Під вторинною структурою білка мають на увазі конфігурацію поліпептидного ланцюга, тобто. спосіб згортання, скручування (складання, упаковка) поліпептидного ланцюга в спіральну або будь-яку іншу конформацію. Процес цей протікає не хаотично, а відповідно до програмою, закладеною у первинній структурі білка. Детально вивчені дві основні конфігурації поліпептидних ланцюгів, що відповідають структурним вимогам та експериментальним даним:
- a-спіралі,
- β-структури.
Найбільш вірогідним типом будови глобулярних білків прийнято вважати a-спіраль.Закручування поліпептидного ланцюга відбувається за годинниковою стрілкою (правий хід спіралі), що зумовлено L-амінокислотним складом природних білків.
Рухаючою силоюу виникненні a-спіралей (як і β-структур) є здатність амінокислот до утворення водневих зв'язків.
У структурі a-спіралей відкрито низка закономірностей:
- На кожен виток (крок) спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків.
- Крок спіралі (відстань вздовж осі) дорівнює 0,54 нм на виток, але в один амінокислотний залишок доводиться 0,15 нм.
- Кут підйому спіралі 26°, через 5 витків спіралі (18 амінокислотних залишків) структурна конфігурація поліпептидного ланцюга повторюється. Це означає, що період повторюваності (або ідентичності) a-спіральної структури становить 2,7 нм.
Інший тип конфігурації поліпептидних ланцюгів, виявлений у білках волосся, шовку, м'язів та інших фібрилярних білках, отримав назву β-структури.У цьому випадку два або більше лінійні поліпептидні ланцюги, розташовані паралельно або, частіше, антипаралельно, міцно зв'язуються міжланцюжковими водневими зв'язками між -NH- та -СО-групами сусідніх ланцюгів, утворюючи структуру типу складчастого шару.
Схематичне зображення β-структури поліпептидних ланцюгів.
У природі існують білки, будова яких, проте, відповідає ні β-, ні a-структурі. Типовим прикладом таких білків є колаген– фібрилярний білок, що становить основну масу сполучної тканини в організмі людини та тварин.
Методами рентгеноструктурного аналізу в даний час доведено існування ще двох рівнів структурної організації білкової молекули, які виявились проміжними між вторинною та третинною структурами. Це так звані надвторинні структури та структурні домени.
Надвторинні структуриявляють собою агрегати поліпептидних ланцюгів, що мають власну вторинну структуру і утворюються в деяких білках в результаті їх термодинамічної або кінетичної стабільності. Так, у глобулярних білках відкриті (βхβ)-елементи (представлені двома паралельними β-ланцюгами, пов'язаними сегментом х), βaβaβ-елементи (представлені двома сегментами α-спіралі, вставленими між трьома паралельними β-ланцюгами) та ін.
Доменна будова глобулярного білка (флаводоксину) (за А. А. Болдирєвим)
Домен- Це компактна глобулярна структурна одиниця всередині поліпептидного ланцюга. Домени можуть виконувати різні функції і піддаватися складання (зсідання) в незалежні компактні глобулярні структурні одиниці, з'єднані між собою гнучкими ділянками всередині білкової молекули.
водневими зв'язками
Розрізняють a-спіраль, b-структуру (клубок).
Структура α-спіралі була запропонована Paulingі Corey
колагені
b-Структура
Мал. 2.3. b-Структура
Структура має плоску форму паралельна b-структура; якщо у протилежному – антипаралельна b-структура
суперспіраль. протофібрил мікрофібрилидіаметром 10 нм.
Bombyx mori фіброїн
Невпорядкована конформація.
Надвторинна структура.
ПОДИВИТИСЯ ЩЕ:
СТРУКТУРНА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКІВ
Доведено існування 4 рівнів структурної організації білкової молекули.
Первинна структура білка– послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі. У білках окремі амінокислоти пов'язані один з одним пептидними зв'язками, що виникають при взаємодії a-карбоксильних та a-аміногруп амінокислот
Наразі розшифрована первинна структурадесятків тисяч різних білків. Для визначення первинної структури білка методами гідролізу з'ясовують склад амінокислот. Потім визначають хімічну природукінцевих амінокислот. Наступний етап - визначення послідовності амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Для цього використовують вибірковий частковий (хімічний та ферментативний) гідроліз. Можливе застосування рентгеноструктурного аналізу, а також даних про комплементарну нуклеотидної послідовностіДНК.
Вторинна структура білка- Конфігурація поліпептидного ланцюга, тобто. спосіб упаковки поліпептидного ланцюга певну конформацію. Процес цей протікає не хаотично, а відповідно до програми, закладеної у первинній структурі.
Стабільність вторинної структури забезпечується в основному водневими зв'язками, проте певний внесок роблять ковалентні зв'язки – пептидні та дисульфідні.
Найбільш вірогідним типом будови глобулярних білків вважають a-спіраль. Закручування поліпептидного ланцюга відбувається за годинниковою стрілкою. Для кожного білка характерний певний ступінь спіралізації. Якщо ланцюги гемоглобіну спіралізовані на 75%, то пепсину всього на 30%.
Тип конфігурації поліпептидних ланцюгів, виявлених у білках волосся, шовку, м'язів, отримав назву b-структури.
Сегменти пептидного ланцюга розташовуються в один шар, утворюючи фігуру, подібну до листа, складеного в гармошку. Шар може бути утворений двома або велику кількість пептидних ланцюгів.
У природі існують білки, будова яких не відповідає ні β-, ні a-структурі, наприклад, колаген - фібрилярний білок, що становить основну масу сполучної тканини в організмі людини та тварин.
Третинна структура білка- Просторова орієнтація поліпептидної спіралі або спосіб укладання поліпептидного ланцюга в певному обсязі. Перший білок, третинну структуру якого було з'ясовано рентгеноструктурним аналізом — міоглобін кашалоту (рис. 2).
У стабілізації просторової структури білків, крім ковалентних зв'язків, основну роль відіграють нековалентні зв'язки (водневі, електростатичні взаємодії заряджених груп, міжмолекулярні ван-дер-ваальсові сили, гідрофобні взаємодії тощо).
