Polipeptidi su proteini koji imaju povećani stupanj kondenzacije. Široko su rasprostranjeni među organizmima biljnog i životinjskog podrijetla. Odnosno, ovdje govorimo o komponentama koje su obavezne. Oni su vrlo raznoliki i ne postoji jasna granica između takvih tvari i običnih proteina. Ako govorimo o raznolikosti takvih tvari, tada treba napomenuti da kada se formiraju, u ovaj proces je uključeno najmanje 20 aminokiselina protenogenog tipa, a ako govorimo o broju izomera, onda se mogu beskonačan.
Zato molekule proteinskog tipa imaju toliko mogućnosti koje su praktički neograničene kada je u pitanju njihova multifunkcionalnost. Dakle, razumljivo je zašto se proteini nazivaju glavnim životom na Zemlji. Proteine također nazivaju jednim od najsloženijih tvari koje je priroda ikada stvorila, a također su i vrlo jedinstveni. Kao i proteini, proteini doprinose aktivnom razvoju živih organizama.
Govoreći što je moguće konkretnije, govorimo o tvarima koje su biopolimeri temeljeni na aminokiselinama koje sadrže najmanje stotine ostataka tipa aminokiselina. Štoviše, i ovdje postoji podjela - postoje tvari koje pripadaju skupini niske molekularne težine, uključuju samo nekoliko desetaka aminokiselinskih ostataka, postoje i tvari koje pripadaju skupinama visoke molekularne težine, sadrže puno više takvih ostataka. . Polipeptid je tvar koja je doista vrlo raznolika u svojoj strukturi i organizaciji.
Skupine polipeptida
Sve ove tvari uvjetno su podijeljene u dvije skupine, s takvom podjelom uzimaju se u obzir značajke njihove strukture koje izravno utječu na njihovu funkcionalnost:
- Prva skupina uključuje tvari koje se razlikuju u tipičnoj strukturi proteina, to jest, to uključuje lanac linearnog tipa i izravno aminokiseline. Nalaze se u svim živim organizmima, a ovdje su od najvećeg interesa tvari s pojačanom aktivnošću hormonskog tipa.
- Što se tiče druge skupine, ovdje su oni spojevi čija struktura nema najtipičnija svojstva za proteine.
Što je polipeptidni lanac
Polipeptidni lanac je proteinska struktura koja uključuje aminokiseline, a sve one imaju jaku vezu sa spojevima peptidnog tipa. Ako govorimo o primarnoj strukturi, onda govorimo o najjednostavnijoj razini strukture molekule proteinskog tipa. Ovaj organizacijski oblik karakterizira povećana stabilnost.
Kada se u stanicama počnu stvarati peptidne veze, najprije se aktivira skupina karboksilnog tipa jedne aminokiseline, a tek tada počinje aktivno povezivanje s drugom sličnom skupinom. To jest, polipeptidne lance karakteriziraju stalno izmjenični fragmenti takvih veza. Postoji niz specifičnih čimbenika koji imaju značajan utjecaj na oblik strukture primarnog tipa, ali njihov utjecaj nije ograničen na ovo. Postoji aktivan utjecaj na one organizacije takvog lanca koje imaju najvišu razinu.
Ako govorimo o značajkama takvog organizacijskog oblika, onda su one sljedeće:
- postoji redovita izmjena struktura koje pripadaju krutom tipu;
- postoje dijelovi koji imaju relativnu pokretljivost, imaju mogućnost rotacije oko veza. To su značajke ove vrste koje utječu na to kako se polipeptidni lanac uklapa u prostor. Štoviše, različiti organizacijski momenti mogu se provesti s peptidnim lancima pod utjecajem mnogih čimbenika. Može doći do odvajanja jedne od struktura, kada se peptidi formiraju u zasebnu skupinu i odvajaju se od jednog lanca.
Struktura proteina sekundarnog tipa
Ovdje govorimo o varijanti savijanja lanca na način da se organizira uređena struktura, što postaje moguće zahvaljujući vodikovim vezama između skupina peptida jednog lanca s istim skupinama drugog lanca. Ako uzmemo u obzir konfiguraciju takve strukture, onda to može biti:
- Spiralni tip, ovo ime je došlo zbog svog osebujnog oblika.
- Slojevito-nabrani tip.
Ako govorimo o spiralnoj skupini, onda je to takva proteinska struktura koja se formira u obliku spirale, koja se formira bez nadilaženja jednog lanca polipeptidnog tipa. Ako govorimo o izgledu, onda je na mnogo načina sličan uobičajenoj električnoj spirali, koja se nalazi u pločici koja radi na struju.
Što se tiče slojevito-nabrane strukture, ovdje se lanac odlikuje savijenom konfiguracijom, njegovo formiranje se provodi na temelju veza vodikovog tipa, a ovdje je sve ograničeno na granice jednog dijela određenog lanca.
Peptidna veza nastaje reakcijom amino skupine jedne aminokiseline i karboksilne skupine druge uz oslobađanje molekule vode:
CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Aminokiseline povezane peptidnom vezom tvore polipeptidni lanac. Peptidna veza ima planarnu strukturu: atomi C, O i N su u sp 2 hibridizaciji; atom N ima p-orbitalu s usamljenim parom elektrona; nastaje p-p-konjugirani sustav, što dovodi do skraćivanja C-N veze (0,132 nm) i ograničenja rotacije (rotacijska barijera je ~63 kJ/mol). Peptidna veza ima pretežno trans-konfiguracija u odnosu na ravninu peptidne veze. Slična struktura peptidne veze utječe na stvaranje sekundarne i tercijarne strukture proteina. Peptidna veza- kruto, kovalentno, genetski određeno. U strukturnim formulama ona je prikazana kao jednostruka veza, ali zapravo ova veza između ugljika i dušika ima karakter djelomično dvostruke veze:
To je zbog različite elektronegativnosti atoma C, N i O. Rotacija oko peptidne veze je nemoguća, sva četiri atoma leže u istoj ravnini, t.j. komplanarni. Rotacija drugih veza oko polipeptidne okosnice prilično je slobodna.
