Вторичната структура на протеина е спирала. Нива на структурна организация на протеинова молекула: вторична структура на протеин. Функции на протеините в организма

Има четири нива на структурна организация на протеините: първично, вторично, третично и кватернерно. Всяко ниво има свои собствени характеристики.

Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Първичната структура е най-простото ниво на структурна организация на протеинова молекула. Висока стабилност му придават ковалентните пептидни връзки между α-аминогрупата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга аминокиселина. [покажи] .

Ако иминогрупата на пролин или хидроксипролин участва в образуването на пептидна връзка, тогава тя има различна форма [покажи] .

Когато в клетките се образуват пептидни връзки, карбоксилната група на една аминокиселина първо се активира и след това се комбинира с аминогрупата на друга. Лабораторният синтез на полипептиди се извършва приблизително по същия начин.

Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и по-високите нива на организация на полипептидната верига:

• копланарност - всички атоми, включени в пептидната група, са в една и съща равнина;
• способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);
• транс позиция на заместителите спрямо C-N връзката;
• способността да образуват водородни връзки и всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.

Изключение правят пептидните групи, включващи аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те могат да образуват само една водородна връзка (виж по-горе). Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига в областта, където се намира пролин или хидроксипролин, лесно се огъва, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.

Номенклатура на пептидите и полипептидите . Името на пептидите се състои от имената на съставните им аминокиселини. Две аминокиселини образуват дипептид, три правят трипептид, четири правят тетрапептид и т.н. Всяка пептидна или полипептидна верига с произволна дължина има N-крайна аминокиселина, съдържаща свободна аминогрупа, и С-крайна аминокиселина, съдържаща свободен карбоксил група. При именуването на полипептидите всички аминокиселини се изброяват последователно, като се започне с N-терминалната, като в имената им, с изключение на С-терминалната, се заменя суфиксът -in с -yl (тъй като аминокиселините в пептидите вече нямат карбоксилна група, но карбонилна). Например името, показано на фиг. 1 трипептид - левк тиняфенилалан тинятреон в.

Характеристики на първичната структура на протеина . В гръбнака на полипептидната верига твърдите структури (плоски пептидни групи) се редуват с относително подвижни области (-CHR), които са способни да се въртят около връзки. Такива структурни характеристики на полипептидната верига влияят върху нейното пространствено разположение.

Вторичната структура е начин за нагъване на полипептидна верига в подредена структура поради образуването на водородни връзки между пептидни групи от същата верига или съседни полипептидни вериги. Според конфигурацията си вторичните структури се делят на спираловидни (α-спирала) и слоесто-нагънати (β-структура и кръстосана β-форма).

α-спирала. Това е вид вторична протеинова структура, която изглежда като правилна спирала, образувана поради интерпептидни водородни връзки в една полипептидна верига. Моделът на структурата на α-спиралата (фиг. 2), който отчита всички свойства на пептидната връзка, е предложен от Pauling и Corey. Основни характеристики на α-спиралата:

• спирална конфигурация на полипептидната верига, имаща спирална симетрия;
• образуването на водородни връзки между пептидните групи на всеки първи и четвърти аминокиселинен остатък;
• редовност на спиралните завои;
• еквивалентността на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата, независимо от структурата на техните странични радикали;
• страничните радикали на аминокиселините не участват в образуването на α-спирала.

Външно α-спиралата изглежда като леко разтегната спирала на електрическа печка. Редовността на водородните връзки между първата и четвъртата пептидна група определя редовността на завоите на полипептидната верига. Височината на един оборот или стъпката на α-спиралата е 0,54 nm; включва 3,6 аминокиселинни остатъка, т.е. всеки аминокиселинен остатък се движи по оста (височината на един аминокиселинен остатък) с 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), което ни позволява да говорим за еквивалентност на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата. Периодът на редовност на α-спирала е 5 завъртания или 18 аминокиселинни остатъка; дължината на един период е 2,7 nm. Ориз. 3. Модел на a-спирала на Полинг-Кори