за сучасним уявленням, третинна структура білка після завершення його синтезу формується спонтанно. Основний рушійною силоює взаємодія радикалів амінокислот із молекулами води. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот занурюються всередину білкової молекули, а полярні радикали орієнтуються у бік води. Процес формування нативної просторової структури поліпептидного ланцюга називають фолдингом. З клітин виділено білки, названі шаперон.Вони беруть участь у фолдингу. Описано ряд спадкових захворюваньлюдини, розвиток яких пов'язують із порушенням внаслідок мутацій процесу фолдингу (пігментози, фібрози та ін.).
Методами рентгеноструктурного аналізу доведено існування рівнів структурної організації білкової молекули, проміжних між вторинною та третинною структурами. Домен- Це компактна глобулярна структурна одиниця всередині поліпептидного ланцюга (рис. 3). Відкрито багато білків (наприклад, імуноглобуліни), що складаються з різних за структурою та функціями доменів, що кодуються різними генами.
Усі біологічні властивості білків пов'язані із збереженням їх третинної структури, яку називають нативний. Білкова глобула не є абсолютно жорсткою структурою: можливі оборотні переміщення частин пептидного ланцюга. Ці зміни не порушують загальну конформацію молекули. На конформацію молекули білка впливають рН середовища, іонна сила розчину, взаємодія з іншими речовинами. Будь-які дії, що призводять до порушення нативної конформації молекули, супроводжуються частковою або повною втратою білком його біологічних властивостей.
Четвертична структура білка- спосіб укладання в просторі окремих поліпептидних ланцюгів, що мають однакову або різну первинну, вторинну або третинну структуру, і формування єдиного в структурному і функціональному відносинах макромолекулярного утворення.
Білкову молекулу, що складається з кількох поліпептидних ланцюгів, називають олігомером, а кожен вхідний до нього ланцюг — протоміром. Олігомірні білки частіше побудовані з парного числа протомерів, наприклад, молекула гемоглобіну складається з двох a- та двох b-поліпептидних ланцюгів (рис. 4).
Четвертичну структуру має близько 5% білків, у тому числі гемоглобін, імуноглобуліни. Субодинична будова властива багатьом ферментам.
Білкові молекули, що входять до складу білка з четвертинною структурою, утворюються на рибосомах окремо і лише після закінчення синтезу утворюють загальну надмолекулярну структуру. Біологічну активність білок набуває тільки при об'єднанні протомерів, що входять до його складу. У стабілізації четвертинної структури беруть участь самі типи взаємодій, що у стабілізації третинної.
Деякі дослідники визнають існування п'ятого рівня структурної організації білків. Це метаболони -поліфункціональні макромолекулярні комплекси різних ферментів, що каталізують весь шлях перетворень субстрату (синтетази вищих жирних кислот, піруватдегідрогеназний комплекс, дихальний ланцюг).
Вторинна структура білка
Вторинна структура – спосіб укладання поліпептидного ланцюга у впорядковану структуру. Вторинна структура визначається первинною структурою. Оскільки первинна структура генетично детермінована, формування вторинної структури може відбуватися при виході поліпептидного ланцюга рибосоми. Вторинна структура стабілізується водневими зв'язками, які утворюються між NH- та СО-групами пептидного зв'язку.
Розрізняють a-спіраль, b-структурута невпорядковану конформацію (клубок).
Структура α-спіралі була запропонована Paulingі Corey(1951). Це різновид вторинної структури білка, що має вигляд регулярної спіралі (рис. 2.2). α-Спіраль – це паличкоподібна структура, в якій пептидні зв'язки розташовані всередині спіралі, а бічні радикали амінокислот – зовні. a-Спіраль стабілізована водневими зв'язками, які паралельні осі спіралі та виникають між першим та п'ятим амінокислотними залишками. Таким чином, у протяжних спіральних ділянках кожен амінокислотний залишок бере участь у формуванні двох водневих зв'язків.
Мал. 2.2. Структура α-спіралі.
На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, крок спіралі 0,54 нм, на один амінокислотний залишок припадає 0,15 нм. Кут підйому спіралі 26 °. Період регулярності a-спіралі дорівнює 5 виткам або 18 амінокислотним залишкам. Найпоширеніші праві a-спіралі, тобто. закручування спіралі йде за годинниковою стрілкою. Утворенню a-спіралі перешкоджає пролін, амінокислоти із зарядженим та об'ємними радикалами (електростатична та механічна перешкода).
Інша форма спіралі присутня в колагені . В організмі ссавців колаген – переважний у кількісному відношенні білок: він становить 25% загального білка. Колаген присутній у різних формах, насамперед, у сполучній тканині. Це ліва спіраль з кроком 0,96 нм і 3,3 залишку в кожному витку, більш полога порівняно з α-спіраллю. На відміну від α-спіралі утворення водневих містків тут неможливе. Колаген має незвичайний амінокислотний склад: 1/3 становить гліцин, приблизно 10% пролін, а також гідроксипролін та гідроксилізин. Останні дві амінокислоти утворюються після біосинтезу колагену шляхом посттрансляційної модифікації. У структурі колагену постійно повторюється триплет гли-X-Y, причому положення Х часто займає пролін, а Y – гідроксилізін. Є вагомі підстави тому, що колаген повсюдно присутній у вигляді правої потрійної спіралі, скрученої трьох первинних лівих спіралей. У потрійній спіралі кожен третій залишок виявляється у центрі, де зі стеричних причин міститься лише глицин. Уся молекула колаген має довжину близько 300 нм.
b-Структура(b-складчастий шар). Зустрічається у глобулярних білках, а також у деяких фібрилярних білках, наприклад, фіброїн шовку (рис. 2.3).
Мал. 2.3. b-Структура
Структура має плоску форму. Поліпептидні ланцюги майже повністю витягнуті, а не туго скручені, як у a-спіралі. Площини пептидних зв'язків розташовані в просторі подібно до рівномірних складок аркуша паперу.
Вторинна структура поліпептидів та білків
Стабілізується водневими зв'язками між СО- та NH-групами пептидних зв'язків сусідніх поліпептидних ланцюгів. Якщо поліпептидні ланцюги, що утворюють b-структуру, йдуть в одному напрямку (тобто збігаються С- і N-кінці) – паралельна b-структура; якщо у протилежному – антипаралельна b-структура. Бічні радикали одного шару розміщуються між бічними радикалами іншого шару. Якщо один поліпептидний ланцюг згинається і йде паралельно до себе, то це антипаралельна b-крос-структура. Водневі зв'язки у b-крос-структурі утворюються між пептидними групами петель поліпептидного ланцюга.
