Поліпептиди це білки, які мають підвищений конденсаційний ступінь. Вони мають широке поширення серед організмів як рослинного, і тваринного походження. Тобто тут йдеться про компоненти, які є обов'язковими. Вони відрізняються надзвичайною різноманітністю, причому немає межі чіткого характеру між такими речовинами та звичайними білками. Якщо говорити про різноманітність таких речовин, то треба зазначити, що коли вони формуються, у цьому процесі беруть участь не менше 20 амінокислот протеногенного типу, а якщо говорити про кількість ізомерів, то їх можна бути до нескінченності.
Саме тому молекули білкового типу мають стільки можливостей, які практично безмежні, коли йдеться про їхню поліфункціональність. Отже, зрозуміло, чому білки називають основним всього живого, що є на Землі. Білки називають ще й одними з самих складних речовин, які колись були сформовані природою, також дуже унікальні. Як і протеїн, білки сприяють активному розвитку живих організмів.
Якщо говорити максимально конкретно, то йдеться про речовини, які є біополімерами, в основі яких лежать амінокислоти, що містять не менше сотні залишків амінокислотного типу. Причому, тут також є поділ – є такі речовини, які відносяться до низькомолекулярної групи, вони включає лише кілька десятків залишків амінокислот, є також речовини, які відносяться до високомолекулярних груп, в них таких залишків істотно більше. Поліпептид же це така речовина, яка відрізняється дійсно великою різноманітністю у своїй структурі та організації.
Групи поліпептидів
Всі ці речовини в умовному порядку діляться на дві групи, при такому розподілі беруться до уваги особливості їх структури, які безпосередньо впливають на їх функціональність:
- До першої групи можна віднести речовини, що відрізняються типовою білковою структурою, тобто сюди входить ланцюжок лінійного типу та безпосередньо амінокислоти. Вони зустрічаються у всіх живих організмах, причому найбільший інтерес тут мають речовини з підвищеною активністю гормонального типу.
- Що стосується другої групи, то тут знаходяться ті сполуки, структура яких має не типові для білків особливості.
Що являє собою поліпептидний ланцюг
Поліпептидний ланцюг представляє білкову структуру, до складу якої входять амінокислоти, все це має міцний зв'язок сполуками пептидного типу. Якщо говорити про первинну структуру, то йдеться про найпростіший рівень структури молекули білкового типу. Така організаційна форма відрізняється підвищеною стабільністю.
Коли в клітинах починають утворюватися пептидні зв'язки, то насамперед активацію починає група карбоксильного типу однієї амінокислоти, а вже потім починає активну сполуку з іншою подібною групою. Тобто поліпептидні ланцюги характеризуються фрагментами таких зв'язків, що постійно чергуються. Тут є ціла низка певних факторів, що надають суттєвий вплив на форму структури первинного типу, проте цим їх вплив не обмежується. Існує активний вплив на ті організації такого ланцюга, які мають найвищий рівень.
Якщо говорити про особливості такої організаційної форми, то вони полягають у наступному:
- відбувається регулярне чергування структур, які стосуються жорсткого типу;
- є ділянки, які мають відносну рухливість, вони мають можливість обертатися навколо зв'язків. Саме особливості такого роду впливають на те, як поліпептидний ланцюг укладається в просторі. Причому з пептидними ланцюгами можуть здійснюватися різного роду організаційні моментипід впливом багатьох чинників. Можливо від'єднання однієї зі структур, коли пептиди формуються в окрему групу і відокремлюються від одного ланцюга.
Білкова структура вторинного типу
Тут йдеться про варіант ланцюгового укладання таким чином, щоб була організована впорядкована структура, таке стає можливим завдяки водневим зв'язкам між групами пептидів одного ланцюга з такими ж групами іншого ланцюга. Якщо брати до уваги конфігурацію такої структури, то вона може бути:
- Спірального типу, така назва сталася завдяки своєрідній формі.
- Шарувато-складчастого типу.
Якщо говорити про спіральну групу, то це така білкова структураяка сформована у формі спіралі, яка утворюється, не виходячи за межі одного ланцюга поліпептидного типу. Якщо говорити про зовнішньому вигляді, то вона багато в чому схожа на звичайну електричну спіраллю, яка є в плитці, що працює на електриці.
Що стосується шарувато-складчастої структури, то тут ланцюг відрізняється вигнутою конфігурацією, її формування здійснюється на основі зв'язків водневого типу, причому тут все обмежується межами однієї ділянки конкретного ланцюга.
Пептидна зв'язок утворюється при реакції аміногрупи однієї амінокислоти та карбоксильної групи іншої з виділенням молекули води:
СН 3 -СН(NH 2)-COOH + CH 3 - СН(NH 2)-COOH → СН 3 -СН(NH 2)-CO-NH-(CH 3) СН-COOH + H 2 O
Пов'язані пептидним зв'язком амінокислоти утворюють поліпептидний ланцюг. Пептидна зв'язок має площинну структуру: атоми З, Про і N знаходяться в sp 2 -гібридизації; атом N має р-орбіталь з неподіленою парою електронів; утворюється р-p-сполучена система, що призводить до скорочення зв'язку С-N (0,132 нм) і обмеження обертання (бар'єр обертання становить ~63 кДж/моль). Пептидна зв'язок має переважно транс-Конфігурацію щодо площини пептидного зв'язку. Подібна будова пептидного зв'язку позначається на формуванні вторинної та третинної структури білка. Пептидна зв'язок‒ жорстка, ковалентна, генетично детермінована. У структурних формулах зображується у вигляді одинарного зв'язку, проте насправді цей зв'язок між вуглецем і азотом носить характер частково подвійного зв'язку:
Це викликано різною електронегативністю атомів, N і O. Навколо пептидного зв'язку обертання неможливо, всі чотири атоми лежать в одній площині, тобто. компланарні. Обертання інших зв'язків навколо поліпептидного кістяка досить вільно.