β-Структура. Това е вид вторична структура, която има леко извита конфигурация на полипептидната верига и се образува от междупептидни водородни връзки в отделни участъци на една полипептидна верига или съседни полипептидни вериги. Нарича се още слоесто-гънка структура. Съществуват разновидности на β-структури. Ограничените слоести области, образувани от една полипептидна верига на протеин, се наричат ​​кръстосана β форма (къса β структура). Между пептидните групи на бримките на полипептидната верига се образуват водородни връзки в кръстосана β форма. Друг вид – пълната β-структура – ​​е характерна за цялата полипептидна верига, която има удължена форма и се задържа от интерпептидни водородни връзки между съседни паралелни полипептидни вериги (фиг. 3). Тази конструкция наподобява мех на акордеон. Освен това са възможни варианти на β-структури: те могат да бъдат образувани от паралелни вериги (N-терминалните краища на полипептидните вериги са насочени в една и съща посока) и антипаралелни (N-терминалните краища са насочени в различни посоки). Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой.

В протеините са възможни преходи от α-структури към β-структури и обратно поради пренареждането на водородните връзки. Вместо редовни интерпептидни водородни връзки по веригата (благодарение на които полипептидната верига е усукана в спирала), спиралните участъци се развиват и водородните връзки се затварят между удължените фрагменти на полипептидните вериги. Този преход се намира в кератина, протеина на косата. При измиване на косата с алкални препарати спиралната структура на β-кератина лесно се разрушава и той се превръща в α-кератин (къдравата коса се изправя).

Разрушаването на правилните вторични структури на протеини (α-спирали и β-структури), по аналогия с топенето на кристал, се нарича "топене" на полипептиди. В този случай водородните връзки се разкъсват и полипептидните вериги приемат формата на произволна плетеница. Следователно стабилността на вторичните структури се определя от интерпептидните водородни връзки. Други видове връзки почти не участват в това, с изключение на дисулфидните връзки по полипептидната верига в местата на цистеиновите остатъци. Късите пептиди са затворени в цикли поради дисулфидни връзки. Много протеини съдържат както α-спирални области, така и β-структури. Почти няма естествени протеини, състоящи се от 100% α-спирала (изключение прави парамиозин, мускулен протеин, който е 96-100% α-спирала), докато синтетичните полипептиди имат 100% спирала.

Други протеини имат различна степен на навиване. Висока честота на α-спирални структури се наблюдава в парамиозина, миоглобина и хемоглобина. Обратно, в трипсин, рибонуклеаза, значителна част от полипептидната верига е нагъната в слоести β-структури. Протеините на поддържащите тъкани: кератин (протеин на косата, вълната), колаген (протеин на сухожилията, кожата), фиброин (протеин на естествената коприна) имат β-конфигурация на полипептидни вериги. Различните степени на спиралност на полипептидните вериги на протеините показват, че очевидно има сили, които частично нарушават спиралността или "нарушават" редовното нагъване на полипептидната верига. Причината за това е по-компактното нагъване на протеиновата полипептидна верига в определен обем, т.е. в третична структура.

Третична структура на протеина

Третичната структура на протеина е начинът, по който полипептидната верига е подредена в пространството. Въз основа на формата на тяхната третична структура, протеините се разделят главно на глобуларни и фибриларни. Глобуларните протеини най-често имат елипсоидна форма, а фибриларните (нишковидни) протеини имат удължена форма (пръчковидна или вретеновидна).

Въпреки това, конфигурацията на третичната структура на протеините все още не дава основание да се смята, че фибриларните протеини имат само β-структура, а глобуларните протеини имат α-спирална структура. Има фибриларни протеини, които имат спирална, а не слоеста, нагъната вторична структура. Например α-кератин и парамиозин (обтураторен мускулен протеин на мекотели), тропомиозини (скелетни мускулни протеини) са фибриларни протеини (пръчковидни) и вторична структурате имат α-спирала; напротив, в глобуларните протеини може да има голям бройβ-структури.