Зміст a-спіралей у білках, вивчених на цей час, вкрай варіабельний. У деяких білках, наприклад, міоглобіні та гемоглобіні, a-спіраль лежить в основі структури і становить 75%, у лізоцимі – 42%, у пепсині лише 30%. Інші білки, наприклад, травний фермент хімотрипсин, практично позбавлені a-спіральної структури і значна частина поліпептидного ланцюга укладається в шаруваті b-структури. Білки опорних тканин колаген (білок сухожиль, шкіри), фіброїн (білок натурального шовку) мають b-конфігурацію поліпептидних ланцюгів.
Доведено, що утворенню α-спіралі сприяють глу, ала, лей, а β-структури – мет, вал, мулі; у місцях вигину поліпептидного ланцюга – глі, про, асн. Вважають, що шість згрупованих залишків, чотири з яких сприяють утворенню спіралі, можна як центр спіралізації. Від цього центру йде зростання спіралей в обох напрямках до ділянки – тетрапептиду, що складається із залишків, що перешкоджають утворенню цих спіралей. При формуванні β-структури роль затравок виконують три амінокислотні залишки з п'яти, що сприяють утворенню β-структури.
У більшості структурних білківпереважає одна з вторинних структур, що визначається їх амінокислотним складом. Структурним білком, Побудованим переважно у вигляді α-спіралі, є α-кератин. Волосся (вовна), пір'я, голки, кігті та копита тварин складаються головним чином з кератину. Як компонент проміжних філаментів кератин (цитокератин) є найважливішим складовоюцитоскелета. У кератинах більшість пептидного ланцюга згорнута в праву α-спіраль. Два пептидні ланцюги утворюють єдину ліву суперспіраль.Суперспіралізовані димери кератину поєднуються в тетрамери, які агрегують з утворенням протофібрилдіаметром 3 нм. Нарешті, вісім протофібрил утворюють мікрофібрилидіаметром 10 нм.
Волосся побудоване з таких самих фібрил. Так, в окремому волокні вовни діаметром 20 мкм переплетені мільйони фібрил. Окремі ланцюги кератину скріплені поперечно численними дисульфідними зв'язками, що надає їм додаткової міцності. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім для надання волоссю необхідної форми їх висушують при нагріванні. При цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.
Шовк отримують з коконів гусениць тутового шовкопряда ( Bombyx mori) та споріднених видів. Основний білок шовку, фіброїнмає структуру антипаралельного складчастого шару, причому самі шари розташовуються паралельно один одному, утворюючи численні пласти. Так як у складчастих структурах бічні ланцюги амінокислотних залишків орієнтовані вертикально вгору і вниз, у проміжках між окремими шарами можуть розміститися лише компактні угруповання. Фактично фіброїн складається на 80% з гліцину, аланіну та серину, тобто. трьох амінокислот, що характеризуються мінімальними розмірамибічних ланцюгів. Молекула фіброїну містить типовий фрагмент, що повторюється (глі-ала-глі-ала-глі-сер)n.
Невпорядкована конформація.Ділянки білкової молекули, які не належать до спіральних чи складчастих структур, називають невпорядкованими.
Надвторинна структура.Альфа-спіральні та бета-структурні ділянки в білках можуть взаємодіяти одна з одною та між собою, утворюючи ансамблі. Надвторинні структури, що зустрічаються в нативних білках, - енергетично найбільш переважні. До них відносять суперспіралізовану α-спіраль, в якій дві α-спіралі скручені відносно один одного, утворюючи ліву суперспіраль (бактеріородопсин, гемеритрін); α-спіральні та β-структурні фрагменти поліпептидного ланцюга, що чергуються (наприклад, βαβαβ-ланка за Россманом, знайдено в НАД+-зв'язувальній ділянці молекул ферментів дегідрогеназ); Антипаралельна триланцюгова β-структура (βββ) називається β-зигзаг і виявлена в ряді ферментів мікроорганізмів, найпростіших та хребетних.
Попередня234567891011121314151617Наступна
ПОДИВИТИСЯ ЩЕ:
Вторинна структура білків
Пептидні ланцюги білків організовані у вторинну структуру, стабілізовану водневими зв'язками. Атом кисню кожної пептидної групи утворює при цьому водневий зв'язок з NH-групою, відповідної пептидного зв'язку. При цьому формуються такі структури: а-спіраль, b-структура та b-вигин. а-Спіраль.Однією з найбільш термодинамічно вигідних структур є права аспіраль. а-спіраль, що представляє стійку структуру, в якій кожна карбонільна група утворює водневий зв'язок з четвертою по ходу ланцюга NH-групою.
