Вторинна структура білка є якусь спіраль. Рівень структурної організації молекули білка: вторинна структура білка. Функції білків в організмі

Виділяють чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний та четвертинний. Кожен рівень має свої особливості.

Первинною структурою білків називається лінійний поліпептидний ланцюг з амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Первинна структура – ​​найпростіший рівень структурної організації білкової молекули. Високу стабільність їй надають ковалентні пептидні зв'язки між α-аміногрупою однієї амінокислоти та α-карбоксильною групою іншої амінокислоти. [показати] .

Якщо в освіті пептидного зв'язку бере участь іміногрупа проліну або гідроксипроліну, то вона має інший вигляд [показати] .

При утворенні пептидних зв'язків у клітинах спочатку активується карбоксильна група однієї амінокислоти, а потім вона з'єднується з аміногрупою іншою. Приблизно також проводять лабораторний синтез поліпептидів.

Пептидна зв'язок є фрагментом поліпептидного ланцюга, що повторюється. Вона має низку особливостей, які впливають не тільки на форму первинної структури, а й на найвищі рівні організації поліпептидного ланцюга:

• копланарність - всі атоми, що входять до пептидної групи, знаходяться в одній площині;
• здатність існувати у двох резонансних формах (кето-або енольною формою);
• транс-положення заступників стосовно С-N-зв'язку;
• здатність до утворення водневих зв'язків, причому кожна з пептидних груп може утворювати два водневі зв'язки з іншими групами, у тому числі пептидними.

Виняток становлять пептидні групи за участю аміногрупи проліну або гідроксипроліну. Вони здатні утворювати лише один водневий зв'язок (див. вище). Це позначається на формуванні вторинної структури білка. Поліпептидний ланцюг на ділянці, де знаходиться пролін або гідроксипролін, легко згинається, тому що не утримується, як завжди, другим водневим зв'язком.

Номенклатура пептидів та поліпептидів . Назва пептидів складається з назв амінокислот, що входять до них. Дві амінокислоти дають дипептид, три - трипептид, чотири - тетрапептид і т. д. Кожен пептид або поліпептидний ланцюг будь-якої довжини має N-кінцеву амінокислоту, що містить вільну аміногрупу, і С-кінцеву амінокислоту, що містить вільну карбоксильну групу. Називаючи поліпептиди, перераховують послідовно всі амінокислоти, починаючи з N-кінцевої, замінюючи в їх назвах, крім С-кінцевої, суфікс -ін на -іл (оскільки амінокислоти в пептидах мають вже не карбоксильну групу, а карбонільну). Наприклад, назва зображеного на рис. 1 трипептиду - лейц мулфенілалан мултреон ін.

Особливості первинної структури білка . В кістяку поліпептидного ланцюга чергуються жорсткі структури (плоскі пептидні групи) з відносно рухомими ділянками (-СНR), які здатні обертатися навколо зв'язків. Такі особливості будови поліпептидного ланцюга впливають на укладання її у просторі.

Вторинна структура є способом укладання поліпептидного ланцюга в упорядковану структуру завдяки утворенню водневих зв'язків між пептидними групами одного ланцюга або суміжними поліпептидними ланцюгами. За конфігурацією вторинні структури діляться на спіральні (α-спіраль) і шарувато-складчасті (β-структура та крос-β-форма).

α-Спіраль. Це різновид вторинної структури білка, що має вигляд регулярної спіралі, що утворюється завдяки міжпептидним водневим зв'язкам у межах одного поліпептидного ланцюга. Модель будови α-спіралі (рис. 2), що враховує всі властивості пептидного зв'язку, була запропонована Полінгом та Корі. Основні особливості α-спіралі:

• спіральна конфігурація поліпептидного ланцюга, що має гвинтову симетрію;
• утворення водневих зв'язків між пептидними групами кожного першого та четвертого амінокислотних залишків;
• регулярність витків спіралі;
• рівнозначність всіх амінокислотних залишків у α-спіралі незалежно від будови їх бічних радикалів;
• бічні радикали амінокислот не беруть участь в утворенні α-спіралі.

Зовні α-спіраль схожа на трохи розтягнуту спіраль електричної плитки. Регулярність водневих зв'язків між першою та четвертою пептидними групами визначає і регулярність витків поліпептидного ланцюга. Висота одного витка або крок α-спіралі дорівнює 0,54 нм; до нього входить 3,6 амінокислотних залишків, тобто кожен амінокислотний залишок переміщається вздовж осі (висота одного амінокислотного залишку) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), що і дозволяє говорити про рівнозначності всіх амінокислотних залишків у α-спіралі. Період регулярності -спіралі дорівнює 5 виткам або 18 амінокислотним залишкам; Довжина одного періоду становить 2,7 нм. Мал. 3. Модель а-спіралі Полінга-Корі

β-Структура. Це різновид вторинної структури, яка має слабо вигнуту конфігурацію поліпептидного ланцюга і формується за допомогою міжпептидних водневих зв'язків у межах окремих ділянок одного поліпептидного ланцюга або суміжних поліпептидних ланцюгів. Її називають також шарувато-складчастою структурою. Є різновиди β-структур. Обмежені шаруваті ділянки, що утворюються одним поліпептидним ланцюгом білка, називають крос-β-формою (коротка β-структура). Водневі зв'язки у крос-β-формі утворюються між пептидними групами петель поліпептидного ланцюга. Інший тип - повна β-структура - характерний для всього поліпептидного ланцюжка, який має витягнуту форму і утримується міжпептидними водневими зв'язками між суміжними паралельними поліпептидними ланцюгами (рис. 3). Ця структура нагадує хутра акордеону. Причому можливі варіанти β-структур: вони можуть бути утворені паралельними ланцюгами (N-кінці поліпептидних ланцюгів спрямовані в ту саму сторону) і антипаралельними (N-кінці спрямовані в різні боки). Бічні радикали одного шару розміщуються між бічними радикалами іншого шару.

