Sekundarna struktura proteina je kakva je spirala. Razine strukturne organizacije proteinske molekule: sekundarna struktura proteina. Funkcije proteina u tijelu

Postoje četiri razine strukturne organizacije proteina: primarna, sekundarna, tercijarna i kvarterna. Svaka razina ima svoje karakteristike.

Primarna struktura proteina je linearni polipeptidni lanac aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavniji nivo strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju mu kovalentne peptidne veze između α-amino skupine jedne aminokiseline i α-karboksilne skupine druge aminokiseline. [pokazati] .

Ako je imino skupina prolina ili hidroksiprolina uključena u stvaranje peptidne veze, tada ima drugačiji oblik [pokazati] .

Kada se u stanicama formiraju peptidne veze, prvo se aktivira karboksilna skupina jedne aminokiseline, a zatim se spaja s amino grupom druge. Približno isto se provodi laboratorijska sinteza polipeptida.

Peptidna veza je ponavljajući fragment polipeptidnog lanca. Ima niz značajki koje utječu ne samo na oblik primarne strukture, već i na najviše razine organizacije polipeptidnog lanca:

koplanarnost - svi atomi u peptidnoj skupini su u istoj ravnini;
sposobnost postojanja u dva rezonantna oblika (keto ili enol oblik);
trans položaj supstituenata u odnosu na C-N vezu;
sposobnost stvaranja vodikovih veza, a svaka od peptidnih skupina može formirati dvije vodikove veze s drugim skupinama, uključujući i peptidne.

Iznimka su peptidne skupine uz sudjelovanje amino skupine prolina ili hidroksiprolina. Oni su u stanju formirati samo jednu vodikovu vezu (vidi gore). To utječe na stvaranje sekundarne strukture proteina. Polipeptidni lanac na mjestu gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin lako se savija, jer ga, kao obično, ne drži druga vodikova veza.

Nomenklatura peptida i polipeptida . Naziv peptida formiran je od imena njihovih sastavnih aminokiselina. Dvije aminokiseline čine dipeptid, tri tripeptid, četiri tetrapeptid, itd. Svaki peptid ili polipeptidni lanac bilo koje duljine ima N-terminalnu aminokiselinu koja sadrži slobodnu amino skupinu i C-terminalnu aminokiselinu koja sadrži slobodnu karboksilnu skupinu. Prilikom imenovanja polipeptida, sve aminokiseline su navedene uzastopno, počevši od N-terminala, zamjenjujući u njihovim nazivima, osim C-terminala, nastavak -in na -il (budući da aminokiseline u peptidima više nemaju karboksilnu skupinu, ali karbonil). Na primjer, naziv prikazan na sl. 1 tripeptid - leuk mulj fenilalana mulj treon u.

Značajke primarne strukture proteina . U okosnici polipeptidnog lanca, krute strukture (plosnate peptidne skupine) izmjenjuju se s relativno pokretnim regijama (-CHR) koje su sposobne rotirati oko veza. Takve značajke strukture polipeptidnog lanca utječu na njegovo pakiranje u prostoru.

Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidnog lanca u uređenu strukturu zbog stvaranja vodikovih veza između peptidnih skupina jednog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Po konfiguraciji, sekundarne strukture se dijele na spiralne (α-heliks) i slojevito-složene (β-struktura i križni-β-oblik).

α-Heliks. Ovo je vrsta proteinske sekundarne strukture, koja ima oblik pravilne spirale, nastala zbog interpeptidnih vodikovih veza unutar jednog polipeptidnog lanca. Model strukture α-heliksa (slika 2), koji uzima u obzir sva svojstva peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:

spiralna konfiguracija polipeptidnog lanca koji ima spiralnu simetriju;
stvaranje vodikovih veza između peptidnih skupina svakog od prvog i četvrtog aminokiselinskog ostatka;
pravilnost zavoja spirale;
ekvivalentnost svih aminokiselinskih ostataka u α-helixu, bez obzira na strukturu njihovih bočnih radikala;
bočni radikali aminokiselina ne sudjeluju u stvaranju α-heliksa.

Izvana, α-heliks izgleda kao blago rastegnuta spirala električnog štednjaka. Pravilnost vodikovih veza između prve i četvrte peptidne skupine također određuje pravilnost zavoja polipeptidnog lanca. Visina jednog zavoja, ili korak α-heliksa, je 0,54 nm; uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka, tj. svaki aminokiselinski ostatak pomiče se duž osi (visina jednog aminokiselinskog ostatka) za 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), što nam omogućuje da govorimo o ekvivalentnosti svih aminokiselina ostaci u α-heliksu. Period pravilnosti α-heliksa je 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka; duljina jedne periode je 2,7 nm. Riža. 3. Pauling-Corey model α-heliksa

β-struktura. Ovo je vrsta sekundarne strukture koja ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog lanca i formirana je korištenjem interpeptidnih vodikovih veza unutar pojedinačnih dijelova jednog polipeptidnog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Naziva se i slojevito presavijena struktura. Postoje različite β-strukture. Ograničena slojevita područja formirana od jednog polipeptidnog lanca proteina nazivaju se križnim β-formom (kratka β-struktura). Vodikove veze u križnom β obliku nastaju između peptidnih skupina petlji polipeptidnog lanca. Drugi tip, potpuna β-struktura, karakterističan je za cijeli polipeptidni lanac, koji ima izdužen oblik i drži ga interpeptidne vodikove veze između susjednih paralelnih polipeptidnih lanaca (slika 3.). Ova struktura podsjeća na mijeh harmonike. Štoviše, moguće su varijante β-struktura: mogu se formirati od paralelnih lanaca (N-terminali polipeptidnih lanaca usmjereni su u istom smjeru) i antiparalelnih (N-terminali su usmjereni u različitim smjerovima). Bočni radikali jednog sloja smješteni su između bočnih radikala drugog sloja.