Спирализацията на линейна полипептидна верига намалява размера й приблизително 4 пъти; и опаковането в третичната структура я прави десетки пъти по-компактна от оригиналната верига.

Връзки, които стабилизират третичната структура на протеина . Връзките между страничните радикали на аминокиселините играят роля в стабилизирането на третичната структура. Тези връзки могат да бъдат разделени на:

• силен (ковалентен) [покажи] .

  ДА СЕ ковалентни връзкиТе включват дисулфидни връзки (-S-S-) между страничните радикали на цистеините, разположени в различни части на полипептидната верига; изопептид или псевдопептид - между аминогрупите на страничните радикали на лизин, аргинин, а не а-аминогрупи, и COOH групите на страничните радикали на аспарагинова, глутаминова и аминолимонена киселина, а не а-карбоксилни групи на аминокиселини. Оттук и името на този вид връзка – пептидоподобна. Рядка естерна връзка се образува от СООН групата на дикарбоксилните аминокиселини (аспарагинова, глутаминова) и ОН групата на хидроксиаминокиселините (серин, треонин).

• слаби (полярни и ван дер ваалсови) [покажи] .

  ДА СЕ полярни връзкивключват водородни и йонни. Водородните връзки, както обикновено, възникват между групата -NH2, -OH или -SH на страничния радикал на една аминокиселина и карбоксилната група на друга. Йонни или електростатични връзки се образуват, когато заредените групи от странични радикали -NH + 3 (лизин, аргинин, хистидин) и -COO - (аспарагинова и глутаминова киселини) влязат в контакт.

  Неполярни или ван дер ваалсови връзкиобразувани между въглеводородни радикали на аминокиселини. Хидрофобните радикали на аминокиселините аланин, валин, изолевцин, метионин и фенилаланин взаимодействат помежду си във водна среда. Слабите ван дер ваалсови връзки насърчават образуването на хидрофобно ядро ​​от неполярни радикали вътре в протеиновата глобула. Колкото повече неполярни аминокиселини, толкова голяма роляван дер ваалсовите връзки играят роля в нагъването на полипептидната верига.

Многобройните връзки между страничните радикали на аминокиселините определят пространствената конфигурация на протеиновата молекула.

Характеристики на организацията на третичната структура на протеина . Конформацията на третичната структура на полипептидната верига се определя от свойствата на страничните радикали на включените в нея аминокиселини (които не влияят на значително влияниевърху формирането на първични и вторични структури) и микросредата, т.е. околната среда. Когато се сгъне, полипептидната верига на протеина има тенденция да приеме енергийно благоприятна форма, характеризираща се с минимум свободна енергия. Следователно неполярните R-групи, „избягващи“ водата, образуват, така да се каже, вътрешната част на третичната структура на протеина, където се намира основната част от хидрофобните остатъци на полипептидната верига. В центъра на протеиновата глобула почти няма водни молекули. Полярните (хидрофилни) R групи на аминокиселината са разположени извън това хидрофобно ядро ​​и са заобиколени от водни молекули. Полипептидната верига е сложно извита в триизмерното пространство. Когато се огъва, вторичната спирална конформация се нарушава. Веригата се "разкъсва" в слаби места, където се намират пролин или хидроксипролин, тъй като тези аминокиселини са по-подвижни във веригата, образувайки само една водородна връзка с други пептидни групи. Друго място на огъване е глицинът, който има малка R група (водород). Следователно, R-групите на други аминокиселини, когато са подредени, са склонни да заемат свободното пространство на мястото на глицина. Редица аминокиселини - аланин, левцин, глутамат, хистидин - допринасят за запазването на стабилни спирални структури в протеина, а като метионин, валин, изолевцин, аспарагинова киселина благоприятстват образуването на β-структури. В протеинова молекула с третична конфигурация има области под формата на α-спирали (спирални), β-структури (слоести) и произволна намотка. Само правилното пространствено разположение на протеина го прави активен; нарушението му води до промени в свойствата на протеините и загуба на биологична активност.

