Pod, ispod sekundarna struktura protein znači konfiguraciju polipeptidnog lanca, tj. metoda savijanja, uvijanja (savijanja, pakiranja) polipeptidnog lanca u spiralnu ili neku drugu konformaciju. Taj se proces ne odvija nasumično, već u skladu s program ugrađen u primarnu strukturu proteina. Detaljno su proučavane dvije glavne konfiguracije polipeptidnih lanaca koje zadovoljavaju strukturne zahtjeve i eksperimentalne podatke:
- a-spirale,
- β strukture.
Najvjerojatnijim tipom strukture globularnih proteina smatra se a-spirala. Uvijanje polipeptidnog lanca događa se u smjeru kazaljke na satu (desni tijek spirale), što je posljedica sastava L-aminokiselina prirodnih proteina.
pokretačka snaga u nastanku a-heliksa (kao i β-struktura) je sposobnost aminokiselina da stvaraju vodikove veze.
U strukturi a-spirala, niz uzoraka:
- Za svaki zavoj (korak) spirale postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka.
- Korak spirale (udaljenost duž osi) je 0,54 nm po zavoju i 0,15 nm po aminokiselinskom ostatku.
- Kut zavojnice je 26°, nakon 5 zavoja zavojnice (18 aminokiselinskih ostataka) strukturna konfiguracija polipeptidnog lanca se ponavlja. To znači da je period ponavljanja (ili identitet) a-spiralne strukture 2,7 nm.
Drugi tip konfiguracije polipeptidnog lanca koji se nalazi u kosi, svili, mišićima i drugim fibrilarnim proteinima tzv β strukture. U ovom slučaju, dva ili više linearnih polipeptidnih lanaca poredanih paralelno ili, češće, antiparalelno, čvrsto su povezani međulančanim vodikovim vezama između -NH- i -CO skupina susjednih lanaca, tvoreći strukturu tipa naboranog sloja.
Shematski prikaz β-strukture polipeptidnih lanaca.
U prirodi postoje proteini čija struktura, međutim, ne odgovara ni β- ni a-strukturi. Tipičan primjer takvih proteina je kolagena- fibrilarni protein, koji čini glavninu vezivnog tkiva kod ljudi i životinja.
Metode analize difrakcijom X-zraka sada su dokazale postojanje još dvije razine strukturne organizacije proteinske molekule, za koje se pokazalo da su srednje između sekundarne i tercijarne strukture. To su tzv suprasekundarne strukture i strukturne domene.
supra-sekundarne strukture su agregati polipeptidnih lanaca koji imaju svoju sekundarnu strukturu i nastaju u nekim proteinima kao rezultat njihove termodinamičke ili kinetičke stabilnosti. Dakle, u globularnim proteinima, (βhβ)-elementi (predstavljeni s dva paralelna β-lanca povezana x segmentom), βaβaβ-elementi (predstavljeni s dva segmenta α-heliksa umetnuta između tri paralelna β-lanca), itd.
Struktura domene globularnog proteina (flavodoksina) (prema A. A. Boldyrevu)
Domena je kompaktna globularna strukturna jedinica unutar polipeptidnog lanca. Domene mogu obavljati različite funkcije i podvrgnuti se preklapanju (savijanju) u neovisne kompaktne globularne strukturne jedinice međusobno povezane fleksibilnim regijama unutar proteinske molekule.
vodikove veze
razlikovati a-heliks, b-struktura (klupko).
Struktura α-spiralice je predloženo Pauling i Corey
kolagena
b-Struktura
Riža. 2.3. b-Struktura
Struktura ima ravnog oblika paralelna b-struktura; ako u suprotnom antiparalelna b-struktura
superzavojnica. protofibrile mikrofibrila 10 nm u promjeru.
bombyx mori fibroin
poremećena konformacija.
Supersekundarna struktura.
VIDI VIŠE:
STRUKTURNA ORGANIZACIJA PROTEINA
Dokazano je postojanje 4 razine strukturne organizacije proteinske molekule.
Primarna struktura proteina- redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. U proteinima su pojedine aminokiseline međusobno povezane. peptidne veze koji nastaju međudjelovanjem a-karboksilnih i a-amino skupina aminokiselina.
Do danas je dešifrirana primarna struktura desetaka tisuća različitih proteina. Za određivanje primarne strukture proteina, metodama hidrolize određuje se sastav aminokiselina. Zatim odredite kemijske prirode terminalne aminokiseline. Sljedeći korak je određivanje slijeda aminokiselina u polipeptidnom lancu. Za to se koristi selektivna djelomična (kemijska i enzimska) hidroliza. Moguće je koristiti analizu rendgenske difrakcije, kao i podatke o komplementarnim slijed nukleotida DNK.
Sekundarna struktura proteina– konfiguracija polipeptidnog lanca, tj. metoda pakiranja polipeptidnog lanca u specifičnu konformaciju. Taj se proces ne odvija kaotično, već u skladu s programom postavljenim u primarnoj strukturi.
Stabilnost sekundarna struktura Omogućuju ga uglavnom vodikove veze, ali određeni doprinos daju i kovalentne veze, peptidne i disulfidne veze.
Razmatra se najvjerojatniji tip strukture globularnih proteina a-zavojnica. Uvijanje polipeptidnog lanca događa se u smjeru kazaljke na satu. Svaki protein karakterizira određeni stupanj spiralizacije. Ako su lanci hemoglobina 75% spiralni, onda je pepsin samo 30%.
Naziva se tip konfiguracije polipeptidnih lanaca koji se nalaze u proteinima kose, svile i mišića b-strukture.
Segmenti peptidnog lanca raspoređeni su u jedan sloj, tvoreći figuru sličnu plahti presavijenoj u harmoniku. Sloj može biti formiran od dva ili više peptidnih lanaca.
U prirodi postoje proteini čija struktura ne odgovara ni β- ni a-strukturi, na primjer, kolagen je fibrilarni protein koji čini glavninu vezivnog tkiva kod ljudi i životinja.
Tercijarna struktura proteina- prostorna orijentacija polipeptidne spirale ili način polaganja polipeptidnog lanca u određenom volumenu. Prvi protein čija je tercijarna struktura razjašnjena rendgenskom difrakcijskom analizom bio je mioglobin kita sjemena (slika 2).
U stabilizaciji prostorne strukture proteina, osim kovalentnih veza, glavnu ulogu imaju nekovalentne veze (vodikove, elektrostatske interakcije nabijenih skupina, međumolekulske van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije i dr.).
