Os polipeptídeos são proteínas que apresentam um grau de condensação aumentado. Eles são amplamente distribuídos entre os organismos de origem vegetal e animal. Ou seja, aqui estamos falando de componentes que são obrigatórios. Eles são extremamente diversos e não há uma linha clara entre essas substâncias e proteínas comuns. Se falamos sobre a diversidade de tais substâncias, deve-se notar que, quando elas são formadas, pelo menos 20 aminoácidos do tipo protenogênico estão envolvidos nesse processo e, se falamos sobre o número de isômeros, eles podem ser infinito.
É por isso que as moléculas do tipo proteína têm tantas possibilidades que são praticamente ilimitadas quando se trata de sua multifuncionalidade. Então, é compreensível porque as proteínas são chamadas de principais de toda a vida que existe na Terra. As proteínas também são chamadas de uma das substâncias mais complexas que a natureza já formou e também são muito únicas. Assim como as proteínas, as proteínas contribuem para o desenvolvimento ativo dos organismos vivos.
Falando o mais especificamente possível, estamos falando de substâncias que são biopolímeros à base de aminoácidos contendo pelo menos centenas de resíduos do tipo aminoácidos. Além disso, há também uma divisão aqui - existem substâncias que pertencem a um grupo de baixo peso molecular, incluem apenas algumas dezenas de resíduos de aminoácidos, também existem substâncias que pertencem a grupos de alto peso molecular, contêm muito mais resíduos . Um polipeptídeo é uma substância que é realmente muito diversa em sua estrutura e organização.
Grupos de polipeptídeos
Todas essas substâncias são condicionalmente divididas em dois grupos, com essa divisão, são levadas em consideração as características de sua estrutura, que afetam diretamente sua funcionalidade:
- O primeiro grupo inclui substâncias que diferem em uma estrutura proteica típica, ou seja, inclui uma cadeia de tipo linear e diretamente aminoácidos. Eles são encontrados em todos os organismos vivos, e as substâncias com maior atividade do tipo hormonal são de maior interesse aqui.
- Quanto ao segundo grupo, aqui estão aqueles compostos cuja estrutura não possui as características mais típicas das proteínas.
O que é uma cadeia polipeptídica
A cadeia polipeptídica é uma estrutura proteica que inclui aminoácidos, todos os quais têm uma forte ligação com compostos do tipo peptídico. Se falamos sobre a estrutura primária, estamos falando sobre o nível mais simples da estrutura de uma molécula do tipo proteína. Esta forma organizacional é caracterizada por uma maior estabilidade.
Quando as ligações peptídicas começam a se formar nas células, o grupo do tipo carboxila de um aminoácido é ativado primeiro e só então começa uma conexão ativa com outro grupo semelhante. Ou seja, as cadeias polipeptídicas são caracterizadas por fragmentos constantemente alternados de tais ligações. Existem vários fatores específicos que têm um impacto significativo na forma da estrutura do tipo primário, mas sua influência não se limita a isso. Há uma influência ativa nas organizações dessa cadeia que têm o nível mais alto.
Se falarmos sobre os recursos de tal forma organizacional, eles são os seguintes:
- há uma alternância regular de estruturas pertencentes ao tipo rígido;
- há seções que têm mobilidade relativa, têm a capacidade de girar em torno das ligações. São características desse tipo que afetam como a cadeia polipeptídica se encaixa no espaço. Além disso, vários momentos organizacionais podem ser realizados com cadeias peptídicas sob a influência de muitos fatores. Pode haver descolamento de uma das estruturas, quando os peptídeos formam um grupo separado e são separados de uma cadeia.
Estrutura da proteína do tipo secundário
Aqui estamos falando de uma variante de dobramento de cadeia de tal forma que uma estrutura ordenada é organizada, isso se torna possível devido a ligações de hidrogênio entre grupos de peptídeos de uma cadeia com os mesmos grupos de outra cadeia. Se levarmos em conta a configuração de tal estrutura, ela pode ser:
- Tipo espiral, esse nome surgiu devido ao seu formato peculiar.
- Tipo dobrado em camadas.
Se falamos de um grupo helicoidal, essa é uma estrutura proteica que é formada na forma de uma hélice, que é formada sem ir além de uma cadeia do tipo polipeptídico. Se falamos sobre a aparência, então é em muitos aspectos semelhante à espiral elétrica usual, que está em uma telha que funciona com eletricidade.
Quanto à estrutura dobrada em camadas, aqui a cadeia se distingue por uma configuração dobrada, sua formação é realizada com base em ligações do tipo hidrogênio, e aqui tudo é limitado aos limites de uma seção de uma determinada cadeia.
Uma ligação peptídica é formada pela reação do grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxila de outro com a liberação de uma molécula de água:
CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Os aminoácidos ligados por uma ligação peptídica formam uma cadeia polipeptídica. A ligação peptídica tem uma estrutura planar: os átomos de C, O e N estão em hibridização sp 2 ; o átomo de N tem um orbital p com um par de elétrons solitário; um sistema conjugado p-p é formado, levando a um encurtamento da ligação C-N (0,132 nm) e restrição de rotação (a barreira de rotação é ~63 kJ/mol). A ligação peptídica é predominantemente transe-configuração em relação ao plano da ligação peptídica. Uma estrutura semelhante da ligação peptídica afeta a formação da estrutura secundária e terciária da proteína. Ligação peptídica- rígido, covalente, geneticamente determinado. Nas fórmulas estruturais, é descrito como uma ligação simples, mas na verdade essa ligação entre carbono e nitrogênio tem o caráter de uma ligação parcialmente dupla:
Isto é devido à eletronegatividade diferente dos átomos de C, N e O. A rotação em torno da ligação peptídica é impossível, todos os quatro átomos estão no mesmo plano, ou seja. coplanar. A rotação de outras ligações ao redor do esqueleto polipeptídico é bastante livre.
A estrutura primária foi descoberta pelo professor da Universidade de Kazan A.Ya. Danilevsky em 1989. Em 1913, E. Fisher sintetizou os primeiros peptídeos. A sequência de aminoácidos para cada proteína é única e geneticamente fixada.