Primarnu strukturu otkrio je profesor Kazanskog sveučilišta A.Ya. Danilevsky 1989. Godine 1913. E. Fisher sintetizira prve peptide. Aminokiselinska sekvenca za svaki protein je jedinstvena i genetski fiksirana.
Tripeptid: glicilalanil lizin
Da bi se odredila primarna struktura zasebnog, kemijski homogenog polipeptidnog lanca, hidrolizom se određuje sastav aminokiselina: omjer svake od dvadeset aminokiselina u homogenom uzorku polipeptida. Zatim prijeđite na određivanje kemijske prirode terminalnih aminokiselina polipeptidnog lanca koji sadrži jednu slobodnu NH 2 skupinu i jednu slobodnu COOH skupinu.
Za određivanje prirode N-terminalna aminokiselina predloženo je više metoda, posebice Sangerova metoda (za njezin razvoj F. Sanger je 1958. dobio Nobelovu nagradu). Ova se metoda temelji na reakciji arilacije polipeptida s 2,4-dinitrofluorobenzenom. Otopina polipeptida se tretira s 2,4-dinitrofluorobenzenom, koji reagira sa slobodnom α-amino skupinom peptida. Nakon kisele hidrolize produkta reakcije, samo jedna aminokiselina je povezana s reagensom u obliku 2,4-dinitrofenilaminokiseline. Za razliku od drugih aminokiselina, ima žutu boju. Izolira se iz hidrolizata i identificira kromatografijom.
Za određivanje C-terminalna aminokiselinačesto se koriste enzimske metode. Tretman polipeptida s karboksipeptidazom koja cijepa peptidnu vezu s kraja peptida koji sadrži slobodnu COOH skupinu rezultira otpuštanjem C-terminalne aminokiseline, čija se priroda može identificirati kromatografijom. Postoje i druge metode za određivanje C-terminalne aminokiseline, posebno Akabori kemijska metoda koja se temelji na polipeptidnoj hidrazinolizi.
Peptidna veza je kovalentna po svojoj kemijskoj prirodi i daje veliku čvrstoću primarnoj strukturi proteinske molekule. Budući da je ponavljajući element polipeptidnog lanca i ima specifične strukturne značajke, peptidna veza utječe ne samo na oblik primarne strukture, već i na više razine organizacije polipeptidnog lanca.
Veliki doprinos proučavanju strukture proteinske molekule dali su L. Pauling i R. Corey. Skrećući pozornost na činjenicu da proteinska molekula ima najviše peptidnih veza, prvi su proveli mukotrpna istraživanja difrakcije X-zraka ove veze. Proučavali smo duljine veza, kutove pod kojima su smješteni atomi, smjer rasporeda atoma u odnosu na vezu. Na temelju istraživanja utvrđene su sljedeće glavne karakteristike peptidne veze.
1. Četiri atoma peptidne veze (C, O, N, H) i dva vezana
a-ugljikovi atomi leže u istoj ravnini. R i H skupine a-ugljikovih atoma leže izvan ove ravnine.
2. O i H atomi peptidne veze i dva a-ugljikova atoma, kao i R-skupine, imaju trans orijentaciju u odnosu na peptidnu vezu.
3. Duljina C–N veze od 1,32 Å je posredna između duljine dvostruke kovalentne veze (1,21 Å) i jednostruke kovalentne veze (1,47 Å). Iz toga slijedi da C–N veza ima djelomično nezasićen karakter. Time se stvaraju preduvjeti za provedbu tautomernih preraspodjela na mjestu dvostruke veze s nastankom enolnog oblika, tj. peptidna veza može postojati u keto-enolnom obliku.
Rotacija oko –C=N– veze je teška, a svi atomi u peptidnoj skupini imaju planarnu trans konfiguraciju. Cis konfiguracija je energetski manje povoljna i javlja se samo u nekim cikličkim peptidima. Svaki planarni peptidni fragment sadrži dvije veze s rotirajućim a-ugljikovim atomima.
Postoji vrlo bliska veza između primarne strukture proteina i njegove funkcije u određenom organizmu. Da bi protein mogao obavljati svoju karakterističnu funkciju, potreban je potpuno specifičan slijed aminokiselina u polipeptidnom lancu ovog proteina. Ovaj specifični slijed aminokiselina, kvalitativni i kvantitativni sastav genetski su fiksirani (DNA → RNA → protein). Svaki protein karakterizira određeni slijed aminokiselina, zamjena barem jedne aminokiseline u proteinu dovodi ne samo do strukturnih preustroja, već i do promjena u fizikalno-kemijskim svojstvima i biološkim funkcijama. Postojeća primarna struktura predodređuje naknadne (sekundarne, tercijarne, kvartarne) strukture. Na primjer, eritrociti zdravih ljudi sadrže protein - hemoglobin s određenim slijedom aminokiselina. Manji dio ljudi ima urođenu anomaliju u građi hemoglobina: njihovi eritrociti sadrže hemoglobin, koji u jednom mjestu umjesto glutaminske kiseline (nabijene, polarne) sadrži aminokiselinu valin (hidrofobne, nepolarne). Takav se hemoglobin u fizičko-kemijskim i biološkim svojstvima značajno razlikuje od normalnog. Pojava hidrofobne aminokiseline dovodi do pojave “ljepljivog” hidrofobnog kontakta (eritrociti se ne kreću dobro u krvnim žilama), do promjene oblika eritrocita (iz bikonkavnog u polumjesečasti), kao i do pogoršanja prijenosa kisika itd. Djeca rođena s ovom anomalijom umiru u ranom djetinjstvu od anemije srpastih stanica.
Opsežni dokazi u korist tvrdnje da je biološka aktivnost određena slijedom aminokiselina dobiveni su umjetnom sintezom enzima ribonukleaze (Merrifield). Sintetizirani polipeptid s istim slijedom aminokiselina kao prirodni enzim imao je istu enzimatsku aktivnost.