Po moderne ideje, tercijarna struktura proteina nakon završetka njegove sinteze nastaje spontano. Osnovni, temeljni pokretačka snaga je interakcija aminokiselinskih radikala s molekulama vode. U ovom slučaju, nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina uronjeni su u proteinsku molekulu, a polarni radikali su usmjereni prema vodi. Proces nastanka nativne prostorne strukture polipeptidnog lanca naziva se preklapanje. Stanice imaju izolirane proteine tzv pratioci. Oni sudjeluju u savijanju. Opisano je niz ljudskih nasljednih bolesti, čiji je razvoj povezan s kršenjem zbog mutacija u procesu savijanja (pigmentoza, fibroza, itd.).
Metodama rendgenske difrakcijske analize dokazano je postojanje razina strukturne organizacije proteinske molekule, srednjih između sekundarne i tercijarne strukture. Domena je kompaktna globularna strukturna jedinica unutar polipeptidnog lanca (slika 3). Otkriveni su mnogi proteini (na primjer, imunoglobulini) koji se sastoje od domena koje su različite strukture i funkcije te su kodirane različitim genima.
Sva biološka svojstva proteina povezana su s očuvanjem njihove tercijarne strukture, koja se naziva domaći. Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: moguća su reverzibilna kretanja dijelova peptidnog lanca. Ove promjene ne remete ukupnu konformaciju molekule. Na konformaciju proteinske molekule utječu pH vrijednost medija, ionska jakost otopine i interakcija s drugim tvarima. Svaki utjecaj koji dovodi do kršenja prirodne konformacije molekule popraćen je djelomičnim ili potpunim gubitkom bioloških svojstava proteina.
Kvartarna struktura proteina- način polaganja u prostoru pojedinačnih polipeptidnih lanaca s istom ili različitom primarnom, sekundarnom ili tercijarnom strukturom, te stvaranje jedinstvene makromolekularne tvorevine u strukturnom i funkcionalnom pogledu.
Molekula proteina koja se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca naziva se oligomer, i svaki lanac uključen u njega - protomer. Oligomerni proteini su češće građeni od parnog broja protomera, npr. molekula hemoglobina sastoji se od dva a- i dva b-polipeptidna lanca (slika 4).
Kvartarna struktura ima oko 5% proteina, uključujući hemoglobin, imunoglobuline. Struktura podjedinice karakteristična je za mnoge enzime.
Proteinske molekule koje čine protein s kvaternarnom strukturom nastaju zasebno na ribosomima i tek nakon završetka sinteze tvore zajedničku supramolekularnu strukturu. Protein stječe biološku aktivnost tek kada se spoje njegovi sastavni protomeri. U stabilizaciji kvartarne strukture sudjeluju isti tipovi interakcija kao iu stabilizaciji tercijarne.
Neki istraživači prepoznaju postojanje pete razine strukturne organizacije proteina. to metaboloni - polifunkcionalni makromolekularni kompleksi različitih enzima koji kataliziraju cijeli put transformacije supstrata (sintetaze viših masnih kiselina, kompleks piruvat dehidrogenaze, dišni lanac).
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura - način polaganja polipeptidnog lanca u uređenu strukturu. Sekundarna struktura određena je primarnom strukturom. Budući da je primarna struktura genetski određena, formiranje sekundarne strukture može se dogoditi kada polipeptidni lanac napusti ribosom. Sekundarna struktura se stabilizira vodikove veze, koji nastaju između NH- i CO-skupina peptidne veze.
razlikovati a-heliks, b-struktura i poremećena konformacija (klupko).
Struktura α-spiralice je predloženo Pauling i Corey(1951). Ovo je vrsta sekundarne strukture proteina koja izgleda kao pravilna spirala (slika 2.2). α-heliks je štapićasta struktura u kojoj se peptidne veze nalaze unutar spirale, a bočni lanci aminokiselina su izvana. A-heliks je stabiliziran vodikovim vezama koje su paralelne s osi heliksa i javljaju se između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Dakle, u proširenim spiralnim regijama, svaki aminokiselinski ostatak sudjeluje u formiranju dviju vodikovih veza.
Riža. 2.2. Struktura α-heliksa.
Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju spirale, korak spirale je 0,54 nm, a 0,15 nm po aminokiselinskom ostatku. Kut zavojnice 26°. Period regularnosti a-heliksa je 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najčešći su desni a-heliksi, t.j. uvijanje spirale je u smjeru kazaljke na satu. Stvaranje a-heliksa sprječavaju prolin, aminokiseline s nabijenim i glomaznim radikalima (elektrostatske i mehaničke prepreke).
Drugi oblik spirale je prisutan u kolagena . Kod sisavaca, kolagen je kvantitativno dominantan protein: čini 25% ukupne bjelančevine. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, prvenstveno u vezivnom tkivu. Ovo je lijeva spirala s korakom od 0,96 nm i 3,3 ostatka u svakom zavoju, nježnija od α-heliksa. Za razliku od α-heliksa, ovdje je nemoguće formiranje vodikovih mostova. Kolagen ima neobičan aminokiselinski sastav: 1/3 je glicin, približno 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Posljednje dvije aminokiseline nastaju nakon biosinteze kolagena posttranslacijskom modifikacijom. U strukturi kolagena triplet gly-X-Y se stalno ponavlja, a mjesto X često zauzima prolin, a Y hidroksilizin. Postoje jaki dokazi da je kolagen sveprisutan u obliku desne trostruke spirale upletene od tri primarne lijeve spirale. U trostrukoj spirali svaki treći ostatak završava u središtu, gdje se iz prostornih razloga nalazi samo glicin. Cijela molekula kolagena duga je oko 300 nm.
b-Struktura(b-presavijeni sloj). Javlja se u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroinu svile (slika 2.3).
Riža. 2.3. b-Struktura
Struktura ima ravnog oblika. Polipeptidni lanci su gotovo potpuno izduženi, a ne čvrsto upleteni, kao u a-heliksu. Plohe peptidnih veza smještene su u prostoru poput jednolikih nabora lista papira.
Sekundarna struktura polipeptida i proteina
Stabiliziran je vodikovim vezama između CO i NH skupina peptidnih veza susjednih polipeptidnih lanaca. Ako polipeptidni lanci koji tvore b-strukturu idu u istom smjeru (tj. C- i N-terminali se podudaraju) - paralelna b-struktura; ako u suprotnom antiparalelna b-struktura. Bočni radikali jednog sloja smješteni su između bočnih radikala drugog sloja. Ako se jedan polipeptidni lanac savija i ide paralelno sa samim sobom, onda ovo antiparalelna b-križna struktura. Vodikove veze u b-križnoj strukturi stvaraju se između peptidnih skupina petlji polipeptidnog lanca.