U proteinima su mogući prijelazi iz α-struktura u β-strukture i obrnuto zbog preuređivanja vodikovih veza. Umjesto pravilnih interpeptidnih vodikovih veza duž lanca (zbog njih se polipeptidni lanac uvija u spiralu), spiralizirani dijelovi se odmotavaju i vodikove veze se zatvaraju između izduženih fragmenata polipeptidnih lanaca. Takav prijelaz nalazimo u keratinu, proteinu kose. Kod pranja kose alkalnim deterdžentima spiralna struktura β-keratina se lako uništava i on prelazi u α-keratin (kovrčava se kosa izravnava).

Uništavanje pravilnih sekundarnih struktura proteina (α-heliksa i β-struktura), po analogiji s taljenjem kristala, naziva se "taljenjem" polipeptida. U ovom slučaju, vodikove veze su prekinute, a polipeptidni lanci poprimaju oblik nasumične zavojnice. Stoga je stabilnost sekundarnih struktura određena interpeptidnim vodikovim vezama. Druge vrste veza gotovo ne sudjeluju u tome, s izuzetkom disulfidnih veza duž polipeptidnog lanca na mjestima cisteinskih ostataka. Kratki peptidi zbog disulfidnih veza zatvoreni su u ciklusima. Mnogi proteini istovremeno imaju α-helikalne regije i β-strukture. Gotovo da nema prirodnih proteina koji se sastoje od 100% α-heliksa (iznimka je paramiozin, mišićni protein koji je 96-100% α-helix), dok sintetski polipeptidi imaju 100% spiralu.

Ostali proteini imaju nejednak stupanj spiralnosti. Visoka učestalost α-helikalnih struktura uočena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. Naprotiv, u tripsinu, ribonukleazi, značajan dio polipeptidnog lanca uklapa se u slojevite β-strukture. Proteini potpornog tkiva: keratin (protein za kosu, vuna), kolagen (protein tetiva, koža), fibroin (protein prirodne svile) imaju β-konfiguraciju polipeptidnih lanaca. Različiti stupanj helikalizacije polipeptidnih lanaca proteina ukazuje na to da, očito, postoje sile koje djelomično remete heliksizaciju ili "razbijaju" pravilno savijanje polipeptidnog lanca. Razlog tome je kompaktnije pakiranje proteinskog polipeptidnog lanca u određenom volumenu, tj. u tercijarnoj strukturi.

Tercijarna struktura proteina

Tercijarna struktura proteina je način na koji se polipeptidni lanac presavija u prostoru. Prema obliku tercijarne strukture, proteini se uglavnom dijele na globularne i fibrilarne. Globularni proteini najčešće imaju eliptični oblik, a fibrilarni (filamentozni) proteini su izduženi (oblik štapića, vretena).

Međutim, konfiguracija tercijarne strukture proteina još ne daje osnove za mišljenje da fibrilarni proteini imaju samo β-strukturu, a globularni α-helikalni. Postoje fibrilarni proteini koji imaju spiralnu, a ne slojevito presavijenu sekundarnu strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (protein mišića obturatora mekušaca), tropomiozini (proteini skeletnih mišića) su fibrilarni proteini (imaju oblik šipke) i sekundarna struktura imaju α-heliks; naprotiv, globularni proteini mogu sadržavati veliki broj β-struktura.

Spiralizacija linearnog polipeptidnog lanca smanjuje njegovu veličinu za oko 4 puta; a pakiranje u tercijarnu strukturu čini ga desetcima puta kompaktnijim od izvornog lanca.

Veze koje stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina . U stabilizaciji tercijarne strukture ulogu imaju veze između bočnih radikala aminokiselina. Ove veze se mogu podijeliti na:

jak (kovalentan) [pokazati] .
Do kovalentne veze uključuju disulfidne veze (-S-S-) između bočnih radikala cisteina koji se nalaze u različitim dijelovima polipeptidnog lanca; izopeptid, ili pseudopeptid, - između amino skupina bočnih radikala lizina, arginina, a ne α-amino skupina, i COOH skupina bočnih radikala asparaginske, glutaminske i aminolimunske kiseline, a ne α-karboksilnih skupina aminokiselina. Otuda i naziv ove vrste veze – slično peptidu. Rijetko etersku vezu stvara COOH skupina dikarboksilnih aminokiselina (asparaginska, glutaminska) i OH skupina hidroksiaminokiselina (serin, treonin).
slaba (polarna i van der Waalsova) [pokazati] .
Do polarne veze uključuju vodik i ionski. Vodikove veze, kao i obično, nastaju između -NH2, -OH ili -SH skupine bočnog radikala jedne aminokiseline i karboksilne skupine druge. Ionske, odnosno elektrostatičke, veze nastaju pri kontaktu nabijenih skupina bočnih radikala -NH + 3 (lizin, arginin, histidin) i -COO - (asparaginska i glutaminska kiselina).
Nepolarne ili van der Waalsove veze nastala između ugljikovodičnih radikala aminokiselina. Hidrofobni radikali aminokiselina alanin, valin, izoleucin, metionin, fenilalanin međusobno djeluju u vodenom mediju. Slabe van der Waalsove veze doprinose stvaranju hidrofobne jezgre od nepolarnih radikala unutar proteinske globule. Što je više nepolarnih aminokiselina, veća je uloga van der Waalsovih veza u savijanju polipeptidnog lanca.

