Амінокислоти – це органічні амфотерні сполуки. Вони містять у складі молекули дві функціональні групи протилежного характеру: аміногрупу з основними властивостями та карбоксильну групу з кислотними властивостями. Амінокислоти реагують як з кислотами, так і з основами:
Н 2 N -СН 2 -СООН + HCl → Сl [Н 3 N-СН 2 -СООН],
Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.
При розчиненні амінокислот у воді карбоксильна група відщеплює іон водню, який може приєднатися до аміногрупи. При цьому утворюється внутрішня сіль, молекула якої є біполярним іоном:
H 2 N-CH 2 -СООН + Н 3 N -СН 2 -СОO -.
Кислотно-основні перетворення амінокислот у різних середовищах можна зобразити наступною загальною схемою:
Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне або кисле середовище в залежності від кількості функціональних груп. Так, глутамінова кислота утворює кислий розчин (дві групи -СООН, одна -NH 2), лізин - лужний (одна група -СООН, дві -NH 2).
Подібно до первинних амінів, амінокислоти реагують з азотистою кислотою, при цьому аміногрупа перетворюється на гідроксогрупу, а амінокислота - на гідроксикислоту:
H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O
Вимірювання об'єму азоту, що виділився, дозволяє визначити кількість амінокислоти ( метод Ван-Слайку).
Амінокислоти можуть реагувати зі спиртами в присутності газоподібного хлороводню, перетворюючись на складний ефір (точніше, на хлороводневу сіль ефіру):
H 2 N-CH(R)-COOH + R'OH H 2 N-CH(R)-COOR' + Н 2 О.
Складні ефіри амінокислот немає біполярної структури і є летючими сполуками.
Найважливіша властивість амінокислот - їхня здатність до конденсації з утворенням пептидів.
Якісні реакції.
1) Усі амінокислоти окислюються нінгідрином
з утворенням продуктів, пофарбованих у синьо-фіолетовий колір. Імінокислота пролін дає з нінгідрин жовте фарбування. Ця реакція може бути використана для кількісного визначення амінокислот спектрофотометричним методом.
2) При нагріванні ароматичних амінокислот з концентрованою азотною кислотою відбувається нітрування бензольного кільця та утворюються сполуки, забарвлені у жовтий колір. Ця реакція називається ксантопротеїновий(Від грец. ксантос - жовтий).
Органічні (карбонові) кислоти, що містять, як правило, одну або дві аміногрупи (NH2). Залежно від положення аміногрупи у вуглецевому ланцюгу по відношенню до карбоксилу розрізняють а, b, y і т. д. А. в природі широко поширені a А., … Біологічний енциклопедичний словник
АМІНОКИСЛОТИ, клас органічних сполук, що містять карбоксильні (COOH) та аміногрупи (NH2); мають властивості і кислот, і основ. Беруть участь в обміні азотистих речовин усіх організмів (вихідні сполуки при біосинтезі гормонів, … Сучасна енциклопедія
Клас органічних сполук, що містять карбоксильні (COOH) та аміногрупи (NH2); мають властивості і кислот, і основ. Беруть участь в обміні азотистих речовин усіх організмів (початкова сполука при біосинтезі гормонів, вітамінів, … Великий Енциклопедичний словник
АМІНОКИСЛОТИ, від, од. амінокислота, ы, жен. (Спец.). Клас органічних сполук, що мають властивості і кислот, і основ. | дод. амінокислотний, а, ое. Тлумачний словник Ожегова. С.І. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Тлумачний словник Ожегова
Орг. сполуки з подвійною функцією кислотної, обумовленої присутністю карбоксильної групи (див. Карбоксил), і основний, пов'язаної з наявністю аміногрупи (NH2) або (рідше) іміногрупи (NH), що зазвичай входить до складу гетероциклу. Приклади … Геологічна енциклопедія