У білках можливі переходи від α-структур до β-структур та назад внаслідок перебудови водневих зв'язків. Замість регулярних міжпептидних водневих зв'язків уздовж ланцюга (завдяки їм поліпептидний ланцюг скручується в спіраль) відбувається розкручування спіралізованих ділянок та замикання водневих зв'язків між витягнутими фрагментами поліпептидних ланцюгів. Такий перехід виявлений у кератині – білку волосся. При миття волосся лужними миючими засобами легко руйнується спіральна структура β-кератину і він переходить в α-кератин (кучеряве волосся розпрямляється).

Руйнування регулярних вторинних структур білків (α-спіралі та β-структур) за аналогією з плавленням кристала називають "плавленням" поліпептидів. При цьому водневі зв'язки рвуться, і поліпептидні ланцюги набувають форми безладного клубка. Отже, стабільність вторинних структур визначається міжпептидними водневими зв'язками. Інші типи зв'язків майже не беруть у цьому участі, за винятком дисульфідних зв'язків уздовж поліпептидного ланцюга в місцях розташування залишків цистеїну. Короткі пептиди завдяки дисульфідним зв'язкам замикаються у цикли. У багатьох білках одночасно є α-спіральні ділянки та β-структури. Природних білків, що складаються на 100% з α-спіралі, майже не буває (виняток становить параміозин - м'язовий білок, на 96-100% являє собою α-спіраль), тоді як у синтетичних поліпептидів 100% спіралізація.

Інші білки мають неоднаковий ступінь спіралізації. Висока частота α-спіральних структур спостерігається у параміозину, міоглобіну, гемоглобіну. Навпаки, у трипсину, рибонуклеази значна частина поліпептидного ланцюга укладається в шаруваті β-структури. Білки опорних тканин: кератин (білок волосся, вовни), колаген (білок сухожиль, шкіри), фіброїн (білок натурального шовку) мають β-конфігурацію поліпептидних ланцюгів. Різна міра спіралізації поліпептидних ланцюгів білків говорить про те, що, очевидно, є сили, що частково порушують спіралізацію або "ламають" регулярне укладання поліпептидного ланцюга. Причиною цього є компактніше укладання поліпептидного ланцюга білка в певному обсязі, тобто в третинну структуру.

Третинна структура білка

Третиною структурою білка називається спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі. За формою третинної структури білки діляться переважно на глобулярні та фібрилярні. Глобулярні білки найчастіше мають еліпсоподібну форму, а фібрилярні (ниткоподібні) білки – витягнуту (форма палички, веретена).

Проте конфігурація третинної структури білків ще дає підстави думати, що фібрилярні білки мають лише β-структуру, а глобулярні α-спіральні. Є фібрилярні білки, що мають спіральну, а не шарувато-складчасту вторинну структуру. Наприклад, α-кератин і параміозин (білок замикального м'яза молюсків), тропоміозини (білки скелетних м'язів) відносяться до фібрилярних білків (мають паличкоподібну форму), а вторинна структурау них – α-спіраль; навпаки, в глобулярних білках може бути велика кількістьβ-структур.

Спіралізація лінійного поліпептидного ланцюга зменшує її розміри приблизно 4 рази; а укладання в третинну структуру робить її в десятки разів компактнішою, ніж вихідний ланцюг.

Зв'язки, що стабілізують третинну структуру білка . У стабілізації третинної структури відіграють роль зв'язку між бічними радикалами амінокислот. Ці зв'язки можна поділити на:

• сильні (ковалентні) [показати] .

  До ковалентним зв'язкамвідносяться дисульфідні зв'язки (-S-S-) між бічними радикалами цистеїнів, що знаходяться в різних ділянках поліпептидного ланцюга; ізопептидні, або псевдопептидні, - між аміногрупами бічних радикалів лізину, аргініну, а не α-аміногрупами, та СООН-групами бічних радикалів аспарагінової, глутамінової та амінолимонної кислот, а не α-карбоксильними групами амінокислот. Звідси і назва цього типу зв'язку - подібна до пептидної. Рідко зустрічається ефірний зв'язок, утворений СООН-групою дикарбонових амінокислот (аспарагінової, глутамінової) та ОН-групою гідроксиамінокислот (серину, треоніну).

• слабкі (полярні та ван-дер-ваальсові) [показати] .

  До полярним зв'язкамвідносяться водневі та іонні. Водневі зв'язки, як зазвичай, виникають між групою -NН 2 - ВІН або -SН бічного радикала однієї амінокислоти і карбоксильною групою інший. Іонні, або електростатичні зв'язки утворюються при контакті заряджених груп бічних радикалів -NН + 3 (лізину, аргініну, гістидину) і -СОО - (аспарагінової та глутамінової кислот).

  Неполярні, або ван-дер-ваальсові, зв'язкиутворюються між вуглеводневими радикалами амінокислот. Гідрофобні радикали амінокислот аланіну, валіну, ізолейцину, метіоніну, фенілаланіну у водному середовищі взаємодіють один з одним. Слабкі ван-дер-ваальсові зв'язки сприяють формуванню гідрофобного ядра з неполярних радикалів усередині білкової глобули. Чим більше неполярних амінокислот, тим більше велику рольу укладанні поліпептидного ланцюга грають ван-дер-ваальсові зв'язки.