Brojne veze između bočnih radikala aminokiselina određuju prostornu konfiguraciju proteinske molekule.

Značajke organizacije tercijarne strukture proteina . Konformacija tercijarne strukture polipeptidnog lanca određena je svojstvima bočnih radikala njegovih sastavnih aminokiselina (koje ne značajan utjecaj na formiranje primarnih i sekundarnih struktura) i mikrookolina, tj. okoliš. Kada se presavije, polipeptidni lanac proteina ima tendenciju da poprimi energetski povoljan oblik, karakteriziran minimalnom slobodnom energijom. Stoga nepolarne R-skupine, "izbjegavajući" vodu, tvore, takoreći, unutarnji dio tercijarne strukture proteina, gdje se nalazi glavni dio hidrofobnih ostataka polipeptidnog lanca. U središtu proteinske globule gotovo da nema molekula vode. Polarne (hidrofilne) R-skupine aminokiseline nalaze se izvan ove hidrofobne jezgre i okružene su molekulama vode. Polipeptidni lanac bizarno se savija u trodimenzionalnom prostoru. Kada je savijen, sekundarna spiralna konformacija je prekinuta. Lanac "puca" na slabim točkama gdje se nalaze prolin ili hidroksiprolin, budući da su te aminokiseline pokretljivije u lancu, tvoreći samo jednu vodikovu vezu s drugim peptidnim skupinama. Drugo mjesto zavoja je glicin, čija je R-skupina mala (vodik). Stoga, R-skupine drugih aminokiselina, kada su složene, imaju tendenciju zauzeti slobodni prostor na mjestu glicina. Brojne aminokiseline - alanin, leucin, glutamat, histidin - doprinose očuvanju stabilnih spiralnih struktura u proteinu, a kao što su metionin, valin, izoleucin, asparaginska kiselina, pogoduju stvaranju β-struktura. U proteinskoj molekuli s tercijarnom konfiguracijom postoje sekcije u obliku α-heliksa (spiralizirane), β-strukture (slojevite) i nasumične zavojnice. Samo ispravno prostorno savijanje proteina čini ga aktivnim; njegovo kršenje dovodi do promjene svojstava proteina i gubitka biološke aktivnosti.

Kvartarna struktura proteina

Proteini koji se sastoje od jednog polipeptidnog lanca imaju samo tercijarnu strukturu. To uključuje mioglobin, protein mišićnog tkiva koji je uključen u vezanje kisika, brojne enzime (lizozim, pepsin, tripsin itd.). Međutim, neki proteini su izgrađeni od nekoliko polipeptidnih lanaca, od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. Za takve proteine uveden je koncept kvartarne strukture, što je organizacija nekoliko polipeptidnih lanaca s tercijarnom strukturom u jednu funkcionalnu proteinsku molekulu. Takav protein s kvaternarnom strukturom naziva se oligomer, a njegovi polipeptidni lanci tercijarne strukture nazivaju se protomeri ili podjedinice (slika 4.).

Na kvartarnoj razini organizacije proteini zadržavaju osnovnu konfiguraciju tercijarne strukture (globularne ili fibrilarne). Na primjer, hemoglobin je protein koji ima kvartarnu strukturu i sastoji se od četiri podjedinice. Svaka od podjedinica je globularni protein i, općenito, hemoglobin također ima globularnu konfiguraciju. Proteini kose i vune - keratini, koji su po tercijarnoj strukturi srodni fibrilarnim proteinima, imaju fibrilarnu konformaciju i kvartarnu strukturu.

Stabilizacija kvartarne strukture proteina . Svi proteini s kvaternarnom strukturom izolirani su kao pojedinačne makromolekule koje se ne raspadaju u podjedinice. Kontakti između površina podjedinica mogući su samo zbog polarnih skupina aminokiselinskih ostataka, budući da se tijekom formiranja tercijarne strukture svakog od polipeptidnih lanaca pojavljuju bočni radikali nepolarnih aminokiselina (koji čine većinu svih proteinogenih aminokiseline) su skrivene unutar podjedinice. Između njihovih polarnih skupina stvaraju se brojne ionske (sol), vodikove i, u nekim slučajevima, disulfidne veze, koje čvrsto drže podjedinice u obliku organiziranog kompleksa. Korištenje tvari koje razbijaju vodikove veze, ili tvari koje obnavljaju disulfidne mostove, uzrokuje dezagregaciju protomera i uništavanje kvartarne strukture proteina. U tablici. Slika 1 sažima podatke o vezama koje stabiliziraju različite razine organizacije proteinske molekule [pokazati] .