Білки: Вторинна структура білків
У а-спіралі на один її виток припадає 3,6 амінокислотного залишку, крок спіралі становить приблизно 0,54 нм, а відстань між залишками - 0,15 нм. L-Амінокислоти можуть утворювати тільки праві аспіралі, причому бічні радикали розташовані по обидва боки осі і звернені назовні. В аспіралі повністю використана можливість утворення водневих зв'язків, тому вона не здатна на відміну від b-структури утворювати водневі зв'язки з іншими елементами вторинної структури. При утворенні аспіралі бічні ланцюги амінокислот можуть зближуватися, утворюючи гідрофобні або гідрофільні компактні сайти. Ці сайти грають істотну рольпри утворенні тривимірної конформації білкової макромолекули, оскільки використовуються для пакування а-спіралей у просторовій структурі білка. Спіраль-клубок.Зміст аспіралей в білках неоднаково і є індивідуальною особливістю кожної білкової макромолекули. Для деяких білків, наприклад для міоглобіну, а-спіраль лежить в основі структури, інші, наприклад, хімотрипсин, не мають а-спіралізованих ділянок. У середньому глобулярні білки мають ступінь спіралізації близько 60-70%. Спіралізовані ділянки чергуються з хаотичними клубками, причому в результаті денатурації переходи спіраль-клубок збільшуються. Спіралізація поліпептидного ланцюга залежить від амінокислотних залишків, що її утворюють. Так, негативно заряджені групи глутамінової кислоти, розташовані в безпосередній близькості один від одного, відчувають сильне взаємне відштовхування, що перешкоджає утворенню відповідних водневих зв'язків в аспіралі. З тієї ж причини спіралізація ланцюга утруднена в результаті відштовхування близько розташованих позитивно заряджених хімічних угруповань лізину або аргініну. Великі розміри радикалів амінокислот є також причиною, через яку спіралізація поліпептидного ланцюга утруднена (серин, треонін, лейцин). Найчастіше інтерферуючим фактором при утворенні аспіралі є амінокислота пролін. Крім того, пролін не утворює внутрішньоланцюжковий водневий зв'язок через відсутність при атомі азоту водневого атома. Таким чином, у всіх випадках, коли в поліпептидному ланцюгу зустрічається пролін, а-спіральна структура порушується і утворюється клубок або (b-вигин). b-Структура.На відміну від а-спіралі b-структура утворена за рахунок міжланцюжковихводневих зв'язків між сусідніми ділянками поліпептидного ланцюга, так як внутрішньоланцюжкові контакти відсутні. Якщо ці ділянки спрямовані в один бік, то така структура називається паралельною, якщо в протилежну, то антипаралельною. Поліпептидна ланцюг в b-структурі сильно витягнута і має не спіральну, а швидше зигзагоподібну форму. Відстань між сусідніми аміно-кислотними залишками по осі становить 0,35 нм, тобто в три рази більше, ніж в а-спіралі, кількість залишків на виток дорівнює 2. У разі паралельного розташування b-структури водневі зв'язки менш міцні порівняно з такими за антипаралельного розташування амінокислотних залишків. На відміну від а-спіралі, насиченої водневими зв'язками, кожна ділянка поліпептидного ланцюга в b-структурі відкрита для утворення додаткових водневих зв'язків. Сказане відноситься як до паралельної, так і антипаралельної b-структури, проте в антипараллельной структурі зв'язку більш стабільні. У відрізку поліпептидного ланцюга, що утворює b-структуру, знаходиться від трьох до семи амінокислотних залишків, а сама b-структура складається з 2-6 ланцюгів, хоча їх число може бути і більшим. b-Структура має складчасту форму, яка залежить від відповідних а-вуглецевих атомів. Поверхня її може бути плоскою і лівозакрученою таким чином, щоб кут між окремими відрізками ланцюга становив 20-25о. b-Вигин.Глобулярні білки мають кулясту форму багато в чому завдяки тому, що для поліпептидного ланцюга характерна наявність петель, зигза-гів, шпильок, причому напрям ланцюга може змінюватися навіть на 180 °. У останньому випадку має місце b-вигин. Цей вигин формою нагадує шпильку для волосся і стабілізується одним водневим зв'язком. Фактором, що перешкоджає його утворенню, можуть бути великі бічні радикали, і тому часто спостерігається включення до нього найменшого амінокислотного залишку - гліцину. Ця конфігурація виявляється завжди на поверхні білкової глобули, у зв'язку з чим B-вигин бере участь у взаємодії з іншими поліпептидними ланцюгами. Супервторинні структури.Вперше супервторинні структури білків були постульовані і потім виявлені Л. Полінгом та Р. Корі. Як приклад можна навести суперспіралізовану а-спіраль, в якій дві а-спіралі скручені в ліву суперспіраль. Однак частіше суперспіральні структури включають в себе як а-спіралі, так і b-складчасті листи. Їх склад може бути представлений наступним чином: (аа), (аb), (bа) та (bХb). Останній варіант являє собою два паралельні складчасті листи, між якими знаходиться статистичний клубок (bСb). Співвідношення між вторинною і супервторинною структурами має високий ступінь варіабільності і залежить від індивідуальних особливостейтієї чи іншої білкової макромолекули. Домени — складніші рівні організації вторинної структури. Вони є відокремленими глобулярними ділянками, з'єднаними один з одним короткими так званими шарнірними ділянками поліпеп-тидного ланцюга. Д. Бірктофт одним із перших описав доменну організацію хімотрипсину, відзначивши наявність двох доменів у цього білка.
Вторинна структура білка
Вторинна структура – спосіб укладання поліпептидного ланцюга у впорядковану структуру. Вторинна структура визначається первинною структурою. Оскільки первинна структура генетично детермінована, формування вторинної структури може відбуватися при виході поліпептидного ланцюга рибосоми. Вторинна структура стабілізується водневими зв'язками, які утворюються між NH- та СО-групами пептидного зв'язку.
Розрізняють a-спіраль, b-структурута невпорядковану конформацію (клубок).
Структура α-спіралі була запропонована Paulingі Corey(1951). Це різновид вторинної структури білка, що має вигляд регулярної спіралі (рис.
Конформація поліпептидного кола. Вторинна структура поліпептидного ланцюга
2.2). α-Спіраль – це паличкоподібна структура, в якій пептидні зв'язки розташовані всередині спіралі, а бічні радикали амінокислот – зовні. a-Спіраль стабілізована водневими зв'язками, які паралельні осі спіралі та виникають між першим та п'ятим амінокислотними залишками. Таким чином, у протяжних спіральних ділянках кожен амінокислотний залишок бере участь у формуванні двох водневих зв'язків.
Мал. 2.2. Структура α-спіралі.
На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, крок спіралі 0,54 нм, на один амінокислотний залишок припадає 0,15 нм. Кут підйому спіралі 26 °. Період регулярності a-спіралі дорівнює 5 виткам або 18 амінокислотним залишкам. Найпоширеніші праві a-спіралі, тобто. закручування спіралі йде за годинниковою стрілкою. Утворенню a-спіралі перешкоджає пролін, амінокислоти із зарядженим та об'ємними радикалами (електростатична та механічна перешкода).
Інша форма спіралі присутня в колагені . В організмі ссавців колаген – переважний кількісно білок: він становить 25% загального білка. Колаген присутній у різних формах, насамперед, у сполучній тканині. Це ліва спіраль з кроком 0,96 нм і 3,3 залишку в кожному витку, більш полога порівняно з α-спіраллю. На відміну від α-спіралі утворення водневих містків тут неможливе. Колаген має незвичайний амінокислотний склад: 1/3 становить гліцин, приблизно 10% пролін, а також гідроксипролін та гідроксилізин. Останні дві амінокислоти утворюються після біосинтезу колагену шляхом посттрансляційної модифікації. У структурі колагену постійно повторюється триплет гли-X-Y, причому положення Х часто займає пролін, а Y – гідроксилізін. Є вагомі підстави тому, що колаген повсюдно присутній у вигляді правої потрійної спіралі, скрученої трьох первинних лівих спіралей. У потрійній спіралі кожен третій залишок виявляється у центрі, де зі стеричних причин міститься лише глицин. Уся молекула колаген має довжину близько 300 нм.
b-Структура(b-складчастий шар). Зустрічається у глобулярних білках, а також у деяких фібрилярних білках, наприклад, фіброїн шовку (рис. 2.3).