Первинна структура була відкрита професором університету Казанського А.Я. Данилевським у 1989 р. У 1913 Е. Фішером були синтезовані перші пептиди. Послідовність амінокислот кожного білка унікальна і закріплена генетично.
Трипептид: гліцилаланіллізин
Для визначення первинної структури окремого, хімічно гомогенного поліпептидного ланцюга методом гідролізу з'ясовують амінокислотний склад: співвідношення кожної з двадцяти амінокислот у зразку гомогенного поліпептиду. Потім приступають до визначення хімічної природи кінцевих амінокислот поліпептидного ланцюга, що містить одну вільну NH 2 -групу та одну вільну СООН-групу.
Для визначення природи N-кінцевої амінокислотизапропоновано низку методів, зокрема метод Сенжера (за його розробку Ф. Сенжер був удостоєний Нобелівської премії 1958 р.). Цей метод ґрунтується на реакції арилювання поліпептиду 2,4-динітрофторбензолом. Розчин поліпептиду обробляють 2,4-динітрофторбензолом, який взаємодіє з вільною α-аміногрупою пептиду. Після кислотного гідролізу продукту реакції лише одна амінокислота виявляється пов'язаною з реактивом у вигляді 2,4-дінітрофеніламінокислоти. На відміну від інших амінокислот, вона має жовтий колір. Її виділяють із гідролізату та ідентифікують методом хроматографії.
Для визначення С-кінцевої амінокислотичасто використовують ферментативні методи. Обробка поліпептиду карбоксипептидазою, яка розриває пептидний зв'язок з того кінця пептиду, де міститься вільна СООН-група, призводить до звільнення С-кінцевої амінокислоти, природа якої може бути ідентифікована методом хроматографії. Існують і інші методи визначення С-кінцевої амінокислоти, зокрема, хімічний методАкаборі, заснований на гідразинолізі поліпептиду.
Пептидна зв'язок за своєю хімічної природиє ковалентною та надає високу міцність первинній структурі білкової молекули. Будучи повторюваним елементом поліпептидного ланцюга і маючи специфічні особливості структури, пептидний зв'язок впливає не тільки на форму первинної структури, але і на найвищі рівніорганізації поліпептидного кола.
Великий внесок у вивчення будови білкової молекули зробили Л.Полінг та Р.Корі. Звернувши увагу на те, що в молекулі білка найбільше пептидних зв'язків, вони першими провели ретельні рентгеноструктурні дослідження цього зв'язку. Вивчили довжини зв'язків, кути під якими розташовуються атоми, напрямок розташування атомів щодо зв'язку. З досліджень було встановлено такі основні характеристики пептидного зв'язку.
1. Чотири атоми пептидного зв'язку (С,О,N,Н) і два приєднані
a-вуглецевих атомів лежать в одній площині. Групи R і Н a-вуглецевих атомів лежать поза цією площиною.
2. Атоми Про і Н пептидного зв'язку та два a-вуглецевих атоми, а також R-групи мають трансорієнтацію щодо пептидного зв'язку.
3. Довжина зв'язку С–N, що дорівнює 1,32 Å, має проміжне значенняміж довжиною подвійний ковалентного зв'язку(1,21 Å) та одинарного ковалентного зв'язку (1,47 Å). Звідси випливає, що зв'язок С–N має частково ненасичений характер. Це створює передумови для здійснення за місцем подвійного зв'язку таутомерних перегрупувань з утворенням енольної форми, тобто. пептидна зв'язок може існувати в кето-енольній формі.
Обертання навколо зв'язку –С=N– утруднено і всі атоми, що входять до пептидної групи, мають планарну транс-конфігурацію. Цис-конфігурація є енергетично менш вигідною і зустрічається лише деяких циклічних пептидах. Кожен пептидний планарний фрагмент містить два зв'язки з a-вуглецевими атомами, здатними до обертання.
Між первинною структурою білка та його функцією даного організму існує найтісніший зв'язок. Для того, щоб білок виконував властиву йому функцію, необхідна певна послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу цього білка. Ця певна послідовність амінокислот, якісний та кількісний склад закріплений генетично (ДНК→РНК→білок). Кожен білок характеризується певною послідовністю амінокислот, заміна хоча б однієї амінокислоти в білку призводить не тільки до структурних перебудов, а й до змін фізико-хімічних властивостей та біологічних функцій. Наявна первинна структуравизначає наступні (вторинну, третинну, четвертинну) структури. Наприклад, в еритроцитах здорових людейміститься білок-гемоглобін з певною послідовністю амінокислот. Невелика частина людей має вроджену аномалію структури гемоглобіну: їх еритроцити містять гемоглобін, у якого в одному положенні замість глутамінової кислоти (зарядженої, полярної) міститься амінокислота валін (гідрофобна, неполярна). Такий гемоглобін істотно відрізняється за фізико-хімічними та біологічними властивостями від нормального. Поява гідрофобної амінокислоти призводить до виникнення «липкого» гідрофобного контакту (еритроцити погано пересуваються в кровоносних судинах), до зміни форми еритроциту (з двояковогнутого в серповидний), а також до погіршення переносу кисню і т.д. Діти, що народилися з цією аномалією, в ранньому дитинстві гинуть від серповидноклітинної анемії.
Вичерпні докази на користь твердження, що біологічна активність визначається амінокислотною послідовністю, були отримані після штучного синтезу ферменту рибонуклеази (Мерріфілд). Синтезований поліпептид з тією ж амінокислотною послідовністю, що і природний фермент, мав таку ж ферментативну активність.
