъглите, под които са разположени атомите, посоката на подреждане на атомите спрямо връзката. Въз основа на изследването бяха установени следните основни характеристики на пептидната връзка.
1. Четири атома на пептидната връзка (C, O, N, H) и два прикрепени
a-въглеродните атоми лежат в една и съща равнина. R и H групите на a-въглеродните атоми лежат извън тази равнина.
2. О и Н атомите на пептидната връзка и два а-въглеродни атома, както и R-групите, имат транс ориентация спрямо пептидната връзка.
3. Дължината на C–N връзката от 1,32 Å е междинна между дължината на двойна ковалентна връзка (1,21 Å) и единична ковалентна връзка (1,47 Å). Оттук следва, че C-N връзката има частично ненаситен характер. Това създава предпоставките за осъществяване на тавтомерни пренареждания на мястото на двойната връзка с образуването на енолната форма, т.е. пептидната връзка може да съществува под формата на кето-енол.
Въртенето около –C=N– връзката е трудно и всички атоми в пептидната група имат планарна транс конфигурация. Цис конфигурацията е енергийно по-неблагоприятна и се среща само в някои циклични пептиди. Всеки планарен пептиден фрагмент съдържа две връзки към въртящи се а-въглеродни атоми.
Съществува много тясна връзка между първичната структура на протеина и неговата функция в даден организъм. За да може един протеин да изпълнява характерната си функция, е необходима напълно специфична последователност от аминокиселини в полипептидната верига на този протеин. Тази специфична аминокиселинна последователност, качествен и количествен състав е генетично фиксиран (ДНК → РНК → протеин). Всеки протеин се характеризира с определена последователност от аминокиселини, като замяната на поне една аминокиселина в протеина води не само до структурни пренареждания, но и до промени във физикохимичните свойства и биологичните функции. Съществуващата първична структура предопределя последващите (вторични, третични, кватернерни) структури. Например, еритроцитите на здрави хора съдържат протеин - хемоглобин с определена последователност от аминокиселини. Малка част от хората имат вродена аномалия в структурата на хемоглобина: техните червени кръвни клетки съдържат хемоглобин, който в една позиция вместо глутаминова киселина (заредена, полярна) съдържа аминокиселината валин (хидрофобна, неполярна). Такъв хемоглобин значително се различава по физикохимични и биологични свойства от нормалния. Появата на хидрофобна аминокиселина води до появата на „лепкав” хидрофобен контакт (еритроцитите не се движат добре в кръвоносните съдове), до промяна във формата на еритроцита (от двойно вдлъбната към полумесечна), както и до влошаване на преноса на кислород и др. Децата, родени с тази аномалия, умират в ранна детска възраст от сърповидно-клетъчна анемия.
Изчерпателни доказателства в полза на твърдението, че биологичната активност се определя от аминокиселинната последователност, са получени след изкуствения синтез на ензима рибонуклеаза (Merrifield). Синтезираният полипептид със същата аминокиселинна последователност като естествения ензим има същата ензимна активност.
Изследвания от последните десетилетия показват, че първичната структура е фиксирана генетично, т.е. последователността на аминокиселините в полипептидната верига се определя от генетичния код на ДНК и от своя страна определя вторичните, третичните и кватернерните структури на протеиновата молекула и нейната обща конформация. Първият протеин, чиято първична структура е установена, е протеиновият хормон инсулин (съдържа 51 аминокиселини). Това е направено през 1953 г. от Фредерик Сангер. Към днешна дата е дешифрирана първичната структура на повече от десет хиляди протеини, но това е много малък брой, като се има предвид, че в природата има около 10 12 протеина. В резултат на свободно въртене, полипептидните вериги са в състояние да се усукват (сгъват) в различни структури.
вторична структура.Вторичната структура на протеиновата молекула се разбира като начин за полагане на полипептидна верига в пространството. Вторичната структура на протеиновата молекула се образува в резултат на един или друг вид свободно въртене около връзки, свързващи a-въглеродни атоми в полипептидна верига.В резултат на това свободно въртене полипептидните вериги са в състояние да се усукват (сгъват) в пространство в различни структури.
В естествените полипептидни вериги са открити три основни типа структура:
- а-спирала;
- β-структура (сгънат лист);
- статистическа плетеница.
Най-вероятният тип структура на глобуларните протеини се счита α-спиралаУсукването се случва по посока на часовниковата стрелка (дясна спирала), което се дължи на L-аминокиселинния състав на естествените протеини. Движещата сила в появата α-спиралие способността на аминокиселините да образуват водородни връзки. R-групите от аминокиселини са насочени навън от централната ос а-спирали. >С=О и >N–Н диполите на съседните пептидни връзки са оптимално ориентирани за диполно взаимодействие, което води до образуването на обширна система от вътрешномолекулни кооперативни водородни връзки, стабилизиращи a-спирала.