Studije posljednjih desetljeća pokazale su da je primarna struktura fiksirana genetski, tj. redoslijed aminokiselina u polipeptidnom lancu određen je genetskim kodom DNA, a zauzvrat određuje sekundarnu, tercijarnu i kvaternarnu strukturu proteinske molekule i njezinu opću konformaciju. Prvi protein čija je primarna struktura utvrđena bio je protein hormon inzulin (sadrži 51 aminokiselinu). To je 1953. učinio Frederick Sanger. Do danas je dešifrirana primarna struktura više od deset tisuća proteina, ali to je vrlo mali broj, s obzirom da u prirodi postoji oko 10 12 proteina. Kao rezultat slobodne rotacije, polipeptidni lanci mogu se uvijati (savijati) u različite strukture.
sekundarna struktura. Sekundarna struktura proteinske molekule shvaća se kao način polaganja polipeptidnog lanca u prostoru. Sekundarna struktura proteinske molekule nastaje kao rezultat jedne ili druge vrste slobodne rotacije oko veza koje povezuju a-ugljikove atome u polipeptidnom lancu. Kao rezultat ove slobodne rotacije, polipeptidni lanci mogu se uvijati (savijati) u prostora u razne strukture.
U prirodnim polipeptidnim lancima pronađena su tri glavna tipa strukture:
- a-zavojnica;
- β-struktura (presavijeni list);
- statistička zavrzlama.
Najvjerojatnijim tipom strukture globularnih proteina smatra se α-zavojnica Uvijanje se događa u smjeru kazaljke na satu (desna spirala), što je posljedica sastava L-aminokiselina prirodnih proteina. Pokretačka snaga u nastanku α-spiralice je sposobnost aminokiselina da tvore vodikove veze. R-skupine aminokiselina usmjerene su prema van od središnje osi a-zavojnice. >S=O i >N–N dipoli susjednih peptidnih veza optimalno su orijentirani za dipolnu interakciju, što rezultira stvaranjem opsežnog sustava intramolekularnih kooperativnih vodikovih veza koje stabiliziraju a-heliks.
Uspon zavojnice (jedan puni krug) 5,4Å uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka.
Slika 2 - Struktura i parametri a-heliksa proteina
Svaki protein karakterizira određeni stupanj spiralnosti njegovog polipeptidnog lanca.
Spiralnu strukturu mogu poremetiti dva čimbenika:
1) u prisutnosti prolinskog ostatka u lancu, čija ciklička struktura uvodi prelom u polipeptidni lanac - nema –NH 2 skupine, stoga je nemoguće formiranje intralančane vodikove veze;
2) ako u polipeptidnom lancu postoji mnogo aminokiselinskih ostataka u nizu koji imaju pozitivan naboj (lizin, arginin) ili negativan naboj (glutaminska, asparaginska kiselina), u tom slučaju dolazi do snažnog međusobnog odbijanja istonabijenih skupina. (-COO - ili -NH 3 +) znatno premašuje stabilizirajući učinak vodikovih veza u a-zavojnice.
Drugi tip konfiguracije polipeptidnog lanca koji se nalazi u kosi, svili, mišićima i drugim fibrilarnim proteinima tzv β strukture ili presavijeni list. Struktura presavijenog lista također je stabilizirana vodikovim vezama između istih dipola –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
identično usmjereni polipeptidni lanci ili antiparalelni,
koji su ojačani vodikovim vezama između tih lanaca. Takve se strukture nazivaju b-presavijeni listovi (slika 2).
Slika 3 - b-struktura polipeptidnih lanaca
a-Heliks i presavijeni listovi su uređene strukture, imaju pravilan raspored aminokiselinskih ostataka u prostoru. Neki dijelovi polipeptidnog lanca nemaju nikakvu redovitu periodičku prostornu organizaciju, oni se označavaju kao slučajni ili statistička zavrzlama.
Sve te strukture nastaju spontano i automatski zbog činjenice da određeni polipeptid ima specifičnu sekvencu aminokiselina koja je genetski predodređena. a-spirale i b-strukture određuju određenu sposobnost proteina da obavljaju specifične biološke funkcije. Dakle, a-spiralna struktura (a-keratin) dobro je prilagođena za stvaranje vanjskih zaštitnih struktura - perja, dlake, rogova, kopita. B-struktura pridonosi stvaranju savitljive i nerastezljive svile i paučine, a konformacija proteina kolagena osigurava visoku vlačnu čvrstoću potrebnu za tetive. Prisutnost samo a-spirala ili b-struktura tipična je za filamentne (fibrilarne) proteine. U sastavu globularnih (sferičnih) proteina sadržaj a-spirala i b-struktura te bezstrukturnih regija jako varira. Na primjer: inzulin spiralizirani 60%, enzim ribonukleaza - 57%, protein kokošjeg jajeta lizozim - 40%.
Tercijarna struktura. Pod tercijarnom strukturom razumjeti način polaganja polipeptidnog lanca u prostoru u određenom volumenu.
Tercijarna struktura proteina nastaje dodatnim savijanjem peptidnog lanca koji sadrži a-heliks, b-strukture i nasumične namotane regije. Tercijarna struktura proteina nastaje potpuno automatski, spontano i potpuno predodređena primarnom strukturom i izravno je povezana s oblikom proteinske molekule, koji može biti različit: od sferičnog do nitastog. Oblik proteinske molekule karakterizira takav pokazatelj kao stupanj asimetrije (omjer duge osi prema kratkoj). Na fibrilarni ili filamentoznih proteina, stupanj asimetrije je veći od 80. Kada je stupanj asimetrije manji od 80, proteini se klasificiraju kao kuglasti. Većina njih ima stupanj asimetrije 3-5, tj. tercijarna struktura karakterizirana je prilično gustim pakiranjem polipeptidnog lanca, približavajući se obliku lopte.