Численні зв'язки між бічними радикалами амінокислот визначають просторову конфігурацію білкової молекули.

Особливості організації третинної структури білка . Конформація третинної структури поліпептидного ланцюга визначається властивостями бічних радикалів амінокислот, що входять до неї (які не надають помітного впливуна формування первинної та вторинної структур) та мікрооточенням, тобто середовищем. При укладанні поліпептидний ланцюг білка прагне набути енергетично вигідної форми, що характеризується мінімумом вільної енергії. Тому неполярні R-групи, "уникаючи" води, утворюють як би внутрішню частину третинної структури білка, де розташована основна частина гідрофобних залишків поліпептидного ланцюга. У центрі білкової глобули майже немає молекул води. Полярні (гідрофільні) R-групи амінокислоти розташовуються зовні цього гідрофобного ядра і оточені молекулами води. Поліпептидна ланцюг химерно згинається у тривимірному просторі. При її згинах порушується вторинна спіральна конформація. "Ломається" ланцюг у слабких точках, де знаходяться пролін або гідроксипролін, оскільки ці амінокислоти більш рухливі в ланцюзі, утворюючи лише один водневий зв'язок з іншими пептидними групами. Іншим місцем вигину є гліцин, R-група якого мала (водень). Тому R-групи інших амінокислот при укладанні прагнуть зайняти вільний простір у місці знаходження гліцину. Ряд амінокислот - аланін, лейцин, глутамат, гістидин - сприяють збереженню стійких спіральних структур у білку, а такі, як метіонін, валін, ізолейцин, аспарагінова кислота, сприяють утворенню β-структур. У молекулі білка з третинною конфігурацією зустрічаються ділянки у вигляді α-спіралей (спіралізовані), β-структур (шаруваті) та безладного клубка. Тільки правильне просторове укладання білка робить його активним; порушення її призводить до зміни властивостей білка та втрати біологічної активності.

Четвертична структура білка

Білки, що складаються з одного поліпептидного ланцюга, мають лише третинну структуру. До них відносяться міоглобін – білок м'язової тканини, що бере участь у зв'язуванні кисню, ряд ферментів (лізоцим, пепсин, трипсин тощо). Однак деякі білки побудовані з кількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких має третинну структуру. Для таких білків введено поняття четвертинної структури, яка є організацією кількох поліпептидних ланцюгів з третинною структурою в єдину функціональну молекулу білка. Такий білок з четвертинною структурою називається олігомером, а його поліпептидні ланцюги з третинною структурою – протомірами або субодиницями (рис. 4).

При четвертинному рівні організації білки зберігають основну конфігурацію третинної структури (глобулярну або фібрилярну). Наприклад, гемоглобін - білок, що має четвертинну структуру, складається з чотирьох субодиниць. Кожна із субодиниць – глобулярний білок і загалом гемоглобін теж має глобулярну конфігурацію. Білки волосся та вовни - кератини, що відносяться за третинною структурою до білків фібрилярних, мають фібрилярну конформацію і четвертинну структуру.

Стабілізація четвертинної структури білків . Усі білки, у яких виявлено четвертинну структуру, виділено у вигляді індивідуальних макромолекул, що не розпадаються на субодиниці. Контакти між поверхнями субодиниць можливі лише за рахунок полярних груп амінокислотних залишків, оскільки при формуванні третинної структури кожного з поліпептидних ланцюгів бічні радикали неполярних амінокислот (що становлять більшу частину всіх протеїногенних амінокислот) заховані всередині субодиниці. Між їхніми полярними групами утворюються численні іонні (сольові), водневі, а деяких випадках і дисульфідні зв'язки, які міцно утримують субодиниці як організованого комплексу. Застосування речовин, що розривають водневі зв'язки або речовин, що відновлюють дисульфідні містки, викликає дезагрегацію протомірів і руйнування четвертинної структури білка. У табл. 1 сумовані дані про зв'язки, що стабілізують різні рівні організації білкової молекули [показати] .

Таблиця 1. Характеристика зв'язків, що у структурної організації білків
Рівень організації	Типи зв'язків (за міцністю)	Різновид зв'язку
Первинний (лінійний поліпептидний ланцюг)	Ковалентні (сильні)	Пептидна - між α-аміно- та α-карбоксильними групами амінокислот
Вторинна (α-спіраль, β-структури)	Слабкі	Водневі - між пептидними групами (кожною першою та четвертою) одного поліпептидного ланцюга або між пептидними групами суміжних поліпептидних ланцюгів
	Ковалентні (сильні)	Дисульфідні - дисульфідні петлі в межах лінійної ділянки поліпептидного ланцюга
Третинна (глобулярна, фібрилярна)	Ковалентні (сильні)	Дисульфідні, ізопептидні, складноефірні - між бічними радикалами амінокислот різних ділянок поліпептидного ланцюга.
	Слабкі	Водневі – між бічними радикалами амінокислот різних ділянок поліпептидного ланцюга. Іонні (сольові) – між протилежно зарядженими групами бічних радикалів амінокислот поліпептидного ланцюга Ван-дер-ваальсови - між неполярними бічними радикалами амінокислот поліпептидного ланцюга
Четвертична (глобулярна, фібрилярна)	Слабкі	Іонні - між протилежно зарядженими групами бічних радикалів амінокислот кожної із субодиниць. Водневі - між бічними радикалами амінокислотних залишків, розташованими на поверхні ділянок субодиниць, що контактують.
	Ковалентні (сильні)	Дисульфідні - між залишками цистеїну кожної з контактуючих поверхонь різних субодиниць.