Tripeptídeo: glicilalanil lisina
Para determinar a estrutura primária de uma cadeia polipeptídica quimicamente homogênea separada, a composição de aminoácidos é determinada por hidrólise: a proporção de cada um dos vinte aminoácidos em uma amostra de polipeptídeo homogênea. Em seguida, prossiga para determinar a natureza química dos aminoácidos terminais da cadeia polipeptídica contendo um grupo NH 2 livre e um grupo COOH livre.
Para determinar a natureza Aminoácido N-terminal vários métodos foram propostos, em particular, o método de Sanger (F. Sanger recebeu o Prêmio Nobel em 1958 por seu desenvolvimento). Este método é baseado na reação de arilação de polipeptídeos com 2,4-dinitrofluorobenzeno. A solução polipeptídica é tratada com 2,4-dinitrofluorobenzeno, que reage com o grupo α-amino livre do peptídeo. Após a hidrólise ácida do produto da reação, apenas um aminoácido é associado ao reagente na forma de 2,4-dinitrofenilaminoácido. Ao contrário de outros aminoácidos, tem uma cor amarela. É isolado do hidrolisado e identificado por cromatografia.
Para determinar Aminoácido C-terminal métodos enzimáticos são frequentemente usados. O tratamento do polipeptídeo com uma carboxipeptidase que cliva a ligação peptídica da extremidade do peptídeo contendo o grupo COOH livre resulta na liberação do aminoácido C-terminal, cuja natureza pode ser identificada por cromatografia. Existem outros métodos para determinar o aminoácido C-terminal, em particular, o método químico Akabori baseado na hidrazinólise do polipeptídeo.
A ligação peptídica é covalente em sua natureza química e confere alta resistência à estrutura primária da molécula de proteína. Sendo um elemento repetitivo da cadeia polipeptídica e possuindo características estruturais específicas, a ligação peptídica afeta não apenas a forma da estrutura primária, mas também os níveis mais elevados de organização da cadeia polipeptídica.
Uma grande contribuição para o estudo da estrutura da molécula da proteína foi feita por L. Pauling e R. Corey. Chamando a atenção para o fato de que a molécula de proteína tem mais ligações peptídicas, eles foram os primeiros a realizar estudos meticulosos de difração de raios-X dessa ligação. Estudamos os comprimentos de ligação, os ângulos em que os átomos estão localizados, a direção do arranjo dos átomos em relação à ligação. Com base na pesquisa, foram estabelecidas as seguintes características principais da ligação peptídica.
1. Quatro átomos da ligação peptídica (C, O, N, H) e dois ligados
átomos de carbono estão no mesmo plano. Os grupos R e H dos átomos de carbono a ficam fora desse plano.
2. Os átomos de O e H da ligação peptídica e dois átomos de carbono a, bem como os grupos R, têm uma orientação trans em relação à ligação peptídica.
3. O comprimento da ligação C–N de 1,32 Å é intermediário entre o comprimento de uma ligação covalente dupla (1,21 Å) e uma ligação covalente simples (1,47 Å). Portanto, segue-se que a ligação C-N tem um caráter parcialmente insaturado. Isso cria os pré-requisitos para a implementação de rearranjos tautoméricos no local da ligação dupla com a formação da forma enol, ou seja, a ligação peptídica pode existir na forma ceto-enol.
A rotação em torno da ligação –C=N– é difícil e todos os átomos do grupo peptídico têm uma configuração trans planar. A configuração cis é energeticamente menos favorável e ocorre apenas em alguns peptídeos cíclicos. Cada fragmento peptídico planar contém duas ligações a átomos de carbono a rotativos.
Existe uma relação muito próxima entre a estrutura primária de uma proteína e sua função em um determinado organismo. Para que uma proteína desempenhe sua função característica, é necessária uma sequência completamente específica de aminoácidos na cadeia polipeptídica dessa proteína. Esta sequência específica de aminoácidos, composição qualitativa e quantitativa é geneticamente fixada (DNA → RNA → proteína). Cada proteína é caracterizada por uma determinada sequência de aminoácidos, a substituição de pelo menos um aminoácido na proteína leva não só a rearranjos estruturais, mas também a alterações nas propriedades físico-químicas e funções biológicas. A estrutura primária existente predetermina as estruturas subsequentes (secundárias, terciárias, quaternárias). Por exemplo, os eritrócitos de pessoas saudáveis contêm uma proteína - hemoglobina com uma certa sequência de aminoácidos. Uma pequena parte das pessoas tem uma anomalia congênita na estrutura da hemoglobina: seus glóbulos vermelhos contêm hemoglobina, que em uma posição em vez de ácido glutâmico (carregado, polar) contém o aminoácido valina (hidrofóbico, não polar). Tal hemoglobina difere significativamente em propriedades físico-químicas e biológicas do normal. O aparecimento de um aminoácido hidrofóbico leva ao aparecimento de um contato hidrofóbico “pegajoso” (os eritrócitos não se movem bem nos vasos sanguíneos), a uma mudança na forma de um eritrócito (de bicôncavo para em forma de crescente), bem como a uma deterioração na transferência de oxigênio, etc. As crianças nascidas com esta anomalia morrem na primeira infância de anemia falciforme.
A evidência abrangente a favor da afirmação de que a atividade biológica é determinada pela sequência de aminoácidos foi obtida após a síntese artificial da enzima ribonuclease (Merrifield). O polipeptídeo sintetizado com a mesma sequência de aminoácidos que a enzima natural teve a mesma atividade enzimática.
