Полипептидите са протеини с повишена степен на кондензация. Те са широко разпространени сред организми от растителен и животински произход. Тоест тук говорим за компоненти, които са задължителни. Те са изключително разнообразни и няма ясна граница между такива вещества и обикновените протеини. Ако говорим за разнообразието от такива вещества, тогава трябва да се отбележи, че когато се образуват, в този процес участват най-малко 20 аминокиселини от протеногенен тип, а ако говорим за броя на изомерите, тогава те могат да бъдат безкраен.
Ето защо молекулите от протеинов тип имат толкова много възможности, които са практически неограничени, що се отнася до тяхната мултифункционалност. Така че е разбираемо защо протеините се наричат основният живот на Земята. Катериците също се наричат едни от най-много сложни веществакоито някога са били формирани от природата, те също са много уникални. Подобно на протеините, протеините допринасят за активното развитие на живите организми.
Говорейки възможно най-конкретно, ние говорим за вещества, които са биополимери на базата на аминокиселини, съдържащи поне стотици остатъци от аминокиселинен тип. Освен това тук също има разделение - има вещества, които принадлежат към група с ниско молекулно тегло, те включват само няколко десетки аминокиселинни остатъци, има и вещества, които принадлежат към групи с високо молекулно тегло, те съдържат много повече такива остатъци . Полипептидът е вещество, което наистина е много разнообразно по своята структура и организация.
Групи полипептиди
Всички тези вещества са условно разделени на две групи, като при такова разделение се вземат предвид характеристиките на тяхната структура, които имат пряко влияние върху тяхната функционалност:
- Първата група включва вещества, които се различават по типична протеинова структура, тоест това включва верига от линеен тип и директно аминокиселини. Те се намират във всички живи организми, като най-голям интерес тук представляват веществата с повишена активност от хормонален тип.
- Що се отнася до втората група, тук са онези съединения, чиято структура няма най-характерните характеристики за протеините.
Какво е полипептидна верига
Полипептидната верига е протеинова структура, която включва аминокиселини, всички от които имат силна връзка със съединения от пептиден тип. Ако говорим за първичната структура, тогава говорим за най-простото ниво на структурата на молекула от протеинов тип. Тази организационна форма се характеризира с повишена стабилност.
Когато в клетките започнат да се образуват пептидни връзки, първо се активира карбоксилната група на една аминокиселина и едва след това започва активна връзка с друга подобна група. Тоест, полипептидните вериги се характеризират с постоянно редуващи се фрагменти от такива връзки. Има редица специфични фактори, които оказват значително влияние върху формата на първичния тип структура, но тяхното влияние не се ограничава до това. Има активно влияние върху онези организации от такава верига, които имат най-високо ниво.
Ако говорим за характеристиките на такава организационна форма, те са както следва:
- има редовно редуване на структури, принадлежащи към твърдия тип;
- има участъци, които имат относителна подвижност, те имат способността да се въртят около връзките. Характеристики от този вид влияят върху това как полипептидната верига се вписва в пространството. Освен това, с пептидни вериги, различни видове организационни въпросиповлиян от много фактори. Може да има отделяне на една от структурите, когато пептидите се образуват в отделна група и се отделят от една верига.
Белтъчна структура от вторичен тип
Тук говорим за вариант на подреждане на веригата по такъв начин, че се организира подредена структура, което става възможно благодарение на водородни връзки между групи от пептиди от една верига със същите групи от друга верига. Ако вземем предвид конфигурацията на такава структура, тогава тя може да бъде:
- Спирален тип, това име се дължи на особената му форма.
- Слоесто-сгънат тип.
Ако говорим за спираловидна група, това е такава протеинова структура, който се образува под формата на спирала, която се образува, без да излиза извън една верига от полипептиден тип. Ако говорим за външен вид, то в много отношения е подобно на конвенционалната електрическа спирала, която е в плочка, която работи на електричество.
Що се отнася до слоесто-сгънатата структура, тук веригата се отличава с огъната конфигурация, нейното образуване се извършва на базата на връзки от водороден тип и тук всичко е ограничено до границите на една секция от определена верига.
Пептидната връзка се образува от реакцията на аминогрупата на една аминокиселина и карбоксилната група на друга с освобождаване на водна молекула:
CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Аминокиселините, свързани с пептидна връзка, образуват полипептидна верига. Пептидната връзка има планарна структура: С, О и N атомите са в sp 2 хибридизация; N атомът има р-орбитала с несподелена двойка електрони; образува се p-p-конюгирана система, водеща до скъсяване на C-N връзката (0,132 nm) и ограничаване на въртенето (бариерата на въртене е ~63 kJ/mol). Пептидната връзка има предимно транс-конфигурация спрямо равнината на пептидната връзка. Подобна структура на пептидната връзка влияе върху образуването на вторичната и третичната структура на протеина. Пептидна връзка- твърд, ковалентен, генетично обусловен. В структурните формули тя се изобразява като единична връзка, но всъщност тази връзка между въглерода и азота има характер на частично двойна връзка:
Това се дължи на различната електроотрицателност на атомите C, N и O. Въртенето около пептидната връзка е невъзможно, всичките четири атома лежат в една и съща равнина, т.е. компланарен. Въртенето на други връзки около полипептидния скелет е съвсем свободно.
Първичната структура е открита от професора от Казанския университет А.Я. Данилевски през 1989 г. През 1913 г. Е. Фишър синтезира първите пептиди. Аминокиселинната последователност за всеки протеин е уникална и генетично фиксирана.