Tijekom stvaranja globularnih proteina, nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina grupiraju se unutar proteinske molekule, dok su polarni radikali usmjereni prema vodi. U nekom trenutku nastaje termodinamički najpovoljnija stabilna konformacija molekule, globula. U ovom obliku proteinsku molekulu karakterizira minimalna slobodna energija. Na konformaciju dobivene globule utječu faktori kao što su pH otopine, ionska jakost otopine, kao i interakcija proteinskih molekula s drugim tvarima.
Glavna pokretačka snaga u nastanku trodimenzionalne strukture je interakcija radikala aminokiselina s molekulama vode.
fibrilarni proteini. Pri formiranju tercijarne strukture ne stvaraju globule - njihovi polipeptidni lanci se ne savijaju, već ostaju izduženi u obliku linearnih lanaca, grupirajući se u fibrilna vlakna.
Slika – Građa kolagenog fibrila (fragmenta).
Nedavno su se pojavili dokazi da proces formiranja tercijarne strukture nije automatski, već je reguliran i kontroliran posebnim molekularnim mehanizmima. U tom procesu sudjeluju specifični proteini – šaperoni. Njihove glavne funkcije su sposobnost da spriječe stvaranje nespecifičnih (kaotičnih) nasumičnih zavojnica iz polipeptidnog lanca i da osiguraju njihovu dostavu (transport) do substaničnih ciljeva, stvarajući uvjete za završetak savijanja proteinske molekule.
Stabilizacija tercijarne strukture osigurava se nekovalentnim interakcijama između atomskih skupina bočnih radikala.
Slika 4 - Vrste veza koje stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina
a) elektrostatičke sile privlačenje između radikala koji nose suprotno nabijene ionske skupine (ion-ion interakcije), na primjer, negativno nabijena karboksilna skupina (- COO -) asparaginske kiseline i (NH 3 +) pozitivno nabijena e-amino skupina lizinskog ostatka.
b) vodikove veze između funkcionalnih skupina bočnih radikala. Na primjer, između OH skupine tirozina i karboksilnog kisika asparaginske kiseline
u) hidrofobne interakcije zbog van der Waalsovih sila između nepolarnih aminokiselinskih radikala. (Na primjer, grupe
-CH3 - alanin, valin itd.
G) dipol-dipol interakcije
e) disulfidne veze(–S–S–) između cisteinskih ostataka. Ova veza je vrlo jaka i nije prisutna u svim proteinima. Ova veza igra važnu ulogu u proteinskim tvarima žitarica i brašna jer. utječe na kvalitetu glutena, strukturno-mehanička svojstva tijesta, a time i na kvalitetu gotovog proizvoda – kruha i sl.
Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: unutar određenih granica moguća su reverzibilna kretanja dijelova peptidnog lanca jedan u odnosu na drugi s kidanjem malog broja slabih veza i stvaranjem novih. Molekula, kao da diše, pulsira u svojim različitim dijelovima. Ove pulsacije ne remete osnovni plan konformacije molekule, kao što toplinske vibracije atoma u kristalu ne mijenjaju strukturu kristala osim ako je temperatura toliko visoka da dolazi do taljenja.
Tek nakon što molekula proteina dobije prirodnu, nativnu tercijarnu strukturu, pokazuje svoje specifično funkcionalno djelovanje: katalitičko, hormonalno, antigensko itd. Tijekom formiranja tercijarne strukture dolazi do stvaranja aktivnih centara enzima, centara odgovornih za ugradnju proteina u multienzimski kompleks, centara odgovornih za samosastavljanje supramolekularnih struktura. Stoga je svaki utjecaj (toplinski, fizički, mehanički, kemijski) koji dovodi do uništenja ove prirodne konformacije proteina (kidanje veza) popraćen djelomičnim ili potpunim gubitkom njegovih bioloških svojstava od strane proteina.
Proučavanje cjelovite kemijske strukture nekih proteina pokazalo je da u njihovoj tercijarnoj strukturi postoje zone u kojima su koncentrirani hidrofobni radikali aminokiselina, a polipeptidni lanac zapravo obavija hidrofobnu jezgru. Štoviše, u nizu slučajeva, dvije ili čak tri hidrofobne jezgre su izolirane u proteinskoj molekuli, što rezultira strukturom od 2 ili 3 jezgre. Ova vrsta molekularne strukture karakteristična je za mnoge proteine s katalitičkom funkcijom (ribonukleaza, lizozim itd.). Odvojeni dio ili regija proteinske molekule koja ima određeni stupanj strukturne i funkcionalne autonomije naziva se domena. Neki enzimi, na primjer, imaju različite domene vezanja supstrata i koenzima.
Biološki gledano, fibrilarni proteini igraju vrlo važnu ulogu u anatomiji i fiziologiji životinja. Kod kralježnjaka ti proteini čine 1/3 njihovog ukupnog sadržaja. Primjer fibrilarnih proteina je protein svile - fibroin, koji se sastoji od nekoliko antiparalelnih lanaca s presavijenom listastom strukturom. Protein a-keratin sadrži od 3-7 lanaca. Kolagen ima složenu strukturu u kojoj su 3 identična lijeva lanca upletena zajedno da tvore desnu trostruku spiralu. Ova trostruka spirala je stabilizirana brojnim međumolekularnim vodikovim vezama. Prisutnost aminokiselina kao što su hidroksiprolin i hidroksilizin također doprinosi stvaranju vodikovih veza koje stabiliziraju strukturu trostruke spirale. Svi fibrilarni proteini su slabo topljivi ili potpuno netopljivi u vodi, jer sadrže mnogo aminokiselina koje sadrže hidrofobne, u vodi netopljive R-skupine izoleucina, fenilalanina, valina, alanina, metionina. Nakon posebne obrade, netopljivi i neprobavljivi kolagen se pretvara u smjesu polipeptida topljivu u želatini, koja se zatim koristi u prehrambenoj industriji.
Globularni proteini. Oni obavljaju različite biološke funkcije. Oni obavljaju transportnu funkciju, tj. prenose hranjive tvari, anorganske ione, lipide itd. Hormoni, kao i komponente membrana i ribosoma, pripadaju istoj klasi proteina. Svi enzimi su također globularni proteini.