амінокислоти- органічні сполуки, що містять одну або дві аміногрупи; похідні карбонових кислот, у яких у радикалі водень заміщений на аміногрупу; структурні одиниці білкової молекули білкові: аланін. Аргінін. аспарагін. пролін. аспарагінова… … Ідеографічний словник української мови
амінокислоти- – карбонові кислоти, у яких, як мінімум, один атом вуглецю вуглеводневого ланцюга заміщений на аміногрупу … Короткий словник біохімічних термінів
АМІНОКИСЛОТИ- АМІНОКИСЛОТИ, органічні кислоти (що містять групу СООН), до яких один або кілька атомів Н в алкогольному радикалі заміщені лужними аміногрупами (NHa), внаслідок чого А. належать до р. н. амфотерних сполук. Залежно від… … Велика медична енциклопедія
Амінокислоти- * амінакислоти * amino acids клас органічних сполук, котрим характерні властивості як карбонових кислот, і амінів (табл.). Вони різняться між собою за хімічною природою бічних ланцюгів (груп). На основі полярності груп А. можуть … Генетика. Енциклопедичний словник
АМІНОКИСЛОТИ- клас органічних сполук, молекули яких містять аміногрупи (NH2) та карбоксильні групи (СООН). А. широко поширені у природі, входять до складу білкових молекул. Всі А. тверді кристалічні речовини, добре розчиняються у воді. Велика політехнічна енциклопедія
Книги
- , Орєхов С.Н.. У навчальному посібнику представлені відомості про сучасні методи отримання медичних препаратів в умовах промислового біофармацевтичного виробництва. Найбільшу увагу приділено.
- Фармацевтична біотехнологія. Керівництво до практичних занять, С. Н. Орєхов. У навчальному посібнику наведено відомості про сучасні методи отримання медичних препаратів в умовах промислового біофармацевтичного виробництва. Найбільшу увагу приділено.
Амінокислоти (АК) - органічні молекули, які складаються з основної аміногрупи (-NH 2), кислотної карбоксильної групи (-СООН), та органічної R радикала (або бічного ланцюга), яка є унікальною для кожної АК
Структура амінокислот
Функції амінокислот в організмі
Приклади біологічних властивостей АК. Хоча в природі зустрічається більше 200 різних АК тільки близько однієї десятої з них включаються до білків, інші виконують інші біологічні функції:
- Вони будівельні блоки білків та пептидів
- Попередники багатьох біологічно важливих молекул, похідних АК. Наприклад, тирозин є попередником гормону тироксину та пігменту шкіри меланіну, тирозин також попередник сполуки ДОФА (діокси-фенілаланіну). Це нейромедіатор передачі імпульсів у нервовій системі. Триптофан є попередником вітаміну В3 – нікотинової кислоти
- Джерела сірки - сірковмісні АК.
- АК беруть участь у багатьох метаболічних шляхах, таких як глюконеогенез – синтез глюкози в організмі, синтез жирних кислот та ін.
Залежно від положення аміногрупи щодо карбоксильної групи АК можуть бути альфа, -, бета, - і гамма,.
|
Альфа - аміногрупа приєднана до вуглецю, що примикає до карбоксильної групи:
|
Бета - аміногрупа знаходяться на 2-му вуглеці від карбоксильної групи
|
Гамма - аміногрупа на 3-му вуглеці від карбоксильної групи
|
До складу білків входять лише альфа-АК
Загальні властивості альфа-АК білків
1 - Оптична активність - властивість амінокислот
Усі АК, крім гліцину, проявляють оптичну активність, т.к. містять принаймні один асиметричний атом вуглецю (хіральний атом)
Що таке асиметричний атом вуглецю? Це атом вуглецю, до якого приєднані чотири різні хімічні заступники. Чому гліцину не виявляє оптичної активності? У його радикалі лише три різних заступника, тобто. альфа-вуглець не асиметричний.