Трипептид: глицилаланил лизин
За да се определи първичната структура на отделна, химически хомогенна полипептидна верига, аминокиселинният състав се определя чрез хидролиза: съотношението на всяка от двадесетте аминокиселини в хомогенна полипептидна проба. След това преминете към определяне на химическата природа на крайните аминокиселини на полипептидната верига, съдържаща една свободна NH2 група и една свободна COOH група.
Да се определи природата N-терминална аминокиселинабяха предложени редица методи, по-специално методът Sanger (за неговото развитие F. Sanger беше награден Нобелова наградапрез 1958 г.). Този метод се основава на реакцията на полипептидно арилиране с 2,4-динитрофлуоробензен. Разтворът на полипептида се третира с 2,4-динитрофлуоробензен, който реагира със свободната а-амино група на пептида. След киселинната хидролиза на реакционния продукт само една аминокиселина се свързва с реагента под формата на 2,4-динитрофениламинокиселина. За разлика от други аминокиселини, той има жълт цвят. Той се изолира от хидролизата и се идентифицира чрез хроматография.
За определяне С-терминална аминокиселиначесто се използват ензимни методи. Третирането на полипептида с карбоксипептидаза, която разцепва пептидната връзка от края на пептида, съдържащ свободната СООН група, води до освобождаване на С-терминалната аминокиселина, чиято природа може да бъде идентифицирана чрез хроматография. Има и други методи за определяне на С-терминалната аминокиселина, по-специално, химичен методАкабори на базата на полипептидна хидразинолиза.
Пептидната връзка по свой начин химическа природае ковалентен и придава висока якост на първичната структура на протеиновата молекула. Като повтарящ се елемент от полипептидната верига и притежаващ специфични структурни особености, пептидната връзка засяга не само формата на първичната структура, но и по-високи ниваорганизация на полипептидната верига.
Голям принос в изследването на структурата на протеиновата молекула направиха Л. Полинг и Р. Кори. Обръщайки внимание на факта, че протеиновата молекула има най-много пептидни връзки, те бяха първите, които проведоха старателни рентгенови дифракционни изследвания на тази връзка. Изследвахме дължините на връзките, ъглите, под които са разположени атомите, посоката на разположение на атомите спрямо връзката. Въз основа на изследването са установени следните основни характеристики на пептидната връзка.
1. Четири атома на пептидната връзка (C, O, N, H) и два прикрепени
а-въглеродните атоми лежат в една и съща равнина. R и H групите на a-въглеродни атоми лежат извън тази равнина.
2. О и Н атомите на пептидната връзка и два а-въглеродни атома, както и R-групите, имат транс ориентация спрямо пептидната връзка.
3. Дължината на връзката C–N, равна на 1,32 Å, има междинна стойностмежду двойна дължина ковалентна връзка(1,21 Å) и единична ковалентна връзка (1,47 Å). От това следва, че C–N връзката има частично ненаситен характер. Това създава предпоставки за осъществяване на тавтомерни пренареждания на мястото на двойната връзка с образуването на енолната форма, т.е. пептидната връзка може да съществува в кето-енолна форма.
Въртенето около –C=N– връзката е трудно и всички атоми в пептидната група имат равнинна транс конфигурация. Цис конфигурацията е енергийно по-малко благоприятна и се среща само в някои циклични пептиди. Всеки планарен пептиден фрагмент съдържа две връзки към въртящи се а-въглеродни атоми.
Съществува много тясна връзка между първичната структура на протеина и неговата функция в даден организъм. За да може един протеин да изпълнява своята характерна функция, е необходима напълно специфична последователност от аминокиселини в полипептидната верига на този протеин. Тази специфична аминокиселинна последователност, качествен и количествен състав е генетично фиксиран (ДНК → РНК → протеин). Всеки протеин се характеризира с определена последователност от аминокиселини, заместването на поне една аминокиселина в протеина води не само до структурни пренареждания, но и до промени във физикохимичните свойства и биологичните функции. На разположение първична структурапредопределя последващи (вторични, третични, кватернерни) структури. Например в еритроцитите здрави хорасъдържа протеин - хемоглобин с определена последователност от аминокиселини. Малка част от хората имат вродена аномалия в структурата на хемоглобина: техните еритроцити съдържат хемоглобин, който в една позиция вместо глутаминова киселина (заредена, полярна) съдържа аминокиселината валин (хидрофобна, неполярна). Такъв хемоглобин значително се различава по физикохимични и биологични свойства от нормалния. Появата на хидрофобна аминокиселина води до появата на "лепкав" хидрофобен контакт (еритроцитите не се движат добре в кръвоносните съдове), до промяна на формата на еритроцита (от двойно вдлъбната форма до форма на полумесец), както и до влошаване на преноса на кислород и др. Децата, родени с тази аномалия, умират в ранна детска възраст от сърповидно-клетъчна анемия.
Изчерпателни доказателства в полза на твърдението, че биологичната активност се определя от аминокиселинната последователност, са получени след изкуствения синтез на ензима рибонуклеаза (Merrifield). Синтезираният полипептид със същата аминокиселинна последователност като естествения ензим има същата ензимна активност.
Изследванията от последните десетилетия показват, че първичната структура е фиксирана генетично, т.е. последователността на аминокиселините в полипептидната верига се определя от генетичния код на ДНК и от своя страна определя вторичната, третичната и кватернерната структура на протеиновата молекула и нейната обща конформация. Първият протеин, чиято първична структура е установена, е протеиновият хормон инсулин (съдържа 51 аминокиселини). Това е направено през 1953 г. от Фредерик Сангер. Към днешна дата е дешифрирана първичната структура на повече от десет хиляди протеини, но това е много малък брой, като се има предвид, че в природата има около 10 12 протеина. В резултат на свободно въртене полипептидните вериги могат да се усукват (сгъват) в различни структури.