Кватернерна протеинова структура

Протеините, състоящи се от една полипептидна верига, имат само третична структура. Те включват миоглобин - протеин на мускулната тъкан, участващ в свързването на кислорода, редица ензими (лизозим, пепсин, трипсин и др.). Въпреки това, някои протеини са изградени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. За такива протеини е въведена концепцията за кватернерна структура, която е организацията на няколко полипептидни вериги с третична структура в една функционална протеинова молекула. Такъв протеин с кватернерна структура се нарича олигомер, а неговите полипептидни вериги с третична структура се наричат ​​протомери или субединици (фиг. 4).

На кватернерно ниво на организация протеините запазват основната конфигурация на третичната структура (глобуларна или фибриларна). Например, хемоглобинът е протеин с кватернерна структура и се състои от четири субединици. Всяка от субединиците е глобуларен протеин и като цяло хемоглобинът също има глобуларна конфигурация. Протеините на косата и вълната - кератините, свързани по третична структура с фибриларните протеини, имат фибриларна конформация и кватернерна структура.

Стабилизиране на кватернерната структура на протеина . Всички протеини, които имат кватернерна структура, са изолирани под формата на отделни макромолекули, които не се разпадат на субединици. Контактите между повърхностите на субединиците са възможни само поради полярните групи от аминокиселинни остатъци, тъй като по време на образуването на третичната структура на всяка от полипептидните вериги страничните радикали на неполярните аминокиселини (които съставляват по-голямата част от всички протеиногенни аминокиселини) са скрити вътре в субединицата. Между техните полярни групи се образуват множество йонни (солни), водородни и в някои случаи дисулфидни връзки, които здраво задържат субединиците под формата на организиран комплекс. Използването на вещества, които разрушават водородни връзки или вещества, които намаляват дисулфидните мостове, причинява дезагрегация на протомерите и разрушаване на кватернерната структура на протеина. В табл 1 обобщава данните за връзките, които стабилизират различни нива на организация на протеиновата молекула [покажи] .

Таблица 1. Характеристики на връзките, участващи в структурната организация на протеините
Ниво на организация	Видове връзки (по сила)	Тип комуникация
Първична (линейна полипептидна верига)	Ковалентен (силен)	Пептид - между α-амино и α-карбоксилните групи на аминокиселините
Вторични (α-спирала, β-структури)	слаб	Водород - между пептидни групи (всяка първа и четвърта) на една полипептидна верига или между пептидни групи на съседни полипептидни вериги
	Ковалентен (силен)	Дисулфид - дисулфидни бримки в линейна област на полипептидна верига
Третичен (глобуларен, фибриларен)	Ковалентен (силен)	Дисулфид, изопептид, естер - между страничните радикали на аминокиселините от различни части на полипептидната верига
	слаб	Водород - между страничните радикали на аминокиселините от различни части на полипептидната верига Йонна (сол) - между противоположно заредени групи от странични радикали на аминокиселини от полипептидната верига Ван дер Ваалс - между неполярни странични радикали на аминокиселини от полипептидната верига
Четвъртичен (кълбовиден, фибриларен)	слаб	Йонни - между противоположно заредени групи от странични радикали на аминокиселини на всяка от субединиците Водород - между страничните радикали на аминокиселинните остатъци, разположени на повърхността на контактните зони на субединиците
	Ковалентен (силен)	Дисулфид - между цистеиновите остатъци на всяка от контактните повърхности на различни субединици