Kvartarna struktura. Nazivaju se proteini koji sadrže dva ili više polipeptidnih lanaca oligomerni proteini, karakterizira ih prisutnost kvartarne strukture.
Slika - Sheme tercijarnih (a) i kvaternarnih (b) struktura proteina
Kod oligomernih proteina svaki od polipeptidnih lanaca karakterizira njegova primarna, sekundarna i tercijarna struktura, a naziva se podjedinica ili protomer.Polipeptidni lanci (protomeri) u takvim proteinima mogu biti isti ili različiti. Oligomerni proteini se nazivaju homogeni ako su im protomeri isti, a heterogeni ako su im protomeri različiti. Na primjer, protein hemoglobin sastoji se od 4 lanca: dva -a i dva -b protomera. Enzim a-amilaza sastoji se od 2 identična polipeptidna lanca. Kvartarna struktura se shvaća kao raspored polipeptidnih lanaca (protomera) jedan u odnosu na drugi, tj. način njihovog zajedničkog slaganja i pakiranja. U ovom slučaju, protomeri međusobno djeluju ne bilo kojim dijelom svoje površine, već određenim područjem (kontaktnom površinom). Kontaktne površine imaju takav raspored atomskih skupina, između kojih nastaju vodikove, ionske, hidrofobne veze. Osim toga, njihovoj povezanosti pridonosi i geometrija protomera. Protomeri se slažu kao ključ u bravu. Takve se površine nazivaju komplementarne. Svaki protomer stupa u interakciju s drugim na više točaka, što onemogućuje povezivanje s drugim polipeptidnim lancima ili proteinima. Takve komplementarne interakcije molekula temelj su svih biokemijskih procesa u tijelu.
α-aminokiseline se mogu kovalentno vezati jedna za drugu pomoću peptidnih veza . Karboksilna skupina jedne aminokiseline kovalentno se veže na amino skupinu druge aminokiseline. To dovodi do R- CO-NH-R veza, koja se naziva peptidna veza. U ovom slučaju, molekula vode se odvaja.
Peptidne veze tvore proteine i peptide iz aminokiselina. Peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina nazivaju se oligopeptidi. . Često naziv takvih molekula označava broj aminokiselina koje čine oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi", a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično se nazivaju proteinima. Monomeri aminokiselina koji izgrađuju proteine nazivaju se aminokiselinskih ostataka. Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino skupinu naziva se N-terminal i piše se lijevo, a koji ima slobodnu C-karboksilnu skupinu naziva se C-terminal i piše se desno. Peptidi su pi-shut i čitaju se s N-kraja.
Veza između α-ugljikovog atoma i α-amino skupine ili α-karboksilne skupine sposobna je za slobodnu rotaciju (iako je ograničena veličinom i prirodom radikala), što omogućuje polipeptidnom lancu da poprimi različite konfiguracije.
Peptidne veze obično se nalaze u trans konfiguraciji, tj. α-ugljikovi atomi nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina su na najudaljenijoj udaljenosti jedan od drugog u prostoru. Peptidne veze su vrlo jake i jesu kovalentni.
U ljudskom tijelu se proizvode mnogi peptidi koji su uključeni u regulaciju različitih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su niz hormona - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliraju vaskularni tonus, tireoliberin (3), antibiotici - gramicidin, peptidi s analgetskim djelovanjem (enkefalini (5) i endorfini i dr. opioidni peptidi). Analgetski učinak ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog učinka morfija;
Oksitocin se oslobađa u krv tijekom hranjenja djeteta, uzrokuje kontrakciju mioepitelnih stanica kanala mliječnih žlijezda i potiče oslobađanje mlijeka. Osim toga, oksitocin utječe na glatke mišiće maternice tijekom poroda, uzrokujući njezino kontrahiranje.
Za razliku od oksitocina, glavni fiziološki učinak vazopresina je povećanje reapsorpcije vode u bubrezima uz smanjenje krvnog tlaka ili volumena krvi (stoga je drugi naziv za ovaj hormon antidiuretik). Osim toga, vazopresin uzrokuje vazokonstrikciju.
Postoje 4 razine strukturne organizacije proteina, koje se nazivaju primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternarna struktura. Postoje opća pravila po kojima se odvija formiranje prostornih struktura proteina.
Primarna struktura proteina- ovo je kovalentna struktura okosnice polipeptidnog lanca - linearni niz aminokiselinskih ostataka koji su međusobno povezani peptidnim vezama. Primarna struktura svakog pojedinog proteina kodirana je u dijelu DNK koji se naziva gen. U procesu sinteze proteina, informacije sadržane u genu najprije se kopiraju u mRNA, a zatim se pomoću mRNA kao predloška primarna struktura proteina sastavlja na ribosomu. Svaki od 50 000 pojedinačnih proteina ljudskog tijela ima jedinstvenu primarnu strukturu za ovaj protein.
Inzulin je prvi protein čija je primarna struktura dešifrirana. Inzulin je proteinski hormon; sadrži 51 aminokiselinu, sastoji se od dva polipeptidna lanca (lanac A sadrži 21 aminokiselinu, lanac B - 30 aminokiselina). Inzulin se sintetizira u β-stanicama gušterače i izlučuje u krv kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi inzulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna lanca A i B, te 1 disulfidna veza unutar A lanca.
sekundarna struktura proteina je konformacija polipeptidnog lanca, tj. način uvijanja lanca u prostoru zbog vodikovih veza između -NH i -CO skupina. Postoje dva glavna načina postavljanja lanca − α-heliks i β-struktura.
α -Spirala
U ovoj vrsti strukture, okosnica peptida se uvija u obliku spirale zbog stvaranja vodikovih veza između atoma kisika karbonilnih skupina i atoma vodika amino skupina koje čine peptidne skupine kroz 4 aminokiselinska ostatka. . Vodikove veze su orijentirane duž osi spirale. Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju α-heliksa.