Особливості структурної організації деяких фібрилярних білків

Структурна організація фібрилярних білків має низку особливостей порівняно з глобулярними білками. Ці особливості можна простежити з прикладу кератину, фіброїну і колагену. Кератини існують в α- та β-конформаціях. α-Кератини та фіброїн мають шарувато-складчасту вторинну структуру, однак у кератині ланцюга паралельні, а у фіброїні антипаралельні (див. рис. 3); крім того, в кератині є міжланцюгові дисульфідні зв'язки, а у фіброїну вони відсутні. Розрив дисульфідних зв'язків призводить до роз'єднання поліпептидних ланцюгів у кератинах. Навпаки, утворення максимальної кількості дисульфідних зв'язків у кератинах шляхом впливу окислювачів створює міцну просторову структуру. Взагалі у фібрилярних білків на відміну глобулярних часом важко суворо розмежувати різні рівні організації. Якщо прийняти (як для глобулярного білка), що третинна структура повинна утворюватися шляхом укладання у просторі одного поліпептидного ланцюга, а четвертинна - кількох ланцюгів, то у фібрилярних білках вже при формуванні вторинної структури бере участь кілька поліпептидних ланцюгів. Типовим прикладом фібрилярного білка є колаген, який відноситься до найпоширеніших білків організму людини (близько 1/3 від усіх білків). Він міститься в тканинах, що мають високу міцність і малу розтяжність (кістки, сухожилля, шкіра, зуби і т. д.). У колагені третина амінокислотних залишків припадає на гліцин, а близько чверті чи трохи більше – на пролін чи гідроксипролін.

Ізольована поліпептидна ланцюг колагену (первинна структура) схожа на ламану лінію. Вона містить близько 1000 амінокислот і має молекулярну масу близько 105 (рис. 5, а, б). Поліпептидна ланцюг побудована з трійки амінокислот (триплет), що повторюється, наступного складу: глі-А-В, де А і В - будь-які, крім гліцину, амінокислоти (найчастіше пролін і гідроксипролін). Поліпептидні ланцюги колагену (або α-ланцюга) при формуванні вторинної та третинної структур (рис. 5, в і г) не можуть давати типових α-спіралей, що мають гвинтову симетрію. Цьому заважають пролін, гідроксипролін та гліцин (антиспіральні амінокислоти). Тому три α-ланцюга утворюють як би скручені спіралі подібно до трьох ниток, що обвивають циліндр. Три спіральні α-ланцюги формують структуру колагену, що повторюється, яка називається тропоколагеном (рис. 5, г). Тропоколаген за своєю організацією є третинною структурою колагену. Плоскі кільця проліну та оксипроліну, що регулярно чергуються вздовж ланцюга, надають їй жорсткості, як і міжланцюгові зв'язки між α-ланцюгами тропоколагену (тому колаген стійкий до розтягування). Тропоколаген є, по суті, субодиницею фібрил колагену. Укладання тропоколагенових субодиниць у четвертинну структуру колагену відбувається ступенеподібно (рис. 5, д).

Стабілізація структур колагену відбувається за рахунок міжланцюжкових водневих, іонних та ван-дер-ваальсових зв'язків та невеликої кількості ковалентних зв'язків.

α-Ланцюги колагену мають різне хімічна будова. Розрізняють α 1 -ланцюги різних видів(I, II, III, IV) та α 2 -ланцюга. Залежно від того, які α 1 - і α 2 -ланцюги беруть участь в утворенні триланцюгової спіралі тропоколагену, розрізняють чотири типи колагену:

• перший тип - два α 1 (I) і один α 2 -ланцюга;
• другий тип - три α 1 (II)-ланцюга;
• третій тип - три α 1 (III)-ланцюга;
• четвертий тип - три α 1 (IV)-ланцюга.

Найбільш поширений колаген першого типу: він міститься в кістковій тканині, шкірі, сухожиллях; колаген другого типу міститься в хрящовій тканині і т. д. В одному виді тканини можуть бути різні типи колагену.

Упорядкована агрегація колагенових структур, їх жорсткість та інертність забезпечують високу міцність колагенових волокон. Колагенові білки містять також вуглеводні компоненти, тобто є білок-вуглеводними комплексами.

Колаген - позаклітинний білок, який утворюється клітинами сполучної тканини, що входить до всіх органів. Тому з пошкодженням колагену (або порушенням його утворення) виникають численні порушення опорних функцій сполучної тканини органів.

Сторінка 3

всього сторінок: 7

Вторинна структура білка– це спосіб укладання поліпептидного ланцюга в більш компактну структуру, коли відбувається взаємодія пептидних груп з утворенням між ними водневих зв'язків.

Формування вторинної структури викликане прагненням пептиду прийняти конформацію із найбільшою кількістю зв'язків між пептидними групами. Тип вторинної структури залежить від стійкості пептидного зв'язку, рухливості зв'язку між центральним атомом вуглецю та вуглецем пептидної групи, розміром амінокислотного радикалу. Все зазначене разом з амінокислотною послідовністю згодом призведе до певної конфігурації білка.

Виділяють два можливі варіанти вторинної структури: у вигляді "каната" - α-спіраль(α-структура), і у вигляді "гармошки" - β-складчастий шар(β-структура). В одному білку, як правило, одночасно присутні обидві структури, але в різному пайовому співвідношенні. У глобулярних білках переважає α-спіраль, у фібрилярних – β-структура.