вторична структура. Вторичната структура на протеиновата молекула се разбира като начин за полагане на полипептидна верига в пространството. Вторичната структура на протеиновата молекула се формира в резултат на един или друг вид свободно въртене около връзките, свързващи а-въглеродни атоми в полипептидна верига.В резултат на това свободно въртене полипептидните вериги могат да се усукват (сгъват) в пространството в различни структури.
Три основни вида структура са открити в естествените полипептидни вериги:
- а-спирала;
- β-структура (сгънат лист);
- статистическа плетеница.
Най-вероятният тип структура на глобуларните протеини се счита за α-спиралаУсукването става по посока на часовниковата стрелка (дясна спирала), което се дължи на L-аминокиселинния състав на естествените протеини. движеща силав възникването α-спиралие способността на аминокиселините да образуват водородни връзки. R-групите на аминокиселините са насочени навън от централната ос а-спирали. >С=О и >N–Н диполи на съседни пептидни връзки са оптимално ориентирани за диполно взаимодействие, което води до образуването на обширна система от вътрешномолекулни кооперативни водородни връзки, стабилизиращи а-спиралата.
Стъпка на спиралата (един пълен оборот) 5,4Å включва 3,6 аминокиселинни остатъка.
Фигура 2 - Структура и параметри на а-спиралата на протеина
Всеки протеин се характеризира с определена степен на спирализиране на неговата полипептидна верига.
Спиралната структура може да бъде нарушена от два фактора:
1) в присъствието на пролинов остатък във веригата, чиято циклична структура въвежда пречупване в полипептидната верига - няма –NH 2 група, поради което образуването на вътреверижна водородна връзка е невъзможно;
2) ако в полипептидната верига има много аминокиселинни остатъци подред, които имат положителен заряд (лизин, аргинин) или отрицателен заряд (глутаминова, аспарагинова киселина), в този случай силното взаимно отблъскване на еднакво заредени групи (-COO - или -NH 3 +) значително надвишава стабилизиращия ефект на водородните връзки в а-спирали.
Друг вид конфигурация на полипептидна верига, открита в косата, коприната, мускулите и други фибриларни протеини, се нарича β структуриили сгънат лист. Структурата на сгънатия лист също се стабилизира от водородни връзки между същите диполи –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
идентично насочени полипептидни вериги или антипаралелни,
които са подсилени от водородни връзки между тези вериги. Такива структури се наричат b-сгънати листове (Фигура 2).
Фигура 3 - b-структура на полипептидни вериги
a-Helix и сгънатите листове са подредени структури, те имат правилно подреждане на аминокиселинните остатъци в пространството. Някои участъци от полипептидната верига нямат регулярна периодична пространствена организация, те се означават като случайни или статистическа плетеница.
Всички тези структури възникват спонтанно и автоматично поради факта, че даден полипептид има специфична аминокиселинна последователност, която е генетично предопределена. a-спиралите и b-структурите определят определена способност на протеините да изпълняват специфични биологични функции. И така, а-спиралната структура (а-кератин) е добре приспособена за образуване на външни защитни структури - пера, коса, рога, копита. B-структурата допринася за образуването на гъвкава и неразтеглива коприна и паяжини, а конформацията на колагеновия протеин осигурява високата якост на опън, необходима за сухожилията. Наличието само на а-спирали или b-структури е характерно за нишковидните (фибриларни протеини). В състава на глобуларните (сферични) протеини съдържанието на a-спирали и b-структури и безструктурни области варира значително. Например: спираловиден инсулин 60%, ензим рибонуклеаза - 57%, протеин от пилешко яйце лизозим - 40%.
Третична структура.Под третичната структура разбирайте начина на полагане на полипептидната верига в пространството в определен обем.
Третичната структура на протеините се формира чрез допълнително нагъване на пептидната верига, съдържаща a-спирала, b-структури и произволни спираловидни области. Третичната структура на протеина се формира напълно автоматично, спонтанно и напълно предопределена от първичната структура и е пряко свързана с формата на протеиновата молекула, която може да бъде различна: от сферична до нишковидна. Формата на протеиновата молекула се характеризира с такъв показател като степента на асиметрия (съотношението на дългата ос към късата). При фибриларенили нишковидни протеини, степента на асиметрия е по-голяма от 80. Когато степента на асиметрия е по-малка от 80, протеините се класифицират като кълбовиден. Повечето от тях имат степен на асиметрия 3-5, т.е. третичната структура се характеризира с доста плътно опаковане на полипептидната верига, доближаваща се до формата на топка.
По време на образуването на глобуларни протеини неполярните хидрофобни радикали на аминокиселините се групират вътре в протеиновата молекула, докато полярните радикали са ориентирани към водата. В даден момент възниква термодинамично най-благоприятната стабилна конформация на молекулата, глобулата. В тази форма протеиновата молекула се характеризира с минимална свободна енергия. Конформацията на получената глобула се влияе от фактори като рН на разтвора, йонната сила на разтвора, както и взаимодействието на протеиновите молекули с други вещества.
Основната движеща сила при възникването на триизмерна структура е взаимодействието на аминокиселинните радикали с водните молекули.