Estudos das últimas décadas mostraram que a estrutura primária é fixada geneticamente, ou seja, a sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica é determinada pelo código genético do DNA e, por sua vez, determina as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da molécula de proteína e sua conformação geral. A primeira proteína cuja estrutura primária foi estabelecida foi o hormônio proteico insulina (contém 51 aminoácidos). Isso foi feito em 1953 por Frederick Sanger. Até hoje, a estrutura primária de mais de dez mil proteínas foi decifrada, mas esse é um número muito pequeno, já que existem cerca de 10 12 proteínas na natureza. Como resultado da rotação livre, as cadeias polipeptídicas são capazes de torcer (dobrar) em várias estruturas.
estrutura secundária. A estrutura secundária de uma molécula de proteína é entendida como uma forma de colocar uma cadeia polipeptídica no espaço. A estrutura secundária de uma molécula de proteína é formada como resultado de um ou outro tipo de rotação livre em torno de ligações que conectam átomos de carbono a em uma cadeia polipeptídica. espaço em várias estruturas.
Três tipos principais de estrutura foram encontrados em cadeias polipeptídicas naturais:
- a-hélice;
- β-estrutura (folha dobrada);
- emaranhado estatístico.
O tipo mais provável de estrutura de proteínas globulares é considerado α-hélice A torção ocorre no sentido horário (hélice direita), devido à composição de L-aminoácidos das proteínas naturais. A força motriz do surgimento α-hélicesé a capacidade dos aminoácidos de formar ligações de hidrogênio. Grupos R de aminoácidos são direcionados para fora do eixo central a-hélices. Os dipolos >С=О e >N–Н de ligações peptídicas vizinhas são otimamente orientados para a interação dipolar, resultando na formação de um extenso sistema de ligações de hidrogênio cooperativas intramoleculares que estabilizam a a-hélice.
O passo da hélice (uma volta completa) 5,4Å inclui 3,6 resíduos de aminoácidos.
Figura 2 - Estrutura e parâmetros da a-hélice da proteína
Cada proteína é caracterizada por um certo grau de helicalização de sua cadeia polipeptídica.
A estrutura espiral pode ser perturbada por dois fatores:
1) na presença de um resíduo de prolina na cadeia, cuja estrutura cíclica introduz uma torção na cadeia polipeptídica - não há grupo –NH 2, portanto, a formação de uma ligação de hidrogênio intracadeia é impossível;
2) se na cadeia polipeptídica existem muitos resíduos de aminoácidos seguidos que possuem uma carga positiva (lisina, arginina) ou uma carga negativa (ácidos glutâmico, aspártico), neste caso, a forte repulsão mútua dos mesmos carregados grupos (-COO - ou -NH 3 +) excede significativamente o efeito estabilizador das ligações de hidrogênio em a-hélices.
Outro tipo de configuração de cadeia polipeptídica encontrada no cabelo, seda, músculo e outras proteínas fibrilares é chamado de estruturas β ou folha dobrada. A estrutura da folha dobrada também é estabilizada por ligações de hidrogênio entre os mesmos dipolos –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
cadeias polipeptídicas identicamente direcionadas ou antiparalelas,
que são reforçadas por ligações de hidrogênio entre essas cadeias. Tais estruturas são chamadas de folhas dobradas em b (Figura 2).
Figura 3 - estrutura b das cadeias polipeptídicas
As a-hélices e as folhas dobradas são estruturas ordenadas, possuem um arranjo regular de resíduos de aminoácidos no espaço. Algumas seções da cadeia polipeptídica não possuem organização espacial periódica regular, são designadas como aleatórias ou emaranhado estatístico.
Todas essas estruturas surgem de forma espontânea e automática devido ao fato de que determinado polipeptídeo possui uma sequência de aminoácidos específica geneticamente predeterminada. as a-hélices e as estruturas-b determinam uma certa capacidade das proteínas para desempenhar funções biológicas específicas. Assim, a estrutura a-helicoidal (a-queratina) está bem adaptada para formar estruturas protetoras externas - penas, cabelos, chifres, cascos. A estrutura b contribui para a formação de fios de seda e teias de aranha flexíveis e inextensíveis, e a conformação da proteína de colágeno fornece alta resistência à tração necessária para os tendões. A presença de apenas a-hélices ou estruturas b é típica para proteínas filamentosas (fibrilares). Na composição de proteínas globulares (esféricas), o conteúdo de a-hélices e b-estruturas e regiões sem estrutura varia muito. Por exemplo: insulina espiralizada 60%, enzima ribonuclease - 57%, lisozima de proteína de ovo de galinha - 40%.
Estrutura terciária. Sob a estrutura terciária, entenda a maneira de colocar a cadeia polipeptídica no espaço em um determinado volume.
A estrutura terciária das proteínas é formada pelo dobramento adicional da cadeia peptídica contendo a-hélice, estruturas-b e regiões de bobina aleatória. A estrutura terciária de uma proteína é formada de forma totalmente automática, espontânea e completamente predeterminada pela estrutura primária e está diretamente relacionada à forma da molécula da proteína, que pode ser diferente: de esférica a filiforme. A forma de uma molécula de proteína é caracterizada por um indicador como o grau de assimetria (a razão entre o eixo longo e o curto). No fibrilar ou proteínas filamentosas, o grau de assimetria é maior que 80. Quando o grau de assimetria é menor que 80, as proteínas são classificadas como globular. A maioria deles tem um grau de assimetria de 3-5, ou seja, a estrutura terciária é caracterizada por um empacotamento bastante denso da cadeia polipeptídica, aproximando-se da forma de uma bola.
Durante a formação de proteínas globulares, radicais hidrofóbicos não polares de aminoácidos são agrupados dentro da molécula de proteína, enquanto os radicais polares são orientados para a água. Em algum ponto, surge a conformação estável termodinamicamente mais favorável da molécula, o glóbulo. Nesta forma, a molécula de proteína é caracterizada por um mínimo de energia livre. A conformação do glóbulo resultante é influenciada por fatores como o pH da solução, a força iônica da solução, bem como a interação das moléculas de proteína com outras substâncias.
A principal força motriz no surgimento de uma estrutura tridimensional é a interação dos radicais de aminoácidos com as moléculas de água.
proteínas fibrilares. Ao formar uma estrutura terciária, eles não formam glóbulos - suas cadeias polipeptídicas não se dobram, mas permanecem alongadas na forma de cadeias lineares, agrupando-se em fibras fibrilares.
Foto – A estrutura de uma fibrila de colágeno (fragmento).