Що означає оптична активність? Це означає, що АК у розчині може бути присутнім у двох ізомерах. Правообертальний ізомер (+), який має здатність обертати площину поляризованого світла вправо. Лівообертальний ізомер (-), який має здатність обертати площину поляризації світла вліво. Обидва ізомери можуть обертати площину поляризації світла на ту саму величину, але в протилежному напрямку.
2 - Кислотно-основні властивості
Внаслідок їх здатності до іонізації можна записати наступну рівновагу цієї реакції:
R-СООН<------->R-C00 - + H +
R-NH 2<--------->R-NH 3 +
Оскільки ці реакції оборотні це означає, що вони можуть діяти як кислоти (пряма реакція) або як основи (зворотна реакція), що пояснює амфотерні властивості амінокислот.
Цвіттер іон - властивість АК
Усі нейтральні амінокислоти при фізіологічному значенні рН (близько 7,4) присутні як цвіттеріони – карбоксильна група непротонована та аміногрупа протонована (рис.2). У розчинах більш основних, ніж ізоелектрична точка амінокислоти (ІЕТ), аміногрупа -NH3+ в АК жертвує протон. У розчині кислішому, ніж ІЕТ АК, карбоксильна група -СОО - в АК приймає протон. Таким чином, АК іноді веде себе як кислота, в інші часи як основа в залежності від рН розчину.
Полярність як загальна властивість амінокислот
При фізіологічному рН АК присутні як цвіттер іони. Позитивний заряд несе альфа-аміногрупа, а негативний карбонова. Таким чином, створюється два протилежні заряди з обох кінців молекули АК, молекула має полярні властивості.
Наявність ізоелектричної точки (ІЕТ) - властивість амінгокислот
Значення рН, у якому чистий електричний заряд амінокислоти дорівнює нулю, і, отже, вона може переміщатися в електричному полі називається ИЭТ.
Здатність поглинати в ультрафіолеті – властивість ароматичних амінокислот
Фенілаланін, гістидин, тирозин та триптофан поглинають при 280 нм. На рис. відображено значення молярного коефіцієнта екстинкції (ε) цих АК. У видимій частині спектра амінокислоти не поглинають, отже вони безбарвні.
АК можуть бути присутніми у двох варіантах ізомерів: L-ізомеру та D- 
ізомери, які є дзеркальними відображеннями, і відрізняються розташуванням хімічних груп навколо атома вуглецю.
Всі амінокислоти в білках в L-конфігурації, L-амінокислоти.
Фізичні властивості амінокислоти
Амінокислоти в основному водорозчинні, що пояснюється їхньою полярністю та наявністю заряджених груп. Вони розчиняються в полярних і не розчиняються в неполярних розчинниках.
АК мають високу температуру плавлення, що відображає наявність сильних зв'язків, що підтримують їхню кристалічну решітку.
Загальнівластивості АК є загальним для всіх АК і в багатьох випадках визначаються альфа-аміногрупою та альфа-карбоксильною групою. АК мають і специфічні властивості, які диктуються унікальним бічним ланцюгом.
1.Амінокислоти виявляють амфотерні властивостіі кислот та амінів, а також специфічні властивості, обумовлені спільною присутністю зазначених груп. У водних розчинах АМК є у вигляді внутрішніх солей (біполярних іонів). Водні розчини моноаміномонокарбонових кислот на лакмусі нейтральні, т.к. в їх молекулах міститься рівне число -NН 2 - і -СООН груп. Ці групи взаємодіють між собою з утворенням внутрішніх солей:
Така молекула має у двох місцях протилежні заряди: позитивний NН 3 + та негативний на карбоксилі -СОО - . У зв'язку з цим внутрішня сіль АМК має назву біполярного іона або Цвіттер-іона (Zwitter – гібрид).
Біполярний іон у кислому середовищі поводиться як катіон, оскільки пригнічується дисоціація карбоксильної групи; у лужному середовищі – як аніон. Існують значення рН специфічні для кожної амінокислоти, в якій кількість аніонних форм у розчині дорівнює кількості катіонних форм. Значення рН у якому загальний заряд молекули АМК дорівнює 0, називається изоэлектрической точкою АМК (pI АК).