Sadržaj a-spirala u do sada proučavanim proteinima vrlo je varijabilan. U nekim proteinima, na primjer, mioglobinu i hemoglobinu, a-heliks je u osnovi strukture i čini 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu samo 30%. Drugi proteini, kao što je probavni enzim kimotripsin, praktički su lišeni a-spiralne strukture i značajan dio polipeptidnog lanca uklapa se u slojevitu b-strukturu. Proteini potpornog tkiva kolagen (protein tetive, kože), fibroin (protein prirodne svile) imaju b-konfiguraciju polipeptidnih lanaca.
Dokazano je da stvaranje α-heliksa potiču glu, ala, leu, a β-strukture met, val, ile; na mjestima savijanja polipeptidnog lanca - gly, pro, asn. Smatra se da se šest grupiranih ostataka, od kojih četiri doprinose stvaranju spirale, može smatrati središtem spirale. Iz tog središta spirale rastu u oba smjera do mjesta – tetrapeptida koji se sastoji od ostataka koji sprječavaju stvaranje ovih spirala. Tijekom formiranja β-strukture, ulogu sjemenki imaju tri aminokiselinska ostatka od pet, koji doprinose stvaranju β-strukture.
Najviše strukturni proteini prevladava jedna od sekundarnih struktura, što je predodređeno njihovim aminokiselinskim sastavom. Strukturni protein građen uglavnom u obliku α-heliksa je α-keratin. Dlaka (vuna), perje, iglice, pandže i kopita životinja sastoje se uglavnom od keratina. Kao sastavni dio intermedijarnih filamenata najvažniji je keratin (citokeratin). sastavni dio citoskelet. U keratinima, većina peptidnog lanca je presavijena u pravu α-heliks. Dva peptidna lanca tvore jednu lijevu superzavojnica. Supersmotani dimeri keratina spajaju se u tetramere koji se agregiraju i formiraju protofibrile 3 nm u promjeru. Na kraju nastaje osam protofibrila mikrofibrila 10 nm u promjeru.
Kosa je građena od istih fibrila. Dakle, u jednom vlaknu vune promjera 20 mikrona isprepleteni su milijuni fibrila. Odvojeni lanci keratina umreženi su brojnim disulfidnim vezama što im daje dodatnu čvrstoću. Tijekom trajne odvijaju se sljedeći procesi: prvo se disulfidni mostovi uništavaju redukcijom tiolima, a zatim se, kako bi kosa dobila potreban oblik, suše zagrijavanjem. Istodobno, zbog oksidacije atmosferskim kisikom, nastaju novi disulfidni mostovi koji zadržavaju oblik frizure.
Svila se dobiva iz čahura gusjenica dudovog svilca ( bombyx mori) i srodne vrste. Osnovni protein svile fibroin, ima strukturu antiparalelnog presavijenog sloja, a sami slojevi su međusobno paralelni, tvoreći brojne slojeve. Budući da su u naboranim strukturama bočni lanci aminokiselinskih ostataka usmjereni okomito gore i dolje, samo kompaktne skupine mogu stati u prostore između pojedinačnih slojeva. Naime, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tj. karakteriziraju tri aminokiseline minimalne dimenzije bočni lanci. Molekula fibroina sadrži tipičan ponavljajući fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
poremećena konformacija. Dijelovi proteinske molekule koji ne pripadaju spiralnim ili presavijenim strukturama nazivaju se neuređenim.
Supersekundarna struktura. Alfa spiralne i beta strukturne regije u proteinima mogu djelovati jedna s drugom i jedna s drugom, tvoreći skupine. Suprasekundarne strukture koje se nalaze u prirodnim proteinima su energetski najpoželjnije. To uključuje superzavojnicu α-heliksa, u kojoj su dvije α-zavojnice upletene jedna u odnosu na drugu, tvoreći lijevu superzavojnicu (bakteriorodopsin, hemeritrin); izmjenični α-spiralni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog lanca (na primjer, βαβαβ-veza prema Rossmanu, pronađena u NAD+-vezujućoj regiji molekula enzima dehidrogenaze); antiparalelna trolančana β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u brojnim enzimima mikroba, protozoa i kralježnjaka.
Prethodna234567891011121314151617Sljedeća
VIDI VIŠE:
Sekundarna struktura proteina
Peptidni lanci proteina organizirani su u sekundarnu strukturu stabiliziranu vodikovim vezama. Atom kisika svake peptidne skupine tvori vodikovu vezu s NH skupinom koja odgovara peptidnoj vezi. U tom slučaju nastaju sljedeće strukture: a-heliks, b-struktura i b-zavoj. a-Spirala. Jedna od termodinamički najpovoljnijih struktura je prava a-zavojnica. a-heliks, predstavlja stabilnu strukturu u kojoj svaka karbonilna skupina tvori vodikovu vezu s četvrtom NH skupinom duž lanca.