Мал. 2.3. b-Структура
Структура має плоску форму. Поліпептидні ланцюги майже повністю витягнуті, а не туго скручені, як у a-спіралі. Площини пептидних зв'язків розташовані в просторі подібно до рівномірних складок аркуша паперу. Стабілізується водневими зв'язками між СО- та NH-групами пептидних зв'язків сусідніх поліпептидних ланцюгів. Якщо поліпептидні ланцюги, що утворюють b-структуру, йдуть в одному напрямку (тобто збігаються С- і N-кінці) – паралельна b-структура; якщо у протилежному – антипаралельна b-структура. Бічні радикали одного шару розміщуються між бічними радикалами іншого шару. Якщо один поліпептидний ланцюг згинається і йде паралельно до себе, то це антипаралельна b-крос-структура. Водневі зв'язки у b-крос-структурі утворюються між пептидними групами петель поліпептидного ланцюга.
Зміст a-спіралей у білках, вивчених на цей час, вкрай варіабельний. У деяких білках, наприклад, міоглобіні та гемоглобіні, a-спіраль лежить в основі структури і становить 75%, у лізоцимі – 42%, у пепсині лише 30%. Інші білки, наприклад, травний фермент хімотрипсин, практично позбавлені a-спіральної структури і значна частина поліпептидного ланцюга укладається в шаруваті b-структури. Білки опорних тканин колаген (білок сухожиль, шкіри), фіброїн (білок натурального шовку) мають b-конфігурацію поліпептидних ланцюгів.
Доведено, що утворенню α-спіралі сприяють глу, ала, лей, а β-структури – мет, вал, мулі; у місцях вигину поліпептидного ланцюга – глі, про, асн. Вважають, що шість згрупованих залишків, чотири з яких сприяють утворенню спіралі, можна як центр спіралізації. Від цього центру йде зростання спіралей в обох напрямках до ділянки – тетрапептиду, що складається із залишків, що перешкоджають утворенню цих спіралей. При формуванні β-структури роль затравок виконують три амінокислотні залишки з п'яти, що сприяють утворенню β-структури.
У більшості структурних білків переважає одна з вторинних структур, що визначається їх амінокислотним складом. Структурним білком, побудованим переважно у вигляді α-спіралі, є α-кератин. Волосся (вовна), пір'я, голки, кігті та копита тварин складаються головним чином з кератину. Як компонент проміжних філаментів кератин (цитокератин) є найважливішою складовою цитоскелета. У кератинах більшість пептидного ланцюга згорнута в праву α-спіраль. Два пептидні ланцюги утворюють єдину ліву суперспіраль.Суперспіралізовані димери кератину поєднуються в тетрамери, які агрегують з утворенням протофібрилдіаметром 3 нм. Нарешті, вісім протофібрил утворюють мікрофібрилидіаметром 10 нм.
Волосся побудоване з таких самих фібрил. Так, в окремому волокні вовни діаметром 20 мкм переплетені мільйони фібрил. Окремі ланцюги кератину скріплені поперечно численними дисульфідними зв'язками, що надає їм додаткової міцності. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім для надання волоссю необхідної форми їх висушують при нагріванні. При цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.
Шовк отримують з коконів гусениць тутового шовкопряда ( Bombyx mori) та споріднених видів. Основний білок шовку, фіброїнмає структуру антипаралельного складчастого шару, причому самі шари розташовуються паралельно один одному, утворюючи численні пласти. Так як у складчастих структурах бічні ланцюги амінокислотних залишків орієнтовані вертикально вгору і вниз, у проміжках між окремими шарами можуть розміститися лише компактні угруповання. Фактично фіброїн складається на 80% з гліцину, аланіну та серину, тобто. трьох амінокислот, що характеризуються мінімальними розмірами бічних кіл. Молекула фіброїну містить типовий фрагмент, що повторюється (глі-ала-глі-ала-глі-сер)n.
Невпорядкована конформація.Ділянки білкової молекули, які не належать до спіральних чи складчастих структур, називають невпорядкованими.
Надвторинна структура.Альфа-спіральні та бета-структурні ділянки в білках можуть взаємодіяти одна з одною та між собою, утворюючи ансамблі. Надвторинні структури, що зустрічаються в нативних білках, - енергетично найбільш переважні. До них відносять суперспіралізовану α-спіраль, в якій дві α-спіралі скручені відносно один одного, утворюючи ліву суперспіраль (бактеріородопсин, гемеритрін); α-спіральні та β-структурні фрагменти поліпептидного ланцюга, що чергуються (наприклад, βαβαβ-ланка за Россманом, знайдено в НАД+-зв'язувальній ділянці молекул ферментів дегідрогеназ); Антипаралельна триланцюгова β-структура (βββ) називається β-зигзаг і виявлена в ряді ферментів мікроорганізмів, найпростіших та хребетних.
Попередня234567891011121314151617Наступна
ПОДИВИТИСЯ ЩЕ:
БІЛКИ Варіант 1 А1. Структурною ланкою білків є: …
5 - 9 класи
БІЛКИ
Варіант 1
А1.Структурним ланкою білків є:
а)
Аміни
в)
Амінокислоти
Б)
Глюкоза
г)
Нуклеотиди
А2. Освіта спіралі характеризує:
а)
Первинну структуру білка
в)
Третинну структуру білка
Б)
Вторинну структуру білка
г)
Четвертинну структуру білка
А3. Чинність яких факторів викликає незворотну денатурацію білка?