Дослідження останніх десятиліть показали, що первинну структуру закріплено генетично, тобто. послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі визначається генетичним кодом ДНК, і, у свою чергу визначає вторинну, третинну та четвертинну структури білкової молекули та її загальну конформацію. Першим білком, у якого було встановлено первинну структуру, був білковий гормон інсулін (містить 51 амінокислоту). Це було зроблено 1953 р. Фредеріком Сенгером. До теперішнього часу розшифровано первинну структуру понад десять тисяч білків, але це дуже невелика кількість, якщо врахувати, що в природі білків близько 10 12 . В результаті вільного обертання поліпептидні ланцюги здатні скручуватися (складатися) до різних структур.
Вторинна структура. Під вторинною структурою білкової молекули розуміють спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі. Вторинна структура білкової молекули утворюється в результаті того чи іншого виду вільного обертання навколо зв'язків, що з'єднують a-вуглецеві атоми в поліпептидному ланцюзі.
У природних поліпептидних ланцюгах виявлено три основні типи структури:
- a-спіраль;
- β-структура (складчастий лист);
- статистичний клубок.
Найбільш вірогідним типом будови глобулярних білків прийнято вважати α-спіральЗакручування відбувається за годинниковою стрілкою (правий хід спіралі), що зумовлено L-амінокислотним складом природних білків. Рухаючою силоюу виникненні α-спіраліє здатність амінокислот до утворення водневих зв'язків. R-групи амінокислот спрямовані назовні від центральної осі a-спіралі. диполі >С=О і >N–Н сусідніх пептидних зв'язків орієнтовані оптимальним чином для дипольної взаємодії, утворюючи внаслідок цього велику систему внутрішньомолекулярних кооперативних водневих зв'язків, що стабілізують a-спіраль.
Крок спіралі (один повний виток) 5,4 Å включає 3,6 амінокислотних залишків.
Рисунок 2 – Структура та параметри a-спіралі білка
Для кожного білка характерний певний ступінь спіралізації його поліпептидного ланцюга.
Спіральну структуру можуть порушити два фактори:
1) наявність у ланцюзі залишку проліну, циклічна структура якого вносить злам у поліпептидний ланцюг – немає групи –NН 2 , тому неможливо утворення внутрішньоланцюгового водневого зв'язку;
2) якщо в поліпептидному ланцюзі поспіль розташовано багато залишків амінокислот, що мають позитивний заряд (лізин, аргінін) або негативний заряд (глутамінової, аспарагінової кислот), у цьому випадку сильне взаємне відштовхування однойменнозаряджених груп (–СОО – або –NН 3 +) значно переважає стабілізуючий вплив водневих зв'язків у a-спіралі.
Інший тип конфігурації поліпептидних ланцюгів, виявлений у білках волосся, шовку, м'язів та інших фібрилярних білках, отримав назву β-структуриабо складчастого листа. Структура типу складчастого листа також стабілізована водневими зв'язками між тими ж диполями - N...... О=С<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
однаковоспрямовані поліпептидні ланцюги або антипаралельні,
які зміцнюються завдяки водневим зв'язкам між цими ланцюгами. Такі структури називаються b-складчастими листами (рисунок 2).
Малюнок 3 – b-структура поліпептидних ланцюгів
a-Спіраль і складчасті листи – це впорядковані структури, у яких є регулярне укладання амінокислотних залишків у просторі. Деякі ділянки поліпептидного ланцюга не мають будь-якої правильної періодичної просторової організації, їх позначають як безладний або статистичний клубок.
Всі ці структури виникають спонтанно та автоматично внаслідок того, що даний поліпептид має певну амінокислотну послідовність, яка зумовлена генетично. a-спіралі та b-структури зумовлюють певну здатність білків до виконання специфічних біологічних функцій. Так, a-спіральна структура (a-кератин) добре пристосована до того, щоб утворювати зовнішні захисні структури-пір'я, волосся, роги, копита. b-структура сприяє утворенню гнучких та нерозтяжних ниток шовку та павутини, а конформація білка колагену забезпечує високу міцність на розрив, необхідну для сухожиль. Наявність тільки a-спіралей або b-структур характерна для ниткоподібних (фібрилярних білків). У складі глобулярних (кулястих) білків вміст a-спіралей і b-структур і безструктурних ділянок сильно варіюється. Наприклад: інсулін спіралізована на 60%, фермент рибонуклеазу – 57%, білок курячого яйця лізоцим – на 40%.
Третинна структура.Під третинною структурою розуміють спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі у певному обсязі.
Третинна структура білків утворюється шляхом додаткового складання пептидного ланцюга, що містить a-спіраль, b-структури та ділянки безладного клубка. Третинна структура білка формується абсолютно автоматично, спонтанно і повністю визначається первинною структурою і має безпосереднє відношення до форми білкової молекули, яка може бути різною: від кулястої до ниткоподібної. Форма білкової молекули характеризується таким показником, як ступінь асиметрії (відношення довгої осі до короткої). У фібрилярнихабо ниткоподібних білків ступінь асиметрії більше 80. При ступені асиметрії менше 80 білки відносяться до глобулярним. Більшість їх має ступінь асиметрії 3-5, тобто. третинна структура характеризується досить щільною упаковкою поліпептидного ланцюга, що наближається формою до кулі.
При формуванні глобулярних білків неполярні гідрофобні радикали амінокислот групуються всередині білкової молекули, тоді як полярні радикали орієнтуються у бік води. У якийсь момент виникає термодинамічно найвигідніша стабільна конформація молекули – глобула. У такій формі білкова молекула характеризується мінімальною вільною енергією. На конформацію глобули впливають такі фактори як рН розчину, іонна сила розчину, а також взаємодія білкових молекул з іншими речовинами.
Основною рушійною силою у виникненні тривимірної структури є взаємодія радикалів амінокислот з молекулами води.