Характеристики на структурната организация на някои фибриларни протеини

Структурната организация на фибриларните протеини има редица характеристики в сравнение с глобуларните протеини. Тези характеристики могат да се видят в примера на кератин, фиброин и колаген. Кератините съществуват в α- и β-конформации. α-Кератините и фиброинът имат слоесто-нагъната вторична структура, но в кератина веригите са успоредни, а във фиброина те са антипаралелни (виж фиг. 3); В допълнение, кератинът съдържа междуверижни дисулфидни връзки, докато фиброинът ги няма. Разкъсването на дисулфидните връзки води до разделяне на полипептидните вериги в кератините. Напротив, образуването на максимален брой дисулфидни връзки в кератините чрез излагане на окислители създава силна пространствена структура. Като цяло, във фибриларните протеини, за разлика от глобуларните протеини, понякога е трудно да се направи строго разграничение между различните нива на организация. Ако приемем (както за глобуларен протеин), че третичната структура трябва да се образува чрез полагане на една полипептидна верига в пространството, а кватернерната структура от няколко вериги, тогава във фибриларните протеини няколко полипептидни вериги участват още по време на образуването на вторична структура . Типичен пример за фибриларен протеин е колагенът, който е един от най-разпространените протеини в човешкото тяло (около 1/3 от масата на всички протеини). Намира се в тъкани, които имат висока якост и ниска разтегливост (кости, сухожилия, кожа, зъби и др.). В колагена една трета от аминокиселинните остатъци са глицин, а около една четвърт или малко повече са пролин или хидроксипролин.

Изолираната полипептидна верига на колагена (първична структура) изглежда като прекъсната линия. Съдържа около 1000 аминокиселини и има молекулно тегло около 10 5 (фиг. 5, а, б). Полипептидната верига е изградена от повтарящо се трио аминокиселини (триплет) със следния състав: gly-A-B, където A и B са всякакви аминокиселини, различни от глицин (най-често пролин и хидроксипролин). Колагеновите полипептидни вериги (или α-вериги) по време на образуването на вторични и третични структури (фиг. 5, c и d) не могат да произведат типични α-спирали със спирална симетрия. Пролин, хидроксипролин и глицин (антихелични аминокиселини) пречат на това. Следователно три α-вериги образуват, така да се каже, усукани спирали, като три нишки, увиващи се около цилиндър. Три спирални α вериги образуват повтаряща се колагенова структура, наречена тропоколаген (фиг. 5d). Тропоколагенът по своята организация е третичната структура на колагена. Плоските пръстени от пролин и хидроксипролин, редовно редуващи се по веригата, й придават твърдост, както и междуверижните връзки между α-веригите на тропоколагена (поради което колагенът е устойчив на разтягане). Тропоколагенът е по същество субединица от колагенови фибрили. Полагането на тропоколагенови субединици в кватернерната структура на колагена става поетапно (фиг. 5е).

Стабилизирането на колагеновите структури се дължи на междуверижни водородни, йонни и ван дер ваалсови връзки и малък брой ковалентни връзки.

α-веригите на колагена имат различни химическа структура. Има α 1 вериги различни видове(I, II, III, IV) и α 2 вериги. В зависимост от това кои α 1 - и α 2 -вериги участват в образуването на триверижната спирала на тропоколагена, се разграничават четири вида колаген:

• първият тип - две α 1 (I) и една α 2 верига;
• вторият тип - три α 1 (II) вериги;
• трети тип - три α 1 (III) вериги;
• четвърти тип - три α 1 (IV) вериги.

Най-често срещаният колаген е първият тип: намира се в костната тъкан, кожата, сухожилията; тип 2 колаген се намира в хрущялната тъкан и т.н. Един вид тъкан може да съдържа различни видове колаген.

Подреденото агрегиране на колагеновите структури, тяхната твърдост и инертност осигуряват висока якост на колагеновите влакна. Колагеновите протеини също съдържат въглехидратни компоненти, т.е. те са протеиново-въглехидратни комплекси.

Колагенът е извънклетъчен протеин, който се образува от клетки на съединителната тъкан, намиращи се във всички органи. Следователно, с увреждане на колагена (или нарушаване на неговото образуване), възникват множество нарушения на поддържащите функции на съединителната тъкан на органите.