Proteini: Sekundarna struktura proteina
U a-heliksu postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po jednom zavoju, korak spirale je približno 0,54 nm, a udaljenost između ostataka je 0,15 nm. L-aminokiseline mogu formirati samo desne a-spirale, s bočnim radikalima koji se nalaze s obje strane osi i okrenuti su prema van. U a-heliksu je u potpunosti iskorištena mogućnost stvaranja vodikovih veza, stoga, za razliku od b-strukture, nije sposobna formirati vodikove veze s drugim elementima sekundarne strukture. Tijekom formiranja α-heliksa, bočni lanci aminokiselina mogu se približiti jedni drugima, tvoreći hidrofobna ili hidrofilna kompaktna mjesta. Ove stranice igraju bitnu ulogu u formiranju trodimenzionalne konformacije proteinske makromolekule, jer se koriste za pakiranje a-spirala u prostornoj strukturi proteina. Spiralna lopta. Sadržaj a-spirala u proteinima varira i individualna je značajka svake proteinske makromolekule. Za neke proteine, kao što je mioglobin, a-heliks leži u osnovi strukture, drugi, kao što je kimotripsin, nemaju a-heliks regije. U prosjeku, globularni proteini imaju stupanj spiralnosti reda veličine 60-70%. Spiralizirani dijelovi izmjenjuju se s kaotičnim zavojnicama, a kao rezultat denaturacije povećavaju se prijelazi spirala-zavojnica. Spiralizacija polipeptidnog lanca ovisi o aminokiselinskim ostacima koji ga tvore. Dakle, negativno nabijene skupine glutaminske kiseline, smještene u neposrednoj blizini jedna drugoj, doživljavaju snažno međusobno odbijanje, što sprječava stvaranje odgovarajućih vodikovih veza u a-heliksu. Iz istog razloga, namotavanje lanca je teško kao rezultat odbijanja blisko raspoređenih pozitivno nabijenih kemijskih skupina lizina ili arginina. Velika veličina radikala aminokiselina također je razlog otežane spiralizacije polipeptidnog lanca (serin, treonin, leucin). Najčešći ometajući faktor u formiranju a-heliksa je aminokiselina prolin. Osim toga, prolin ne stvara vodikovu vezu unutar lanca zbog odsutnosti atoma vodika na atomu dušika. Dakle, u svim slučajevima kada se prolin pojavljuje u polipeptidnom lancu, a-spiralna struktura je prekinuta i formirana je zavojnica ili (b-zavoj). b-Struktura. Za razliku od a-heliksa, b-strukturu čine međulančani vodikove veze između susjednih dijelova polipeptidnog lanca, budući da nema kontakata unutar lanca. Ako su ti dijelovi usmjereni u jednom smjeru, tada se takva struktura naziva paralelnom, ako u suprotnom smjeru, onda antiparalelnom. Polipeptidni lanac u b-strukturi je jako izdužen i nema spiralni, već cik-cak oblik. Udaljenost između susjednih aminokiselinskih ostataka duž osi je 0,35 nm, tj. tri puta veća nego u a-heliksu, broj ostataka po zavoju je 2. U slučaju paralelnog rasporeda b-strukture, vodikove veze su manje jaki u usporedbi s onima u antiparalelnom rasporedu aminokiselinskih ostataka. Za razliku od a-heliksa, koji je zasićen vodikovim vezama, svaki dio polipeptidnog lanca u b-strukturi otvoren je za stvaranje dodatnih vodikovih veza. Prethodno se odnosi i na paralelnu i na antiparalelnu b-strukturu, međutim u antiparalelnoj strukturi veze su stabilnije. U segmentu polipeptidnog lanca koji tvori b-strukturu nalazi se od tri do sedam aminokiselinskih ostataka, a sama b-struktura se sastoji od 2-6 lanaca, iako njihov broj može biti i veći. B-struktura ima presavijeni oblik, ovisno o odgovarajućim a-ugljikovim atomima. Njegova površina može biti ravna i lijeva tako da kut između pojedinih segmenata lanca iznosi 20-25°. b-zavoj. Globularni proteini imaju sferni oblik uglavnom zbog činjenice da polipeptidni lanac karakterizira prisutnost petlji, cik-cak, ukosnica, a smjer lanca može se promijeniti čak i za 180 °. U potonjem slučaju postoji b-zavoj. Ovaj zavoj ima oblik ukosnice i stabiliziran je jednom vodikovom vezom. Veliki bočni radikali mogu biti čimbenik koji sprječava njegov nastanak, pa se u njemu često uočava uključivanje najmanjeg aminokiselinskog ostatka, glicina. Ova konfiguracija je uvijek na površini proteinske globule, pa B-nabor sudjeluje u interakciji s drugim polipeptidnim lancima. supersekundarne strukture. Po prvi put su supersekundarne strukture proteina postulirali i zatim otkrili L. Pauling i R. Corey. Primjer je superzavojnica a-heliksa, u kojoj su dvije a-heliksa upletene u lijevu superheliks. Češće, međutim, supersmotane strukture uključuju i a-spirale i b-listove. Njihov sastav može se prikazati na sljedeći način: (aa), (ab), (ba) i (bXb). Posljednja opcija su dva paralelno presavijena lista, između kojih se nalazi statistička zavojnica (bSb).Omjer između sekundarne i supersekundarne strukture ima visok stupanj varijabilnosti i ovisi o individualne karakteristike jedne ili druge proteinske makromolekule. Domene su složenije razine organizacije sekundarne strukture. To su izolirane globularne regije povezane jedna s drugom kratkim tzv. zglobnim regijama polipeptidnog lanca. D. Birktoft je bio jedan od prvih koji je opisao domensku organizaciju kimotripsina, uočivši prisutnost dvije domene u ovom proteinu.
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura - način polaganja polipeptidnog lanca u uređenu strukturu. Sekundarna struktura određena je primarnom strukturom. Budući da je primarna struktura genetski određena, formiranje sekundarne strukture može se dogoditi kada polipeptidni lanac napusti ribosom. Sekundarna struktura se stabilizira vodikove veze, koji nastaju između NH- i CO-skupina peptidne veze.
razlikovati a-heliks, b-struktura i poremećena konformacija (klupko).
Struktura α-spiralice je predloženo Pauling i Corey(1951). Ovo je vrsta sekundarne strukture proteina koja izgleda kao pravilna spirala (Sl.
Konformacija polipeptidnog lanca. Sekundarna struktura polipeptidnog lanca
2.2). α-heliks je štapićasta struktura u kojoj se peptidne veze nalaze unutar spirale, a bočni lanci aminokiselina su izvana. A-heliks je stabiliziran vodikovim vezama koje su paralelne s osi heliksa i javljaju se između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Dakle, u proširenim spiralnim regijama, svaki aminokiselinski ostatak sudjeluje u formiranju dviju vodikovih veza.
Riža. 2.2. Struktura α-heliksa.
Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju spirale, korak spirale je 0,54 nm, a 0,15 nm po aminokiselinskom ostatku. Kut zavojnice 26°. Period regularnosti a-heliksa je 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najčešći su desni a-heliksi, t.j. uvijanje spirale je u smjeru kazaljke na satu. Stvaranje a-heliksa sprječavaju prolin, aminokiseline s nabijenim i glomaznim radikalima (elektrostatske i mehaničke prepreke).
Drugi oblik spirale je prisutan u kolagena . U tijelu sisavaca kolagen je kvantitativno dominantan protein: čini 25% ukupnih proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, prvenstveno u vezivnom tkivu. Ovo je lijeva spirala s korakom od 0,96 nm i 3,3 ostatka u svakom zavoju, nježnija od α-heliksa. Za razliku od α-heliksa, ovdje je nemoguće formiranje vodikovih mostova. Kolagen ima neobičan aminokiselinski sastav: 1/3 je glicin, približno 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Posljednje dvije aminokiseline nastaju nakon biosinteze kolagena posttranslacijskom modifikacijom. U strukturi kolagena triplet gly-X-Y se stalno ponavlja, a mjesto X često zauzima prolin, a Y hidroksilizin. Postoje jaki dokazi da je kolagen sveprisutan u obliku desne trostruke spirale upletene od tri primarne lijeve spirale. U trostrukoj spirali svaki treći ostatak završava u središtu, gdje se iz prostornih razloga nalazi samo glicin. Cijela molekula kolagena duga je oko 300 nm.
b-Struktura(b-presavijeni sloj). Javlja se u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroinu svile (slika 2.3).