Recentemente, surgiram evidências de que o processo de formação da estrutura terciária não é automático, mas é regulado e controlado por mecanismos moleculares especiais. Este processo envolve proteínas específicas - chaperonas. Suas principais funções são a capacidade de impedir a formação de bobinas aleatórias não específicas (caóticas) da cadeia polipeptídica, e garantir sua entrega (transporte) para alvos subcelulares, criando condições para a conclusão do dobramento da molécula de proteína.
A estabilização da estrutura terciária é assegurada por interações não covalentes entre os grupos atômicos dos radicais laterais.
Figura 4 - Tipos de ligações que estabilizam a estrutura terciária da proteína
a) forças eletrostáticas atração entre radicais carregando grupos iônicos de carga oposta (interações íon-íon), por exemplo, um grupo carboxila carregado negativamente (-COO-) de ácido aspártico e (NH3+) um grupo e-amino carregado positivamente de um resíduo de lisina.
b) ligações de hidrogênio entre os grupos funcionais de radicais laterais. Por exemplo, entre o grupo OH da tirosina e o oxigênio carboxílico do ácido aspártico
dentro) interações hidrofóbicas devido a forças de van der Waals entre radicais de aminoácidos não polares. (Por exemplo, grupos
-CH 3 - alanina, valina, etc.
G) interações dipolo-dipolo
e) Ligações dissulfureto(–S–S–) entre os resíduos de cisteína. Esta ligação é muito forte e não está presente em todas as proteínas. Esta conexão desempenha um papel importante nas substâncias protéicas de grãos e farinha, porque. afeta a qualidade do glúten, as propriedades estruturais e mecânicas da massa e, consequentemente, a qualidade do produto acabado - pão, etc.
Um glóbulo de proteína não é uma estrutura absolutamente rígida: dentro de certos limites, movimentos reversíveis de partes da cadeia peptídica entre si são possíveis com a quebra de um pequeno número de ligações fracas e a formação de novas. A molécula, por assim dizer, respira, pulsa em suas diferentes partes. Essas pulsações não perturbam o plano básico de conformação da molécula, assim como as vibrações térmicas dos átomos em um cristal não alteram a estrutura do cristal, a menos que a temperatura seja tão alta que ocorra a fusão.
Somente depois que uma molécula de proteína adquire uma estrutura terciária natural, nativa, ela mostra sua atividade funcional específica: catalítica, hormonal, antigênica, etc. É durante a formação da estrutura terciária que se formam os centros ativos das enzimas, os centros responsáveis pela incorporação da proteína ao complexo multienzimático, os centros responsáveis pela automontagem das estruturas supramoleculares. Portanto, qualquer impacto (térmico, físico, mecânico, químico) que leve à destruição dessa conformação nativa da proteína (quebra de ligações) é acompanhado por uma perda parcial ou completa de suas propriedades biológicas pela proteína.
O estudo das estruturas químicas completas de algumas proteínas mostrou que em sua estrutura terciária existem zonas onde os radicais de aminoácidos hidrofóbicos estão concentrados, e a cadeia polipeptídica realmente envolve o núcleo hidrofóbico. Além disso, em alguns casos, dois ou até três núcleos hidrofóbicos são isolados em uma molécula de proteína, resultando em uma estrutura de 2 ou 3 núcleos. Este tipo de estrutura molecular é característico de muitas proteínas com função catalítica (ribonuclease, lisozima, etc.). Uma parte ou região separada de uma molécula de proteína que tem um certo grau de autonomia estrutural e funcional é chamada de domínio. Algumas enzimas, por exemplo, possuem domínios distintos de ligação ao substrato e ligação à coenzima.
Biologicamente, as proteínas fibrilares desempenham um papel muito importante na anatomia e fisiologia dos animais. Nos vertebrados, essas proteínas representam 1/3 de seu conteúdo total. Um exemplo de proteínas fibrilares é a proteína da seda - fibroína, que consiste em várias cadeias antiparalelas com uma estrutura em folha dobrada. A proteína a-queratina contém de 3 a 7 cadeias. O colágeno tem uma estrutura complexa na qual 3 cadeias idênticas de mão esquerda são torcidas juntas para formar uma hélice tripla destra. Esta hélice tripla é estabilizada por inúmeras ligações de hidrogênio intermoleculares. A presença de aminoácidos como hidroxiprolina e hidroxilisina também contribui para a formação de ligações de hidrogênio que estabilizam a estrutura da tripla hélice. Todas as proteínas fibrilares são pouco solúveis ou completamente insolúveis em água, uma vez que contêm muitos aminoácidos contendo grupos R hidrofóbicos e insolúveis em água de isoleucina, fenilalanina, valina, alanina e metionina. Após um processamento especial, o colágeno insolúvel e indigestível é convertido em uma mistura de polipeptídeos solúvel em gelatina, que é então utilizada na indústria alimentícia.
Proteínas globulares. Eles desempenham uma variedade de funções biológicas. Desempenham uma função de transporte, ou seja, transportar nutrientes, íons inorgânicos, lipídios, etc. Hormônios, assim como componentes de membranas e ribossomos, pertencem à mesma classe de proteínas. Todas as enzimas também são proteínas globulares.
Estrutura quaternária. As proteínas que contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas são chamadas de proteínas oligoméricas, eles são caracterizados pela presença de uma estrutura quaternária.