Фібрилярні білки.При формуванні третинної структури не утворюють глобул – їх поліпептидні ланцюги не згортаються, а залишаються витягнутими у вигляді лінійних ланцюгів, групуючись у волокна-фібрили.
Малюнок - Будова колагенової фібрили (фрагмент).
Останнім часом з'явилися докази, що формування третинної структури перестав бути автоматичним, а регулюється і контролюється спеціальними молекулярними механізмами. У цьому вся процесі задіяні специфічні білки – шаперони. Основними функціями їх є здатність запобігати утворенню з поліпептидного ланцюга неспецифічних (хаотичних) безладних клубків та забезпечення доставки (транспорту) їх до субклітинних мішеней, створюючи умови для завершення згортання білкової молекули.
Стабілізація третинної структури забезпечується завдяки нековалентним взаємодіям між атомними угрупованнями бічних радикалів.
Малюнок 4- Типи зв'язків, що стабілізують третинну структуру білка
а) електростатичні силитяжіння між радикалами, що несуть протилежно заряджені іонні групи (іон-іонні взаємодії), наприклад, негативно заряджена карбоксильна група (– СОО –) аспарагінової кислоти та (NН 3 +) позитивно зарядженої e-аміногрупою залишку лізину.
б) водневі зв'язкиміж функціональними групами бічних радикалів Наприклад, між ОН-групою тирозину і карбоксильним киснем аспарагінової кислоти
в) гідрофобні взаємодіїобумовлені силами Ван-дер-Ваальса між неполярними радикалами амінокислот. (Наприклад, групами
-СН 3 - аланіну, валіну і т.д.
г) диполь-дипольні взаємодії
д) дисульфідні зв'язки(-S-S-) між залишками цистеїну. Цей зв'язок дуже міцний і присутній не у всіх білках. Важливу роль цей зв'язок грає в білкових речовинах зерна та борошна, т.к. впливає на якість клейковини, структурно-механічні властивості тіста і на якість готової продукції – хліба тощо.
Білкова глобула не є абсолютно жорсткою структурою: у відомих болях можливі оборотні переміщення частин пептидного ланцюга щодо один одного з розривом невеликої кількості слабких зв'язків та утворення нових. Молекула ніби дихає, пульсує у різних своїх частинах. Ці пульсації не порушують основного плану конформації молекули, подібно до того, як теплові коливання атомів у кристалі не змінюють структуру кристала, якщо температура не настільки велика, що настає плавлення.
Тільки після набуття білкової молекулою природної, нативної третинної структури він виявляє свою специфічну функціональну активність: каталітичну, гормональну, антигенну тощо. Саме при утворенні третинної структури відбувається формування активних центрів ферментів, відповідальних центрів за вбудовування білка в мультиферментний комплекс, центрів, відповідальних за самозбирання надмолекуляних структур. Тому будь-які дії (термічні, фізичні, механічні, хімічні), що призводять до руйнування цієї нативної конформації білка (розрив зв'язків), супроводжується частковою або повною втратою білком його біологічних властивостей.
Вивчення повних хімічних структур деяких білків показало, що у їх третинної структурі виявляються зони, де сконцентровані гідрофобні радикали амінокислот, і поліпептидна ланцюг фактично обмотується навколо гідрофобного ядра. Більш того, у ряді випадків у білковій молекулі відокремлюються два і навіть три гідрофобні ядра, в результаті виникає 2-х або 3-х ядерна структура. Такий тип будови молекули характерний для багатьох білків, які мають каталітичну функцію (рибонуклеаза, лізоцим і т.д.). Відокремлена частина або область молекули білка, яка володіє певною мірою структурною та функціональною автономією, називається доменом. У ряду ферментів, наприклад, відокремлені субстрат-зв'язуючі та кофермент зв'язуючі домени.
У біологічному відношенні фібрилярні білки відіграють дуже важливу роль, пов'язану з анатомією та фізіологією тварин. У хребетних цих білків припадає на частку 1/3 від їх загального змісту. Прикладом фібрилярних білків може бути білок шовку – фіброїн, що з кількох антипаралельных ланцюгів зі структурою складчастого листа. Білок a-кератин містить від 3-7 ланцюгів. Колаген має складну структуру, в якій 3 однакові лівообертаючі ланцюги скручені разом з утворенням правоповертальної потрійної спіралі. Ця потрійна спіраль стабілізована численними міжмолекулярними водневими зв'язками. Наявність таких амінокислот, як гідроксипроліну та гідроксилізину також робить внесок в утворення водневих зв'язків, що стабілізують структуру потрійної спіралі. Всі фібрилярні білки погано розчиняються або зовсім нерозчинні у воді, так як у їх складі міститься багато амінокислот, що містять гідрофобні, нерозчинні у воді R-групи ізолейцин, фенілаланін, валін, аланін, метіонін. Після спеціальної обробки нерозчинний і неперетравлюваний колаген перетворюється на желатин-розчинну суміш поліпептидів, який потім використовують у харчовій промисловості.
Глобулярні білки. Виконують різноманітні біологічні функції. Вони виконують транспортну функцію, тобто. переносять поживні речовини, неорганічні іони, ліпіди тощо. До цього класу білків належать гормони, і навіть компоненти мембран і рибосом. Усі ферменти також глобулярні білки.
Четвертична структура.Білки містять два або більше поліпептидних ланцюгів називають олігомірними білками, їм характерно наявність четвертинної структури.