Gotovo svi atomi kisika i vodika peptidnih skupina sudjeluju u stvaranju vodikovih veza. Kao rezultat toga, α-heliks je "kontrahiran" mnogim vodikovim vezama. Unatoč činjenici da su te veze klasificirane kao slabe, njihov broj osigurava najveću moguću stabilnost α-heliksa. Budući da su sve hidrofilne skupine peptidne okosnice obično uključene u stvaranje vodikovih veza, hidrofilnost (tj. sposobnost stvaranja vodikovih veza s vodom) α-spirala se smanjuje, a njihova hidrofobnost raste.
α-spiralna struktura je najstabilnija konformacija peptidne okosnice, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Uslijed stvaranja α-heliksa polipeptidni lanac se skraćuje, ali ako se stvore uvjeti za kidanje vodikovih veza, polipeptidni lanac će se ponovno produžiti.
Radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani α-heliksa i usmjereni su od peptidne okosnice prema stranama. Oni ne sudjeluju u stvaranju vodikovih veza karakterističnih za sekundarnu strukturu, ali neki od njih mogu ometati stvaranje α-heliksa.
To uključuje:
Prolin. Njegov atom dušika dio je krutog prstena, što isključuje mogućnost rotacije oko -N-CH- veze. Osim toga, atom dušika prolina, koji tvori peptidnu vezu s drugom aminokiselinom, nema atom vodika. Kao rezultat toga, prolin ne može formirati vodikovu vezu na danom mjestu u peptidnoj okosnici, a α-spiralna struktura je poremećena. Obično se petlja ili zavoj događa na ovom mjestu u peptidnom lancu;
Područja u kojima se u nizu nalazi nekoliko identično nabijenih radikala, između kojih nastaju elektrostatske odbojne sile;
Područja s usko raspoređenim skupnim radikalima koji mehanički ometaju stvaranje a-heliksa, na primjer, metionin, triptofan.
β-Struktura
β-struktura nastaje stvaranjem mnogih vodikovih veza između atoma peptidnih skupina linearnih područja jednog polipeptidnog lanca koji čini zavoje, odnosno između različitih polipeptidnih lanaca, β-struktura tvori figuru sličnu listu presavijenom poput "harmonike" - β-presavijeni sloj.
Presavijeni sloj fibroinasvile: cik-cakantiparalelni nabori.
Kada se vodikove veze stvaraju između atoma peptidne okosnice različitih polipeptidnih lanaca, nazivaju se međulančane veze. Vodikove veze koje se javljaju između linearnih regija unutar jednog polipeptidnog lanca nazivaju se unutarlančane. U β-strukturama su vodikove veze smještene okomito na polipeptidni lanac.
Tercijarna struktura proteina- trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcija između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedni od drugih u polipeptidnom lancu.
Tercijarna struktura presavijenog polipeptidnog lanca stabilizirana je nizom interakcija između radikali aminokiselina: to su hidrofobne interakcije, elektrostatsko privlačenje, vodikove veze, kao i disulfidne -S-S- veze.
Hidrofilni radikali aminokiselina teže stvaranju vodikovih veza s vodom i stoga se uglavnom nalaze na površini proteinske molekule.
Sve hidrofilne skupine radikala aminokiselina koje se nalaze unutar hidrofobne jezgre međusobno djeluju pomoću ionskih i vodikovih veza.
Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tijekom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - ionske veze; 2 - vodikove veze; 3 - hidrofobne veze; 4 - disulfidne veze.
Ionske veze (elektrostatsko privlačenje) može se pojaviti između negativno nabijenih (anionskih) karboksilnih skupina radikala asparaginske i glutaminske kiseline i pozitivno nabijenih (kationskih) skupina radikala lizina, arginina ili histidina.
Vodik veze javljaju između hidrofilnih nenabijenih skupina (kao što su -OH, -CONH 2 , SH skupine) i bilo koje druge hidrofilne skupine. Tercijarna struktura nekih proteina stabilizirana je disulfidom komunikacije, nastaje interakcijom SH-skupina dva cisteinska ostatka. Ova dva cisteinska ostatka mogu biti daleko jedan od drugog u linearnoj primarnoj strukturi proteina, ali kada se formira tercijarna struktura, oni se približavaju jedan drugome i tvore jaku kovalentnu vezu radikala.
Većina intracelularnih proteina nema disulfidne veze. Međutim, takve su veze česte u proteinima koje stanica luči u izvanstanični prostor. Vjeruje se da te kovalentne veze stabiliziraju konformaciju proteina izvan stanice i sprječavaju njihovu denaturaciju. Ovi proteini uključuju hormon inzulin i imunoglobuline.
Kvartarna struktura proteina. Mnogi proteini sadrže samo jedan polipeptidni lanac. Takvi se proteini nazivaju monomeri. Monomerni proteini također uključuju proteine koji se sastoje od nekoliko lanaca, ali su povezani kovalentno, na primjer, disulfidnim vezama (dakle, inzulin treba smatrati monomernim proteinom).
Istodobno, postoje proteini koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca. Nakon formiranja trodimenzionalne strukture svakog polipeptidnog lanca, oni se kombiniraju koristeći iste slabe interakcije koje su sudjelovale u formiranju tercijarne strukture: hidrofobne, ionske, vodikove.
Način na koji su dva ili više odvojenih globularnih proteina pakirani u molekulu je Kvartar struktura proteina.
Pojedinačni polipeptidni lanci u takvom proteinu nazivaju se monomeri ili podjedinice. Protein koji u svom sastavu sadrži nekoliko monomera naziva se oligomerni. Oligomerni globularni proteini obično su veliki i često obavljaju regulatorne funkcije u enzimskim kompleksima.