Figura - Esquemas de estruturas proteicas terciárias (a) e quaternárias (b)
Nas proteínas oligoméricas, cada uma das cadeias polipeptídicas é caracterizada por sua estrutura primária, secundária e terciária, e é chamada de subunidade ou protômero.As cadeias polipeptídicas (protômeros) em tais proteínas podem ser iguais ou diferentes. As proteínas oligoméricas são chamadas de homogêneas se seus protômeros forem iguais e heterogêneas se seus protômeros forem diferentes. Por exemplo, a proteína hemoglobina consiste em 4 cadeias: dois protômeros -a e dois -b. A enzima a-amilase consiste em 2 cadeias polipeptídicas idênticas. A estrutura quaternária é entendida como o arranjo das cadeias polipeptídicas (protômeros) umas em relação às outras, ou seja, modo de empilhamento e embalagem conjunta. Nesse caso, os protômeros interagem entre si não por qualquer parte de sua superfície, mas por uma determinada área (superfície de contato). As superfícies de contato têm tal arranjo de grupos atômicos entre os quais surgem ligações hidrofóbicas, iônicas e hidrofóbicas. Além disso, a geometria dos protômeros também contribui para sua conexão. Protômeros se encaixam como uma chave para uma fechadura. Tais superfícies são chamadas complementares. Cada protômero interage com o outro em vários pontos, impossibilitando a ligação a outras cadeias polipeptídicas ou proteínas. Essas interações complementares de moléculas são a base de todos os processos bioquímicos no corpo.
α-aminoácidos podem se ligar covalentemente uns aos outros usando ligações peptídicas . O grupo carboxila de um aminoácido liga-se covalentemente ao grupo amino de outro aminoácido. Isso dá origem a R- CO-NH-R ligação, chamada de ligação peptídica. Neste caso, a molécula de água é dividida.
As ligações peptídicas formam proteínas e peptídeos a partir de aminoácidos. Peptídeos contendo até 10 aminoácidos são chamados de oligopeptídeos. . Muitas vezes, o nome de tais moléculas indica o número de aminoácidos que compõem o oligopeptídeo: tripeptídeo, pentapeptídeo, octapeptídeo, etc. Os peptídeos contendo mais de 10 aminoácidos são chamados de "polipeptídeos" e os polipeptídeos que consistem em mais de 50 resíduos de aminoácidos são geralmente chamados de proteínas. Os monômeros de aminoácidos que compõem as proteínas são chamados de resíduos de aminoácidos. Um resíduo de aminoácido com um grupo amino livre é chamado de N-terminal e está escrito à esquerda, e tendo um grupo C-carboxila livre é chamado de C-terminal e está escrito à direita. Os peptídeos são pi-shut e lidos a partir do terminal N.
A ligação entre o átomo de carbono α e o grupo α-amino ou grupo α-carboxila é capaz de rotação livre (embora limitada pelo tamanho e natureza dos radicais), o que permite que a cadeia polipeptídica assuma várias configurações.
As ligações peptídicas estão geralmente localizadas na configuração trans, ou seja, Os átomos de carbono α estão localizados em lados opostos da ligação peptídica. Como resultado, os radicais laterais dos aminoácidos estão na distância mais remota uns dos outros no espaço. As ligações peptídicas são muito fortes e covalente.
No corpo humano, são produzidos muitos peptídeos que estão envolvidos na regulação de vários processos biológicos e possuem alta atividade fisiológica. São vários hormônios - ocitocina (9 resíduos de aminoácidos), vasopressina (9), bradicinina (9) reguladora do tônus vascular, tireoliberina (3), antibióticos - gramicidina, peptídeos que têm efeitos analgésicos (encefalinas (5) e endorfinas e outros peptídeos opióides). O efeito analgésico desses peptídeos é centenas de vezes maior que o efeito analgésico da morfina;
A ocitocina é liberada no sangue durante a alimentação da criança, causa a contração das células mioepiteliais dos ductos das glândulas mamárias e estimula a liberação de leite. Além disso, a ocitocina afeta os músculos lisos do útero durante o parto, fazendo com que ele se contraia.
Ao contrário da ocitocina, o principal efeito fisiológico da vasopressina é o aumento da reabsorção de água nos rins com diminuição da pressão arterial ou do volume sanguíneo (portanto, outro nome para esse hormônio é antidiurético). Além disso, a vasopressina causa vasoconstrição.
Existem 4 níveis de organização estrutural das proteínas, chamadas estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Existem regras gerais pelas quais ocorre a formação de estruturas espaciais de proteínas.
Estrutura primária de uma proteína- esta é a estrutura covalente da espinha dorsal da cadeia polipeptídica - uma sequência linear de resíduos de aminoácidos ligados uns aos outros por ligações peptídicas. A estrutura primária de cada proteína individual é codificada em uma seção de DNA chamada gene. No processo de síntese proteica, a informação contida no gene é primeiro copiada para o mRNA e, em seguida, usando o mRNA como molde, a estrutura primária da proteína é montada no ribossomo. Cada uma das 50.000 proteínas individuais do corpo humano tem uma estrutura primária única para essa proteína.
A insulina é a primeira proteína cuja estrutura primária foi decifrada. A insulina é um hormônio proteico; contém 51 aminoácidos, consiste em duas cadeias polipeptídicas (cadeia A contém 21 aminoácidos, cadeia B - 30 aminoácidos). A insulina é sintetizada nas células β do pâncreas e secretada no sangue em resposta a um aumento na concentração de glicose no sangue. Na estrutura da insulina, existem 2 ligações dissulfeto conectando 2 cadeias polipeptídicas A e B, e 1 ligação dissulfeto dentro da cadeia A.
estrutura secundária proteínas é a conformação da cadeia polipeptídica, i.e. uma maneira de torcer a cadeia no espaço devido às ligações de hidrogênio entre os grupos -NH e -CO. Existem duas maneiras principais de colocar a corrente - α-hélice e β-estrutura.
α -Espiral
Nesse tipo de estrutura, o esqueleto peptídico se torce em forma de espiral devido à formação de ligações de hidrogênio entre os átomos de oxigênio dos grupos carbonila e os átomos de hidrogênio dos grupos amino que compõem os grupos peptídicos através de 4 resíduos de aminoácidos . As ligações de hidrogênio são orientadas ao longo do eixo da hélice. Existem 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da α-hélice.
Quase todos os átomos de oxigênio e hidrogênio dos grupos peptídicos participam da formação de ligações de hidrogênio. Como resultado, a α-hélice é “contraída” por muitas ligações de hidrogênio. Apesar de essas ligações serem classificadas como fracas, seu número garante a máxima estabilidade possível da α-hélice. Uma vez que todos os grupos hidrofílicos da cadeia peptídica estão geralmente envolvidos na formação de ligações de hidrogênio, a hidrofilicidade (ou seja, a capacidade de formar ligações de hidrogênio com a água) das α-hélices diminui e sua hidrofobicidade aumenta.