Tablica 1. Karakteristike veza uključenih u strukturnu organizaciju proteina
Razina organizacije	Vrste veza (prema jačini)	Vrsta komunikacije
Primarni (linearni polipeptidni lanac)	kovalentan (jak)	Peptid - između α-amino i α-karboksilnih skupina aminokiselina
Sekundarni (α-heliks, β-strukture)	Slab	Vodik - između peptidnih skupina (svaka prva i četvrta) jednog polipeptidnog lanca ili između peptidnih skupina susjednih polipeptidnih lanaca
Sekundarni (α-heliks, β-strukture)	kovalentan (jak)	Disulfid - disulfidne petlje unutar linearne regije polipeptidnog lanca
tercijarni (globularni, fibrilarni)	kovalentan (jak)	Disulfid, izopeptid, ester - između bočnih radikala aminokiselina različitih dijelova polipeptidnog lanca
tercijarni (globularni, fibrilarni)	Slab	Vodik - između bočnih radikala aminokiselina različitih dijelova polipeptidnog lanca Ionski (sol) - između suprotno nabijenih skupina bočnih radikala aminokiselina polipeptidnog lanca Van der Waals - između nepolarnih bočnih radikala aminokiselina polipeptidnog lanca
kvartarni (globularni, fibrilarni)	Slab	Ionski - između suprotno nabijenih skupina bočnih radikala aminokiselina svake od podjedinica Vodik - između bočnih radikala aminokiselinskih ostataka koji se nalaze na površini dodirnih dijelova podjedinica
kvartarni (globularni, fibrilarni)	kovalentan (jak)	Disulfid - između cisteinskih ostataka svake od dodirnih površina različitih podjedinica

Značajke strukturne organizacije nekih fibrilarnih proteina

Strukturna organizacija fibrilarnih proteina ima niz značajki u usporedbi s globularnim proteinima. Ove značajke mogu se pratiti na primjeru keratina, fibroina i kolagena. Keratini postoje u α- i β-konformacijama. α-Keratini i fibroin imaju slojevito presavijenu sekundarnu strukturu, međutim, u keratinu su lanci paralelni, a u fibroinu su antiparalelni (vidi sliku 3); osim toga, međulančane disulfidne veze prisutne su u keratinu, dok ih nema u fibroinu. Razbijanje disulfidnih veza dovodi do odvajanja polipeptidnih lanaca u keratinima. Naprotiv, stvaranje maksimalnog broja disulfidnih veza u keratinima djelovanjem oksidacijskih sredstava stvara snažnu prostornu strukturu. Općenito, kod fibrilarnih proteina, za razliku od globularnih proteina, ponekad je teško strogo razlikovati različite razine organizacije. Ako prihvatimo (kao za globularni protein) da bi tercijarna struktura trebala nastati slaganjem jednog polipeptidnog lanca u prostor, a kvartarna struktura bi trebala biti formirana od nekoliko lanaca, tada je u fibrilarnim proteinima nekoliko polipeptidnih lanaca već uključeno u stvaranje sekundarnu strukturu. Tipičan primjer fibrilarnog proteina je kolagen, koji je jedan od najzastupljenijih proteina u ljudskom tijelu (oko 1/3 mase svih proteina). Nalazi se u tkivima velike čvrstoće i male rastezljivosti (kosti, tetive, koža, zubi itd.). U kolagenu je trećina aminokiselinskih ostataka glicin, a oko četvrtina ili nešto više su prolin ili hidroksiprolin.

Izolirani polipeptidni lanac kolagena (primarna struktura) izgleda kao isprekidana linija. Sadrži oko 1000 aminokiselina i ima molekulsku masu od oko 105 (slika 5, a, b). Polipeptidni lanac izgrađen je od ponavljajućeg tripleta aminokiselina (tripleta) sljedećeg sastava: gly-A-B, gdje su A i B bilo koje aminokiseline osim glicina (najčešće prolin i hidroksiprolin). Kolagenski polipeptidni lanci (ili α-lanci) tijekom formiranja sekundarnih i tercijarnih struktura (sl. 5, c i d) ne mogu formirati tipične α-helike sa spiralnom simetrijom. To sprječavaju prolin, hidroksiprolin i glicin (anti-helikalne aminokiseline). Stoga tri α-lanca tvore, takoreći, upletene spirale, poput tri niti koje se omotavaju oko cilindra. Tri spiralna α-lanca tvore ponavljajuću strukturu kolagena zvanu tropokolagen (slika 5d). Tropokolagen je u svojoj organizaciji tercijarna struktura kolagena. Plosnati prstenovi prolina i hidroksiprolina, koji se redovito izmjenjuju duž lanca, daju mu krutost, kao i međulančane veze između α-lanaca tropokolagena (dakle, kolagen je otporan na rastezanje). Tropokolagen je u biti podjedinica kolagenih vlakana. Podjedinice tropokolagena su naslagane u kvartarnoj strukturi kolagena na postupni način (slika 5e).

Do stabilizacije kolagenskih struktura dolazi zbog međulančanih vodikovih, ionskih i van der Waalsovih veza te male količine kovalentnih veza.

α-lanci kolagena imaju različite kemijske strukture. Postoje α 1 -lanci različitih tipova (I, II, III, IV) i α 2 -lanci. Ovisno o tome koji α 1 - i α 2 - lanci sudjeluju u formiranju trolančane spirale tropokolagena, razlikuju se četiri tipa kolagena:

prvi tip - dva α 1 (I) i jedan α 2 -lanac;
drugi tip - tri α 1 (II) lanca;
treći tip - tri α 1 (III)-lanca;
četvrti tip - tri α 1 (IV)-lanca.

Najčešći kolagen prve vrste: nalazi se u koštanom tkivu, koži, tetivama; Kolagen tipa 2 nalazi se u hrskavici i tako dalje. U istoj vrsti tkiva mogu biti različite vrste kolagena.

Uređeno agregiranje kolagenih struktura, njihova krutost i inertnost osiguravaju visoku čvrstoću kolagenih vlakana. Proteini kolagena također sadrže komponente ugljikohidrata, tj. oni su proteinsko-ugljikohidratni kompleksi.