а)
Взаємодія з розчинами солей свинцю, заліза, ртуті
Б)
Вплив на білок концентрованим розчином азотної кислоти
в)
Сильне нагрівання
г)
Усі перелічені фактори вірні
А4. Вкажіть, що спостерігається при дії на розчини білків концентрованої азотної кислоти:
а)
Випадання білого осаду
в)
Червоно-фіолетове фарбування
Б)
Випадання чорного осаду
г)
Жовте фарбування
А5. Білки, що виконують каталітичну функцію, називаються:
а)
Гормонами
в)
Ферментами
Б)
Вітамінами
г)
Протеїнами
А6. Білок гемоглобін виконує таку функцію:
а)
Каталітичну
в)
Будівельну
Б)
Захисну
г)
Транспортну
Частина Б
Б1. Співвіднесіть:
Тип білкової молекули
Властивість
1)
Глобулярні білки
а)
Молекула згорнута в клубок
2)
Фібрилярні білки
Б)
Не розчиняються у воді
в)
У воді розчиняються або утворюють колоїдні розчини
г)
Ниткоподібна структура
Вторинна структура
Білки:
а)
Побудовані із залишків амінокислот
Б)
Містять у своєму складі тільки вуглець, водень та кисень
в)
Гідролізуються в кислотній та лужному середовищі
г)
Здатні до денатурації
Д)
Є полісахаридами
Е)
Є природними полімерами
Частина С
З 1. Напишіть рівняння реакцій, за допомогою яких з етанолу та неорганічних речовинможна одержати гліцин.
Білки – одні з важливих органічних елементів будь-якої живої клітини організму. Вони виконують безліч функцій: опорну, сигнальну, ферментативну, транспортну, структурну, рецепторну тощо. буд. Важливим еволюційним пристосуванням стали первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури білків. З чого складаються ці молекули? Чому така важлива правильна конформація протеїнів у клітинах організму?
Структурні компоненти білків
Мономерами будь-якого поліпептидного ланцюга є амінокислоти (АК). Ці низькомолекулярні органічні сполукидосить поширені у природі і можуть існувати як самостійні молекули, що виконують властиві їм функції. Серед них транспорт речовин, рецепція, інгібування чи активація ферментів.
Всього налічується близько 200 біогенних амінокислот, проте тільки 20 з них можуть бути легко розчиняються у воді, мають кристалічну структуру і багато з них солодкі на смак.
З хімічної точки зору АК - це молекули, у складі яких обов'язково є дві функціональні групи: -СООН і -NH2. За допомогою цих груп амінокислоти утворюють ланцюжки, з'єднуючись один з одним пептидним зв'язком.
Кожна з 20 протеїногенних амінокислот має свій радикал, залежно від якого різняться Хімічні властивості. За складом таких радикалів усі АК класифікуються на кілька груп.
- Неполярні: ізолейцин, гліцин, лейцин, валін, пролін, аланін.
- Полярні та незаряджені: треонін, метіонін, цистеїн, серин, глутамін, аспарагін.
- Ароматичні: тирозин, фенілаланін, триптофан.
- Полярні та заряджені негативно: глутамат, аспартат.
- Полярні та заряджені позитивно: аргінін, гістидин, лізин.
Будь-який рівень організації структури білка (первинний, вторинний, третинний, четвертинний) в основі має поліпептидний ланцюг, що складається з АК. Різниця лише в тому, як ця послідовність складається у просторі та за допомогою яких хімічних зв'язків така конформація підтримується.
Первинна структура білка
Будь-який протеїн утворюється на рибосомах – немембранних органелах клітини, які беруть участь у синтезі поліпептидного ланцюжка. Тут амінокислоти з'єднуються один з одним за допомогою міцного пептидного зв'язку, утворюючи первинну структуру. Однак така первинна структура білка від четвертинної вкрай відрізняється, тому необхідне подальше дозрівання молекули.
Такі білки, як еластин, гістони, глутатіон вже з такою найпростішою структурою здатні виконувати свої функції в організмі. Для переважного числа протеїнів наступним етапом стає утворення більш складної вторинної конформації.
Вторинна структура білка
Утворення пептидних зв'язків – це перший етап дозрівання більшості білків. Щоб вони могли виконувати свої функції, їхня локальна конформація повинна зазнати деяких змін. Досягається це з допомогою водневих зв'язків - неміцних, але водночас численних сполук між основним і кислотним центрами молекул амінокислот.
Так формується вторинна структура білка, що від четвертинної відрізняється простотою комплектації та локальною конформацією. Останнє означає, що не весь ланцюг піддається перетворенню. Водневі зв'язки можуть утворюватися на декількох ділянках різної віддаленості один від одного, причому їхня форма також залежить від типу амінокислот та способу комплектації.
Лізоцим та пепсин – це представники білків, що мають вторинну структуру. Пепсин бере участь у процесах травлення, а лізоцим виконує захисну функціюв організмі, руйнуючи клітинні стінки бактерій.
Особливості вторинної структури
Локальні конформації пептидного ланцюга можуть відрізнятись один від одного. Їх вже вивчено кілька десятків, і три є найбільш поширеними. Серед них альфа-спіраль, бета-шари та бета-поворот.
- Альфа-спіраль - одна з найпоширеніших конформацій вторинної структури більшості білків. Є жорстким стрижневим каркасом з ходом в 0,54 нм. Радикали амінокислот спрямовані назовні.
Найбільш поширені правозакручені спіралі, і іноді можна знайти лівозакручені аналоги. Формотворчу функцію виконують водневі зв'язки, які стабілізують завитки. Ланцюг, який утворює альфа-спіраль, містить дуже мало проліну та полярних заряджених амінокислот.
- Бета-поворот виділяють в окрему конформацію, хоча це можна назвати частиною бета-шару. Суть полягає у згинанні пептидного ланцюжка, який підтримується водневими зв'язками. Зазвичай місце вигину складається з 4-5 амінокислот, серед яких обов'язково наявність проліну. Ця єдина АК має жорсткий і короткий скелет, що дозволяє утворити сам поворот.
- Бета-шар є ланцюжком амінокислот, який утворює кілька вигинів і стабілізує їх водневими зв'язками. Така конформація дуже нагадує складений у гармошку аркуш паперу. Найчастіше таку форму мають агресивні білки, проте трапляється чимало винятків.
Розрізняють паралельний та антипаралельний бета-шар. У першому випадку С - і N - кінці в місцях вигину і на кінцях ланцюга збігаються, а в другому - немає.
Третинна структура
Подальша упаковка білка призводить до формування третинної структури. Стабілізується така конформація за допомогою водневих, дисульфідних, гідрофобних та іонних зв'язків. Їх велика кількість дозволяє скрутити вторинну структуру більш складну форму і стабілізувати її.
Розділяють глобулярні та Молекули глобулярних пептидів є кулястою структурою. Приклади: альбумін, глобулін, гістони у третинній структурі.
Формують міцні тяжі, довжина яких перевищує їхню ширину. Такі протеїни найчастіше виконують структурну та формотворчу функції. Прикладами є фіброїн, кератин, колаген, еластин.