A estrutura α-helicoidal é a conformação mais estável do esqueleto peptídico, que corresponde à energia livre mínima. Como resultado da formação de α-hélices, a cadeia polipeptídica é encurtada, mas se forem criadas condições para quebrar as ligações de hidrogênio, a cadeia polipeptídica se alongará novamente.
Os radicais de aminoácidos estão localizados no lado externo da α-hélice e são direcionados do esqueleto peptídico para os lados. Eles não participam da formação de ligações de hidrogênio características da estrutura secundária, mas alguns deles podem interromper a formação da α-hélice.
Esses incluem:
Prolina. Seu átomo de nitrogênio faz parte de um anel rígido, o que exclui a possibilidade de rotação em torno da ligação -N-CH-. Além disso, o átomo de nitrogênio da prolina, que forma uma ligação peptídica com outro aminoácido, não possui um átomo de hidrogênio. Como resultado, a prolina é incapaz de formar uma ligação de hidrogênio em um determinado local na estrutura peptídica, e a estrutura α-helicoidal é interrompida. Normalmente, uma alça ou curva ocorre neste ponto da cadeia peptídica;
Áreas onde vários radicais de carga idêntica estão localizados em série, entre as quais surgem forças repulsivas eletrostáticas;
Áreas com radicais de massa muito próximos que interrompem mecanicamente a formação de uma hélice alfa, por exemplo, metionina, triptofano.
β-Estrutura
A estrutura β é formada devido à formação de muitas ligações de hidrogênio entre os átomos dos grupos peptídicos das regiões lineares de uma cadeia polipeptídica que faz curvas, ou entre diferentes cadeias polipeptídicas, A estrutura β forma uma figura semelhante a uma folha dobrada como um "acordeão" - uma camada dobrada em β.
Camada dobrada de fibroínasedas: ziguezaguedobras antiparalelas.
Quando as ligações de hidrogênio são formadas entre os átomos do esqueleto peptídico de diferentes cadeias polipeptídicas, elas são chamadas de ligações intercadeias. As ligações de hidrogênio que ocorrem entre regiões lineares dentro de uma cadeia polipeptídica são chamadas de intracadeia. Nas estruturas β, as ligações de hidrogênio estão localizadas perpendicularmente à cadeia polipeptídica.
Estrutura terciária das proteínas- uma estrutura espacial tridimensional formada devido a interações entre radicais de aminoácidos, que podem estar localizados a uma distância considerável um do outro na cadeia polipeptídica.
A estrutura terciária da cadeia polipeptídica dobrada é estabilizada por uma série de interações entre radicais de aminoácidos: estas são interações hidrofóbicas, atração eletrostática, ligações de hidrogênio, bem como ligações dissulfeto -S-S-.
Os radicais hidrofílicos dos aminoácidos tendem a formar ligações de hidrogênio com a água e, portanto, estão localizados principalmente na superfície da molécula de proteína.
Todos os grupos hidrofílicos de radicais de aminoácidos que estão dentro do núcleo hidrofóbico interagem entre si usando ligações iônicas e de hidrogênio.
Tipos de ligações que surgem entre radicais de aminoácidos durante a formação da estrutura terciária de uma proteína. 1 - ligações iônicas; 2 - ligações de hidrogênio; 3 - ligações hidrofóbicas; 4 - ligações dissulfeto.
Ligações ionicas (atração eletrostática) pode ocorrer entre grupos carboxila carregados negativamente (aniônicos) de radicais ácido aspártico e glutâmico e grupos carregados positivamente (catiônicos) de radicais lisina, arginina ou histidina.
Hidrogênio conexões ocorrem entre grupos hidrofílicos não carregados (tais como grupos -OH, -CONH 2 , SH) e quaisquer outros grupos hidrofílicos. A estrutura terciária de algumas proteínas é estabilizada por dissulfeto comunicações, formado pela interação de grupos SH de dois resíduos de cisteína. Esses dois resíduos de cisteína podem estar distantes na estrutura primária linear da proteína, mas quando a estrutura terciária é formada, eles se aproximam e formam uma forte ligação covalente de radicais.
A maioria das proteínas intracelulares não possui ligações dissulfeto. No entanto, essas ligações são comuns em proteínas secretadas pela célula no espaço extracelular. Acredita-se que essas ligações covalentes estabilizem a conformação das proteínas fora da célula e evitem sua desnaturação. Essas proteínas incluem o hormônio insulina e imunoglobulinas.
Estrutura quaternária das proteínas. Muitas proteínas contêm apenas uma cadeia polipeptídica. Essas proteínas são chamadas de monômeros. As proteínas monoméricas também incluem proteínas que consistem em várias cadeias, mas conectadas covalentemente, por exemplo, por ligações dissulfeto (portanto, a insulina deve ser considerada uma proteína monomérica).
Ao mesmo tempo, existem proteínas que consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas. Após a formação da estrutura tridimensional de cada cadeia polipeptídica, eles são combinados usando as mesmas interações fracas que participaram da formação da estrutura terciária: hidrofóbica, iônica, hidrogênio.
A maneira pela qual duas ou mais proteínas globulares separadas são empacotadas em uma molécula é Quaternário estrutura proteica.
As cadeias polipeptídicas individuais em tal proteína são chamadas de monômeros ou subunidades. Uma proteína contendo vários monômeros em sua composição é chamada de oligomérica. As proteínas globulares oligoméricas são geralmente grandes e muitas vezes desempenham funções reguladoras em complexos enzimáticos.
A manutenção da conformação característica de uma proteína é possível devido ao surgimento de muitas ligações fracas entre diferentes partes da cadeia polipeptídica. A conformação de uma proteína pode mudar quando as propriedades químicas e físicas do meio mudam, bem como quando a proteína interage com outras moléculas. Neste caso, há uma mudança na estrutura espacial não só do sítio em contato com outra molécula, mas também da conformação da proteína como um todo.