Kolagen je izvanstanični protein koji tvore stanice vezivnog tkiva koje je dio svih organa. Stoga, s oštećenjem kolagena (ili kršenjem njegovog stvaranja), dolazi do višestrukih kršenja potpornih funkcija vezivnog tkiva organa.

Stranica 3

ukupno stranica: 7

Sekundarna struktura proteina- ovo je način polaganja polipeptidnog lanca u kompaktniju strukturu, u kojoj peptidne skupine međusobno djeluju s stvaranjem vodikovih veza između njih.

Formiranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju s najvećim brojem veza između peptidnih skupina. Vrsta sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između središnjeg ugljikovog atoma i ugljika peptidne skupine te veličini aminokiselinskog radikala. Sve navedeno, zajedno sa sekvencom aminokiselina, će naknadno dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.

Postoje dvije moguće opcije za sekundarnu strukturu: u obliku "užeta" - α-helix(α-struktura), a u obliku "harmonike" - β-naborani sloj(β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu, obje strukture su istovremeno prisutne, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.

Sekundarna struktura se formira samo s vodikovim vezama između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, istovremeno se kisik druge peptidne skupine veže na vodik treće, itd.

α-Heliks

Ova struktura je desna spirala, formirana od vodik veze između peptidne skupine 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinski ostaci.

Spriječeno je stvaranje spirale prolin i hidroksiprolin, koji zbog svoje cikličke strukture uzrokuju "lom" lanca, njegovo prisilno savijanje, kao npr. u kolagenu.

Visina zavoja spirale je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.

β-naborani sloj

Kod ovakvog načina polaganja proteinska molekula leži u "zmiji", udaljeni segmenti lanca su blizu jedan drugom. Kao rezultat toga, peptidne skupine prethodno uklonjenih aminokiselina proteinskog lanca mogu komunicirati pomoću vodikovih veza.

P ERVICHNAYA STRUKTURABELKOV

Primarna struktura proteina nosi informacije o njegovu prostornu strukturu.

1. Aminokiselinski ostaci u peptidnom lancu proteina ne izmjenjuju se nasumično, već su raspoređeni određenim redoslijedom. Linearni slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura proteina.

2. Primarna struktura svakog pojedinog proteina je kodirana u molekuli DNA (dio koji se naziva gen) i implementira se tijekom transkripcije (prepisivanje informacija o mRNA) i translacije (sinteza peptidnog lanca).

3. Svaki od 50 000 pojedinačnih proteina ljudskog tijela ima jedinstvena za dati pojedinačni protein, primarna struktura. Sve molekule pojedinog proteina (na primjer, albumin) imaju istu izmjenu aminokiselinskih ostataka, što albumin razlikuje od bilo kojeg drugog pojedinačnog proteina.

4. Slijed aminokiselinskih ostataka u peptidnom lancu može se smatrati kao
obrazac zapisa

si neke informacije.

Ova informacija diktira prostorno presavijanje dugog linearnog peptidnog lanca u kompaktniju trodimenzionalnu strukturu.

KONFORMACIJABELKOV

1. Linearni polipeptidni lanci pojedinih proteina, zbog interakcije funkcionalnih skupina aminokiselina, dobivaju određenu prostornu trodimenzionalnu strukturu, odnosno konformaciju. U globularnim proteinima postoje
dvije glavne vrste konformacije peptidni lanci: sekundarne i tercijarne strukture.

SEKUNDARNASTRUKTURABELKOV

2. Sekundarna struktura proteina je prostorna struktura koja proizlazi iz interakcija između funkcionalnih skupina peptidne okosnice. U tom slučaju, peptidni lanac može dobiti pravilne strukture dvije vrste:os-spirale i p-strukture.

Riža. 1.2. Sekundarna struktura proteina je a-heliks.

U os-spirali između atoma kisika karboksilne skupine i vode nastaju vodikove veze po rodu amidnog dušika peptidne okosnice kroz 4 aminokiseline; bočni lanci aminokiselinskih ostataka smješteni su duž periferije zavojnice, ne sudjelujući u stvaranju vodikovih veza koje tvore sekundarnu strukturu (slika 1.2).

Ostaci velikog volumena ili ostaci s istim odbojnim nabojima sprječavaju yut do formiranja a-heliksa.

Ostatak prolina prekida a-helix zbog svoje strukture prstena i nemogućnosti stvaranja vodikove veze zbog odsutnosti vodika na atomu dušika u peptidnom lancu.

B-Struktura se formira između linearnih regija jednog polipeptidnog lanca, tvoreći nabore, ili između različitih polipeptidnih lanaca. Mogu se formirati polipeptidni lanci ili njihovi dijelovi paralelno(N- i C-terminali interagirajućih peptidnih lanaca poklapaju se) odn antiparalelni(N- i C-krajevi peptidnih lanaca koji djeluju u interakciji leže u suprotnim smjerovima) p-strukture(slika 1.3).

NA proteini također imaju regije s nepravilnom sekundarnom strukturom, koje se tzv neuredne lopte, iako se te strukture ne mijenjaju toliko od jedne proteinske molekule do druge.

TERCIJARNISTRUKTURABELKOV

3. Tercijarna struktura proteina- Ovo je trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcije između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedan od drugog u peptidnom lancu.

Riža. 1.3. Antiparalelno (beta struktura.)

Hidrofobni radikali aminokiselina imaju tendenciju spajanja unutar globularne strukture proteina uz pomoć tzv. vodič-rofobične interakcije i intermolekularne van der Waalsove sile, tvoreći gustu hidrofobnu jezgru. Hidrofilni ionizirani i neionizirani radikali aminokiselina uglavnom se nalaze na površini proteina i određuju njegovu topljivost u vodi.