Вторинна структура утворюється тільки за участю водневих зв'язківміж пептидними групами: атом кисню однієї групи реагує з атомом водню другої, одночасно кисень другої пептидної групи зв'язується з воднем третьої тощо.

α-Спіраль

Ця структура є правозакрученою спіраллю, що утворюється за допомогою водневихзв'язків між пептидними групами 1-го та 4-го, 4-го та 7-го, 7-го та 10-го і так далі амінокислотних залишків.

Формуванню спіралі перешкоджають проліні гідроксипролін, які через свою циклічну структуру зумовлюють "перелом" ланцюга, його примусовий вигин як, наприклад, в колагені .

Висота витка спіралі становить 0,54 нм і відповідає 3,6 амінокислотних залишків, 5 повних витків відповідають 18 амінокислот і займають 2,7 нм.

β-Складчастий шар

У цьому способі укладання білкова молекулалежить "змійкою", віддалені відрізки ланцюга виявляються поблизу один від одного. В результаті пептидні групи раніше віддалених амінокислот білкового ланцюга здатні взаємодіяти за допомогою водневих зв'язків.

П ЕРВІЧНА СТРУКТУРАБІЛКІВ

Первинна структура білка несе інформацію про його просторової структури.

1.Амінокислотні залишки в пептидному ланцюгу білків чергуються не випадковим чином, а розташовані в певному порядку. Лінійна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу називається первинною структурою білка.

2. Первинна структура кожного індивідуального білка закодована в молекулі ДНК (ділянці, званій геном) і реалізується в ході транскрипції (переписування інформації на мРНК) і трансляції (синтез пептидного ланцюга).

3. Кожен із 50 000 індивідуальних білків організму людини має унікальнудля цього індивідуального білка первинну структуру. Усі молекули індивідуального білка (наприклад, аль-буміну) мають однакове чергування аміно-кислотних залишків, що відрізняє альбумін від будь-якого іншого індивідуального білка.

4. Послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюгу можна розглядати як
форму запису

си деякої інформації.

Ця інформація диктує просторову установку довгого лінійного пептидного ланцюга більш компактну тривимірну структуру.

КОНФОРМАЦІЯБІЛКІВ

1. Лінійні поліпептидні ланцюги індивідуальних білків за рахунок взаємодії функціональних груп амінокислот набувають певної просторової тривимірної структури, або конформації. У глобулярних білках розрізняють
два основних типи конформаціїпептидних ланцюгів: вторинну та третинну структури.

ВТОРИННАСТРУКТУРАБІЛКІВ

2. Вторинна структура білків- це просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій між функціональними групами пептидного кістяка. При цьому пептидний ланцюг може набувати регулярних структур. двох типів:ос-спіраліі р-структури.

Мал. 1.2. Вторинна структура білка – а-спіраль.

В ос-спіраліводневі зв'язки утворюються між атомом кисню карбоксильної групи та водою родом амідного азоту пептидного кістяка через 4 амінокислоти; бічні ланцюги амінокислотних залишків розташовуються по периферії спіралі, не беручи участі в утворенні водневих зв'язків, що формують вторинну структуру (рис. 1.2).

Великі об'ємні залишки або залишки з однаковими зарядами, що відштовхуються, перешкоджають-ють формуванню а-спіралі.

Залишок проліну перериває аспіраль завдяки його кільцевій структурі і неможливості утворення водневого зв'язку через відсутність водню у атома азоту в пептидному ланцюзі.

B-Структураформується між лінійними областями одного поліпептидного ланцюга, утворюючи при цьому складки, або між різними поліпептидними ланцюгами. Поліпептидні ланцюги або їх частини можуть формувати паралельні(N- і С-кінці взаємодіючих пептидних ланцюгів збігаються) або антипаралельні(N- і С-кінці взаємодіючих пептидних ланцюгів лежать у протилежних напрямках) р-структури(Рис. 1.3).

Убілках також зустрічаються області з нерегулярною вторинною структурою, які називаються безладними клубками,хоча ці структури не так сильно змінюються від однієї молекули білка до іншої.

ТРЕТИЧНАСТРУКТУРАБІЛКІВ

3. Третинна структура білка- Це тривимірна просторова структура, що утворюється за рахунок взаємодій між радикалами амінокислот, які можуть розташовуватися на значній відстані один від одного в пептидному ланцюзі.

Мал. 1.3. Антипаралельна (бета-структура.)

Гідрофобні радикали амінокислот мають тенденцію до поєднання всередині глобулярної структури білків за допомогою так званих гід-рофобних взаємодійі міжмолекулярних ван-дер-ваальсових сил, утворюючи щільне гідрофобне ядро. Гідрофільні іонізовані і неіонізовані радикали амінокислот в основному розташовані на поверхні білка і визначають його розчинність у воді.

Гідрофільні амінокислоти, що опинилися всередині гідрофобного ядра, можуть взаємодіяти один з одним за допомогою іоннихі водневих зв'язків(Мал. 1.4).

Мал. 1.4. Типи зв'язків, що виникають між радикалами амінокислот для формування третинної структури білка. 1 - іонний зв'язок; 2 - водневий зв'язок; 3 - гідрофобні взаємодії; 4 - дисульфідна зв'язок.

Мал. 1.5. Дисульфідні зв'язки у структурі інсуліну людини.

Іонні, водневі і гідрофобні зв'язки належать до слабких: їх енергія ненабагато перевищує енергію теплового руху молекул при кімнатній температурі.

Конформація білка підтримується за рахунок виникнення безлічі таких слабких зв'язків.