Održavanje konformacijske karakteristike proteina moguće je zbog pojave mnogih slabih veza između različitih dijelova polipeptidnog lanca. Konformacija proteina može se promijeniti kada se promijene kemijska i fizikalna svojstva medija, kao i kada protein stupa u interakciju s drugim molekulama. U ovom slučaju dolazi do promjene u prostornoj strukturi ne samo mjesta u kontaktu s drugom molekulom, već i konformacije proteina u cjelini.
Konformacijske promjene igraju veliku ulogu u funkcioniranju proteina u živoj stanici. Pucanje velikog broja slabih veza u proteinskoj molekuli pod utjecajem organskih otapala, ultrazvuka, temperature, pH itd. dovodi do razaranja njegove prirodne konformacije. Razvijanje lanaca bez kidanja njihovih kovalentnih veza naziva se denaturacija. Ovaj protein je biološki neaktivan.. Tijekom denaturacije proteina, peptidne veze se ne prekidaju; primarna struktura proteina nije poremećena, ali je izgubljena njegova funkcija.
α-aminokiseline se mogu međusobno kovalentno vezati preko peptidne veze. Karboksilna skupina jedne aminokiseline kovalentno se veže na amino skupinu druge aminokiseline. To dovodi do R- CO-NH-R veza, koja se naziva peptidna veza. U ovom slučaju dolazi do odvajanja molekule vode.
Peptidne veze tvore proteine i peptide iz aminokiselina. Peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina nazivaju se oligopeptidi.Često naziv takvih molekula ukazuje na broj aminokiselina koje čine oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi" a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično se nazivaju proteinima. Monomeri aminokiselina koji izgrađuju proteine nazivaju se aminokiselinskih ostataka. Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino skupinu naziva se N-terminal i piše se lijevo, a koji ima slobodnu C-karboksilnu skupinu naziva se C-terminal i piše se desno. Peptidi se zapisuju i čitaju s N-kraja.
Veza između α-ugljikovog atoma i α-amino skupine ili α-karboksilne skupine sposobna je za slobodnu rotaciju (iako je ograničena veličinom i prirodom radikala), što omogućuje polipeptidnom lancu da poprimi različite konfiguracije.
Peptidne veze obično se nalaze u trans konfiguraciji, tj. α-ugljikovi atomi nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina su na najudaljenijoj udaljenosti jedan od drugog u prostoru. Peptidne veze su vrlo jake i jesu kovalentni.
Ljudsko tijelo proizvodi mnoge peptide koji sudjeluju u regulaciji raznih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su niz hormona - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliraju vaskularni tonus, tireoliberin (3), antibiotici - gramicidin, peptidi s analgetskim učinkom (enkefalini (5) i endorfini i dr. opioidni peptidi). Analgetski učinak ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog učinka morfija;
Primjena aminokiselina na temelju svojstava.
Aminokiseline, pretežno α-aminokiseline, neophodne su za sintezu proteina u živim organizmima. Za to potrebne aminokiseline ljudi i životinje dobivaju u obliku hrane koja sadrži različite bjelančevine. Potonji se u probavnom traktu dijele na pojedinačne aminokiseline, iz kojih se potom sintetiziraju proteini karakteristični za ovaj organizam. Neke se aminokiseline koriste u medicinske svrhe. Mnoge aminokiseline koriste se za ishranu životinja.
Derivati aminokiselina koriste se za sintezu vlakana, kao što je kapron.
Pitanja za samokontrolu
· Napišite elektroničku strukturu dušika i vodika.
· Napišite elektroničku i strukturnu formulu amonijaka.
Što je ugljikovodični radikal?
Što znate o radikalima ugljikovodika?
Zamijenite jedan vodik u molekuli amonijaka metilnim radikalom.
Što mislite, što je ovaj spoj i kako se zove?
Koja će se tvar dobiti ako se preostali atomi vodika zamijene ugljikovodičnim radikalima, na primjer, metilom?
Kako će se promijeniti svojstva dobivenih spojeva?
Odredite formulu organske tvari ako se zna da joj je gustoća pare vodika 22,5, maseni udio ugljika 0,533, maseni udio vodika 0,156 i maseni udio dušika 0,311. (Odgovor: C 2 H 7 N.)
· Udžbenik G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. Stranica 173, br. 6, 7.
o Što je kiselina?
ü Što je funkcionalna skupina?
Koje se funkcionalne skupine sjećate?
ü Što je amino skupina?
Koja su svojstva amino skupine?
Koja su svojstva kiseline?
ü Što mislite, kakvu će reakciju medija dati molekula koja sadrži kiselinsku i bazičnu skupinu?
ü TEST
1 opcija.
1) Aminokiseline uključuju funkcionalne skupine:
a) -NH2 i -OH
b) -NH2 i -SON
c) -NH2 i -COOH
d) -OH i -COOH
2. Aminokiseline se mogu smatrati derivatima:
a) alkeni;
b) alkoholi;
c) karboksilne kiseline;
d) ugljikohidrati.
3. Aminokiseline reagiraju
a) polimerizacija;
b) polikondenzacija;
c) neutralizacija.
4. Veza između aminokiselina u polimeru:
a) vodik;
b) ionski;
c) peptid.
5. Esencijalne aminokiseline su ...
opcija 2.
1. Opća formula aminokiselina:
a) R-CH2(NH2)-COOH;
2. U otopini aminokiselina, medij
a) alkalni;
b) neutralan;
c) kiselina.
3. Aminokiseline mogu djelovati jedna s drugom tijekom formiranja:
a) ugljikohidrati;
b) nukleinske kiseline;
c) polipeptidi;
d) škrob.
4. Aminokiseline su...
a) organske baze;
b) kiseline
c) organski amfoterni spojevi.
5. Aminokiseline se koriste u ...
Kojim se anorganskim tvarima može dobiti aminooctena kiselina? Napiši odgovarajuće jednadžbe reakcije.
ü Zadatak. Odredite formulu aminokiseline ako su maseni udjeli ugljika, vodika, kisika i dušika jednaki: 48%, 9,34%, 42,67% i 18,67%. Napiši sve moguće strukturne formule i imenuj ih.