Водні розчини моноамінодикарбонових кислот мають кислу реакцію середовища:
HООС-СH 2 -СH-СOOH « - OOC-CH 2 -CH-COO - + H +
Ізоелектрична точка моноамінодикарбонових кислот знаходиться в кислому середовищі і такі АМК називають кислими.
Діаміномонокарбонові кислоти мають у водних розчинах основні властивості (участь води в процесі дисоціації показувати обов'язково):
NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O «NH 3 + -(CH 2) 4 -CН-COO - + OH -
Ізоелектрична точка діаміномонокарбонових кислот знаходиться в рН>7 і такі АМК називають основними.
Як біполярні іони, амінокислоти виявляють амфотерні властивості: вони здатні утворювати солі як з кислотами, так і з основами:
Взаємодія з соляною кислотою HCl призводить до утворення солі:
R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH
NH 2 NH 3 + Сl -
Взаємодія з основою призводить до утворення солі:
R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O
2. Освіта комплексів із металами- Хелатний комплекс. Будова мідної солі глікокола (гліцину) можна зобразити такою формулою:
Майже вся мідь (100 мг), що є в організмі людини, пов'язана з білками (амінокислотами) у вигляді цих стійких клешнеподібних сполук.
3. Подібно до інших кислот амінокислоти утворюють складні ефіри, галоген ангідриди, аміди.
4. Реакції декарбоксилюванняпротікають в організмі за участю спеціальних ферментів декарбоксилаз: аміни (триптамін, гістамін, серотинін), що виходять при цьому, називаються біогенними амінами і є регуляторами ряду фізіологічних функцій людського організму.
5. Взаємодія з формальдегідом(альдегідами)
R-CH-COOH + H 2 C=О ® R-CH-COOH
Формальдегід пов'язує NН 2 - групу, -СООН група залишається вільною і може бути відтитрована лугом. Тому ця реакція використовується для кількісного визначення амінокислот (метод Серенсена).
6. Взаємодія з азотистою кислотоюпризводить до утворення гідроксикислот та виділення азоту. За обсягом азоту, що виділився N 2 визначають його кількісне вміст в досліджуваному об'єкті. Ця реакція застосовується для кількісного визначення амінокислот (метод Ван-Слайка):
R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O
Це один із способів дезамінування АМК поза організмом.
7. Ацилування амінокислот.Аміногрупу АМК можна ацилювати хлорангідридами та ангідридами кислот вже за кімнатної температури.
Продуктом записаної реакції є ацетил-α-амінопропіонова кислота.
Ацильні похідні АМК широко використовуються щодо послідовності їх у білках і синтезі пептидів (захист аміногрупи).
8.Специфічні властивості,реакції, пов'язані з наявністю та взаємним впливом аміно- та карбоксильної груп - утворення пептидів. Загальною властивістю a-АМК є процес поліконденсації, що призводить до утворення пептидів В результаті цієї реакції формуються амідні зв'язки за місцем взаємодії карбоксильної групи однієї АМК та аміногрупи іншої АМК. Іншими словами, пептиди - це аміди, що утворюються в результаті взаємодії аміногруп та карбоксилів амінокислот. Амідний зв'язок у таких сполуках називається пептидним зв'язком (розібрати будову пептидної групи та пептидного зв'язку: трицентрова р, p-сполучена система)
Залежно від кількості амінокислотних залишків у молекулі розрізняють ди-, три-, тетрапептиди тощо. до поліпептидів (до 100 залишків АМК). Олігопептиди містять від 2 до 10 залишків АМК, білки - більше 100 залишків АМК. У загальному вигляді поліпептидний ланцюг можна представити схемою:
H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-...-NH-CH-COOH
Де R 1 , R 2 ... R n - Радикали амінокислот.