As mudanças conformacionais desempenham um grande papel no funcionamento das proteínas em uma célula viva. Quebra de um grande número de ligações fracas em uma molécula de proteína sob a influência de solventes orgânicos, ultra-som, temperatura, pH, etc. leva à destruição de sua conformação nativa. O desdobramento de cadeias sem quebrar suas ligações covalentes é chamado de desnaturação. Esta proteína é biologicamente inativa.. Durante a desnaturação de proteínas, as ligações peptídicas não são quebradas; a estrutura primária da proteína não é perturbada, mas sua função é perdida.
Os α-aminoácidos podem se ligar covalentemente uns aos outros por meio de ligações peptídicas. O grupo carboxila de um aminoácido liga-se covalentemente ao grupo amino de outro aminoácido. Isso dá origem a R- CO-NH-R ligação, chamada de ligação peptídica. Neste caso, uma molécula de água é dividida.
As ligações peptídicas formam proteínas e peptídeos a partir de aminoácidos. Peptídeos contendo até 10 aminoácidos são chamados oligopeptídeos. Muitas vezes, o nome de tais moléculas indica o número de aminoácidos que compõem o oligopeptídeo: tripeptídeo, pentapeptídeo, octapeptídeo, etc. Peptídeos contendo mais de 10 aminoácidos são chamados de "polipeptídeos" e polipeptídeos consistindo em mais de 50 resíduos de aminoácidos são comumente referidos como proteínas. Os monômeros de aminoácidos que compõem as proteínas são chamados de resíduos de aminoácidos. Um resíduo de aminoácido com um grupo amino livre é chamado de N-terminal e está escrito à esquerda, e tendo um grupo C-carboxila livre é chamado de C-terminal e está escrito à direita. Os péptidos são escritos e lidos a partir do terminal N.
A ligação entre o átomo de carbono α e o grupo α-amino ou grupo α-carboxila é capaz de rotação livre (embora limitada pelo tamanho e natureza dos radicais), o que permite que a cadeia polipeptídica assuma várias configurações.
As ligações peptídicas estão geralmente localizadas na configuração trans, ou seja, Os átomos de carbono α estão localizados em lados opostos da ligação peptídica. Como resultado, os radicais laterais dos aminoácidos estão na distância mais remota uns dos outros no espaço. As ligações peptídicas são muito fortes e covalente.
O corpo humano produz muitos peptídeos que estão envolvidos na regulação de vários processos biológicos e possuem alta atividade fisiológica. São vários hormônios - ocitocina (9 resíduos de aminoácidos), vasopressina (9), bradicinina (9) reguladora do tônus vascular, tireoliberina (3), antibióticos - gramicidina, peptídeos com efeito analgésico (encefalinas (5) e endorfinas e outros peptídeos opióides). O efeito analgésico desses peptídeos é centenas de vezes maior que o efeito analgésico da morfina;
Aplicação de aminoácidos com base em propriedades.
Os aminoácidos, predominantemente α-aminoácidos, são essenciais para a síntese de proteínas nos organismos vivos. Os aminoácidos necessários para isso são obtidos por humanos e animais na forma de alimentos contendo várias proteínas. Estes últimos sofrem divisão no trato digestivo em aminoácidos individuais, a partir dos quais as proteínas características desse organismo são então sintetizadas. Alguns aminoácidos são usados para fins medicinais. Muitos aminoácidos são usados para alimentar os animais.
Derivados de aminoácidos são usados para a síntese de fibras, como o capron.
Perguntas para autocontrole
· Escreva a estrutura eletrônica do nitrogênio e do hidrogênio.
· Escreva a fórmula eletrônica e estrutural da amônia.
O que é um radical hidrocarboneto?
O que você sabe sobre radicais de hidrocarbonetos?
Substitua um hidrogênio na molécula de amônia por um radical metil.
O que você acha que é este composto e qual é o seu nome?
Que substância será obtida se os átomos de hidrogênio restantes forem substituídos por radicais de hidrocarbonetos, por exemplo, metil?
Como as propriedades dos compostos obtidos mudarão?
Determine a fórmula da matéria orgânica sabendo que sua densidade de vapor de hidrogênio é 22,5, a fração mássica do carbono é 0,533, a fração mássica do hidrogênio é 0,156 e a fração mássica do nitrogênio é 0,311. (Resposta: C 2 H 7 N.)
· Livro didático de G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. Página 173, Nº 6, 7.
o O que é um ácido?
ü O que é um grupo funcional?
De quais grupos funcionais você se lembra?
ü O que é um grupo amino?
Quais são as propriedades de um grupo amino?
Quais são as propriedades de um ácido?
ü O que você acha, qual reação do meio dará uma molécula contendo um ácido e um grupo básico?
ü TESTE
1 opção.
1) Os aminoácidos incluem grupos funcionais:
a) -NH2 e -OH
b) -NH2 e -SON
c) -NH2 e -COOH
d) -OH e -COOH
2. Os aminoácidos podem ser considerados como derivados de:
a) alcenos;
b) álcoois;
c) ácidos carboxílicos;
e) carboidratos.
3. Os aminoácidos reagem
a) polimerização;
b) policondensação;
c) neutralização.
4. Ligação entre aminoácidos no polímero:
a) hidrogênio;
b) iônico;
c) peptídeo.
5. Os aminoácidos essenciais são...
Opção 2.
1. Fórmula geral de aminoácidos:
a) R-CH2(NH2)-COOH;
2. Em uma solução de aminoácidos, o meio
a) alcalino;
b) neutro;
c) ácido.
3. Os aminoácidos podem interagir uns com os outros enquanto formam:
a) carboidratos;
b) ácidos nucleicos;
c) polipeptídeos;
e) amido.
4. Os aminoácidos são...
a) bases orgânicas;
b) ácidos
c) compostos anfotéricos orgânicos.
5. Os aminoácidos são usados em ...
Quais substâncias inorgânicas podem ser usadas para obter o ácido aminoacético? Escreva as equações de reação correspondentes.