Стъпка на спиралата (един пълен оборот) 5.4Å включва 3.6 аминокиселинни остатъка.
Фигура 2 - Структура и параметри на а-спирала на протеина
Всеки протеин се характеризира с определена степен на спирализация на неговата полипептидна верига.
Спираловидната структура може да бъде нарушена от два фактора:
1) в присъствието на пролинов остатък във веригата, чиято циклична структура въвежда извивка в полипептидната верига - няма –NH 2 група, поради което образуването на вътрешноверижна водородна връзка е невъзможно;
2) ако в полипептидната верига има много аминокиселинни остатъци в редица, които имат положителен заряд (лизин, аргинин) или отрицателен заряд (глутаминова, аспарагинова киселини), в този случай силното взаимно отблъскване на едно и също заредено групи (-COO - или -NH 3 +) значително надвишава стабилизиращия ефект на водородните връзки в а-спирали.
Друг тип конфигурация на полипептидна верига, открита в косата, коприната, мускулите и други фибриларни протеини, се нарича β структуриили сгънат лист. Структурата на сгънат лист също се стабилизира от водородни връзки между същите диполи –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
идентично насочени полипептидни вериги или антипаралелни,
които са подсилени от водородните връзки между тези вериги. Такива структури се наричат b-сгънати листове (Фигура 2).
Фигура 3 - b-структура на полипептидни вериги
a-Helix и сгънатите листове са подредени структури, те имат редовно подреждане на аминокиселинни остатъци в пространството. Някои участъци от полипептидната верига нямат никаква редовна периодична пространствена организация, те са обозначени като произволни или статистическа плетеница.
Всички тези структури възникват спонтанно и автоматично поради факта, че даден полипептид има специфична аминокиселинна последователност, която е генетично предопределена. a-спирали и b-структури определят определена способност на протеините да изпълняват специфични биологични функции. И така, а-спиралната структура (а-кератин) е добре адаптирана да образува външни защитни структури - пера, коса, рога, копита. В-структурата допринася за образуването на гъвкава и неразтеглива коприна и паяжини, а конформацията на колагеновия протеин осигурява високата якост на опън, необходима за сухожилията. Наличието само на a-спирали или b-структури е типично за филаментозни (фибриларни) протеини. В състава на глобуларните (сферични) протеини съдържанието на a-спирали и b-структури и безструктурни области варира значително. Например: спирализиран инсулин 60%, ензим рибонуклеаза - 57%, протеин от пилешко яйце лизозим - 40%.
Третична структура.Под третичната структура разбираме начина на полагане на полипептидната верига в пространството в определен обем.
Третичната структура на протеините се образува чрез допълнително нагъване на пептидната верига, съдържаща a-спирала, b-структури и произволни участъци на намотка. Третичната структура на протеина се формира напълно автоматично, спонтанно и напълно предопределена от първичната структура и е пряко свързана с формата на протеиновата молекула, която може да бъде различна: от сферична до нишковидна. Формата на протеиновата молекула се характеризира с такъв индикатор като степента на асиметрия (съотношението на дългата ос към късата). В фибриларнаили филаментозни протеини, степента на асиметрия е по-голяма от 80. Когато степента на асиметрия е по-малка от 80, протеините се класифицират като кълбовидна. Повечето от тях имат степен на асиметрия 3-5, т.е. третичната структура се характеризира с доста плътна опаковка на полипептидната верига, приближаваща се до формата на топка.
По време на образуването на глобуларни протеини, неполярните хидрофобни радикали на аминокиселините се групират вътре в протеиновата молекула, докато полярните радикали са ориентирани към водата. В един момент възниква термодинамично най-благоприятната стабилна конформация на молекулата, глобулата. В тази форма протеиновата молекула се характеризира с минимална свободна енергия. Конформацията на получената глобула се влияе от фактори като рН на разтвора, йонната сила на разтвора, както и взаимодействието на протеиновите молекули с други вещества.
Основната движеща сила при възникването на триизмерна структура е взаимодействието на аминокиселинните радикали с водните молекули.
фибриларни протеини.При образуването на третична структура те не образуват глобули – техните полипептидни вериги не се нагъват, а остават удължени под формата на линейни вериги, групиращи се във фибрилни влакна.
картина – Структурата на колагеновата фибрила (фрагмент).