фибриларни протеини.При образуване на третична структура те не образуват глобули - полипептидните им вериги не се нагъват, а остават удължени под формата на линейни вериги, групиращи се във фибрилни влакна.
рисуване – Структурата на колагеновия фибрил (фрагмент).
Наскоро се появиха доказателства, че процесът на формиране на третичната структура не е автоматичен, а се регулира и контролира от специални молекулярни механизми. В този процес участват специфични протеини - шаперони. Основните им функции са способността да предотвратяват образуването на неспецифични (хаотични) произволни намотки от полипептидната верига и да осигуряват тяхното доставяне (транспорт) до субклетъчни мишени, създавайки условия за завършване на сгъването на протеиновата молекула.
Стабилизирането на третичната структура се осигурява от нековалентни взаимодействия между атомните групи на страничните радикали.
Фигура 4 - Видове връзки, които стабилизират третичната структура на протеина
а) електростатични силипривличане между радикали, носещи противоположно заредени йонни групи (йон-йонни взаимодействия), например, отрицателно заредена карбоксилна група (- COO -) на аспарагинова киселина и (NH 3 +) положително заредена е-амино група на лизинов остатък.
б) водородни връзкимежду функционалните групи на страничните радикали. Например между ОН групата на тирозина и карбоксилния кислород на аспарагиновата киселина
V) хидрофобни взаимодействияпоради ван дер ваалсовите сили между неполярните аминокиселинни радикали. (Например групи
-CH3 - аланин, валин и др.
G) дипол-диполни взаимодействия
д) дисулфидни връзки(–S–S–) между цистеиновите остатъци. Тази връзка е много силна и не присъства във всички протеини. Тази връзка играе важна роля в протеиновите вещества на зърното и брашното, т.к. влияе върху качеството на глутена, структурно-механичните свойства на тестото и съответно върху качеството на готовия продукт – хляб и др.
Белтъчната глобула не е абсолютно твърда структура: в определени граници са възможни обратими движения на части от пептидната верига една спрямо друга с разрушаването на малък брой слаби връзки и образуването на нови. Молекулата като че ли диша, пулсира в различните си части. Тези пулсации не нарушават основния конформационен план на молекулата, точно както топлинните вибрации на атомите в кристала не променят структурата на кристала, освен ако температурата не е толкова висока, че настъпва топене.
Едва след като една протеинова молекула придобие естествена, естествена третична структура, тя проявява своята специфична функционална активност: каталитична, хормонална, антигенна и др. По време на формирането на третичната структура се образуват активни центрове на ензими, центрове, отговорни за включването на протеина в мултиензимния комплекс, центрове, отговорни за самосглобяването на надмолекулни структури. Следователно всяко въздействие (термично, физично, механично, химично), което води до разрушаване на тази естествена конформация на протеина (разкъсване на връзки), е придружено от частична или пълна загуба на неговите биологични свойства от протеина.
Изследването на пълните химични структури на някои протеини показа, че в тяхната третична структура се разкриват зони, където са концентрирани хидрофобните радикали на аминокиселините, а полипептидната верига всъщност е обвита около хидрофобното ядро. Освен това, в редица случаи две или дори три хидрофобни ядра са изолирани в протеинова молекула, което води до 2 или 3 ядрена структура. Този тип молекулна структура е характерна за много протеини с каталитична функция (рибонуклеаза, лизозим и др.). Отделна част или област от протеинова молекула, която има определена степен на структурна и функционална автономност, се нарича домейн. Някои ензими, например, имат различни субстрат-свързващи и коензим-свързващи домени.
Биологично, фибриларните протеини играят много важна роля в анатомията и физиологията на животните. При гръбначните тези протеини представляват 1/3 от общото им съдържание. Пример за фибриларни протеини е копринен протеин - фиброин, който се състои от няколко антипаралелни вериги с нагъната листова структура. Протеинът a-кератин съдържа от 3-7 вериги. Колагенът има сложна структура, в която 3 еднакви леви вериги са усукани заедно, за да образуват дясна тройна спирала. Тази тройна спирала е стабилизирана от множество междумолекулни водородни връзки. Наличието на аминокиселини като хидроксипролин и хидроксилизин също допринася за образуването на водородни връзки, които стабилизират структурата на тройната спирала. Всички фибриларни протеини са слабо разтворими или напълно неразтворими във вода, тъй като съдържат много аминокиселини, съдържащи хидрофобни, неразтворими във вода R-групи на изолевцин, фенилаланин, валин, аланин, метионин. След специална обработка неразтворимият и несмилаем колаген се превръща в разтворима в желатин смес от полипептиди, която след това се използва в хранително-вкусовата промишленост.
Глобуларни протеини. Те изпълняват различни биологични функции. Те изпълняват транспортна функция, т.е. пренасят хранителни вещества, неорганични йони, липиди и др. Хормоните, както и компонентите на мембраните и рибозомите, принадлежат към същия клас протеини. Всички ензими също са глобуларни протеини.
Кватернерна структура.Нар. белтъци, съдържащи две или повече полипептидни вериги олигомерни протеини, те се характеризират с наличието на кватернерна структура.