ü Tarefa. Determine a fórmula de aminoácidos se as frações de massa de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio são respectivamente iguais: 48%, 9,34%, 42,67% e 18,67%. Escreva todas as fórmulas estruturais possíveis e nomeie-as.
PLANO DE LIÇÃO #16
Disciplina: Química.
Sujeito: Esquilos.
Objetivo da aula: Estudar as estruturas primárias, secundárias e terciárias das proteínas. Propriedades químicas das proteínas: combustão, desnaturação, hidrólise, reações de cor. Funções biológicas das proteínas.
Resultados planejados
Sujeito: a formação de ideias sobre o lugar da química no quadro científico moderno do mundo; compreender o papel da química na formação da perspectiva e alfabetização funcional de uma pessoa para resolver problemas práticos;
Metaassunto: o uso de vários tipos de atividade cognitiva e operações intelectuais básicas (definição de problemas, formulação de hipóteses, análise e síntese, comparação, generalização, sistematização, identificação de relações de causa e efeito, busca de análogos, formulação de conclusões) para resolver o problema;
Pessoal: um sentimento de orgulho e respeito pela história e realizações da ciência química doméstica; comportamento quimicamente competente nas atividades profissionais e na vida cotidiana no manuseio de produtos químicos, materiais e processos;
Norma de tempo: 2 horas
Tipo de aula: Palestra.
Plano de aula:
Equipamento: Livro didático.
Literatura:
1. Química 10ª série: livro didático. para educação geral organizações com app. a um elétron. Mídia (DVD) / G.E. Rudzitis, F. G. Feldman. – M.: Iluminismo, 2014. -208 p.: il.
2. Química para profissões e especialidades técnicas: um manual para estudantes. instituições médias. prof. educação / O.S.Gabrielyan, I.G. Ostroumov. - 5ª ed., apagada. - M.: Centro Editorial "Academia", 2017. - 272 pp., com cor. doente.
Professora: Tubaltseva Yu.N.
Tópico 16. PROTEÍNAS.
1. Proteínas. Estruturas primárias, secundárias e terciárias de proteínas.
2. Propriedades químicas das proteínas: combustão, desnaturação, hidrólise, reações de cor.
3. Funções biológicas das proteínas.
1) Esquilos. Estruturas primárias, secundárias e terciárias de proteínas.
1 – Composição proteica: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% e outros: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
Em 1903, o cientista alemão E. G. Fischer propôs a teoria do peptídeo, que se tornou a chave para o mistério da estrutura da proteína. Fisher sugeriu que as proteínas são polímeros de resíduos de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica NH-CO. A ideia de que as proteínas são formações poliméricas foi expressa já em 1888 pelo cientista russo A.Ya Danilevsky.
2 -
Proteínas - DIU - proteínas
"Protos" do grego - "primário, mais importante". As proteínas são polímeros naturais compostos de AA.
Sr (albumina)=36000
Sr (miosina)=150000
Sr (hemoglobina) = 68.000
Sr (colágeno)=350000
Sr (fibrinogênio) = 450000
Fórmula de proteína do leite - caseína C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
As proteínas são compostos naturais de alto peso molecular (biopolímeros) construídos a partir de alfa-aminoácidos conectados por uma ligação peptídica especial. A composição das proteínas inclui 20 aminoácidos diferentes, daí a enorme variedade de proteínas com várias combinações de aminoácidos. A partir de 33 letras do alfabeto podemos fazer um número infinito de palavras, então de 20 aminoácidos - um número infinito de proteínas. Existem até 100.000 proteínas no corpo humano.
O número de resíduos de aminoácidos incluídos nas moléculas é diferente: insulina - 51, mioglobina - 140. Assim, M r da proteína é de 10.000 a vários milhões.
As proteínas são divididas em proteínas (proteínas simples) e proteínas (proteínas complexas).
4 - 20 AK são os “tijolos” da construção das proteínas, conectando-os em uma ordem diferente, você pode construir um número incontável de substâncias com propriedades muito diferentes. Os químicos estão tentando decifrar a estrutura das moléculas de proteínas gigantes. Essa tarefa é muito difícil: a natureza esconde cuidadosamente os "desenhos" segundo os quais essas partículas são construídas.
Em 1888, o bioquímico russo A.Ya. Danilevsky apontou que as moléculas de proteína contêm grupos peptídicos repetidos de átomos –С–N–
No início do século 20, o cientista alemão E. Fischer e outros pesquisadores conseguiram sintetizar compostos em moléculas que incluíam 18 resíduos de vários AAs ligados por ligações peptídicas.
5 -
A estrutura primária de uma proteína é a alternância sequencial de AAs (cadeia polipeptídica PPC). A configuração espacial de uma molécula de proteína, semelhante a uma hélice, é formada devido a numerosas ligações de hidrogênio entre os grupos.
– CO– e –NH–
Essa estrutura da proteína é chamada secundária. No espaço, a hélice torcida de PPC forma a estrutura terciária da proteína, que é sustentada pela interação de diferentes grupos funcionais de PPC.
–S–S– (ponte dissulfeto)
–COOH e –OH (ponte éster)
–COOH e –NH 2 (ponte salina)
Algumas macromoléculas de proteínas podem combinar-se umas com as outras e formar grandes moléculas. As formações poliméricas de proteínas são chamadas de estruturas quaternárias (somente com essa estrutura a hemoglobina é capaz de ligar e transportar O 2 para o corpo)
2) Propriedades químicas das proteínas: combustão, desnaturação, hidrólise, reações de cor.
1. As proteínas são caracterizadas por reações, como resultado das quais precipitado. Mas em alguns casos, o precipitado resultante se dissolve com excesso de água, enquanto em outros ocorre coagulação irreversível de proteínas, ou seja, desnaturação.
A desnaturação é uma mudança nas estruturas terciárias e quaternárias de uma macromolécula de proteína sob a influência de fatores externos (um aumento ou diminuição da temperatura, pressão, estresse mecânico, ação de reagentes químicos, radiação UV, radiação, venenos, sais de metais pesados (chumbo, mercúrio, etc.))