Напоследък се появиха доказателства, че процесът на формиране на третичната структура не е автоматичен, а се регулира и контролира от специални молекулярни механизми. Този процес включва специфични протеини - шаперони. Основните им функции са способността да предотвратяват образуването на неспецифични (хаотични) произволни намотки от полипептидната верига и да осигуряват тяхното доставяне (транспорт) до субклетъчни цели, създавайки условия за завършване на сгъването на протеиновата молекула.
Стабилизирането на третичната структура се осигурява от нековалентни взаимодействия между атомните групи на страничните радикали.
Фигура 4 - Видове връзки, които стабилизират третичната структура на протеина
а) електростатични силипривличане между радикали, носещи противоположно заредени йонни групи (йон-йонни взаимодействия), например, отрицателно заредена карбоксилна група (- COO -) на аспарагинова киселина и (NH 3 +) положително заредена е-амино група на лизинов остатък.
б) водородни връзкимежду функционалните групи на страничните радикали. Например, между ОН групата на тирозина и карбоксилния кислород на аспарагинова киселина
в) хидрофобни взаимодействияпоради ван дер Ваалсови сили между неполярни аминокиселинни радикали. (Например групи
-CH 3 - аланин, валин и др.
ж) дипол-диполни взаимодействия
д) дисулфидни връзки(–S–S–) между цистеинови остатъци. Тази връзка е много силна и не присъства във всички протеини. Тази връзка играе важна роля в протеиновите вещества на зърното и брашното, т.к. влияе върху качеството на глутена, структурно-механичните свойства на тестото и съответно качеството на готовия продукт - хляб и др.
Белтъчната глобула не е абсолютно твърда структура: в определени граници са възможни обратими движения на части от пептидната верига една спрямо друга с разрушаването на малък брой слаби връзки и образуването на нови. Молекулата сякаш диша, пулсира в различните си части. Тези пулсации не нарушават основния конформационен план на молекулата, точно както топлинните вибрации на атомите в кристала не променят структурата на кристала, освен ако температурата не е толкова висока, че настъпва топене.
Едва след като една протеинова молекула придобие естествена, естествена третична структура, тя проявява своята специфична функционална активност: каталитична, хормонална, антигенна и т.н. Именно по време на формирането на третичната структура се образуват активните центрове на ензимите, центровете, отговорни за включването на протеина в мултиензимния комплекс, центровете, отговорни за самосглобяването на супрамолекулните структури. Следователно всяко въздействие (термично, физическо, механично, химично), което води до разрушаване на тази естествена конформация на протеина (разкъсване на връзките), е придружено от частична или пълна загуба на биологичните му свойства от протеина.
Изследването на пълните химични структури на някои протеини показа, че в тяхната третична структура има зони, където са концентрирани хидрофобните аминокиселинни радикали и полипептидната верига всъщност се увива около хидрофобното ядро. Освен това, в някои случаи, две или дори три хидрофобни ядра са изолирани в протеинова молекула, което води до 2 или 3 ядрена структура. Този тип молекулярна структура е характерна за много протеини с каталитична функция (рибонуклеаза, лизозим и др.). Отделна част или регион от протеинова молекула, която има определена степен на структурна и функционална автономия, се нарича домейн. Някои ензими, например, имат различни субстрат-свързващи и коензим-свързващи домени.
Биологично фибриларните протеини играят много важна роля в анатомията и физиологията на животните. При гръбначните тези протеини представляват 1/3 от общото им съдържание. Пример за фибриларни протеини е копринен протеин – фиброин, който се състои от няколко антипаралелни вериги със сгъната листова структура. Протеин а-кератин съдържа от 3-7 вериги. Колагенът има сложна структура, в която 3 идентични леви вериги са усукани заедно, за да образуват дясна тройна спирала. Тази тройна спирала е стабилизирана от множество междумолекулни водородни връзки. Наличието на аминокиселини като хидроксипролин и хидроксилизин също допринася за образуването на водородни връзки, които стабилизират структурата на тройната спирала. Всички фибриларни протеини са слабо разтворими или напълно неразтворими във вода, тъй като съдържат много аминокиселини, съдържащи хидрофобни, водонеразтворими R-групи на изолевцин, фенилаланин, валин, аланин, метионин. След специална обработка, неразтворимият и несмилаем колаген се превръща в желатин-разтворима смес от полипептиди, която след това се използва в хранително-вкусовата промишленост.
Глобуларни протеини. Те изпълняват различни биологични функции. Те изпълняват транспортна функция, т.е. носят хранителни вещества, неорганични йони, липиди и др. Хормоните, както и компонентите на мембраните и рибозомите, принадлежат към същия клас протеини. Всички ензими също са глобуларни протеини.