Riža. 2.3. b-Struktura
Struktura ima ravnog oblika. Polipeptidni lanci su gotovo potpuno izduženi, a ne čvrsto upleteni, kao u a-heliksu. Plohe peptidnih veza smještene su u prostoru poput jednolikih nabora lista papira. Stabiliziran je vodikovim vezama između CO i NH skupina peptidnih veza susjednih polipeptidnih lanaca. Ako polipeptidni lanci koji tvore b-strukturu idu u istom smjeru (tj. C- i N-terminali se podudaraju) - paralelna b-struktura; ako u suprotnom antiparalelna b-struktura. Bočni radikali jednog sloja smješteni su između bočnih radikala drugog sloja. Ako se jedan polipeptidni lanac savija i ide paralelno sa samim sobom, onda ovo antiparalelna b-križna struktura. Vodikove veze u b-križnoj strukturi stvaraju se između peptidnih skupina petlji polipeptidnog lanca.
Sadržaj a-spirala u do sada proučavanim proteinima vrlo je varijabilan. U nekim proteinima, na primjer, mioglobinu i hemoglobinu, a-heliks je u osnovi strukture i čini 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu samo 30%. Drugi proteini, kao što je probavni enzim kimotripsin, praktički su lišeni a-spiralne strukture i značajan dio polipeptidnog lanca uklapa se u slojevitu b-strukturu. Proteini potpornog tkiva kolagen (protein tetive, kože), fibroin (protein prirodne svile) imaju b-konfiguraciju polipeptidnih lanaca.
Dokazano je da stvaranje α-heliksa potiču glu, ala, leu, a β-strukture met, val, ile; na mjestima savijanja polipeptidnog lanca - gly, pro, asn. Smatra se da se šest grupiranih ostataka, od kojih četiri doprinose stvaranju spirale, može smatrati središtem spirale. Iz tog središta spirale rastu u oba smjera do mjesta – tetrapeptida koji se sastoji od ostataka koji sprječavaju stvaranje ovih spirala. Tijekom formiranja β-strukture, ulogu sjemenki imaju tri aminokiselinska ostatka od pet, koji doprinose stvaranju β-strukture.
U većini strukturnih proteina prevladava jedna od sekundarnih struktura, što je predodređeno njihovim aminokiselinskim sastavom. Strukturni protein građen uglavnom u obliku α-heliksa je α-keratin. Dlaka (vuna), perje, iglice, pandže i kopita životinja sastoje se uglavnom od keratina. Kao sastavni dio intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je bitna komponenta citoskeleta. U keratinima, većina peptidnog lanca je presavijena u pravu α-heliks. Dva peptidna lanca tvore jednu lijevu superzavojnica. Supersmotani dimeri keratina spajaju se u tetramere koji se agregiraju i formiraju protofibrile 3 nm u promjeru. Na kraju nastaje osam protofibrila mikrofibrila 10 nm u promjeru.
Kosa je građena od istih fibrila. Dakle, u jednom vlaknu vune promjera 20 mikrona isprepleteni su milijuni fibrila. Odvojeni lanci keratina umreženi su brojnim disulfidnim vezama što im daje dodatnu čvrstoću. Tijekom trajne odvijaju se sljedeći procesi: prvo se disulfidni mostovi uništavaju redukcijom tiolima, a zatim se, kako bi kosa dobila potreban oblik, suše zagrijavanjem. Istodobno, zbog oksidacije atmosferskim kisikom, nastaju novi disulfidni mostovi koji zadržavaju oblik frizure.
Svila se dobiva iz čahura gusjenica dudovog svilca ( bombyx mori) i srodne vrste. Osnovni protein svile fibroin, ima strukturu antiparalelnog presavijenog sloja, a sami slojevi su međusobno paralelni, tvoreći brojne slojeve. Budući da su u naboranim strukturama bočni lanci aminokiselinskih ostataka usmjereni okomito gore i dolje, samo kompaktne skupine mogu stati u prostore između pojedinačnih slojeva. Naime, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tj. tri aminokiseline s najmanjim bočnim lancima. Molekula fibroina sadrži tipičan ponavljajući fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
poremećena konformacija. Dijelovi proteinske molekule koji ne pripadaju spiralnim ili presavijenim strukturama nazivaju se neuređenim.
Supersekundarna struktura. Alfa spiralne i beta strukturne regije u proteinima mogu djelovati jedna s drugom i jedna s drugom, tvoreći skupine. Suprasekundarne strukture koje se nalaze u prirodnim proteinima su energetski najpoželjnije. To uključuje superzavojnicu α-heliksa, u kojoj su dvije α-zavojnice upletene jedna u odnosu na drugu, tvoreći lijevu superzavojnicu (bakteriorodopsin, hemeritrin); izmjenični α-spiralni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog lanca (na primjer, βαβαβ-veza prema Rossmanu, pronađena u NAD+-vezujućoj regiji molekula enzima dehidrogenaze); antiparalelna trolančana β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u brojnim enzimima mikroba, protozoa i kralježnjaka.
Prethodna234567891011121314151617Sljedeća
VIDI VIŠE:
PROTEINI Opcija 1 A1. Strukturna poveznica proteina su: ...
5 - 9 razreda
PROTEINI
opcija 1
A1. Strukturna poveznica proteina je:
ALI)
amini
NA)
Aminokiseline
B)
Glukoza
G)
Nukleotidi
A2. Formiranje spirale karakterizira:
ALI)
Primarna struktura proteina
NA)
Tercijarna struktura proteina
B)
Sekundarna struktura proteina
G)
Kvartarna struktura proteina
A3. Koji čimbenici uzrokuju ireverzibilnu denaturaciju proteina?
ALI)
Interakcija s otopinama soli olova, željeza, žive
B)
Utjecaj na proteine s koncentriranom otopinom dušična kiselina
NA)
Jako grijanje
G)
Svi gore navedeni faktori su točni.