Малюнок – Схеми третинної (а) та четвертинної (б) структур білка
В олігомерних білках кожен з поліпептидних ланцюгів характеризується своєю первинною, вторинною і третинною структурою, і називається субодиницею або протомером. Поліпептидні ланцюги (протоміри) в таких білках можуть бути однаковими або різними. Олігомірні білки називають гомогенними, якщо їх протомери однакові та гетерогенними, якщо їх протомери різні. Наприклад-білок гемоглобін складається з 4-х ланцюгів: двох-a та двох-b протомерів. Фермент a-амілаза складається з 2-х однакових поліпептидних ланцюгів. Під четвертинної структурою розуміють розташування полипептидных ланцюгів (протомерів) щодо одне одного, тобто. спосіб їх спільного укладання та пакування. При цьому протоміри взаємодіють один з одним не будь-якою частиною своєї поверхні, а певною ділянкою (контактною поверхнею). Контактні поверхні мають таке розташування атомних угруповань, між якими виникають водневі, іонні, гідрофобні зв'язки. Крім того, геометрія протомерів також сприяє їхньому з'єднанню. Протоміри підходять один до одного як ключ до замку. Такі поверхні називають компліментарними. Кожен протомір взаємодіє з іншим у багатьох точках, це призводить до того, що з'єднання з іншими поліпептидними ланцюгами або білками неможливе. Такі компліментарні взаємодії молекул є основою всіх біохімічних процесів в організмі.
α-Амінокислоти можуть ковалентно зв'язуватися один з одним за допомогою пептидних зв'язків . Карбоксильна група однієї амінокислоти ковалентно зв'язується з аміногрупою іншої амінокислоти. При цьому виникає R- CO-NH-R зв'язок, званий пептидним зв'язком. При цьому відбувається відщеплення молекули води.
За допомогою пептидних зв'язків із амінокислот утворюються білки та пептиди. Пептиди, що містять до 10 амінокислот, називають олігопептидами. . Частина в назві таких молекул вказують кількість входять до складу олігопептиду амінокислот: трипептид, пентапептид, октапептид і т.д. Пептиди, що містять більше 10 амінокислот, називають «поліпептиди», а поліпептиди, що складаються з більш ніж 50 амінокислотних залишків, зазвичай називають білками. Мономери амінокислот, що входять до складу білків, називають "Амінокислотні залишки".Аміно-кислотний залишок, що має вільну аміно-групу, називається N-кінцевим і пишеться зліва, а має вільну C-карбоксильну групу - С-кінцевим і пишеться праворуч. Пептиди пишуться і читаються з N-кінця.
Зв'язок між α-вуглецевим атомом і α-аміногрупою або α-карбоксильною групою здатна до вільних обертань (хоча обмежена розміром і характером радикалів), що дозволяє поліпептидного ланцюга приймати різні конфігурації.
Пептидні зв'язки зазвичай перебувають у транс-конфігурації, тобто. α-вуглецеві атоми розташовуються по різні боки від пептидного зв'язку. В результаті бічні радикали амінокислот знаходяться на найбільш віддаленій відстані один від одного в просторі. Пептидні зв'язки дуже міцні і є ковалентними.
В організмі людини виробляється безліч пептидів, що беруть участь у регуляції різних біологічних процесів і мають високу фізіологічну активність. Такими є ціла низка гормонів - окситоцин (9 амінокислотних залишків), вазопресин (9), брадикінін (9) регулюючий тонус судин, тиреоліберин (3), антибіотики - граміцидин, пептиди, що мають знеболювальну дію (енкефалі інші опіоїдні пептиди). Знеболюючий ефект цих пептидів у сотні разів перевищує аналгезуючий ефект морфіну;
Окситоцин виділяється в кров під час годування дитини, викликає скорочення міоепітеліальних клітин проток молочних залоз і стимулює виділення молока. Крім того, окситоцин впливає на гладку мускулатуру матки під час пологів, викликаючи її скорочення.
На відміну від окситоцину, основна фізіологічна дія вазопресину - збільшення реабсорбції води в нирках при зменшенні АТ або об'єму крові (тому інша назва цього гормону - антидіуретичний). Крім того, вазопресин викликає звуження судин.
Розрізняють 4 рівні структурної організації білків, званих первинної, вторинної, третинної та четвертинної структурами. Існують загальні правила, за якими йде формування просторових структур білків.
Первинна структура білка- це ковалентна структура кістяка поліпептидного ланцюга - лінійна послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних один з одним пептидними зв'язками. Первинна структура кожного індивідуального білка закодована в ділянці ДНК, що називається геном. У процесі синтезу білка інформація, що у гені, спочатку переписується на мРНК, та був, використовуючи мРНК як матриці, на рибосомі відбувається складання первинної структури білка. Кожен із 50 000 індивідуальних білків організму людини має унікальну для даного білка первинну структуру.
Інсулін є першим білком, первинна структура якого була розшифрована. Інсулін – білковий гормон; містить 51 амінокислоту, складається з двох поліпептидних ланцюгів (ланцюг А містить 21 амінокислоту, ланцюг В - 30 амінокислот). Інсулін синтезується в β-клітинах підшлункової залози і секретується в кров у відповідь на підвищення концентрації глюкози в крові. У структурі інсуліну є 2 дисульфідні зв'язки, що з'єднують 2 поліпептидні ланцюги А і В, і 1 дисульфідний зв'язок всередині ланцюга А
Вторинна структурабілків- це конформація поліпептидного ланцюга, тобто. спосіб скручування ланцюга у просторі з допомогою водневих зв'язків між групами -NH і -СО. Існує два основних способи укладання ланцюга. α-спіраль та β-структура.
α -Спіраль
В даному типі структури пептидний кістяк закручується у вигляді спіралі за рахунок утворення водневих зв'язків між атомами кисню карбонільних груп і атомами водню аміногруп, що входять до складу пептидних груп через 4 амінокислотних залишку. Водневі зв'язки спрямовані вздовж осі спіралі. На один виток α-спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків.