Конформаційна лабільність білків- Це здатність білків до невеликих змін конформації за рахунок розриву одних і утворення інших слабких зв'язків.

Третинна структура деяких білків стабілізована дисульфідними зв'язками,що утворюються за рахунок взаємодії SH-груп двох залишків цистеїну.

Більшість внутрішньоклітинних білків немає ковалентних дисульфидных зв'язків. Їх наявність характерна для секретованих клітиною білків, наприклад дисульфідні зв'язки є в молекулах інсуліну, імуноглобулінів.

Інсулін- білковий гормон, що синтезується в р-клітинах підшлункової залози. Секретується клітинами у відповідь на підвищення концентрації глюкози у крові. У структурі інсуліну є 2 дисульфідні зв'язки, що з'єднують 2 поліпептидні А- і В-ланцюга, і 1 дисульфідний зв'язок всередині А-ланцюга (рис. 1.5).

Особливості вторинної структури білків впливають на характер міжрадикальних взаємодій і третинну структуру.

4. Деякий специфічний порядок чергування вторинних структур спостерігається в багатьох різних за структурою та функціями білків і носить назву супервторинної структури.

Такі упорядковані структури часто позначають як структурні мотиви,які мають специфічні назви: «а-спіраль-поворот-а-спі-раль», «лейцинова застібка-блискавка», «цинкові пальці», «структура Р-бочки» та ін.

За наявності а-спіралей та р-структур глобулярні білки можуть бути розділені на 4 категорії:

1.В першу категорію включені білки, в яких є тільки а-спіралі, наприклад міогло-бін і гемоглобін (рис. 1.6).

2. У другу категорію включені білки, в яких є а-спіралі і (3-структури. При цьому а-і (3-структури часто утворюють однотипні поєднання, що зустрічаються в різних індивідуальних білках).

приклад. Супервторинна структура типу Р-бочки.

Фермент тріозофосфатизомеразу має супер-вторинну структуру типу Р-бочки, де кожна (3-структура розташована всередині р-бочки і пов'язана з а-спіральною ділянкою поліпептидної).ланцюга, що знаходяться на поверхні молекули (рис. 1.7, а).

Мал. 1.7. Супервторинна структура типу р-бочки.

а - тріозофосфатізомераза; б - домен бенкету ватки нази.

Така ж супервторинна структура виявлена ​​в одному з доменів молекули ферменту піруваткінази (рис. 1.7 б). Доменом називають частину молекули, що за структурою нагадує самостійний глобулярний білок.

Ще один приклад формування супервторинної структури, що має Р-структури і ос-спіралі. В одному з доменів лактатдегідрогенази (ЛДГ) і фосфогліцераткінази в центрі розташовані Р-структури поліпептидного ланцюга у вигляді скрученого листа і кожна р-структура пов'язана з а-спіральним ділянкою, розташованим на поверхні молекули (рис. 1.8).

Мал. 1.8. Вторинна структура, характерна для багатьох фер-ментів.

а-домен лактатдегідрогенази; б-домен фосфогліцераткінази.

3. У третю категорію включені білки, маю-щі тільки вторинну р-структуру. Такі структури виявлені в імуноглобулінах, у ферменті супероксиддисмутазе (рис. 1.9).

Мал. 1.9. Вторинна структура константного домену ім-муноглобуліну (а)

та ферменту супероксиддисмутази (Б).

4. У четверту категорію включені білки, що мають у своєму складі лише незначну кількість регулярних вторинних структур. До таких білків можна віднести невеликі багаті цистином білки або металопротеїни.

У ДНК-зв'язуючих білках є загальні видисупервторинних структур: "ос-спіраль-поворот-ос-спіраль", "лейцинова застібка-блискавка", "цинко-ші пальці».ДНК-зв'язуючі білки містять центр зв'язування, комплементарний ділянці ДНК з певною нуклеотидною послідовністю. Ці білки беруть участь у регуляції впливу генів.

« а- Спіраль-поворот-а-спіраль»

Мал. 1.10. Зв'язування супервторинної

структури «а-спі-раль-поворот-а-спіраль»

у великій борозенці Д

Двоспіральна структура ДНК має 2 борозенки: велику та малу.Більшая борозенка добрепристосована для зв'язування білків, що мають невеликі ос-спіральні ділянки.

В даний структурний мотив входять 2 ос-спіралі: одна більш коротка, інша довша, з'єднані поворотом поліпептидного ланцюга (рис. 1.10).

Більш коротка а-спіраль розташовується поперек борозенки ДНК, а більш довга а-спіраль знаходиться у великій борозенці, утворюючи нековалентні специфічні зв'язки радикалів амінокислот з нуклеотидами ДНК.

Часто білки, що мають таку структуру, утворюють димери, в результаті олігомерний білок має 2 супервторинні структури.

Вони розташовуються на певній відстані один від одного та виступають над поверхнею білка (рис. 1.11).

Дві такі структури можуть зв'язуватися з ДНК у суміжних областях великих борозенок

беззначних змін у структурі білків.

«Цинковий палець»

"Цинковий палець" - фрагмент білка, що містить близько 20 амінокислотних залишків (рис. 1.12).

Атом цинку пов'язаний з радикалами 4 амінокислот: 2 залишки цистеїну та 2 — гістидину.

У деяких випадках замість залишків гістидину є залишки цистеїну.

Мал. 1.12. Структура ділянки ДНК-зв'язуючих

білків у формі "цинкового пальця".

Ця ділянка білка утворює аспіраль, яка може специфічно зв'язуватися з регуляторними ділянками великої борозенки ДНК.