Hidrofilne aminokiseline koje se nalaze unutar hidrofobne jezgre mogu međusobno komunicirati pomoću ionski i vodikove veze(riža. 1.4).

Riža. 1.4. Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tijekom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - ionska veza; 2 - vodikova veza; 3 - hidrofobne interakcije; 4 - disulfidna veza.

Riža. 1.5. Disulfidne veze u strukturi ljudskog inzulina.

Među slabijim su ionske, vodikove i hidrofobne veze: njihova energija neznatno premašuje energiju toplinskog gibanja molekula na sobnoj temperaturi.

Konformacija proteina održava se pojavom mnogih takvih slabih veza.

Konformacijska labilnost proteina- to je sposobnost proteina da blage promjene u konformaciji zbog puknuća jednih i stvaranja drugih slabih veza.

Tercijarna struktura nekih proteina je stabilizirana disulfidne veze, nastaje interakcijom SH-skupina dviju cisteinskih ostataka.

Većina intracelularnih proteina nema kovalentne disulfidne veze. Njihova prisutnost je karakteristična za proteine koje luči stanica, na primjer, disulfidne veze su prisutne u molekulama inzulina, imunoglobulinima.

Inzulin- proteinski hormon sintetiziran u β-stanicama gušterače. Izlučuju ga stanice kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi inzulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna A- i B-lanca, te 1 disulfidna veza unutar A-lanca (slika 1.5).

Značajke sekundarne strukture proteina utječu na prirodu međuradikalnih interakcija i tercijarne strukture.

4. Neki specifični redoslijed izmjenjivanja sekundarnih struktura uočen je u mnogim proteinima različite strukture i funkcija i naziva se supersekundarna struktura.

Takav uređene strukture često se nazivaju strukturnim motivima, koji imaju specifične nazive: "a-helix-turn-a-helix", "leucinski patentni zatvarač", "cinkovi prsti", "P-barrel structure" itd.

Po prisutnosti a-heliksa i p-struktura, globularni proteini se mogu podijeliti u 4 kategorije:

1. Prva kategorija uključuje proteine koji sadrže samo a-helike, kao što su mioglobin i hemoglobin (slika 1.6).

2. Druga kategorija uključuje proteine u kojima postoje a-heliksa i (3-strukture. U ovom slučaju a- i (3-strukture često tvore kombinacije istog tipa koje se javljaju u različitim pojedinačnim proteinima.

Primjer. Supersekundarna P-cijevna struktura.

Enzim trioza fosfat izomeraza ima super-sekundarnu strukturu tipa P-bačve, gdje se svaka (3-struktura) nalazi unutar p-bačve i povezana je s a-helikalnim područjem polipeptidalanci smješteni na površini molekule (slika 1.7, a).

Riža. 1.7. Supersekundarna p-cijevna struktura.

a — trioza fosfat izomeraza; b — domena piru runa naza.

Ista supersekundarna struktura pronađena je u jednoj od domena molekule enzima piruvat kinaze (slika 1.7b). Domena je dio molekule koji po strukturi nalikuje neovisnom globularnom proteinu.

Još jedan primjer formiranja supersekundarne strukture s P-strukturama i os-heliksima. U jednoj od domena laktat dehidrogenaze (LDH) i fosfoglicerat kinaze, P-strukture polipeptidnog lanca nalaze se u središtu u obliku upletene ploče, a svaka p-struktura povezana je s a-helikalnim područjem koje se nalazi na površini molekule (slika 1.8).

Riža. 1.8. Sekundarna struktura karakteristična za mnoge fer- policajci.

a- domena laktat dehidrogenaze; b— domena fosfoglicerat kinaze.

3. U treću kategoriju spadaju proteini koji imaju koji sadrži samo sekundarnu p-strukturu. Takve strukture nalaze se u imunoglobulinima, u enzimu superoksid dismutazi (slika 1.9).

Riža. 1.9. Sekundarna struktura konstantne domene imunoglobulina (a)

i enzim superoksid dismutaza (b).

4. Četvrta kategorija uključuje proteine koji sadrže samo mali broj pravilnih sekundarnih struktura. Ovi proteini uključuju male proteine bogate cistinom ili metaloproteine.

Proteini koji vežu DNA sadrže opći pogledi super sekundarne strukture: "os-spiral-turn-os-spiral", "leucinski zatvarač", "cink-tvoji prsti." Proteini koji vežu DNA sadrže vezno mjesto koje je komplementarno dijelu DNA sa specifičnim nukleotidni slijed. Ovi proteini sudjeluju u regulaciji djelovanja gena.

« a- Spiralno okreni se spiralom"

Riža. 1.10. Uvezivanje supersekundarno

a-helix-turn-a-helix strukture

u glavnom žlijebu D

Dvostruka spiralna struktura DNK ima 2 utora: veliki i mali.Bol

utor za vrat je dobarprilagođen za vezanje proteina s ne-velikim os-helikalnim regijama.

Ovaj strukturni motiv uključuje 2 os-heliksa: jedna je kraća, druga je duža, povezana zavojima polipeptidnog lanca (slika 1.10).

Kraća a-helix nalazi se preko utora DNK, a duža a-helix nalazi se u glavnom žlijebu, tvoreći nekovalentne specifične veze aminokiselinskih radikala s nukleotidima DNA.

Često proteini s takvom strukturom formiraju dimere, kao rezultat toga, oligomerni protein ima 2 supersekundarne strukture.