У освіті водневих зв'язків беруть участь практично всі атоми кисню та водню пептидних груп. В результаті α-спіраль «стягується» безліччю водневих зв'язків. Незважаючи на те, що дані зв'язку відносять до розряду слабких, їх кількість забезпечує максимально можливу стабільність α-спіралі. Так як всі гідрофільні групи пептидного кістяка зазвичай беруть участь в утворенні водневих зв'язків, гідрофільність (тобто здатність утворювати водневі зв'язки з водою) α-спіралей зменшується, а їх гідрофобність збільшується.
α-Спіральна структура - найбільш стійка конформація пептидного кістяка, що відповідає мінімуму вільної енергії. У результаті утворення α-спіралей поліпептидний ланцюг коротшає, але якщо створити умови для розриву водневих зв'язків, поліпептидний ланцюг знову подовжиться.
Радикали амінокислот знаходяться на зовнішній стороні -спіралі і спрямовані від пептидного кістяка в сторони. Вони не беруть участь в утворенні водневих зв'язків, характерних для вторинної структури, але деякі з них можуть порушувати формування α-спіралі.
До них відносяться:
Пролін. Його атом азоту входить до складу жорсткого кільця, що виключає можливість обертання навколо -N-CH-зв'язку. Крім того, у атома азоту проліну, що утворює пептидний зв'язок з іншою амінокислотою, немає атома водню. В результаті пролін не здатний утворити водневий зв'язок в даному місці пептидного кістяка, і α-спіральна структура порушується. Зазвичай тут пептидної ланцюга виникає петля чи вигин;
Ділянки, де послідовно розташовані кілька однаково заряджених радикалів, між якими виникають електростатичні сили відштовхування;
Ділянки з близько розташованими об'ємними радикалами, що механічно порушують формування аспіралі, наприклад метіонін, триптофан.
β-Структура
β-Структура формується за рахунок утворення безлічі водневих зв'язків між атомами пептидних груп лінійних областей одного поліпептидного ланцюга, що робить вигини, або між різними поліпептидними ланцюгами, β-Структура утворює фігуру, подібну до листа, складеного «гармошкою», — β-складчастий шар.
Складчастий шар фіброїнушовку: зигзагоподібніантипаралельні складки.
Коли водневі зв'язки утворюються між атомами пептидного кістяка різних поліпептидних ланцюгів, їх називають міжланцюжковими зв'язками. Водневі зв'язки, що виникають між лінійними ділянками всередині одного поліпептидного ланцюга, називають внутрішньоланцюжковими. У β-структурах водневі зв'язки розташовані перпендикулярно до поліпептидного ланцюга.
Третинна структура білків- Тривимірна просторова структура, що утворюється за рахунок взаємодій між радикалами амінокислот, які можуть розташовуватися на значній відстані один від одного в поліпептидному ланцюзі.
Третинна структура згорнутого поліпептидного ланцюга стабілізується рядом взаємодій між радикалами амінокислот:це гідрофобні взаємодії, електростатичне тяжіння, водневі зв'язки, а також дисульфідні -S-S-зв'язки.
Гідрофільні радикали амінокислот прагнуть утворити водневі зв'язки з водою і тому в основному розташовуються на поверхні білкової молекули.
Всі гідрофільні групи радикалів амінокислот, що опинилися всередині гідрофобного ядра, взаємодіють один з одним за допомогою іонних та водневих зв'язків.
Типи зв'язків, що виникають між радикалами амінокислот для формування третинної структури білка. 1 - іонні зв'язки; 2 - водневі зв'язки; 3 - гідро-фобні зв'язки; 4 - дисульфідні зв'язки.
Іонні зв'язки (Електростатичне тяжіння) можуть виникати між негативно зарядженими (аніонними) карбоксильними групами радикалів аспарагінової і глутамінової кислот і позитивно зарядженими (катіонними) групами радикалів лізину, аргініну або гістидину.
Водневі зв'язкувиникають між гідро-фільними незарядженими групами (такими як-ОН, -CONH 2 , SH-групи) і будь-якими іншими гідрофільними групами. Третинну структуру деяких білків стабілізують дисульфідні зв'язку,що утворюються за рахунок взаємодії SH-груп двох залишків цистеїну. Ці два залишки цистеїну можуть знаходитися далеко один від одного в лінійній первинній структурі білка, але при формуванні третинної структури вони зближуються і утворюють міцне ковалентне зв'язування радикалів.
Більшість внутрішньоклітинних білків лише дисульфідних зв'язків. Однак такі зв'язки поширені в білках, що секретуються клітиною у позаклітинний простір. Вважають, що ці ковалентні зв'язки стабілізують кон-формацію білків поза клітиною і запобігають їх денатурації. До таких білків відносять гормон інсулін і імуноглобуліни.
Четвертична структура білків.Багато білків містять у своєму складі лише один поліпептидний ланцюг. Такі білки називають мономерами. До мономерних відносять і білки, що складаються з кількох ланцюгів, але з'єднаних ковалентно, наприклад дисульфідними зв'язками (тому слід розглядати інсулін як мономерний білок).
У той самий час існують білки, які з двох і більше полипептидных ланцюгів. Після формування тривимірної структури кожного поліпептидного ланцюга вони об'єднуються за допомогою тих же слабких взаємодій, які брали участь в утворенні третинної структури: гідрофобних, іонних, водневих.
Спосіб упаковки двох або більше окремих глобулярних білків у молекулі є четвертинноїструктура білка.
Окремі поліпептидні ланцюги в такому білку звуться мономерів, або субодиниць. Білок, що містить у своєму складі кілька мономерів, називають олігомерним. Олігомірні глобулярні білки мають великі розміри і часто виконують у ферментативних комплексах регуляторні функції.
Підтримка характерної для білка конформації можлива завдяки виникненню багатьох слабких зв'язків між різними ділянками поліпептидного ланцюга. Конформація білка може змінюватися при зміні хімічних та фізичних властивостей середовища, а також при взаємодії білка з іншими молекулами. При цьому відбувається зміна просторової структури не тільки ділянки, яка контактує з іншою молекулою, а й конформації білка загалом.