Кватернерна структура.Белтъчините, съдържащи две или повече полипептидни вериги, се наричат олигомерни протеини, те се характеризират с наличието на кватернерна структура.
Фигура - Схеми на третични (а) и кватернерни (б) протеинови структури
В олигомерните протеини всяка от полипептидните вериги се характеризира със своята първична, вторична и третична структура и се нарича субединица или протомер.Полипептидните вериги (протомери) в такива протеини могат да бъдат както еднакви, така и различни. Олигомерните протеини се наричат хомогенни, ако техните протомери са еднакви и хетерогенни, ако техните протомери са различни. Например, хемоглобиновият протеин се състои от 4 вериги: два -a и два -b протомера. Ензимът а-амилаза се състои от 2 еднакви полипептидни вериги. Кватернерна структура се разбира като подреждането на полипептидни вериги (протомери) една спрямо друга, т.е. начин на тяхното съвместно подреждане и опаковане. В този случай протомерите взаимодействат един с друг не чрез която и да е част от повърхността си, а чрез определена област (контактна повърхност). Контактните повърхности имат такова разположение на атомните групи, между които възникват водородни, йонни, хидрофобни връзки. Освен това геометрията на протомерите също допринася за тяхното свързване. Протомерите пасват заедно като ключ към ключалка. Такива повърхности се наричат комплементарни. Всеки протомер взаимодейства с другия в множество точки, което прави невъзможно свързването с други полипептидни вериги или протеини. Такива комплементарни взаимодействия на молекулите са в основата на всички биохимични процеси в тялото.
α-Аминокиселините могат ковалентно да се свързват помежду си с помощта на пептидни връзки . Карбоксилната група на една аминокиселина ковалентно се свързва с аминогрупата на друга аминокиселина. Това води до R- CO-NH-R връзка, наречена пептидна връзка. В този случай водната молекула се отделя.
Пептидните връзки образуват протеини и пептиди от аминокиселини. Пептидите, съдържащи до 10 аминокиселини, се наричат олигопептиди. . Често името на такива молекули показва броя на аминокиселините, които съставляват олигопептида: трипептид, пентапептид, октапептид и др. Пептидите, съдържащи повече от 10 аминокиселини, се наричат "полипептиди", а полипептидите, състоящи се от повече от 50 аминокиселинни остатъка, обикновено се наричат протеини. Мономерите на аминокиселините, които изграждат протеините, се наричат аминокиселинни остатъци.Аминокиселинен остатък, който има свободна аминогрупа, се нарича N-терминал и се изписва отляво, а притежаващ свободна С-карбоксилова група се нарича С-терминал и се изписва отдясно. Пептидите се затварят и се четат от N-края.
Връзката между α-въглеродния атом и α-амино групата или α-карбоксиловата група е способна на свободно въртене (макар и ограничена от размера и природата на радикалите), което позволява на полипептидната верига да приема различни конфигурации.
Пептидните връзки обикновено са разположени в транс конфигурация, т.е. α-въглеродните атоми са разположени от противоположните страни на пептидната връзка. В резултат на това страничните радикали на аминокиселините са на най-далечното разстояние един от друг в пространството. Пептидните връзки са много силни и са ковалентен.
В човешкото тяло се произвеждат много пептиди, които участват в регулирането на различни биологични процеси и имат висока физиологична активност. Това са редица хормони - окситоцин (9 аминокиселинни остатъка), вазопресин (9), брадикинин (9), регулиращ съдовия тонус, тиреолиберин (3), антибиотици - грамицидин, пептиди, които имат аналгетичен ефект (енкефалини (5) и ендорфини и други опиоидни пептиди). Аналгетичният ефект на тези пептиди е стотици пъти по-голям от аналгетичния ефект на морфина;
Окситоцинът се отделя в кръвта по време на храненето на детето, предизвиква свиване на миоепителните клетки на каналите на млечните жлези и стимулира отделянето на мляко. Освен това окситоцинът засяга гладката мускулатура на матката по време на раждането, карайки тя да се свие.
За разлика от окситоцина, основният физиологичен ефект на вазопресина е увеличаване на реабсорбцията на вода в бъбреците с намаляване на кръвното налягане или кръвния обем (следователно друго име на този хормон е антидиуретик). Освен това вазопресинът причинява вазоконстрикция.
Има 4 нива на структурна организация на протеините, наречени първични, вторични, третични и кватернерни структури. Съществуват общи правила, по които се осъществява образуването на пространствени структури на протеини.