Специфічність зв'язування індивідуального регуляторного ДНК-зв'язуючого білка залежить від послідовності амінокислотних залишків, розташованих у ділянці «цинкового пальця».

«Лейцинова застібка-блискавка»

Взаємодіючі білки мають а-спіральний ділянку, що містить принаймні 4 залишки лейцину.

Лейцинові залишки розташовані через 6 амінокислот один від одного.

Так як кожен виток аспіралі містить 3,6-амінокислотного залишку, радикали лейцину знаходяться на поверхні кожного другого витка.

Лейцинові залишки а-спіралі одного білка можуть взаємодіяти з лейциновими залишками іншого білка (гідрофобні взаємодії), з'єднуючи їх разом (рис. 1.13).

Багато ДНК-зв'язуючі білки взаємодіють з ДНК у вигляді олігомерних структур, де субодиниці зв'язуються один з одним «лейциновими застібками». Прикладом таких білків можуть служити гістони.

Гістони- Ядерні білки, до складу яких входить велика кількість позитивно заряджених амінокислот - аргініну і лізину (до 80%).

Молекули гістонів об'єднуються в олігомерні комплекси, що містять 8 мономерів за допомогою «лейцинових застібок», незважаючи на сильний позитивний заряд цих молекул.

РезюмеВсі молекули індивідуального білка, що мають ідентичну первинну структуру, набувають у розчині однакової конформації.

Таким чином, характер просторової укладки пептидного ланцюга визначається амінокислотнимскладом та чергуванням амінокислотних залишків уланцюги.Отже, конформація – така сама специфічна характеристика індивідуального білка, як і первинна структура.

Білки (протеїни) становлять 50% сухої маси живих організмів.

Білки складаються з амінокислот. У кожної амінокислоти є аміногрупа та кислотна (карбоксильна) група, при взаємодії яких виходить пептидний зв'язоктому білки ще називають поліпептидами.

Структури білка

Первинна- ланцюжок з амінокислот, пов'язаних пептидним зв'язком (сильним, ковалентним). Чергуючи 20 амінокислот у різному порядку, можна одержувати мільйони різних білків. Якщо змінити в ланцюжку хоча б одну амінокислоту, будова та функції білка зміняться, тому первинна структура вважається найголовнішою в білку.

Вторинна- Спіраль. Утримується водневими зв'язками (слабкими).

Третинна- глобула (кулька). Чотири типи зв'язків: дисульфідна (сірчаний місток) сильна, інші три (іонні, гідрофобні, водневі) – слабкі. Форма глобули в кожного білка своя, від неї залежать функції. При денатурації форма глобули змінюється, і це впливає на роботу білка.

Четверта- Є не у всіх білків. Складається з кількох глобул, з'єднаних між собою тими самими зв'язками, що у третинної структурі. (Наприклад, гемоглобін.)

Денатурація

Це зміна форми глобули білка, викликане зовнішніми впливами (температура, кислотність, солоність, приєднання інших речовин тощо)

• Якщо на білок слабкі (зміна температури на 1°), то відбувається оборотнаденатурація.
• Якщо сильний вплив (100°), то денатурація незворотня. У цьому руйнуються всі структури, крім первинної.

Функції білків

Їх дуже багато, наприклад:

• Ферментативна (каталітична)- білки-ферменти прискорюють хімічні реакціїза рахунок того, що активний центр ферменту підходить до речовини формою, як ключ до замку ( , специфічність).

• Будівельна (структурна)- Клітина, якщо не брати до уваги воду, складається в основному з білків.
• Захисна- антитіла борються із збудниками хвороб (імунітет).

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Вторинна структура молекули білка має форму
1) спіралі
2) подвійний спіралі
3) клубка
4) нитки

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Водневі зв'язки між СО- та NН-групами в молекулі білка надають їй форми спіралі, характерної для структури
1) первинною
2) вторинної
3) третинної
4) четвертинною

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Процес денатурації білкової молекули звернемо, якщо не зруйновані зв'язки
1) водневі
2) пептидні
3) гідрофобні
4) дисульфідні

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Четвертична структура молекули білка утворюється внаслідок взаємодії
1) ділянок однієї білкової молекули за типом зв'язків S-S
2) кількох поліпептидних ниток, що утворюють клубок
3) ділянок однієї білкової молекули за рахунок водневих зв'язків
4) білкові глобули з мембраною клітини

Відповідь

Встановіть відповідність між характеристикою та функцією білка, яку він виконує: 1) регуляторна; 2) структурна
А) входить до складу центріолей
Б) утворює рибосоми
В) є гормоном
Г) формує мембрани клітин
Д) змінює активність генів

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Послідовність та кількість амінокислот у поліпептидному ланцюгу – це
1) первинна структура ДНК
2) первинна структура білка
3) вторинна структура ДНК
4) вторинна структура білка

Відповідь

Виберіть три варіанти. Білки в організмі людини та тварин
1) служать основним будівельним матеріалом
2) розщеплюються в кишечнику до гліцерину та жирних кислот
3) утворюються з амінокислот
4) у печінці перетворюються на глікоген
5) відкладаються у запас
6) як ферменти прискорюють хімічні реакції

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Вторинна структура білка, що має форму спіралі, утримується зв'язками
1) пептидними
2) іонними
3) водневими
4) ковалентними

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Які зв'язки визначають первинну структуру молекул білка
1) гідрофобні між радикалами амінокислот
2) водневі між поліпептидними нитками
3) пептидні між амінокислотами
4) водневі між-NH-і-СО-групами