Конформаційні зміни грають величезну роль функціонуванні білків у живої клітині. Розрив великої кількості слабких зв'язків у молекулі білка під впливом органічних розчинників, ультразвуку, температури, pH і т.д. призводить до руйнації її нативної конформації. Розгортання ланцюгів без руйнування їх ковалентних зв'язків називається денатурацією. Такий білок біологічно неактивний. При денатурації білків немає розриву пептидних зв'язків, тобто. первинна структура білка не порушується, але його функція втрачається.
α-амінокислоти можуть ковалентно зв'язуватися один з одним за допомогою пептидних зв'язків.Карбоксильна група однієї амінокислоти ковалентно зв'язується з аміногрупою іншої амінокислоти. При цьому виникає R- CO-NH-R зв'язок, званий пептидним зв'язком. У цьому відбувається відщеплення молекули води.
За допомогою пептидних зв'язків із амінокислот утворюються білки та пептиди. Пептиди, що містять до 10 амінокислот, називають олігопептиди.Часто в назві таких молекул вказують кількість амінокислот, що входять до складу олігопептиду: трипептид, пентапептид, октапептид і т.д. Пептиди, що містять понад 10 амінокислот, називають «поліпептиди»,а поліпептиди, що складаються з більш як 50 амінокислотних залишків, зазвичай називають білками. Мономери амінокислот, що входять до складу білків, називають "Амінокислотні залишки".Амінокислотний залишок, що має вільну аміногрупу, називається N-кінцевим і пишеться зліва, а має вільну C-карбоксильну групу - С-кінцевим і пишеться праворуч. Пептиди пишуться та читаються з N-кінця.
Зв'язок між α-вуглецевим атомом і α-аміногрупою або α-карбоксильною групою здатний до вільних обертань (хоча обмежений розміром і характером радикалів), що дозволяє поліпептидному ланцюгу приймати різні конфігурації.
Пептидні зв'язки зазвичай перебувають у транс-конфігурації, тобто. α-вуглецеві атоми розташовуються по різні боки пептидного зв'язку. В результаті бічні радикали амінокислот знаходяться на найбільш віддаленій відстані один від одного у просторі. Пептидні зв'язки дуже міцні і є ковалентними.
В організмі людини виробляється безліч пептидів, що беруть участь у регуляції різних біологічних процесів і мають високу фізіологічну активність. Такими є цілий ряд гормонів – окситоцин (9 амінокислотних залишків), вазопресин (9), брадикінін (9) регулюючий тонус судин, тиреоліберин (3), антибіотики – граміцидин, пептиди, що мають знеболювальну дію (енкефаліни5 пептиди). Знеболюючий ефект цих пептидів у сотні разів перевищує аналгезуючий ефект морфіну;
Застосування амінокислот з урахуванням властивостей.
Амінокислоти, переважно α-амінокислоти, необхідні синтезу білків у живих організмах. Потрібні при цьому амінокислоти людина і тварини одержують у вигляді їжі, що містить різні білки. Останні піддаються у травному тракті розщепленню деякі амінокислоти, у тому числі синтезуються білки, властиві даному організму. Деякі амінокислоти застосовують у медичних цілях. Багато амінокислот служать для підживлення тварин.
Похідні амінокислот використовуються для синтезу волокна, наприклад капрону.
Запитання для самоконтролю
· Написати електронну будову азоту та водню.
· Написати електронну та структурну формулу аміаку.
· Що таке вуглеводневий радикал?
· Які ви знаєте вуглеводневі радикали?
· Замініть у молекулі аміаку один водень на метильний радикал.
· Як ви вважаєте, що це за з'єднання і як воно називається?
· Яка речовина вийде, якщо замінити решту атомів водню на вуглеводневі радикали, наприклад, метильні?
· Як зміняться властивості отриманих сполук?
· Визначте формулу органічної речовини, якщо відомо, що щільність її парів воднем дорівнює 22,5, масова частка вуглецю – 0,533, масова частка водню – 0,156 і масова частка азоту – 0,311. (Відповідь: З 2 Н 7 N.)
· Підручник Г.Е.Рудзітіс, Ф.Г.Фельдман. Сторінка 173, № 6, 7.
ü Що таке кислота?
ü Що таке функціональна група?
ü Які пам'ятаєте функціональні групи?
ü Що таке аміногрупа?
ü Якими властивостями володіє аміногрупа?
ü Якими властивостями володіє кислота?
ü Як ви вважаєте, яку реакцію середовища даватиме молекула, що містить кислотну та основну групу?
ü ТЕСТ
1 варіант.
1) До складу амінокислот входять функціональні групи:
а) -NH2 і -ВІН
б) -NH2 і -СОН
в) -NH2 і -СООН
г) -ОH і -СООН
2. Амінокислоти можна розглядати як похідні:
а) алкенів;
б) спиртів;
в) карбонових кислот;
г) вуглеводів.
3. Амінокислоти вступають у реакцію
а) полімеризацію;
б) полікондесацію;
в) нейтралізацію.
4. Зв'язок між амінокислотами в полімері:
а) воднева;
б) іонна;
в) пептидна.
5. Незамінні амінокислоти – це …
2 варіант.
1. Загальна формула амінокислот:
а)R-СН2 (NH2)-СООН;
2. У розчині амінокислот середовище
а) лужна;
б) нейтральна;
в) кислотна.
3. Амінокислоти можуть взаємодіяти один з одним, при цьому утворюючи:
а) вуглеводи;
б) нуклеїнові кислоти;
в) поліпептиди;
г)крохмаль.
4. Амінокислоти – це...
а) органічні основи;
б) кислоти
в) органічні амфотерні сполуки.