Първична структура на протеин- това е ковалентната структура на гръбнака на полипептидната верига - линейна последователност от аминокиселинни остатъци, свързани помежду си чрез пептидни връзки. Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в участък от ДНК, наречен ген. В процеса на синтеза на протеин информацията, съдържаща се в гена, първо се копира в иРНК, а след това, като се използва иРНК като шаблон, първичната структура на протеина се сглобява върху рибозомата. Всеки от 50 000 отделни протеина на човешкото тяло има уникална първична структура за този протеин.
Инсулинът е първият протеин, чиято първична структура е дешифрирана. Инсулинът е протеинов хормон; съдържа 51 аминокиселини, състои се от две полипептидни вериги (верига А съдържа 21 аминокиселини, верига В - 30 аминокиселини). Инсулинът се синтезира в β-клетките на панкреаса и се секретира в кръвта в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта. В структурата на инсулина има 2 дисулфидни връзки, свързващи 2 полипептидни вериги А и В, и 1 дисулфидна връзка в А веригата
вторична структурапротеини е конформацията на полипептидната верига, т.е. начин за усукване на веригата в пространството поради водородни връзки между групите -NH и -CO. Има два основни начина за полагане на веригата − α-спирала и β-структура.
α -Спирала
При този тип структура пептидният гръбнак се усуква под формата на спирала поради образуването на водородни връзки между кислородните атоми на карбонилните групи и водородните атоми на аминогрупите, които изграждат пептидните групи чрез 4 аминокиселинни остатъка . Водородните връзки са ориентирани по оста на спиралата. Има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на α-спирала.
Почти всички кислородни и водородни атоми на пептидните групи участват в образуването на водородни връзки. В резултат на това α-спирала е „свита“ от много водородни връзки. Въпреки факта, че тези връзки са класифицирани като слаби, техният брой осигурява максималната възможна стабилност на α-спирала. Тъй като всички хидрофилни групи на пептидния гръбнак обикновено участват в образуването на водородни връзки, хидрофилността (т.е. способността да образуват водородни връзки с вода) на α-спиралите намалява и тяхната хидрофобност се увеличава.
α-спиралната структура е най-стабилната конформация на пептидния гръбнак, която съответства на минималната свободна енергия. В резултат на образуването на α-спирали полипептидната верига се скъсява, но ако се създадат условия за разкъсване на водородните връзки, полипептидната верига ще се удължи отново.
Аминокиселинните радикали са разположени от външната страна на α-спирала и са насочени от пептидния гръбнак към страните. Те не участват в образуването на водородни връзки, характерни за вторичната структура, но някои от тях могат да нарушат образуването на α-спирала.
Те включват:
пролин. Неговият азотен атом е част от твърд пръстен, което изключва възможността за въртене около -N-CH- връзката. В допълнение, азотният атом на пролина, който образува пептидна връзка с друга аминокиселина, няма водороден атом. В резултат на това пролинът не е в състояние да образува водородна връзка на дадено място в пептидния гръбнак и α-спиралната структура е нарушена. Обикновено в тази точка на пептидната верига се появява бримка или огъване;
Области, където няколко еднакво заредени радикала са разположени последователно, между които възникват електростатични отблъскващи сили;
Области с близко разположени насипни радикали, които механично нарушават образуването на а-спирала, например метионин, триптофан.
β-структура
β-структурата се образува поради образуването на много водородни връзки между атомите на пептидните групи на линейните области на една полипептидна верига, която прави завои, или между различни полипептидни вериги, β-структурата образува фигура, подобна на лист, сгънат като "акордеон" - β-сгънат слой.
Сгънат слой фиброинкоприна: зигзагантипаралелни гънки.
Когато се образуват водородни връзки между атомите на пептидния гръбнак на различни полипептидни вериги, те се наричат междуверижни връзки. Водородните връзки, които възникват между линейни области в рамките на една полипептидна верига, се наричат вътрешноверижни. В β-структурите водородните връзки са разположени перпендикулярно на полипептидната верига.
Третична структура на протеините- триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействия между аминокиселинни радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в полипептидната верига.
Третичната структура на сгънатата полипептидна верига се стабилизира чрез поредица от взаимодействия между аминокиселинни радикали:това са хидрофобни взаимодействия, електростатично привличане, водородни връзки, както и дисулфидни -S-S- връзки.
Хидрофилните радикали на аминокиселините са склонни да образуват водородни връзки с водата и следователно са разположени главно на повърхността на протеиновата молекула.
Всички хидрофилни групи от аминокиселинни радикали, които са вътре в хидрофобното ядро, взаимодействат помежду си, използвайки йонни и водородни връзки.