Фигура - Схеми на третична (а) и кватернерна (б) протеинови структури
В олигомерните протеини всяка от полипептидните вериги се характеризира със своята първична, вторична и третична структура и се нарича субединица или протомер.Полипептидните вериги (протомери) в такива протеини могат да бъдат еднакви или различни. Олигомерните протеини се наричат хомогенни, ако техните протомери са еднакви и хетерогенни, ако техните протомери са различни. Например, протеинът хемоглобин се състои от 4 вериги: два -a и два -b протомера. Ензимът а-амилаза се състои от 2 идентични полипептидни вериги. Кватернерната структура се разбира като подреждане на полипептидни вериги (протомери) една спрямо друга, т.е. начин на съвместното им подреждане и опаковане. В този случай протомерите взаимодействат помежду си не с която и да е част от повърхността си, а с определена област (контактна повърхност). Контактните повърхности имат такова разположение на атомни групи, между които възникват водородни, йонни, хидрофобни връзки. В допълнение, геометрията на протомерите също допринася за тяхната връзка. Протомерите пасват заедно като ключ към ключалка. Такива повърхности се наричат допълнителни. Всеки протомер взаимодейства с другия в множество точки, което прави невъзможно свързването с други полипептидни вериги или протеини. Такива допълващи се взаимодействия на молекулите са в основата на всички биохимични процеси в тялото.
α-Аминокиселините могат ковалентно да се свързват една с друга чрез пептидни връзки . Карбоксилната група на една аминокиселина се свързва ковалентно с аминогрупата на друга аминокиселина. Това води до R- CO-NH-R връзка, наречена пептидна връзка. В този случай водната молекула се отцепва.
Пептидните връзки образуват протеини и пептиди от аминокиселини. Пептидите, съдържащи до 10 аминокиселини, се наричат олигопептиди. . Често името на такива молекули показва броя на аминокиселините, които изграждат олигопептида: трипептид, пентапептид, октапептид и др. Пептидите, съдържащи повече от 10 аминокиселини, се наричат "полипептиди", а полипептидите, състоящи се от повече от 50 аминокиселинни остатъка, обикновено се наричат протеини. Мономери на аминокиселини, които изграждат протеините, се наричат аминокиселинни остатъци.Аминокиселинен остатък, който има свободна аминогрупа, се нарича N-краен и се изписва отляво, а имащ свободна С-карбоксилна група се нарича С-краен и се изписва отдясно. Пептидите се затварят и се четат от N-края.
Връзката между α-въглеродния атом и α-аминогрупата или α-карбоксилната група е способна на свободно въртене (макар и ограничена от размера и природата на радикалите), което позволява на полипептидната верига да приема различни конфигурации.
Пептидните връзки обикновено са разположени в транс конфигурация, т.е. α-въглеродните атоми са разположени от противоположните страни на пептидната връзка. В резултат на това страничните радикали на аминокиселините са на най-отдалеченото разстояние един от друг в пространството. Пептидните връзки са много силни и са ковалентен.
В човешкото тяло се произвеждат много пептиди, които участват в регулирането на различни биологични процеси и имат висока физиологична активност. Това са редица хормони - окситоцин (9 аминокиселинни остатъка), вазопресин (9), брадикинин (9), регулиращи съдовия тонус, тиреолиберин (3), антибиотици - грамицидин, пептиди с аналгетично действие (енкефалини (5) и ендорфини и др. опиоидни пептиди). Аналгетичният ефект на тези пептиди е стотици пъти по-голям от аналгетичния ефект на морфина;
Окситоцинът се отделя в кръвта по време на хранене на детето, предизвиква свиване на миоепителните клетки на каналите на млечните жлези и стимулира отделянето на мляко. В допълнение, окситоцинът засяга гладката мускулатура на матката по време на раждане, което води до нейното свиване.
За разлика от окситоцина, основният физиологичен ефект на вазопресина е увеличаване на реабсорбцията на вода в бъбреците с намаляване на кръвното налягане или кръвния обем (следователно друго име за този хормон е антидиуретик). Освен това вазопресинът предизвиква вазоконстрикция.
Има 4 нива на структурна организация на протеините, наречени първична, вторична, третична и кватернерна структура. Съществуват общи правила, по които протича образуването на пространствени структури на протеините.
Първична структура на протеин- това е ковалентната структура на гръбнака на полипептидната верига - линейна последователност от аминокиселинни остатъци, свързани помежду си чрез пептидни връзки. Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в част от ДНК, наречена ген. В процеса на протеиновия синтез информацията, съдържаща се в гена, първо се копира в иРНК, а след това, използвайки иРНК като шаблон, първичната структура на протеина се сглобява върху рибозомата. Всеки от 50 000 отделни протеина на човешкото тяло има уникална първична структура за този протеин.
Инсулинът е първият протеин, чиято първична структура е дешифрирана. Инсулинът е протеинов хормон; съдържа 51 аминокиселини, състои се от две полипептидни вериги (верига А съдържа 21 аминокиселини, верига В - 30 аминокиселини). Инсулинът се синтезира в β-клетките на панкреаса и се секретира в кръвта в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта. В структурата на инсулина има 2 дисулфидни връзки, свързващи 2 полипептидни вериги А и В, и 1 дисулфидна връзка в А веригата
вторична структурапротеини е конформацията на полипептидната верига, т.е. начин на усукване на веригата в пространството поради водородни връзки между -NH и -CO групите. Има два основни начина за поставяне на веригата − α-спирала и β-структура.
α -Спирала
При този тип структура пептидният скелет се усуква под формата на спирала поради образуването на водородни връзки между кислородните атоми на карбонилните групи и водородните атоми на аминогрупите, които изграждат пептидните групи чрез 4 аминокиселинни остатъка . Водородните връзки са ориентирани по оста на спиралата. Има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на α-спиралата.