Концепція білки.
Найбільш важливими біополімерами амінокислот є протеїни. У людини налічується близько 5млн. різних білків, які входять до складу шкіри, м'язів, крові та інших тканин. Білки (протеїни) отримали свою назву від грецького слова «protos» – перший, найважливіший. Білки виконують низку найважливіших функцій в організмі: 1. Будівельна функція; 2. Транспортна функція; 3. Захисна функція; 4. Каталітична функція; 5. Гормональна функція; 6. Поживна функція.
Усі природні білки утворюються з мономерів амінокислот. При гідролізі білків утворюється суміш АМК. Цих АМК – 20.
4. Ілюстративний матеріал:презентація
5. Література:
Основна література:
1. Біоорганічна хімія: підручник. Тюкавкіна Н.А., Бауков Ю.І. 2014р.
- Сейтембет Т.С. Хімія: підручник - Алмати: ТОВ "ЕВЕРО", 2010. - 284 с
- Болисбекова С. М. Хімія біогенних елементів: навчальний посібник – Сімей, 2012. – 219 с. : мул
- Веренцова Л.Г. Неорганічна, фізична та колоїдна хімія: навчальний посібник – Алмати: Еверо, 2009. – 214 с. : іл.
- Фізична та колоїдна хімія / За ред.А.П.Бєляєва.- М.: Геотар Медіа, 2008
- Веренцева Л.Г. Неорганічна, фізична та колоїдна хімія, (перевірочні тести) 2009
Додаткова література:
- Равіч-Щербо М.І., Новіков В.В. Фізична та колоїдна хімія. М. 2003.
2. Слєсарєв В.І. Хімія. Основи хімії живого. С-Пб.: Хіміздат, 2001
3. Єршов Ю.А. Загальна хімія. Біофізична хімія. Хімія біогенних елементів. М: ВШ, 2003.
4. Асанбаєва Р.Д., Іліясова М.І. Теоретичні основи будови та реакційної здатності біологічно важливих органічних сполук. Алмати, 2003.
- Керівництво до лабораторних занять з біоорганічної хімії за ред. Н.А. Тюкавкіної. М., Дрофа,2003.
- Глінка Н.Л. Загальна хімія. М.,2003.
- Пономарьов В.Д. Аналітична хімія ч.1,2 2003
6. Контрольні питання (зворотний зв'язок):
1. Що визначає структуру поліпептидного ланцюга в цілому?
2. До чого призводить денатурація білка?
3. Що називають ізоелектричною точкою?
4. Які амінокислоти називаються незамінними?
5. Яким чином білки утворюються в нашому організмі?
ВИЗНАЧЕННЯ
Амінокислоти- це складні органічні сполуки, які у своїй молекулі одночасно містять аміногрупу та карбоксильну групу.
Амінокислоти є твердими кристалічними речовинами, що характеризуються високими температурами плавлення і розкладаються при нагріванні. Вони добре розчиняються у воді. Ці властивості пояснюються можливістю існування амінокислот у вигляді внутрішніх солей (рис. 1).
Мал. 1. Внутрішня сіль амінооцтової кислоти.
Отримання амінокислот
Вихідними сполуками для отримання амінокислот часто є карбонові кислоти, в молекулу яких вводиться аміногрупа. Наприклад, одержання їх з галогензаміщених кислот
CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.
Крім цього вихідною сировиною для отримання амінокислот можуть служити альдегіди (1), ненасичені кислоти (2) і нітросполуки (3):
CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;
CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).
CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);
O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).
Хімічні властивості амінокислот
Амінокислота як гетерофункціональні сполуки вступають у більшість реакцій, характерних для карбонових кислот та амінів. Наявність у молекулах амінокислот двох різних функціональних груп призводить до появи низки специфічних властивостей.