Видове връзки, които възникват между аминокиселинните радикали по време на образуването на третичната структура на протеина. 1 - йонни връзки; 2 - водородни връзки; 3 - хидрофобни връзки; 4 - дисулфидни връзки.
Йонни връзки (електростатично привличане) може да възникне между отрицателно заредени (анионни) карбоксилни групи на радикали на аспарагиновата и глутаминова киселина и положително заредени (катионни) групи на лизин, аргинин или хистидинови радикали.
водород връзкивъзникват между хидрофилни незаредени групи (като -OH, -CONH2, SH групи) и всякакви други хидрофилни групи. Третичната структура на някои протеини се стабилизира от дисулфид комуникации,образуван от взаимодействието на SH-групи на два цистеинови остатъка. Тези два цистеинови остатъка могат да бъдат далеч един от друг в линейната първична структура на протеина, но когато се образува третичната структура, те се приближават един към друг и образуват силна ковалентна връзка от радикали.
Повечето вътреклетъчни протеини нямат дисулфидни връзки. Въпреки това, такива връзки са често срещани в протеините, секретирани от клетката в извънклетъчното пространство. Смята се, че тези ковалентни връзки стабилизират конформацията на протеините извън клетката и предотвратяват тяхната денатурация. Тези протеини включват хормона инсулин и имуноглобулините.
Кватернерна структура на протеините.Много протеини съдържат само една полипептидна верига. Такива протеини се наричат мономери. Мономерните протеини включват също протеини, състоящи се от няколко вериги, но свързани ковалентно, например чрез дисулфидни връзки (следователно инсулинът трябва да се разглежда като мономерен протеин).
В същото време има протеини, състоящи се от две или повече полипептидни вериги. След образуването на триизмерната структура на всяка полипептидна верига, те се комбинират, като се използват същите слаби взаимодействия, които са участвали в образуването на третичната структура: хидрофобна, йонна, водородна.
Начинът, по който два или повече отделни глобуларни протеина са пакетирани в една молекула, е кватернеренпротеинова структура.
Отделните полипептидни вериги в такъв протеин се наричат мономери или субединици. Протеин, съдържащ няколко мономера в състава си, се нарича олигомерен. Олигомерните глобуларни протеини обикновено са големи и често изпълняват регулаторни функции в ензимни комплекси.
Поддържането на конформационната характеристика на протеина е възможно поради появата на много слаби връзки между различни части на полипептидната верига. Конформацията на протеина може да се промени, когато химичните и физичните свойства на средата се променят, както и когато протеинът взаимодейства с други молекули. В този случай има промяна в пространствената структура не само на мястото в контакт с друга молекула, но и на конформацията на протеина като цяло.
Конформационните промени играят огромна роля във функционирането на протеините в жива клетка. Разрушаване на голям брой слаби връзки в протеиновата молекула под въздействието на органични разтворители, ултразвук, температура, pH и др. води до разрушаване на естествената му конформация. Разгъването на вериги без прекъсване на техните ковалентни връзки се нарича денатурация. Този протеин е биологично неактивен.. По време на денатурацията на протеина, пептидните връзки не се прекъсват; първичната структура на белтъка не се нарушава, но функцията му се губи.
α-Аминокиселините могат ковалентно да се свързват една с друга чрез пептидни връзки.Карбоксилната група на една аминокиселина ковалентно се свързва с аминогрупата на друга аминокиселина. Това води до R- CO-NH-R връзка, наречена пептидна връзка. В този случай водната молекула се отделя.
Пептидните връзки образуват протеини и пептиди от аминокиселини. Наричат се пептиди, съдържащи до 10 аминокиселини олигопептиди.Често името на такива молекули показва броя на аминокиселините, които съставляват олигопептида: трипептид, пентапептид, октапептид и др. Пептидите, съдържащи повече от 10 аминокиселини, се наричат "полипептиди"и полипептидите, състоящи се от повече от 50 аминокиселинни остатъка, обикновено се наричат протеини. Мономерите на аминокиселините, които изграждат протеините, се наричат аминокиселинни остатъци.Аминокиселинен остатък, който има свободна аминогрупа, се нарича N-терминал и се изписва отляво, а притежаващ свободна С-карбоксилова група се нарича С-терминал и се изписва отдясно. Пептидите се записват и четат от N-края.
Връзката между α-въглеродния атом и α-амино групата или α-карбоксиловата група е способна на свободно въртене (макар и ограничена от размера и природата на радикалите), което позволява на полипептидната верига да приема различни конфигурации.