A4. Navedite što se opaža kada koncentrirana dušična kiselina djeluje na otopine proteina:
ALI)
Taloženje bijelog taloga
NA)
Crveno-ljubičasto bojenje
B)
crni talog
G)
Žuto bojenje
A5. Proteini koji imaju katalitičku funkciju nazivaju se:
ALI)
Hormoni
NA)
Enzimi
B)
vitamini
G)
bjelančevine
A6. Protein hemoglobin ima sljedeće funkcije:
ALI)
katalitički
NA)
Izgradnja
B)
Zaštitni
G)
prijevoz
Dio B
B1. Koreliraj:
Vrsta proteinske molekule
Vlasništvo
1)
Globularni proteini
ALI)
Molekula smotana
2)
fibrilarni proteini
B)
Nije topiv u vodi
NA)
otapaju se u vodi ili stvaraju koloidne otopine
G)
filamentna struktura
sekundarna struktura
Proteini:
ALI)
Izgrađen od ostataka aminokiselina
B)
Sadrži samo ugljik, vodik i kisik
NA)
Hidroliziran u kiselini i alkalna sredina
G)
sposoban za denaturaciju
D)
Polisaharidi su
E)
Oni su prirodni polimeri
Dio C
C1. Napiši jednadžbe reakcija kojima se iz etanola i anorganske tvari možete dobiti glicin.
Proteini su jedan od važnih organskih elemenata svake žive stanice u tijelu. Oni obavljaju mnoge funkcije: potpornu, signalnu, enzimatsku, transportnu, strukturnu, receptorsku itd. Primarne, sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture proteina postale su važne evolucijske prilagodbe. Od čega se sastoje ove molekule? Zašto je pravilna konformacija proteina u stanicama tijela tako važna?
Strukturne komponente proteina
Monomeri svakog polipeptidnog lanca su aminokiseline (AA). Ove niske molekularne težine organski spojevi prilično su česti u prirodi i mogu postojati kao neovisne molekule koje obavljaju vlastite funkcije. Među njima su transport tvari, primanje, inhibicija ili aktivacija enzima.
Ukupno ima oko 200 biogenih aminokiselina, ali ih može biti samo 20. Lako su topljive u vodi, imaju kristalnu strukturu, a mnoge od njih su slatkog okusa.
S kemijskog gledišta, AA su molekule koje nužno sadrže dvije funkcionalne skupine: -COOH i -NH2. Uz pomoć ovih skupina, aminokiseline tvore lance, međusobno se povezujući peptidnom vezom.
Svaka od 20 proteinogenih aminokiselina ima svoj radikal, ovisno o tome koji Kemijska svojstva. Prema sastavu takvih radikala, sve AK se svrstavaju u nekoliko skupina.
- Nepolarni: izoleucin, glicin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polarni i nenabijeni: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatični: tirozin, fenilalanin, triptofan.
- Polarni i negativno nabijeni: glutamat, aspartat.
- Polarni i pozitivno nabijeni: arginin, histidin, lizin.
Bilo koja razina organizacije proteinske strukture (primarna, sekundarna, tercijarna, kvaternarna) temelji se na polipeptidnom lancu koji se sastoji od AA. Jedina razlika je u tome kako se taj niz formira u prostoru i uz pomoć kojih se kemijskih veza takva konformacija održava.
Primarna struktura proteina
Bilo koji protein nastaje na ribosomima - organelama stanica bez membrane koji su uključeni u sintezu polipeptidnog lanca. Ovdje su aminokiseline međusobno povezane uz pomoć jake peptidna veza tvoreći primarnu strukturu. Međutim, takva primarna struktura proteina izrazito se razlikuje od kvaternarne, pa je potrebno daljnje sazrijevanje molekule.
Proteini poput elastina, histona, glutationa, već s tako jednostavnom strukturom, sposobni su obavljati svoje funkcije u tijelu. Za veliku većinu proteina, sljedeći korak je stvaranje složenije sekundarne konformacije.
Sekundarna struktura proteina
Stvaranje peptidnih veza je prvi korak u sazrijevanju većine proteina. Da bi mogli obavljati svoje funkcije, njihova lokalna konformacija mora pretrpjeti neke promjene. To se postiže uz pomoć vodikovih veza - krhkih, ali istodobno brojnih veza između bazičnih i kiselih središta molekula aminokiselina.
Tako nastaje sekundarna struktura proteina, koja se od kvaterne razlikuje po jednostavnosti konfiguracije i lokalnoj konformaciji. Potonje znači da nije cijeli lanac podvrgnut transformaciji. Vodikove veze mogu nastati na više mjesta na različitim međusobnim udaljenostima, a njihov oblik ovisi i o vrsti aminokiselina i načinu sastavljanja.
Lizozim i pepsin su predstavnici proteina koji imaju sekundarnu strukturu. Pepsin je uključen u procese probave, a lizozim obavlja zaštitnu funkciju u tijelu, uništavajući stanične stijenke bakterija.
Značajke sekundarne strukture
Lokalne konformacije peptidnog lanca mogu se međusobno razlikovati. Proučeno ih je već nekoliko desetaka, a tri su najčešća. Među njima su alfa spirala, beta slojevi i beta zavoj.
- Alfa spirala je jedna od najčešćih konformacija sekundarne strukture većine proteina. To je kruti štapni okvir s hodom od 0,54 nm. Radikali aminokiselina su usmjereni prema van.
Desnokretne spirale su najčešće, a ponekad se mogu naći i ljevoruke spirale. Funkciju oblikovanja obavljaju vodikove veze, koje stabiliziraju kovrče. Lanac koji tvori alfa spiralu sadrži vrlo malo prolina i polarnih aminokiselina.
- Beta zavoj je izoliran u zasebnoj konformaciji, iako se to može nazvati dijelom beta lista. Suština je savijanje peptidnog lanca, koji je podržan vodikovim vezama. Obično se mjesto savijanja sastoji od 4-5 aminokiselina, među kojima je prisutnost prolina obavezna. Ovaj AK je jedini koji ima kruti i kratki kostur, što vam omogućuje da sami formirate okret.
- Beta sloj je lanac aminokiselina koji tvori nekoliko nabora i stabilizira ih vodikovim vezama. Ova konformacija je vrlo slična listu papira presavijenom u harmoniku. Najčešće, agresivni proteini imaju ovaj oblik, ali postoje mnoge iznimke.
Postoje paralelni i antiparalelni beta slojevi. U prvom slučaju, C- i N- krajevi na zavojima i na krajevima lanca se podudaraju, ali u drugom slučaju ne.
Tercijarna struktura
Daljnje pakiranje proteina dovodi do stvaranja tercijarne strukture. Ta se konformacija stabilizira uz pomoć vodikovih, disulfidnih, hidrofobnih i ionskih veza. Njihov veliki broj omogućuje da se sekundarna struktura uvije u složeniji oblik i stabilizira.
Odvajaju ih globularni i globularni peptidi.Molekula globularnih peptida je sferične strukture. Primjeri: albumin, globulin, histoni u tercijarnoj strukturi.