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. Первинна структура білка утворена зв'язком
1) водневий
2) макроергічної
3) пептидний
4) іонної

Відповідь

Виберіть один, найбільш правильний варіант. В основі утворення пептидних зв'язків між амінокислотами у молекулі білка лежить
1) принцип комплементарності
2) нерозчинність амінокислот у воді
3) розчинність амінокислот у воді
4) наявність у них карбоксильної та амінної груп

Відповідь

Наведені нижче ознаки, крім двох, використовуються для опису будови, функцій зображеної органічної речовини. Визначте дві ознаки, які «випадають» із загального списку, та запишіть цифри, під якими вони вказані.
1) має структурні рівні організації молекули
2) входить до складу клітинних стінок
3) є біополімером
4) служить матрицею під час трансляції
5) складається з амінокислот

Відповідь

Усі наведені нижче ознаки, крім двох, можна використовуватиме описи ферментів. Визначте дві ознаки, що «випадають» із загального списку, та запишіть цифри, під якими вони вказані.
1) входять до складу клітинних мембран та органоїдів клітини
2) відіграють роль біологічних каталізаторів
3) мають активний центр
4) впливають на обмін речовин, регулюючи різні процеси
5) специфічні білки

Відповідь

Розгляньте малюнок із зображенням поліпептиду та вкажіть (А) рівень його організації, (Б) форму молекули та (В) вид взаємодії, що підтримує цю структуру. Для кожної літери оберіть відповідний термін або відповідне поняття із запропонованого списку.
1) первинна структура
2) вторинна структура
3) третинна структура
4) взаємодії між нуклеотидами
5) металевий зв'язок
6) гідрофобні взаємодії
7) фібрилярна
8) глобулярна

Відповідь

Розгляньте малюнок із зображенням поліпептиду. Вкажіть (А) рівень його організації, (Б) мономери, що його утворюють, та (В) вид хімічних зв'язківміж ними. Для кожної літери оберіть відповідний термін або відповідне поняття із запропонованого списку.
1) первинна структура
2) водневі зв'язки
3) подвійна спіраль
4) вторинна структура
5) амінокислота
6) альфа-спіраль
7) нуклеотид
8) пептидні зв'язки

Відповідь

Відомо, що білки – нерегулярні полімери, мають високу молекулярну масу, суворо специфічні кожного виду організму. Виберіть із наведеного нижче тексту три твердження, які мають значення щодо опису цих ознак, і запишіть цифри, під якими вони вказані. (1) До складу білків входить 20 різних амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. (2) Білки мають різну кількість амінокислот та порядок їх чергування в молекулі. (3) Низькомолекулярні органічні речовинимають молекулярну масу від 100 до 1000. (4) Вони є проміжними сполуками чи структурними ланками - мономерами. (5) Багато білків характеризуються молекулярною масоювід кількох тисяч до мільйона і вище, залежно від кількості окремих поліпептидних ланцюгів у складі єдиного молекулярної структурибілка. (6) Кожен вид живих організмів має особливий, тільки йому притаманний набір білків, який відрізняє його від інших організмів.

Відповідь

Всі ці характеристики використовують для опису функцій білків. Визначте дві характеристики, які «випадають» із загального списку, та запишіть цифри, під якими вони вказані.
1) регуляторна
2) рухова
3) рецепторна
4) утворюють клітинні стінки
5) служать коферментами

Відповідь

© Д.В.Поздняков, 2009-2019

У більш компактну в порівнянні з первинну структуру, при якій відбувається взаємодія пептидних груп із утворенням між ними водневих зв'язків.

Укладання білка у вигляді каната та гармошкою

Розрізняють два види таких структур укладання білка у вигляді канатаі у вигляді гармошки.

Формування вторинної структури викликане прагненням пептиду прийняти конформацію із найбільшою кількістю зв'язків між пептидними групами. Тип вторинної структури залежить від стійкості пептидного зв'язку, рухливості зв'язку між центральним атомом вуглецю та вуглецем пептидної групи, розміром амінокислотного радикалу.

Все зазначене разом з амінокислотною послідовністю згодом призведе до певної конфігурації білка.

Можна виділити два можливі варіанти вторинної структури: α-спіраль (α-структура) і β-складчастий шар (β-структура). В одному білку, як правило, присутні обидві структури, але в різному пайовому співвідношенні. У глобулярних білках переважає α-спіраль, у фібрилярних – β-структура.

Участь водневих зв'язків у формуванні вторинної структури.

Вторинна структура утворюється лише за участю водневих зв'язків між пептидними групами: атом кисню однієї групи реагує з атомом водню другої, одночасно кисень другої пептидної групи зв'язується з воднем третьої тощо.

α-Спіраль

Укладання білка у вигляді α-спіралі.

Дана структура є правозакрученою спіраллю, утворюється за допомогою водневих зв'язків між пептидними групами 1-го та 4-го, 4-го та 7-го, 7-го та 10-го і так далі амінокислотних залишків.

Формуванню спіралі перешкоджають пролін та гідроксипролін, які через свою структуру зумовлюють «перелом» ланцюга, його різкий вигин.

Висота витка спіралі становить 0,54 нм і відповідає 3,6 амінокислотних залишків, 5 повних витків відповідають 18 амінокислот і займають 2,7 нм.

β-Складчастий шар

Укладання білка у вигляді β-складчастого шару.

У цьому способі укладання білкова молекула лежить "змійкою", віддалені відрізки ланцюга виявляються поблизу один від одного. В результаті пептидні групи раніше віддалених амінокислот білкового ланцюга здатні взаємодіяти за допомогою водневих зв'язків.