Почти всички кислородни и водородни атоми на пептидните групи участват в образуването на водородни връзки. В резултат на това α-спиралата се „свива“ от много водородни връзки. Въпреки факта, че тези връзки са класифицирани като слаби, техният брой осигурява максималната възможна стабилност на α-спиралата. Тъй като всички хидрофилни групи на пептидния скелет обикновено участват в образуването на водородни връзки, хидрофилността (т.е. способността за образуване на водородни връзки с вода) на α-спиралите намалява и тяхната хидрофобност се увеличава.
α-спиралната структура е най-стабилната конформация на пептидния скелет, която съответства на минималната свободна енергия. В резултат на образуването на α-спирали полипептидната верига се скъсява, но ако се създадат условия за разкъсване на водородните връзки, полипептидната верига отново ще се удължи.
Аминокиселинните радикали са разположени от външната страна на α-спиралата и са насочени от пептидния скелет към страните. Те не участват в образуването на водородни връзки, характерни за вторичната структура, но някои от тях могат да нарушат образуването на α-спирала.
Те включват:
Пролин. Неговият азотен атом е част от твърд пръстен, което изключва възможността за въртене около -N-CH- връзката. В допълнение, азотният атом на пролина, който образува пептидна връзка с друга аминокиселина, няма водороден атом. В резултат на това пролинът не е в състояние да образува водородна връзка на дадено място в пептидния скелет и α-спиралната структура е нарушена. Обикновено в тази точка на пептидната верига възниква примка или огъване;
Области, където няколко еднакво заредени радикали са разположени последователно, между които възникват електростатични отблъскващи сили;
Области с плътно разположени обемни радикали, които механично нарушават образуването на а-спирала, например метионин, триптофан.
β-Структура
β-структурата се образува поради образуването на много водородни връзки между атомите на пептидните групи на линейните области на една полипептидна верига, която прави завои, или между различни полипептидни вериги, β-структурата образува фигура, подобна на лист, сгънат като "акордеон" - β-нагънат слой.
Нагънат слой фиброинкоприни: зигзаганти-паралелни гънки.
Когато се образуват водородни връзки между атомите на пептидния скелет на различни полипептидни вериги, те се наричат междуверижни връзки. Водородните връзки, които възникват между линейни области в една полипептидна верига, се наричат вътрешноверижни. В β-структурите водородните връзки са разположени перпендикулярно на полипептидната верига.
Третична структура на протеините- триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействията между аминокиселинните радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в полипептидната верига.
Третичната структура на нагънатата полипептидна верига се стабилизира чрез поредица от взаимодействия между аминокиселинни радикали:това са хидрофобни взаимодействия, електростатично привличане, водородни връзки, както и дисулфидни -S-S- връзки.
Хидрофилните радикали на аминокиселините са склонни да образуват водородни връзки с водата и следователно са разположени главно на повърхността на протеиновата молекула.
Всички хидрофилни групи от аминокиселинни радикали, които са вътре в хидрофобното ядро, взаимодействат помежду си, използвайки йонни и водородни връзки.
Видове връзки, които възникват между аминокиселинните радикали по време на образуването на третичната структура на протеина. 1 - йонни връзки; 2 - водородни връзки; 3 - хидрофобни връзки; 4 - дисулфидни връзки.
Йонни връзки (електростатично привличане) може да възникне между отрицателно заредени (анионни) карбоксилни групи на радикали на аспарагинова и глутаминова киселина и положително заредени (катионни) групи на радикали на лизин, аргинин или хистидин.
Водород връзкивъзникват между хидрофилни незаредени групи (като -OH, -CONH 2 , SH групи) и всякакви други хидрофилни групи. Третичната структура на някои протеини се стабилизира от дисулфид комуникации,образувани от взаимодействието на SH-групи на два цистеинови остатъка. Тези два цистеинови остатъка могат да бъдат далеч един от друг в линейната първична структура на протеина, но когато се образува третичната структура, те се приближават един към друг и образуват силно ковалентно свързване на радикали.
Повечето вътреклетъчни протеини нямат дисулфидни връзки. Въпреки това, такива връзки са често срещани в протеините, секретирани от клетката в извънклетъчното пространство. Смята се, че тези ковалентни връзки стабилизират конформацията на протеините извън клетката и предотвратяват тяхната денатурация. Тези протеини включват хормона инсулин и имуноглобулини.
Кватернерна структура на протеините.Много протеини съдържат само една полипептидна верига. Такива протеини се наричат мономери. Мономерните протеини също включват протеини, състоящи се от няколко вериги, но свързани ковалентно, например чрез дисулфидни връзки (следователно инсулинът трябва да се разглежда като мономерен протеин).
В същото време има протеини, състоящи се от две или повече полипептидни вериги. След образуването на триизмерната структура на всяка полипептидна верига, те се комбинират, като се използват същите слаби взаимодействия, които са участвали в образуването на третичната структура: хидрофобни, йонни, водородни.
Начинът, по който два или повече отделни глобуларни протеина са опаковани в една молекула, е кватернерпротеинова структура.
Отделните полипептидни вериги в такъв протеин се наричат мономери или субединици. Протеин, съдържащ няколко мономера в състава си, се нарича олигомерен. Олигомерните глобуларни протеини обикновено са големи и често изпълняват регулаторни функции в ензимни комплекси.
Поддържането на конформационната характеристика на протеина е възможно поради появата на много слаби връзки между различни части на полипептидната верига. Конформацията на протеина може да се промени, когато химичните и физичните свойства на средата се променят, както и когато протеинът взаимодейства с други молекули. В този случай има промяна в пространствената структура не само на мястото в контакт с друга молекула, но и на конформацията на протеина като цяло.