Formiraju se jake niti čija duljina premašuje njihovu širinu. Takvi proteini najčešće obavljaju strukturne i oblikovane funkcije. Primjeri su fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekule
Ako se nekoliko kuglica spoji u jedan kompleks, nastaje takozvana kvaternarna struktura. Ova konformacija nije karakteristična za sve peptide, a nastaje kada je potrebno obavljati važne i specifične funkcije.
Svaka globula u sastavu je zasebna domena ili protomer. Zajedno, molekule se nazivaju oligomer.
Tipično, takav protein ima nekoliko stabilnih konformacija koje se stalno međusobno zamjenjuju, bilo ovisno o utjecaju nekih vanjskih čimbenika, ili kada je potrebno obavljati različite funkcije.
Važna razlika između tercijarne i kvaternarne strukture proteina su međumolekularne veze, koje su odgovorne za povezivanje nekoliko globula. U središtu cijele molekule često se nalazi metalni ion, koji izravno utječe na stvaranje međumolekulskih veza.
Dodatne proteinske strukture
Nije uvijek lanac aminokiselina dovoljan za obavljanje funkcija proteina. U većini slučajeva, druge tvari organske i anorganske prirode vezane su za takve molekule. Budući da je ova značajka karakteristična za veliku većinu enzima, sastav složenih proteina obično se dijeli na tri dijela:
- Apoenzim je proteinski dio molekule, koji je sekvenca aminokiselina.
- Koenzim nije protein, već organski dio. Može uključivati različiti tipovi lipida, ugljikohidrata ili čak nukleinske kiseline. To uključuje predstavnike biološki aktivnih spojeva, među kojima su i vitamini.
- Kofaktor - anorganski dio, predstavljen u velikoj većini slučajeva metalnim ionima.
Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekule zahtijeva sudjelovanje više molekula različitog podrijetla, pa mnogi enzimi imaju tri komponente odjednom. Primjer je fosfokinaza, enzim koji osigurava prijenos fosfatne skupine iz ATP molekule.
Gdje nastaje kvaternarna struktura proteinske molekule?
Polipeptidni lanac počinje se sintetizirati na ribosomima stanice, ali daljnje sazrijevanje proteina događa se u drugim organelama. Novostvorena molekula mora ući u transportni sustav koji se sastoji od nuklearne membrane, ER, Golgijevog aparata i lizosoma.
Do komplikacije prostorne strukture proteina dolazi u endoplazmatski retikulum, gdje se ne stvaraju samo razne vrste veza (vodikove, disulfidne, hidrofobne, intermolekulske, ionske), već se dodaju i koenzim i kofaktor. Tako nastaje kvaternarna struktura proteina.
Kada je molekula potpuno spremna za rad, ulazi ili u citoplazmu stanice ili u Golgijev aparat. U potonjem slučaju, ti se peptidi upakiraju u lizosome i transportiraju u druge odjeljke stanice.
Primjeri oligomernih proteina
Kvartarna struktura je struktura proteina, koja je dizajnirana da pridonese obavljanju vitalnih funkcija u živom organizmu. Složena konformacija organskih molekula omogućuje, prije svega, utjecaj na rad mnogih metaboličkih procesa (enzima).
Biološki važni proteini su hemoglobin, klorofil i hemocijanin. Osnova ovih molekula je porfirinski prsten, u čijem je središtu metalni ion.
Hemoglobin
Kvaternarnu strukturu molekule proteina hemoglobina čine 4 globule povezane međumolekularnim vezama. U središtu je porfin s željeznim ionom. Protein se transportira u citoplazmi eritrocita, gdje zauzimaju oko 80% ukupnog volumena citoplazme.
Osnova molekule je hem, koji ima više anorgansku prirodu i crveno je obojen. Također je i razgradnja hemoglobina u jetri.
Svi znamo da hemoglobin obavlja važnu transportnu funkciju - prijenos kisika i ugljičnog dioksida kroz ljudsko tijelo. Složena konformacija proteinske molekule tvori posebne aktivne centre, koji su sposobni vezati odgovarajuće plinove na hemoglobin.
Kada se formira kompleks protein-plin, nastaju tzv. oksihemoglobin i karbohemoglobin. Međutim, postoji još jedna vrsta takvih veza koja je prilično stabilna: karboksihemoglobin. To je kompleks proteina i ugljičnog monoksida, čija stabilnost objašnjava napade gušenja s prekomjernom toksičnošću.
Klorofil
Još jedan predstavnik proteina s kvaternarnom strukturom, čije su domenske veze već podržane ionom magnezija. Glavna funkcija cijele molekule je sudjelovanje u procesima fotosinteze u biljkama.
Postoje različite vrste klorofila koji se međusobno razlikuju po radikalima porfirinskog prstena. Svaka od ovih varijanti označena je posebnim slovom latinične abecede. Na primjer, kopnene biljke karakteriziraju prisutnost klorofila a ili klorofila b, dok alge imaju i druge vrste ovog proteina.
Hemocijanin
Ova molekula je analogna hemoglobinu kod mnogih nižih životinja (artropoda, mekušaca itd.). Glavna razlika u strukturi proteina s kvaternarnom molekularnom strukturom je prisutnost iona cinka umjesto iona željeza. Hemocijanin ima plavičastu boju.
Ponekad se ljudi pitaju što bi se dogodilo da ljudski hemoglobin zamijenimo hemocijaninom. U tom slučaju je poremećen uobičajeni sadržaj tvari u krvi, a posebno aminokiselina. Također, hemocijanin je nestabilan za stvaranje kompleksa s ugljičnim dioksidom, pa bi "plava krv" imala sklonost stvaranju krvnih ugrušaka.
Uloga proteina u organizmu je izuzetno velika. Istodobno, tvar može nositi takvo ime tek nakon što stekne unaprijed određenu strukturu. Do ove točke, to je polipeptid, samo lanac aminokiselina koji ne može obavljati svoje predviđene funkcije. NA opći pogled prostorna struktura proteina (primarna, sekundarna, tercijarna i domena) je njihova skupna struktura. Štoviše, za organizam su najvažnije sekundarne, tercijarne i domenske strukture.
Preduvjeti za proučavanje strukture proteina
Među metodama proučavanja strukture kemijske tvari Posebnu ulogu ima rendgenska difrakcijska kristalografija. Preko njega se mogu dobiti podaci o redoslijedu atoma u molekularnim spojevima io njihovoj prostornoj organizaciji. Jednostavnije rečeno, rendgenska slika može se napraviti i za jednu molekulu, što je postalo moguće 30-ih godina 20. stoljeća.