Пептидните връзки обикновено са разположени в транс конфигурация, т.е. α-въглеродните атоми са разположени от противоположните страни на пептидната връзка. В резултат на това страничните радикали на аминокиселините са на най-далечното разстояние един от друг в пространството. Пептидните връзки са много силни и са ковалентен.
Човешкото тяло произвежда много пептиди, които участват в регулирането на различни биологични процеси и имат висока физиологична активност. Това са редица хормони - окситоцин (9 аминокиселинни остатъка), вазопресин (9), брадикинин (9) регулиращ съдовия тонус, тиреолиберин (3), антибиотици - грамицидин, пептиди с аналгетичен ефект (енкефалини (5) и ендорфини и др. опиоидни пептиди). Аналгетичният ефект на тези пептиди е стотици пъти по-голям от аналгетичния ефект на морфина;
Приложение на аминокиселини въз основа на свойства.
Аминокиселините, предимно α-аминокиселини, са от съществено значение за синтеза на протеини в живите организми. Необходимите за това аминокиселини се набавят от хора и животни под формата на храна, съдържаща различни протеини. Последните се разделят в храносмилателния тракт на отделни аминокиселини, от които след това се синтезират протеини, характерни за този организъм. Някои аминокиселини се използват за медицински цели. Много аминокиселини се използват за хранене на животните.
За синтеза на фибри се използват производни на аминокиселини, като капрон.
Въпроси за самоконтрол
· Напишете електронната структура на азота и водорода.
· Напишете електронната и структурна формула на амоняка.
Какво е въглеводороден радикал?
Какво знаете за въглеводородните радикали?
Заменете един водород в амонячната молекула с метилов радикал.
Какво според вас представлява това съединение и как се казва?
Какво вещество ще се получи, ако останалите водородни атоми се заменят с въглеводородни радикали, например метил?
Как ще се променят свойствата на получените съединения?
Определете формулата на органичната материя, ако е известно, че нейната плътност на водородните пари е 22,5, масовата част на въглерода е 0,533, масовата част на водорода е 0,156 и масовата част на азота е 0,311. (Отговор: C 2 H 7 N.)
· Учебник от G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. Страница 173, № 6, 7.
o Какво е киселина?
ü Какво е функционална група?
Какви функционални групи си спомняте?
ü Какво е аминогрупа?
Какви са свойствата на аминогрупата?
Какви са свойствата на киселината?
ü Как мислите, каква реакция на средата ще даде молекула, съдържаща киселина и основна група?
ü ТЕСТ
1 вариант.
1) Аминокиселините включват функционални групи:
а) -NH2 и -OH
б) -NH2 и -SON
в) -NH2 и -COOH
г) -ОН и -СООН
2. Аминокиселините могат да се разглеждат като производни на:
а) алкени;
б) алкохоли;
в) карбоксилни киселини;
г) въглехидрати.
3. Аминокиселините реагират
а) полимеризация;
б) поликондензация;
в) неутрализация.
4. Връзка между аминокиселините в полимера:
а) водород;
б) йонна;
в) пептид.
5. Незаменимите аминокиселини са...
Вариант 2.
1.Обща формула на аминокиселини:
а) R-CH2(NH2)-COOH;
2. В разтвор на аминокиселини средата
а) алкална;
б) неутрален;
в) киселина.
3. Аминокиселините могат да взаимодействат помежду си, докато образуват:
а) въглехидрати;
б) нуклеинови киселини;
в) полипептиди;
г) нишесте.
4. Аминокиселините са...
а) органични основи;
б) киселини
в) органични амфотерни съединения.
5. Аминокиселините се използват в ...
Какви неорганични вещества могат да се използват за получаване на аминооцетна киселина? Напишете съответните уравнения на реакцията.
ü Задача.Определете формулата на аминокиселината, ако масовите фракции на въглерода, водорода, кислорода и азота са съответно равни: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишете всички възможни структурни формули и ги назовете.
ПЛАН НА УРОКА №16
дисциплина:Химия.
Предмет:катерици.
Цел на урока:Да се изследват първичните, вторични, третични структури на протеините. Химични свойства на протеините: изгаряне, денатурация, хидролиза, цветни реакции. Биологични функции на протеините.