Конформационните промени играят огромна роля във функционирането на протеините в живата клетка. Разкъсване на голям брой слаби връзки в белтъчна молекула под въздействието на органични разтворители, ултразвук, температура, pH и др. води до разрушаване на естествената му конформация. Разгъването на веригите без разкъсване на техните ковалентни връзки се нарича денатурация. Този протеин е биологично неактивен.. По време на денатурацията на протеина пептидните връзки не се разкъсват; не се нарушава първичната структура на протеина, но се губи неговата функция.
α-аминокиселините могат да се свързват ковалентно една с друга чрез пептидни връзки.Карбоксилната група на една аминокиселина се свързва ковалентно с аминогрупата на друга аминокиселина. Това води до R- CO-NH-R връзка, наречена пептидна връзка. В този случай водната молекула се отделя.
Пептидните връзки образуват протеини и пептиди от аминокиселини. Нар. пептиди, съдържащи до 10 аминокиселини олигопептиди.Често името на такива молекули показва броя на аминокиселините, които изграждат олигопептида: трипептид, пентапептид, октапептид и др. Нар. пептиди, съдържащи повече от 10 аминокиселини "полипептиди"и полипептидите, състоящи се от повече от 50 аминокиселинни остатъка, обикновено се наричат протеини. Мономерите на аминокиселините, които изграждат протеините, се наричат аминокиселинни остатъци.Аминокиселинен остатък, който има свободна аминогрупа, се нарича N-краен и се изписва отляво, а имащ свободна С-карбоксилна група се нарича С-краен и се изписва отдясно. Пептидите се записват и четат от N-края.
Връзката между α-въглеродния атом и α-аминогрупата или α-карбоксилната група е способна на свободно въртене (макар и ограничена от размера и природата на радикалите), което позволява на полипептидната верига да приема различни конфигурации.
Пептидните връзки обикновено са разположени в транс конфигурация, т.е. α-въглеродните атоми са разположени от противоположните страни на пептидната връзка. В резултат на това страничните радикали на аминокиселините са на най-отдалеченото разстояние един от друг в пространството. Пептидните връзки са много силни и са ковалентен.
Човешкото тяло произвежда много пептиди, които участват в регулирането на различни биологични процеси и имат висока физиологична активност. Това са редица хормони - окситоцин (9 аминокиселинни остатъка), вазопресин (9), брадикинин (9), регулиращи съдовия тонус, тиреолиберин (3), антибиотици - грамицидин, пептиди с аналгетичен ефект (енкефалини (5) и ендорфини и др. опиоидни пептиди). Аналгетичният ефект на тези пептиди е стотици пъти по-голям от аналгетичния ефект на морфина;
Приложение на аминокиселини въз основа на свойства.
Аминокиселините, предимно α-аминокиселини, са от съществено значение за протеиновия синтез в живите организми. Необходимите за това аминокиселини се набавят от хората и животните под формата на храна, съдържаща различни протеини. Последните се разделят в храносмилателния тракт на отделни аминокиселини, от които след това се синтезират протеини, характерни за този организъм. Някои аминокиселини се използват за медицински цели. Много аминокиселини се използват за хранене на животни.
Аминокиселинните производни се използват за синтез на фибри, като капрон.
Въпроси за самоконтрол
· Напишете електронната структура на азота и водорода.
· Напишете електронната и структурната формула на амоняка.
Какво е въглеводороден радикал?
Какво знаете за въглеводородните радикали?
Заменете един водород в молекулата на амоняка с метилов радикал.
Какво според вас представлява това съединение и как се казва?
Какво вещество ще се получи, ако останалите водородни атоми се заменят с въглеводородни радикали, например метил?
Как ще се променят свойствата на получените съединения?
Определете формулата на органичната материя, ако е известно, че нейната плътност на водородните пари е 22,5, масовата част на въглерода е 0,533, масовата част на водорода е 0,156 и масовата част на азота е 0,311. (Отговор: C 2 H 7 N.)
· Учебник от Г. Е. Рудзитис, Ф. Г. Фелдман. Страница 173, № 6, 7.
o Какво е киселина?
ü Какво е функционална група?
Какви функционални групи си спомняте?
ü Какво е аминогрупа?
Какви са свойствата на амино групата?
Какви са свойствата на киселината?
ü Как мислите, каква реакция на средата ще даде молекула, съдържаща киселинна и основна група?
ü ТЕСТ
1 вариант.
1) Аминокиселините включват функционални групи:
а) -NH2 и -ОН
б) -NH2 и -SON
в) -NH2 и -СООН
г) -ОН и -СООН
2. Аминокиселините могат да се считат за производни на:
а) алкени;
б) алкохоли;
в) карбоксилни киселини;
г) въглехидрати.
3. Аминокиселините реагират
а) полимеризация;
б) поликондензация;
в) неутрализиране.
4. Връзка между аминокиселините в полимера:
а) водород;
б) йонни;
в) пептид.
5. Есенциалните аминокиселини са ...
Вариант 2.
1. Обща формула на аминокиселините:
а) R-CH2(NH2)-COOH;
2. В разтвор на аминокиселини, средата
а) алкална;
б) неутрален;
в) киселина.
3. Аминокиселините могат да взаимодействат една с друга, докато образуват:
а) въглехидрати;
б) нуклеинови киселини;
в) полипептиди;
г) нишесте.
4. Аминокиселините са...
а) органични основи;
б) киселини
в) органични амфотерни съединения.
5. Аминокиселините се използват в ...