Tada su istraživači otkrili da mnogi proteini ne samo da imaju linearnu strukturu, već se također mogu nalaziti u spiralama, zavojnicama i domenama. I kao rezultat mnoštva znanstvenih eksperimenata, pokazalo se da je sekundarna struktura proteina konačni oblik za strukturne proteine i međuoblik za enzime i imunoglobuline. To znači da tvari koje u konačnici imaju tercijarnu ili kvartarnu strukturu, u fazi svog "sazrijevanja" također moraju proći kroz fazu formiranja spirale, što je karakteristično za sekundarnu strukturu.
Stvaranje sekundarne proteinske strukture
Čim se završi sinteza polipeptida na ribosomima u gruboj mreži stanične endoplazme, počinje se formirati sekundarna struktura proteina. Sam polipeptid je dugačka molekula koja zauzima puno prostora i nezgodna je za transport i obavljanje svojih funkcija. Stoga, da bi se smanjila njegova veličina i dala posebna svojstva, razvija se sekundarna struktura. To se događa stvaranjem alfa spirala i beta slojeva. Tako se dobiva protein sekundarne strukture, koji će se u budućnosti ili pretvoriti u tercijarni i kvarterni, ili će se koristiti u ovom obliku.
Organizacija sekundarne strukture
Brojne studije pokazale su da je sekundarna struktura proteina ili alfa spirala, ili beta sloj, ili pak izmjena dijelova s tim elementima. Štoviše, sekundarna struktura je način uvijanja i spiraliziranja proteinske molekule. To je kaotičan proces koji se događa zbog vodikovih veza koje se javljaju između polarnih područja aminokiselinskih ostataka u polipeptidu.
Sekundarna struktura alfa spirale
Budući da u biosintezi polipeptida sudjeluju samo L-aminokiseline, formiranje sekundarne strukture proteina počinje zakretanjem spirale u smjeru kazaljke na satu (desno). Postoji striktno 3,6 aminokiselinskih ostataka za svaki spiralni zavoj, a udaljenost duž spiralne osi je 0,54 nm. to opća svojstva za sekundarnu strukturu proteina, koji ne ovise o vrsti aminokiselina uključenih u sintezu.
Utvrđeno je da nije cijeli polipeptidni lanac potpuno spiralan. Njegova struktura sadrži linearne dijelove. Konkretno, molekula proteina pepsina je samo 30% spiralna, lizozim - 42%, a hemoglobin - 75%. To znači da sekundarna struktura proteina nije striktno spirala, već kombinacija njegovih dijelova s linearnim ili slojevitim.
Sekundarna struktura beta sloja
Drugi tip strukturne organizacije tvari je beta sloj, koji se sastoji od dvije ili više polipeptidnih niti povezanih vodikovom vezom. Ovo posljednje se događa između slobodnih CO NH2 skupina. Na taj način povezuju se uglavnom strukturni (mišićni) proteini.
Struktura proteina ovog tipa je sljedeća: jedan lanac polipeptida s oznakom terminalnih dijelova A-B je paralelan duž drugog. Jedina zamjerka je da je druga molekula smještena antiparalelno i označena je kao B-A. Time se formira beta sloj, koji se može sastojati od proizvoljno velikog broja polipeptidnih lanaca povezanih višestrukim vodikovim vezama.
vodikova veza
Sekundarna struktura proteina je veza koja se temelji na višestrukim polarnim interakcijama atoma s raznih pokazatelja elektronegativnost. Najveću sposobnost stvaranja takve veze imaju četiri elementa: fluor, kisik, dušik i vodik. Proteini sadrže sve osim fluora. Stoga se vodikova veza može formirati i stvara, što omogućuje spajanje polipeptidnih lanaca u beta slojeve i alfa spirale.
Nastanak vodikove veze najlakše je objasniti na primjeru vode koja je dipol. Kisik nosi snažan negativan naboj, a zbog visokog polarizacija O-H vodikove veze smatraju se pozitivnima. U tom su stanju molekule prisutne u određenom mediju. I mnogi od njih se dodiruju i sudaraju. Zatim kisik iz prve molekule vode privlači vodik iz druge. I tako u lancu.
Slični se procesi odvijaju u proteinima: elektronegativni kisik peptidne veze privlači vodik iz bilo kojeg dijela drugog aminokiselinskog ostatka, tvoreći vodikovu vezu. Ovo je slaba polarna konjugacija, kojoj je potrebno oko 6,3 kJ energije da se prekine.
Za usporedbu, najslabija kovalentna veza u proteinima zahtijeva 84 kJ energije da se prekine. Najjači kovalentna veza zahtijevat će 8400 kJ. Međutim, broj vodikovih veza u proteinskoj molekuli je toliko velik da njihova ukupna energija omogućuje molekuli postojanje u agresivnim uvjetima i zadržavanje svoje prostorne strukture. Zbog toga postoje proteini. Struktura ove vrste proteina daje snagu koja je neophodna za funkcioniranje mišića, kostiju i ligamenata. Toliko je velika važnost sekundarne strukture proteina za tijelo.
U kompaktnijoj u usporedbi s primarnom strukturom, u kojoj dolazi do interakcije peptidnih skupina s stvaranjem vodikovih veza između njih.
Polaganje proteina u obliku užeta i harmonike
Postoje dvije vrste takvih struktura - uže poput vjeverice i u obliku harmonike.
Stvaranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju s najveći broj veze između peptidnih skupina. Vrsta sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između središnjeg atoma ugljika i ugljika peptidne skupine i veličini radikala aminokiseline.
Sve navedeno, zajedno s aminokiselinskim slijedom, naknadno će dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.
Moguće je razlikovati dvije moguće varijante sekundarne strukture: α-heliks (α-struktura) i β-nabrani sloj (β-struktura). U jednom proteinu u pravilu su prisutne obje strukture, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.
Sudjelovanje vodikovih veza u formiranju sekundarne strukture.
Sekundarna struktura nastaje samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, dok se kisik druge peptidne skupine veže na vodik treće itd.
α-Heliks
Savijanje proteina u obliku α-heliksa.
Ova struktura je desnokretna spirala, formirana vodikovim vezama između peptidnih skupina 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinskih ostataka.
Stvaranje spirale sprječavaju prolin i hidroksiprolin, koji zbog svoje strukture uzrokuju "lom" lanca, njegov oštri zavoj.
Visina zavoja heliksa je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.
β-nabrani sloj
Savijanje proteina u obliku β-nabranog sloja.
Na ovaj način polaganja, proteinska molekula leži u "zmiji", udaljeni segmenti lanca su blizu jedan drugome. Kao rezultat toga, peptidne skupine prethodno uklonjenih aminokiselina proteinskog lanca mogu međusobno komunicirati pomoću vodikovih veza.