Планирани резултати
Предмет:формирането на представи за мястото на химията в съвременната научна картина на света; разбиране на ролята на химията при оформянето на хоризонтите и функционалната грамотност на човек за решаване на практически задачи;
метасубект:използването на различни видове познавателна дейност и основни интелектуални операции (поставяне на проблеми, формулиране на хипотези, анализ и синтез, сравнение, обобщение, систематизиране, идентифициране на причинно-следствени връзки, търсене на аналози, формулиране на заключения) за решаване на проблема;
Лично:чувство на гордост и уважение към историята и постиженията на родната химическа наука; химически компетентно поведение в професионалните дейности и в ежедневието при боравене с химикали, материали и процеси;
Времева норма: 2 часа
Тип клас:Лекция.
План на урока:
Оборудване:Учебник.
литература:
1. Химия 10 клас: учебник. за общо образование организации с ап. към електрон. Медия (DVD) / G.E. Рудзитис, Ф.Г. Фелдман. – М.: Просвещение, 2014. -208 с.: ил.
2. Химия за професии и специалности от технически профил: учебник за студенти. средни институции. проф. образование / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. - 5-то изд., изтрито. - М .: Издателски център "Академия", 2017. - 272 с., с цвят. аз ще.
учител:Тубалцева Ю.Н.
Тема 16. БЕЛТЪЦИ.
1. Протеини. Първични, вторични, третични структури на протеини.
2. Химични свойства на протеините: горене, денатурация, хидролиза, цветни реакции.
3. Биологични функции на протеините.
1) катерици. Първични, вторични, третични структури на протеини.
1 – Състав на протеини: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% и други: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
През 1903 г. немският учен Е. Г. Фишер предлага пептидната теория, която се превръща в ключ към мистерията на структурата на протеина. Фишър предполага, че протеините са полимери на аминокиселинни остатъци, свързани чрез NH-CO пептидна връзка. Идеята, че протеините са полимерни образувания, е изразена още през 1888 г. от руския учен А. Я. Данилевски.
2 -
Протеини - IUDs - протеини
„Протос“ от гръцки – „първичен, най-важен“. Протеините са естествени полимери, съставени от АА.
Mr (албумин)=36000
Mr (миозин)=150000
Mr (хемоглобин)=68000
Mr (колаген)=350000
Mr (фибриноген)=450000
Формула на млечен протеин - казеин C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Протеините са естествени високомолекулни природни съединения (биополимери), изградени от алфа-аминокиселини, свързани чрез специална пептидна връзка. Съставът на протеините включва 20 различни аминокиселини, оттук и огромното разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Както от 33 букви от азбуката можем да направим безкраен брой думи, така и от 20 аминокиселини - безкраен брой белтъци. В човешкото тяло има до 100 000 протеина.
Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. Следователно M r на протеина е от 10 000 до няколко милиона.
Протеините се делят на протеини (прости протеини) и протеини (сложни протеини).
4 - 20 AK са „тухлите“ на протеиновата сграда, като ги свържете в различен ред, можете да изградите безброй много вещества с много различни свойства. Химиците се опитват да дешифрират структурата на гигантски протеинови молекули. Тази задача е много трудна: природата внимателно крие "чертежите", според които са изградени тези частици.
През 1888 г. руският биохимик А.Я. Данилевски посочи, че протеиновите молекули съдържат повтарящи се пептидни групи от атоми –С–N–
В началото на 20-ти век немският учен Е. Фишер и други изследователи успяват да синтезират съединения в молекули, включващи 18 остатъка от различни АА, свързани с пептидни връзки.
5 -
Първичната структура на протеина е последователното редуване на AAs (PPC полипептидна верига). Пространствената конфигурация на протеинова молекула, наподобяваща спирала, се образува поради множество водородни връзки между групите.
– CO– и –NH–
Тази структура на протеина се нарича вторична. В пространството усуканата спирала на PPC образува третичната структура на протеина, която се поддържа от взаимодействието на различни функционални групи на PPC.
–S–S– (дисулфиден мост)
–COOH и –OH (естерен мост)
–COOH и –NH2 (солен мост)
Някои протеинови макромолекули могат да се комбинират помежду си и да образуват големи молекули. Полимерните образувания на протеини се наричат кватернерни структури (само с такава структура хемоглобинът е способен да прикрепя и транспортира O2 към тялото)
2) Химични свойства на протеините: изгаряне, денатурация, хидролиза, цветни реакции.
1. Протеините се характеризират с реакции, в резултат на които утайка. Но в някои случаи получената утайка се разтваря с излишната вода, докато в други настъпва необратима коагулация на протеини, т.е. денатурация.
Денатурацията е промяна в третичната и кватернерната структура на белтъчната макромолекула под въздействието на външни фактори (повишаване или намаляване на температурата, налягане, механично напрежение, действието на химични реагенти, UV лъчение, радиация, отрови, соли на тежки метали (олово, живак и др.))