Амінокислоти – амфотерні сполуки. Вони реагують як з кислотами, так і з основами:
NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→Cl
NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O
Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне та кислотне середовище в залежності від кількості функціональних груп. Наприклад, глутамінова кислота утворює кислий розчин, оскільки в її складі дві карбоксильні групи та одна аміногрупа, а лізин - лужний розчин, т.к. у її складі одна карбоксильна група та дві аміногрупи.
Дві молекули амінокислоти можуть взаємодіяти одна з одною. При цьому відбувається відщеплення молекули води та утворюється продукт, у якому фрагменти молекули пов'язані між собою пептидним зв'язком (-CO-NH-). Наприклад:
Отриману сполуку називають дипептидом. Речовини, побудовані з багатьох залишків амінокислот, називаються поліпептидами. Пептиди гідролізуються під дією кислот та основ.
Застосування амінокислот
Амінокислоти, необхідні для побудови організму як людина, так і тварини отримують з білків їжі.
γ-аміномасляна кислота використовується в медицині (аміналон / гаммалон) при психічних захворюваннях; її основі створено низку ноотропних препаратів, тобто. які впливають на процеси мислення.
ε-Амінокапронова кислота також використовується в медицині (кровоспинний засіб), а також являє собою великотоннажний промисловий продукт, що використовується для отримання синтетичного поліамідного волокна - капрону.
Антранілова кислота використовується для синтезу барвників, наприклад, синього індиго, а також бере участь у біосинтезі гетероциклічних сполук.
Приклади розв'язання задач
ПРИКЛАД 1
| Завдання | Напишіть рівняння реакцій аланіну з: а) гідроксидом натрію; б) гідроксидом амонію; в) соляною кислотою. За рахунок яких груп внутрішня сіль виявляє кислотні та основні властивості? |
| Відповідь | Амінокислоти часто зображують як сполуки, що містять аміногрупу та карбоксильну групу, проте з такою структурою не узгоджуються деякі їх фізичні та хімічні властивості. Будова амінокислот відповідає біполярному іону: H 3 N + -CH(R)-COO - . Запишемо формулу аланіну як внутрішньої солі: H 3 N + -CH(CH 3)-COO - . Виходячи з цієї структурної формули, напишемо рівняння реакцій: а) H 3 N + -CH(CH 3)-COO - + NaOH = H 2 N-CH(CH 3)-COONa + H 2 O; б) H 3 N + -CH(CH 3)-COO - + NH 3 × H 2 O = H 2 N-CH (CH 3)-COONH 4 + H 2 O; в) H 3 N + -CH(CH 3)-COO - + HCl = Cl -. Внутрішня сіль амінокислоти реагує з основами як кислота, із кислотами - як основа. Кислотна група - N + H 3 , основна - COO -. |
ПРИКЛАД 2
| Завдання | При дії на розчин 9,63 г невідомої моноамінокарбонової кислоти надлишком азотистої кислоти отримано 2,01 л азоту при 748 мм. рт. ст. і 20 o С. Визначте молекулярну формулу цієї сполуки. Чи може ця кислота бути однією з природних амінокислот? Якщо так, то яка це кислота? До складу молекули цієї кислоти не входить бензольна кільце. |
| Рішення | Напишемо рівняння реакції: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Знайдемо кількість речовини азоту при н.у., застосовуючи рівняння Клапейрона-Менделєєва. Для цього температуру та тиск виражаємо в одиницях СІ: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748/760 = 99,7 кПа; n(N 2) = 99,7 × 2,01/8,31 × 293 = 0,082 моль. За рівнянням реакції знаходимо кількість речовини амінокислоти та її молярну масу. За рівнянням n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 моль. M(H 2 NC x H 2 x COOH) = 9,63/0,082 = 117 г/моль. Визначимо амінокислоту. Складемо рівняння та знайдемо x: 14x + 16 + 45 = 117; H 2 NC 4 H 8 COOH. З природних кислот такому складу може відповідати валін. |
| Відповідь | Ця амінокислота – валін. |