Структура білків у четвертинній структурі молекули
Якщо кілька глобул поєднуються в один комплекс, формується так звана четвертинна структура. Така конформація характерна не для всіх пептидів, і вона утворюється за необхідності виконання важливих та специфічних функцій.
Кожна глобула у складі є окремим доменом або протоміром. У сукупності молекули називається олігомером.
Зазвичай такий білок має кілька стійких конформацій, які постійно змінюють один одного або залежно від впливу будь-яких зовнішніх факторів або при необхідності виконання різних функцій.
Важливою відмінністю третинної структури білка від четвертинної є міжмолекулярні зв'язки, які відповідають за з'єднання кількох глобул. У центрі всієї молекули часто знаходиться іон металу, який безпосередньо впливає на утворення міжмолекулярних зв'язків.
Додаткові структури білка
Не завжди ланцюжка амінокислот достатньо виконання функцій білка. У більшості випадків до таких молекул приєднуються інші речовини органічної та неорганічної природи. Ця особливість характерна для переважної кількості ферментів, склад складних протеїдів прийнято ділити на три частини:
- Апофермент - це білкова частина молекули, що є амінокислотною послідовністю.
- Кофермент – не білкова, але органічна частина. До її складу можуть входити різні типиліпідів, вуглеводів чи навіть нуклеїнових кислот. Сюди належать і представники біологічно активних сполук, серед яких трапляються вітаміни.
- Кофактор - неорганічна частина, представлена у переважній більшості випадків іонами металів.
Структура білків у четвертинній структурі молекули вимагає участі кількох молекул різного походження, тому багато ферментів мають відразу три складові. Прикладом служить фосфокіназа – фермент, що забезпечує перенесення фосфатної групи від молекули АТФ.
Де утворюється четвертинна структура молекули білка?
Поліпептидний ланцюг починає синтезуватися на рибосомах клітини, проте подальше дозрівання протеїну відбувається вже в інших органелах. Новостворена молекула має потрапити до транспортної системи, що складається з ядерної мембрани, ЕПС, апарату Гольджі та лізосом.
Ускладнення просторової будови білка відбувається в ендоплазматичної мережі, де не тільки формуються різні види зв'язків (водневі, дисульфідні, гідрофобні, міжмолекулярні, іонні), а й приєднуються кофермент та кофактор. Так утворюється четвертинна структура білка.
Коли молекула повністю готова до роботи, вона потрапляє або до цитоплазми клітини, або до апарату Гольджі. В останньому випадку ці пептиди упаковуються в лізосоми та транспортуються до інших компартментів клітини.
Приклади олігомерних білків
Четвертична структура - це структура білків, яка покликана сприяти виконанню життєво важливих функцій у живому організмі. Складна конформація органічних молекул дозволяє насамперед впливати на роботу багатьох метаболічних процесів (ферменти).
Біологічно важливими білками є гемоглобін, хлорофіл та гемоціанін. Порфириновое кільце є основою цих молекул, у яких - іон металу.
Гемоглобін
Четвертична структура молекули білка гемоглобіну є 4 глобули, з'єднаних міжмолекулярними зв'язками. У центрі – порфін з іоном двовалентного заліза. Білок переноситься у цитоплазмі еритроцитів, де займають близько 80% всього об'єму цитоплазми.
Основою молекули є гем, який має більше неорганічну природу та забарвлений у червоний колір. Також це розпаду гемоглобіну у печінці.
Всі ми знаємо, що гемоглобін виконує важливу транспортну функцію - перенесення кисню та вуглекислого газу організмом людини. Складна конформація молекули білка формує спеціальні активні центри, які здатні пов'язувати відповідні гази з гемоглобіном.
Коли утворюється комплекс "білок-газ", формуються так звані оксигемоглобін та карбогемоглобін. Однак є ще один різновид таких об'єднань, який досить стійкий: карбоксигемоглобін. Є комплексом з білка і чадного газу, стійкість якого пояснює напади задухи при надмірній токсикації.
Хлорофіл
Ще один представник білків із четвертинною структурою, зв'язку доменів якого підтримує вже іон магнію. Головна функція всієї молекули – участь у процесах фотосинтезу у рослин.
Існують різні типи хлорофілів, які відрізняються один від одного радикалами порфіринового кільця. Кожен із цих різновидів відзначається окремою буквою латинського алфавіту. Наприклад, для наземних рослин характерна наявність хлорофілу або хлорофілу b, а у водоростей зустрічаються й інші типи цього білка.
Гемоціанін
Ця молекула - аналог гемоглобіну у багатьох нижчих тварин (членистоногі, молюски тощо). Основною відмінністю структури білка з четвертинною структурою молекули є наявність іону цинку замість іона заліза. Гемоціанін має блакитний колір.
Іноді люди задаються питанням про те, що було б, якщо замінити гемоглобін людини на гемоціанін. У такому разі порушується звичний вміст речовин у крові, зокрема амінокислот. Також гемоціанін нестабільно утворює комплекс із вуглекислим газом, тому «блакитна кров» мала б схильність до утворення тромбів.
В організмі роль білків дуже велика. При цьому така назва речовина може носити тільки після того, як набуває заздалегідь закладеної структури. До цього моменту це поліпептид, лише амінокислотний ланцюг, який не може виконувати закладених функцій. У загальному виглядіпросторова структура білків (первинна, вторинна, третинна та доменна) - це об'ємна їхня будова. Причому найбільш важливі для організму вторинні, третинні та доменні структури.
Передумови вивчення білкової структури
Серед методів вивчення будівлі хімічних речовинОсобливу роль грає рентгеноструктурна кристалографія. За допомогою неї можна отримати інформацію про послідовність атомів у молекулярних сполуках та про їхню просторову організацію. Просто кажучи, рентгенівський знімок можна зробити і для окремої молекули, що стало можливим у 30-х роках XX століття.
Саме тоді дослідники виявили, що багато білків мають не тільки лінійну структуру, але і можуть розташовуватися в спіралях, клубках та доменах. А в результаті проведення маси наукових експериментів з'ясувалося, що вторинна структура білка – це кінцева форма для структурних білків та проміжна для ферментів та імуноглобулінів. Це означає, що речовини, які зрештою мають третинну чи четвертинну структуру, на етапі свого "дозрівання" повинні пройти і етап спіралеутворення, властивий вторинній структурі.