Nalaze se na određenoj udaljenosti jedna od druge i strše iznad površine proteina (slika 1.11).

Dvije takve strukture mogu se vezati za DNK u susjednim regijama glavnih žljebova.

bezznačajne promjene u strukturi proteina.

"cinkov prst"

"Cinkov prst" je proteinski fragment koji sadrži oko 20 aminokiselinskih ostataka (slika 1.12).

Atom cinka je vezan za 4 radikala aminokiselina: 2 cisteinska i 2 histidinska ostatka.

U nekim slučajevima, umjesto ostataka histidina, postoje ostaci cisteina.

Riža. 1.12. Struktura mjesta vezanja DNA

proteini u obliku "cinkovog prsta".

Ova regija proteina tvori α-helix, koji se može specifično vezati za regulatorna područja glavnog žlijeba DNA.

Specifičnost vezanja pojedinog regulatornog proteina koji veže DNA ovisi o slijedu aminokiselinskih ostataka koji se nalaze u regiji "cinkovog prsta".

"leucinski patentni zatvarač"

Interagirajući proteini imaju a-heličnu regiju koja sadrži najmanje 4 leucinska ostatka.

Leucinski ostaci nalaze se 6 aminokiselina jedna od druge.

Budući da svaki zavoj a-heliksa sadrži ostatak od 3,6 aminokiselina, leucinski radikali se nalaze na površini svakog drugog zavoja.

Leucinski ostaci a-heliksa jednog proteina mogu stupiti u interakciju s ostacima leucina drugog proteina (hidrofobne interakcije), povezujući ih zajedno (slika 1.13).

Mnogi proteini koji se vežu za DNK stupaju u interakciju s DNK u obliku oligomernih struktura, gdje su podjedinice međusobno povezane "leucinskim patentnim zatvaračima". Histoni mogu poslužiti kao primjer takvih proteina.

Histoni- nuklearni proteini, koji uključuju veliki broj pozitivno nabijenih aminokiselina - arginin i lizin (do 80%).

Molekule histona se spajaju u oligomerne komplekse koji sadrže 8 monomera uz pomoć "leucinskih spojnica", unatoč jakom pozitivnom naboju tih molekula.

Sažetak. Sve pojedinačne proteinske molekule koje imaju identičnu primarnu strukturu dobivaju istu konformaciju u otopini.

Tako, priroda prostornog presavijanja peptidnog lanca određena je aminokiselinomsastav i izmjena aminokiselinskih ostataka ulanci. Stoga je konformacija jednako specifična karakteristika pojedinog proteina kao i primarna struktura.

Proteini (proteini) čine 50% suhe mase živih organizama.

Proteini se sastoje od aminokiselina. Svaka aminokiselina ima amino skupinu i kiselinsku (karboksilnu) skupinu, čija interakcija rezultira peptidna veza Stoga se proteini nazivaju i polipeptidima.

Proteinske strukture

Primarni- lanac aminokiselina povezanih peptidnom vezom (jaka, kovalentna). Izmjenjujući 20 aminokiselina različitim redoslijedom, možete dobiti milijune različitih proteina. Ako promijenite barem jednu aminokiselinu u lancu, promijenit će se struktura i funkcije proteina, pa se primarna struktura smatra najvažnijom u proteinu.

Sekundarni- spirala. Održavaju vodikove veze (slabe).

Tercijarni- globula (loptica). Četiri vrste veza: disulfidne (sumporni most) jake, ostale tri (ionske, hidrofobne, vodikove) su slabe. Svaki protein ima svoj oblik globule, funkcije ovise o njemu. Tijekom denaturacije mijenja se oblik globule, a to utječe na rad proteina.

kvartar Nije dostupno za sve proteine. Sastoji se od nekoliko globula međusobno povezanih istim vezama kao u tercijarnoj strukturi. (Na primjer, hemoglobin.)

Denaturacija

To je promjena oblika proteinske globule uzrokovana vanjskim utjecajima (temperatura, kiselost, slanost, dodavanje drugih tvari itd.)

Ako su učinci na protein slabi (promjena temperature za 1 °), onda reverzibilan denaturacija.
Ako je udar jak (100°), onda denaturacija nepovratan. U ovom slučaju, sve strukture su uništene, osim primarne.

Funkcije proteina

Ima ih puno, na primjer:

Enzimski (katalitički)- proteini-enzimi ubrzavaju kemijske reakcije zbog činjenice da se aktivno središte enzima približava tvari u obliku, poput ključa od brave (, specifičnost).

Izgradnja (strukturna)- Stanica se, osim vode, sastoji uglavnom od proteina.
Zaštitni- Antitijela se bore protiv patogena (imunitet).

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Sekundarna struktura proteinske molekule ima oblik
1) spirale
2) dvostruka spirala
3) lopta
4) niti

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Vodikove veze između CO i NH skupina u proteinskoj molekuli daju joj spiralni oblik karakterističan za strukturu
1) primarni
2) sekundarni
3) tercijarni
4) Kvartar

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Proces denaturacije proteinske molekule je reverzibilan ako se veze ne prekinu
1) vodik
2) peptid
3) hidrofobni
4) disulfid

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Kao rezultat interakcije nastaje kvartarna struktura proteinske molekule
1) presjeci jedne proteinske molekule prema vrsti S-S veza
2) nekoliko polipeptidnih filamenata koji tvore zavojnicu
3) dijelovi jedne proteinske molekule zbog vodikovih veza
4) proteinske globule sa staničnom membranom