PLAN LEKCIJE #16
Disciplina: Kemija.
Tema: Vjeverice.
Svrha lekcije: Proučavanje primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina. Kemijska svojstva proteina: izgaranje, denaturacija, hidroliza, obojene reakcije. Biološke funkcije proteina.
Planirani rezultati
Predmet: formiranje ideja o mjestu kemije u suvremenoj znanstvenoj slici svijeta; razumijevanje uloge kemije u oblikovanju horizonta i funkcionalno opismenjavanje čovjeka za rješavanje praktičnih problema;
Metasubjekt: korištenje različitih vrsta kognitivnih aktivnosti i osnovnih intelektualnih operacija (postavljanje problema, formuliranje hipoteza, analiza i sinteza, usporedba, generalizacija, sistematizacija, utvrđivanje uzročno-posljedičnih odnosa, traženje analoga, formuliranje zaključaka) za rješavanje problema;
Osobno: osjećaj ponosa i poštovanja prema povijesti i dostignućima domaće kemijske znanosti; kemijski kompetentno ponašanje u profesionalnim aktivnostima iu svakodnevnom životu pri rukovanju kemikalijama, materijalima i procesima;
Vremenska norma: 2 sata
Vrsta klase: Predavanje.
Plan učenja:
Oprema: Udžbenik.
Književnost:
1. Kemija 10. razred: udžbenik. za opće obrazovanje organizacije s app. na elektron. Mediji (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. – M.: Prosvjetljenje, 2014. -208 str.: ilustr.
2. Kemija za zanimanja i specijalnosti tehničkog profila: udžbenik za studente. srednje institucije. prof. obrazovanje / O.S.Gabrielyan, I.G. Ostroumov. - 5. izd., izbrisano. - M .: Izdavački centar "Akademija", 2017. - 272 str., u boji. bolestan
Učitelj, nastavnik, profesor: Tubaltseva Yu.N.
Tema 16. PROTEINI.
1. Proteini. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.
2. Kemijska svojstva proteina: izgaranje, denaturacija, hidroliza, obojene reakcije.
3. Biološke funkcije proteina.
1) Vjeverice. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.
1 – Sastav proteina: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% i ostali: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
Godine 1903. njemački znanstvenik E. G. Fischer predložio je peptidnu teoriju, koja je postala ključ za tajnu strukture proteina. Fisher je predložio da su proteini polimeri aminokiselinskih ostataka povezanih NH-CO peptidnom vezom. Ideju da su proteini polimerne tvorevine izrazio je još 1888. ruski znanstvenik A.Ya.Danilevsky.
2 -
Proteini – IUD – proteini
"Protos" iz grčkog - "primarni, najvažniji". Proteini su prirodni polimeri sastavljeni od AA.
Mr (albumin) = 36000
Mr (miozin)=150000
Mr (hemoglobin)=68000
Mr (kolagen)=350000
Mr (fibrinogen)=450000
Formula mliječnih proteina - kazein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Proteini su prirodni visokomolekularni prirodni spojevi (biopolimeri) izgrađeni od alfa-aminokiselina povezanih posebnom peptidnom vezom. Sastav bjelančevina uključuje 20 različitih aminokiselina, pa otuda velika raznolikost bjelančevina s različitim kombinacijama aminokiselina. Kako od 33 slova abecede možemo složiti beskonačan broj riječi, tako od 20 aminokiselina – beskonačan broj proteina. U ljudskom tijelu ima do 100.000 proteina.
Broj aminokiselinskih ostataka uključenih u molekule je različit: inzulin - 51, mioglobin - 140. Dakle, M r proteina je od 10 000 do nekoliko milijuna.
Bjelančevine se dijele na proteine (jednostavne bjelančevine) i proteide (složene bjelančevine).
4 - 20 AK su "cigle" proteinske zgrade, njihovim spajanjem različitim redoslijedom možete izgraditi bezbroj tvari s vrlo različitim svojstvima. Kemičari pokušavaju dešifrirati strukturu golemih proteinskih molekula. Taj je zadatak vrlo težak: priroda pažljivo skriva "crteže" prema kojima su građene te čestice.
Godine 1888. ruski biokemičar A.Ya. Danilevsky je istaknuo da proteinske molekule sadrže ponavljajuće peptidne skupine atoma –íN–
Početkom 20. stoljeća njemački znanstvenik E. Fischer i drugi istraživači uspjeli su sintetizirati spojeve u molekule koje su uključivale 18 ostataka različitih AK povezanih peptidnim vezama.
5 -
Primarna struktura proteina je sekvencijalna izmjena AA (PPC polipeptidni lanac). Prostorna konfiguracija proteinske molekule, nalik na spiralu, formirana je zbog brojnih vodikovih veza između skupina.
– CO– i –NH–
Ova struktura proteina naziva se sekundarna. U svemiru, upletena spirala PPC-a tvori tercijarnu strukturu proteina, koja je podržana interakcijom različitih funkcionalnih skupina PPC-a.
–S–S– (disulfidni most)
–COOH i –OH (esterski most)
–COOH i –NH 2 (slani most)
Neke proteinske makromolekule mogu se međusobno kombinirati i formirati velike molekule. Polimerne tvorevine proteina nazivaju se kvarterne strukture (samo s takvom strukturom hemoglobin je sposoban vezati i transportirati O 2 u tijelo)
2) Kemijska svojstva proteina: izgaranje, denaturacija, hidroliza, obojene reakcije.
1. Bjelančevine karakteriziraju reakcije, uslijed kojih talog. Ali u nekim slučajevima, nastali talog se otapa s viškom vode, dok u drugima dolazi do nepovratne koagulacije proteina, tj. denaturacija.
Denaturacija je promjena tercijarne i kvarterne strukture proteinske makromolekule pod utjecajem vanjskih čimbenika (povišenje ili smanjenje temperature, tlaka, mehaničkog naprezanja, djelovanje kemijskih reagensa, UV zračenja, zračenja, otrova, soli teških metala. (olovo, živa, itd.))