Утворення вторинної білкової структури
Як тільки завершився синтез поліпептиду на рибосомах у шорсткій мережі клітинної ендоплазми, починає утворюватися вторинна структура білка. Сам поліпептид є довгою молекулою, що займає багато місця і незручною для транспорту і виконання закладених функцій. Тому з метою зменшення її розмірів та надання їй особливих якостей розвивається вторинна структура. Це відбувається шляхом утворення альфа-спіралей та бета-шарів. Таким чином виходить білок вторинної структури, який надалі або перетвориться на третинну та четвертинну, або використовуватиметься у такому вигляді.
Організація вторинної структури
Як показали численні дослідження, вторинна структура білка є або альфа-спіраль, або бета-шар, або чергування ділянок з даними елементами. Причому вторинна структура - це спосіб скручування та спіралеутворення білкової молекули. Це хаотичний процес, який відбувається за рахунок водневих зв'язків, що виникають між полярними ділянками амінокислотних залишків у поліпептиді.
Альфа-спіраль вторинної структури
Оскільки в біосинтезі поліпептидів беруть участь лише L-амінокислоти, то утворення вторинної структури білка починається із закручування спіралі за годинниковою стрілкою (правим ходом). На кожен спіральний виток припадає суворо 3,6 залишків амінокислот, а відстань вздовж спіральної осі становить 0,54 нм. Це загальні властивостідля вторинної структури білка, які залежать від виду амінокислот, що брали участь у синтезі.
Визначено, що не весь поліпептидний ланцюг спіралізується повністю. У її структурі є лінійні ділянки. Зокрема, молекула білка пепсину спіралізована лише на 30%, лізоциму – на 42%, а гемоглобіну – на 75%. Це означає, що вторинна структура білка - це не суворо спіраль, а комбінування її ділянок із лінійними чи шаруватими.
Бета-шар вторинної структури
Другим типом структурної організації речовини є бета-шар, який являє собою дві та більше нитки поліпептиду, з'єднані водневим зв'язком. Остання виникає між вільними CO NH2 групами. Таким чином з'єднуються в основному структурні (м'язові) білки.
Структура білків цього типу така: одна нитка поліпептиду з позначенням кінцевих ділянок А-В паралельно розташовується вздовж іншої. Єдиний аспект у тому, що друга молекула розташовується антипаралельно і позначається як В-А. Так утворюється бета-шар, який може складатися з скільки завгодно великої кількостіполіпептидних ланцюжків, з'єднаних множинними водневими зв'язками.
Водневий зв'язок
Вторинна структура білка - зв'язок, заснований на множинні полярні взаємодії атомів з різними показникамиелектронегативності. Найбільшу здатність до утворення такого зв'язку мають 4 елементи: фтор, кисень, азот та водень. У білках є всі, крім фтору. Тому водневий зв'язок може утворитися і утворюється, даючи можливість з'єднувати поліпептидні ланцюги в бета-шари та альфа-спіралі.
Найбільш легко пояснити виникнення водневого зв'язку з прикладу води, що є диполь. Кисень несе сильний негативний заряд, а через високу поляризації О-Нзв'язку водень вважається позитивним. У такому стані молекули присутні в певному середовищі. Причому багато хто з них стикається і стикається. Тоді кисень від першої молекули води притягує водень від іншої. І так по ланцюжку.
Аналогічні процеси протікають і в білках: електронегативний кисень пептидного зв'язку притягує водень з будь-якої ділянки іншого амінокислотного залишку, утворюючи водневий зв'язок. Це слабке полярне сполучення, для розриву якого потрібно витратити близько 6,3 кДж енергії.
Для порівняння, найслабший ковалентний зв'язок у білках вимагає 84 кДж енергії для того, щоб її розірвати. Найсильніша ковалентний зв'язоквимагатиме 8400 кДж. Однак кількість водневих зв'язків у молекулі білка настільки величезна, що їхня сумарна енергія дозволяє молекулі існувати в агресивних умовах і зберігати свою просторову будову. Завдяки цьому існують білки. Структура білків даного типу забезпечує міцність, яка потрібна для функціонування м'язів, кісток та зв'язок. Таке велике значення вторинної структури білків для організму.
У більш компактну порівняно з первинною структуру, за якої відбувається взаємодія пептидних груп з утворенням між ними водневих зв'язків.
Укладання білка у вигляді каната та гармошкою
Розрізняють два види таких структур укладання білка у вигляді канатаі у вигляді гармошки.
Формування вторинної структури викликане прагненням пептиду прийняти конформацію із найбільшою кількістю зв'язків між пептидними групами. Тип вторинної структури залежить від стійкості пептидного зв'язку, рухливості зв'язку між центральним атомом вуглецю та вуглецем пептидної групи, розміром амінокислотного радикалу.
Все зазначене разом з амінокислотною послідовністю згодом призведе до певної конфігурації білка.
Можна виділити два можливі варіанти вторинної структури: α-спіраль (α-структура) і β-складчастий шар (β-структура). В одному білку, як правило, присутні обидві структури, але в різному пайовому співвідношенні. У глобулярних білках переважає α-спіраль, у фібрилярних – β-структура.
Участь водневих зв'язків у формуванні вторинної структури.
Вторинна структура утворюється лише за участю водневих зв'язків між пептидними групами: атом кисню однієї групи реагує з атомом водню другої, одночасно кисень другої пептидної групи зв'язується з воднем третьої тощо.
α-Спіраль
Укладання білка у вигляді α-спіралі.
Дана структура є правозакрученою спіраллю, утворюється за допомогою водневих зв'язків між пептидними групами 1-го та 4-го, 4-го та 7-го, 7-го та 10-го і так далі амінокислотних залишків.
Формуванню спіралі перешкоджають пролін та гідроксипролін, які через свою структуру зумовлюють «перелом» ланцюга, його різкий вигин.
Висота витка спіралі становить 0,54 нм і відповідає 3,6 амінокислотних залишків, 5 повних витків відповідають 18 амінокислот і займають 2,7 нм.
β-Складчастий шар
Укладання білка у вигляді β-складчастого шару.
У цьому способі укладання білкова молекула лежить "змійкою", віддалені відрізки ланцюга виявляються поблизу один від одного. В результаті пептидні групи раніше віддалених амінокислот білкового ланцюга здатні взаємодіяти за допомогою водневих зв'язків.