Odgovor

Uspostavite korespondenciju između karakteristike i funkcije proteina koju obavlja: 1) regulatornu, 2) strukturnu
A) dio centriola
B) tvori ribosome
B) je hormon
D) tvori stanične membrane
D) mijenja aktivnost gena

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Redoslijed i broj aminokiselina u polipeptidnom lancu je
1) primarna struktura DNK
2) primarna struktura proteina
3) sekundarna struktura DNK
4) sekundarna struktura proteina

Odgovor

Odaberite tri opcije. Proteini u ljudi i životinja
1) služe kao glavni građevinski materijal
2) razgrađuju se u crijevima na glicerol i masne kiseline
3) nastaju od aminokiselina
4) pretvara se u glikogen u jetri
5) stavljaju se na stranu
6) kako enzimi ubrzavaju kemijske reakcije

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Zavojnu sekundarnu strukturu proteina drže zajedno veze
1) peptid
2) ionski
3) vodik
4) kovalentna

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Koje veze određuju primarnu strukturu proteinskih molekula
1) hidrofobni između radikala aminokiselina
2) vodik između polipeptidnih lanaca
3) peptid između aminokiselina
4) vodik između -NH- i -CO- skupina

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Primarnu strukturu proteina formira veza
1) vodik
2) makroergijski
3) peptid
4) ionski

Odgovor

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Stvaranje peptidnih veza između aminokiselina u proteinskoj molekuli temelji se na
1) načelo komplementarnosti
2) netopivost aminokiselina u vodi
3) topljivost aminokiselina u vodi
4) prisutnost karboksilnih i aminskih skupina u njima

Odgovor

Dolje navedeni znakovi, osim dva, služe za opisivanje strukture i funkcija prikazane organske tvari. Identificirajte dva znaka koji "ispadaju" s opće liste i zapišite brojeve pod kojima su označeni.
1) ima strukturne razine organizacija molekule
2) dio je staničnih stijenki
3) je biopolimer
4) služi kao matrica tijekom prevođenja
5) sastoji se od aminokiselina

Odgovor

Sve sljedeće značajke, osim dvije, mogu se koristiti za opisivanje enzima. Identificirajte dva znaka koji "ispadaju" s opće liste i zapišite brojeve pod kojima su označeni.
1) dio su staničnih membrana i staničnih organela
2) igraju ulogu bioloških katalizatora
3) imati aktivan centar
4) utjecati na metabolizam reguliranjem različitih procesa
5) specifični proteini

Odgovor

Pogledajte sliku polipeptida i navedite (A) njegovu razinu organizacije, (B) oblik molekule i (C) vrstu interakcije koja održava ovu strukturu. Za svako slovo odaberite odgovarajući pojam ili odgovarajući koncept s ponuđenog popisa.
1) primarna struktura
2) sekundarna struktura
3) tercijarna struktura
4) interakcije između nukleotida
5) metalna veza
6) hidrofobne interakcije
7) fibrilarni
8) kuglasti

Odgovor

Pogledajte sliku polipeptida. Navedite (A) razinu njegove organizacije, (B) monomere koji ga tvore i (C) oblik kemijske veze između njih. Za svako slovo odaberite odgovarajući pojam ili odgovarajući koncept s ponuđenog popisa.
1) primarna struktura
2) vodikove veze
3) dvostruka spirala
4) sekundarna struktura
5) aminokiselina
6) alfa spirala
7) nukleotid
8) peptidne veze

Odgovor

Poznato je da su proteini nepravilni polimeri visoke molekularne mase i strogo specifični za svaku vrstu organizma. Odaberite iz teksta ispod tri tvrdnje koje su smisleno povezane s opisom ovih znakova i zapišite brojeve pod kojima su naznačeni. (1) Proteini sadrže 20 različitih aminokiselina povezanih peptidnim vezama. (2) Proteini imaju različit broj aminokiselina i redoslijed njihove izmjene u molekuli. (3) Mala molekularna težina organska tvar imaju molekulsku masu od 100 do 1000. (4) Oni su međuspojevi ili strukturne jedinice – monomeri. (5) Mnogi proteini imaju molekularnu težinu u rasponu od nekoliko tisuća do milijun ili više, ovisno o broju pojedinačnih polipeptidnih lanaca u jednom molekularna struktura vjeverica. (6) Svaka vrsta živih organizama ima poseban skup bjelančevina svojstvenih samo njoj, što je razlikuje od drugih organizama.

Odgovor

Sve ove karakteristike se koriste za opisivanje funkcija proteina. Identificirajte dvije karakteristike koje “ispadaju” s opće liste i zapišite brojeve pod kojima su označene.
1) regulatorni
2) motor
3) receptor
4) formiraju stanične stijenke
5) služe kao koenzimi

Odgovor

Kompaktniji od primarna struktura, pri čemu dolazi do interakcije peptidnih skupina uz stvaranje vodikovih veza između njih.

Polaganje proteina u obliku užeta i harmonike

Postoje dvije vrste takvih struktura - uže nalik vjeverici i u obliku harmonike.

Sve navedeno, zajedno sa sekvencom aminokiselina, će naknadno dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.

Mogu se razlikovati dvije moguće varijante sekundarne strukture: α-helix (α-struktura) i β-naborani sloj (β-struktura). U jednom proteinu u pravilu su prisutne obje strukture, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.

Sudjelovanje vodikovih veza u nastanku sekundarne strukture.

Sekundarna struktura nastaje samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, dok se kisik druge peptidne skupine veže na vodik treće, itd.