Страница 3

общо страници: 7

Вторична структура на протеинае метод за нагъване на полипептидна верига в по-компактна структура, в която пептидните групи взаимодействат, за да образуват водородни връзки между тях.

Образуването на вторична структура се причинява от желанието на пептида да приеме конформация с най-голям брой връзки между пептидните групи. Типът на вторичната структура зависи от стабилността на пептидната връзка, подвижността на връзката между централния въглероден атом и въглерода на пептидната група и размера на аминокиселинния радикал. Всичко това, съчетано с аминокиселинната последователност, впоследствие ще доведе до строго определена протеинова конфигурация.

Възможни са два варианта за вторична структура: под формата на „въже“ – α-спирала(α-структура), а под формата на „акордеон“ – β-нагънат слой(β-структура). В един протеин, като правило, и двете структури присъстват едновременно, но в различни пропорции. В глобуларните протеини преобладава α-спиралата, във фибриларните протеини преобладава β-структурата.

Формира се вторичната структура само с участието на водородни връзкимежду пептидните групи: кислородният атом на едната група реагира с водородния атом на втората, в същото време кислородът на втората пептидна група се свързва с водорода на третата и т.н.

α-спирала

Тази структура е дясна спирала, образувана от водородвръзки между пептидни групи 1-ви и 4-ти, 4-ти и 7-ми, 7-ми и 10-ти и така нататък аминокиселинни остатъци.

Предотвратява се образуването на спирала пролини хидроксипролин, които поради своята циклична структура причиняват "счупване" на веригата, нейното принудително огъване, както например в колагена.

Височината на завоя на спиралата е 0,54 nm и съответства на 3,6 аминокиселинни остатъка, 5 пълни завъртания съответстват на 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.

β-нагънат слой

При този метод на инсталиране протеинова молекулалежи като „змия“, отдалечените участъци от веригата са близо една до друга. В резултат на това пептидните групи от предварително отстранени аминокиселини на протеиновата верига могат да взаимодействат с помощта на водородни връзки.

П ЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРАБЕЛКОВ

Първичната структура на протеина носи информация за неговата пространствена структура.

1. Аминокиселинните остатъци в пептидната верига на протеините не се редуват произволно, а са подредени в определен ред. Линейната последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича първична структура на протеина.

2. Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в ДНК молекула (участък, наречен ген) и се реализира по време на транскрипция (копиране на информация върху иРНК) и транслация (синтез на пептидна верига).

3. Всеки от 50 000 отделни протеина в човешкото тяло има единствен по рода сиза даден индивидуален протеин, първичната структура. Всички молекули на отделен протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин.

4. Последователността на аминокиселинните остатъци в пептидната верига може да се разглежда като
форма за влизане

с малко информация.

Тази информация диктува пространственото сгъване на дълга линейна пептидна верига в по-компактна триизмерна структура.

ПОТВЪРЖДЕНИЕБЕЛКОВ

1. Линейните полипептидни вериги на отделни протеини, поради взаимодействието на функционални групи от аминокиселини, придобиват определена пространствена триизмерна структура или конформация. В глобуларните протеини има
два основни типа потвърждениепептидни вериги: вторични и третични структури.

ВТОРИСТРУКТУРАБЕЛКОВ

2. Вторична структура на протеинитее пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействия между функционални групи на пептидния скелет. В този случай пептидната верига може да придобие правилни структури два вида:ос-спиралиИ p-структури.

Ориз. 1.2. Вторичната структура на протеина е а-спирала.

В ос-спираласе образуват водородни връзки между кислородния атом на карбоксилната група и водата родът на амидния азот на пептидния скелет чрез 4 аминокиселини; страничните вериги на аминокиселинните остатъци са разположени по периферията на спиралата, без да участват в образуването на водородни връзки, които образуват вторичната структура (фиг. 1.2).