5. Амінокислоти застосовують у …
ü З яких неорганічних речовин можна отримати амінооцтову кислоту? Напишіть відповідні рівняння реакцій.
ü Завдання.Визначте формулу амінокислоти, якщо масові частки вуглецю, водню, кисню та азоту відповідно дорівнюють: 48%, 9,34%, 42,67% та 18, 67%. Напишіть усі можливі структурні формули та назвіть їх.
ПЛАН ЗАНЯТТЯ № 16
Дисципліна:Хімія.
Тема:Білки.
Мета заняття:Вивчити первинну, вторинну, третинну структуру білків. Хімічні властивості білків: горіння, денатурація, гідроліз, кольорові реакції. Біологічні функції білків.
Заплановані результати
Предметні:сформованість уявлень про місце хімії у сучасній науковій картині світу; розуміння ролі хімії у формуванні кругозору та функціональної грамотності людини для вирішення практичних завдань;
Метапредметні:використання різних видів пізнавальної діяльності та основних інтелектуальних операцій (постановки завдання, формулювання гіпотез, аналізу та синтезу, порівняння, узагальнення, систематизації, виявлення причинно-наслідкових зв'язків, пошуку аналогів, формулювання висновків) для вирішення поставленого завдання;
Особистісні:почуття гордості та поваги до історії та здобутків вітчизняної хімічної науки; хімічно грамотна поведінка у професійній діяльності та у побуті при поводженні з хімічними речовинами, матеріалами та процесами;
Норма часу: 2 години
Вид заняття:лекція.
План заняття:
Оснащення:Підручник
Література:
1. Хімія 10 клас: навч. для загальноосвіт. організацій із дод. на електрон. Носії (DVD) / Г.Є. Рудзітіс, Ф.Г. Фельдман. - М.: Просвітництво, 2014. -208 с.: Іл.
2. Хімія для професій та спеціальностей технічного профілю: підручник для студ. установ середовищ. проф. освіти / О.С.Габрієлян, І.Г. Остроумів. - 5 - вид., Стер. - М.: Видавничий центр «Академія», 2017. - 272с., З кол. мул.
Викладач:Тубальцева Ю.М.
Тема 16. БІЛКИ.
1. Білки. Первинна, вторинна, третинна структура білків.
2. Хімічні властивості білків: горіння, денатурація, гідроліз, кольорові реакції.
3. Біологічні функції білків.
1) Білки. Первинна, вторинна, третинна структура білків.
1 – Склад білка: С - 54%, Про - 23%, Н - 7%, N - 17%, S - 2% та інші: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
У 1903 р. німецький вчений Е.Г.Фішер запропонував пептидну теорію, яка стала ключем до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки є полімерами з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком NH-CO. Ідея у тому, що білки – це полімерні освіти, висловлювалася ще 1888 р. російським ученим А.Я.Данилевским.
2 -
Білки – ВМС – протеїни
"Протос" від грецької - "первинний, найважливіший". Білки – природні полімери, які з АК.
Mr (альбуміну) = 36000
Mr (міозину) = 150000
Mr (гемоглобіну) = 68000
Mr (колагену) = 350000
Mr (фібриногену) = 450000
Формула білка молока – казеїну C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Білки – це природні високомолекулярні природні сполуки (біополімери), побудовані з альфа-амінокислот, з'єднаних особливим пептидним зв'язком. До складу білків входить 20 різних амінокислот, звідси випливає величезне різноманіття білків при різних комбінаціях амінокислот. Як із 33 літер алфавіту ми можемо скласти нескінченну кількість слів, так із 20 амінокислот – безліч білків. В людини налічується до 100 000 білків.
Число амінокислотних залишків, що входять до молекул, по-різному: інсулін – 51, міоглобін – 140. Звідси M r білка від 10 000 до кількох мільйонів.
Білки поділяють на протеїни (прості білки) та протеїди (складні білки).
4 - 20 АК – “цеглинки” білкової будівлі, з'єднуючи їх у різному порядку, можна побудувати незліченну кількість речовин з різними властивостями. Хіміки намагаються розшифрувати будову білкових молекул-велетнів. Завдання це дуже важке: природа ретельно ховає “креслення”, якими збудовані ці частки.
1888 року російський біохімік А.Я. Данилевський вказав на те, що в молекулах білків містяться повторювані пептидні групи атомів -С-N-
На початку ХХ століття німецькому вченому Е. Фішеру та іншим дослідникам вдалося синтезувати сполуки, молекули, яких входило 18 залишків різних АК, з'єднаних пептидними зв'язками.
5 -
Первинна структура білка – це послідовне чергування АК (поліпептидний ланцюг ППЦ). Просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль, утворюється завдяки численним водневим зв'язкам між групами.
- СО-і -NH-
Така структура білка називається вторинною. У просторі закручена спіраль ППЦ утворює третинну структуру білка, яка підтримується взаємодією різних функціональних груп ППЦ.
–S–S– (дисульфідний місток)
-СООН і -ВІН (складноефірний місток)
-СООН і -NH 2 (сольовий місток)
Деякі білкові макромолекулами можуть з'єднуватися один з одним та утворювати великі молекули. Полімерні утворення білків називаються четвертинними структурами (гемоглобін тільки при такій структурі здатний приєднувати і транспортувати 2 в організм)
2) Хімічні властивості білків: горіння, денатурація, гідроліз, кольорові реакції.
1. Для білків характерні реакції, внаслідок яких випадає осад. Але у одних випадках отриманий осад при надлишку води розчиняється, а інших – відбувається незворотне згортання білків, тобто. денатурація.
Денатурація – це зміна третинної та четвертинної структур білкової макромолекули під впливом зовнішніх факторів (підвищення або зниження температури, тиску, механічного впливу, дії хімічних реагентів, УФ – випромінювання, радіації, отрут, солей важких металів (свинець, ртуть та ін.))