Какви неорганични вещества могат да се използват за получаване на аминооцетна киселина? Напишете съответните уравнения на реакцията.
ü Задача.Определете формулата на аминокиселината, ако масовите части на въглерода, водорода, кислорода и азота са съответно равни: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишете всички възможни структурни формули и ги наименувайте.
ПЛАН НА УРОК №16
Дисциплина:Химия.
Предмет:катерици.
Цел на урока:Да изучава първичната, вторичната, третичната структура на протеините. Химични свойства на протеините: горене, денатурация, хидролиза, цветни реакции. Биологични функции на протеините.
Планирани резултати
Предмет:формирането на идеи за мястото на химията в съвременната научна картина на света; разбиране на ролята на химията за оформяне на хоризонтите и функционалната грамотност на човек за решаване на практически проблеми;
Метасубект:използването на различни видове когнитивна дейност и основни интелектуални операции (поставяне на проблем, формулиране на хипотези, анализ и синтез, сравнение, обобщение, систематизиране, идентифициране на причинно-следствени връзки, търсене на аналози, формулиране на заключения) за решаване на проблема;
лични:чувство на гордост и уважение към историята и постиженията на родната химическа наука; химически компетентно поведение в професионалните дейности и в ежедневието при работа с химикали, материали и процеси;
Времева норма: 2 часа
Тип клас:Лекция.
План на урока:
Оборудване:Учебник.
Литература:
1. Химия 10 клас: учебник. за общо образование организации с ап. към електрон. Медия (DVD) / G.E. Рудзитис, Ф.Г. Фелдман. – М.: Просвещение, 2014. -208 с.: ил.
2. Химия за професии и специалности от технически профил: учебник за студенти. средни институции. проф. образование / O.S.Gabrielyan, I.G. Остроумов. - 5-то изд., изтрито. - М .: Издателски център "Академия", 2017. - 272 с., с цвят. аз ще.
Учител:Тубалцева Ю.Н.
Тема 16. БЕЛТЪЦИ.
1. Протеини. Първична, вторична, третична структура на протеините.
2. Химични свойства на протеините: горене, денатурация, хидролиза, цветни реакции.
3. Биологични функции на белтъците.
1) катерици. Първична, вторична, третична структура на протеините.
1 – Състав на протеини: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% и други: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
През 1903 г. немският учен Е. Г. Фишер предлага пептидната теория, която се превръща в ключ към мистерията на структурата на протеина. Фишър предполага, че протеините са полимери на аминокиселинни остатъци, свързани с NH-CO пептидна връзка. Идеята, че протеините са полимерни образувания, е изразена още през 1888 г. от руския учен А. Я. Данилевски.
2 -
Протеини - ВМС - протеини
"Протос" от гръцки - "основен, най-важен". Протеините са естествени полимери, съставени от AA.
Mr (албумин) = 36000
Mr (миозин) = 150 000
Mr (хемоглобин)=68000
Mr (колаген)=350000
Mr (фибриноген)=450000
Млечна протеинова формула - казеин C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Протеините са естествени високомолекулни природни съединения (биополимери), изградени от алфа-аминокиселини, свързани със специална пептидна връзка. Съставът на протеините включва 20 различни аминокиселини, откъдето идва и огромното разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Както от 33 букви от азбуката можем да съставим безкрайно много думи, така и от 20 аминокиселини – безкрайно много протеини. В човешкото тяло има до 100 000 протеина.
Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. Следователно M r на протеина е от 10 000 до няколко милиона.
Протеините се делят на протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).
4 - 20 AK са "тухлите" на протеиновата сграда, свързвайки ги в различен ред, можете да изградите безброй много вещества с много различни свойства. Химиците се опитват да дешифрират структурата на гигантски протеинови молекули. Тази задача е много трудна: природата внимателно крие „чертежите“, по които са построени тези частици.
През 1888 г. руският биохимик А.Я. Данилевски посочи, че протеиновите молекули съдържат повтарящи се пептидни групи от атоми –С–N–
В началото на 20 век немският учен Е. Фишер и други изследователи успяват да синтезират съединения в молекули, които включват 18 остатъка от различни АК, свързани с пептидни връзки.
5 -
Първичната структура на протеина е последователното редуване на AA (PPC полипептидна верига). Пространствената конфигурация на протеинова молекула, наподобяваща спирала, се формира поради множество водородни връзки между групите.
– CO– и –NH–
Тази структура на протеина се нарича вторична. В пространството усуканата спирала на PPC образува третичната структура на протеина, която се поддържа от взаимодействието на различни функционални групи на PPC.
–S–S– (дисулфиден мост)
–COOH и –OH (естерен мост)
–COOH и –NH 2 (солев мост)
Някои протеинови макромолекули могат да се комбинират помежду си и да образуват големи молекули. Полимерните образувания на протеини се наричат кватернерни структури (само с такава структура хемоглобинът е способен да прикрепя и транспортира O 2 към тялото)
2) Химични свойства на протеините: горене, денатурация, хидролиза, цветни реакции.
1. Белтъците се характеризират с реакции, в резултат на които утайка. Но в някои случаи получената утайка се разтваря с излишната вода, докато в други настъпва необратима коагулация на протеини, т.е. денатурация.
Денатурацията е промяна в третичната и кватернерната структура на протеиновата макромолекула под въздействието на външни фактори (повишаване или понижаване на температурата, налягането, механичния стрес, действието на химически реагенти, UV радиация, радиация, отрови, соли на тежки метали (олово, живак и др.))