Големи обемни остатъци или остатъци с еднакви отблъскващи заряди предотвратяватнасърчават образуването на α-спирала.

Пролиновият остатък прекъсва α-спиралата поради своята пръстенна структура и неспособността да образува водородна връзка поради липсата на водород при азотния атом в пептидната верига.

б-Структураобразувани между линейни региони на една полипептидна верига, образуващи гънки, или между различни полипептидни вериги. Могат да се образуват полипептидни вериги или части от тях паралелен(N- и С-краищата на взаимодействащите пептидни вериги са еднакви) или антипаралелен(N- и С-краищата на взаимодействащите пептидни вериги се намират в противоположни посоки) p-структури(фиг. 1.3).

INПротеините също съдържат участъци с неправилна вторична структура, които се наричат в случайни плетеници,въпреки че тези структури не се променят толкова много от една протеинова молекула на друга.

ТРЕТИЧЕНСТРУКТУРАБЕЛКОВ

3. Третична структура на протеинае триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействия между аминокиселинни радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в пептидната верига.

Ориз. 1.3. Антипаралелен (бета структура.)

Хидрофобните аминокиселинни радикали са склонни да се комбинират в глобуларната структура на протеините чрез т.нар. гид-робофобични взаимодействияи междумолекулни ван дер ваалсови сили, образувайки плътно хидрофобно ядро. Хидрофилните йонизирани и нейонизирани аминокиселинни радикали са разположени главно на повърхността на протеина и определят неговата разтворимост във вода.

Хидрофилните аминокиселини, открити вътре в хидрофобното ядро, могат да взаимодействат помежду си, използвайки йонниИ водородни връзки(ориз. 1.4).

Ориз. 1.4. Видове връзки, които възникват между аминокиселинните радикали по време на образуването на третичната структура на протеина. 1 - йонна връзка; 2 - водородна връзка; 3 - хидрофобни взаимодействия; 4 - дисулфидна връзка.

Ориз. 1.5. Дисулфидни връзки в структурата на човешкия инсулин.

Йонните, водородните и хидрофобните връзки са слаби: тяхната енергия не е много по-висока от енергията на топлинното движение на молекулите при стайна температура.

Конформацията на протеина се поддържа поради появата на много такива слаби връзки.

Конформационна лабилност на протеинитее способността на протеините да претърпят малки промени в конформацията, дължащи се на разкъсването на едни и образуването на други слаби връзки.

Третичната структура на някои протеини се стабилизира дисулфидни връзки,образувани поради взаимодействието на SH групи от два цистеинови остатъка.

Повечето вътреклетъчни протеини нямат ковалентни дисулфидни връзки. Тяхното присъствие е характерно за протеините, секретирани от клетката, например дисулфидни връзки присъстват в молекулите на инсулина и имуноглобулините.

Инсулин- протеинов хормон, синтезиран в бета клетките на панкреаса. Секретира се от клетките в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта. В структурата на инсулина има 2 дисулфидни връзки, свързващи 2 полипептидни А- и В-вериги, и 1 дисулфидна връзка вътре в А-веригата (фиг. 1.5).

Характеристиките на вторичната структура на протеините влияят върху естеството на междурадикалните взаимодействия и третичната структура.

4. Определен специфичен ред на редуване на вторичните структури се наблюдава в много протеини с различни структури и функции и се нарича супервторична структура.

Такива подредените структури често се наричат ​​структурни мотиви,които имат специфични имена: “a-helix-turn-a-helix”, “leucine zipper”, “zinc fingers”, “p-barrel structure” и др.

Въз основа на наличието на α-спирали и β-структури, глобуларните протеини могат да бъдат разделени на 4 категории:

1. Първата категория включва протеини, които съдържат само α-спирали, например миоглобин и хемоглобин (фиг. 1.6).

2. Втората категория включва протеини, които съдържат а-спирали и (3-структури. В този случай а- и (3-структури) често образуват един и същи тип комбинации, открити в различни отделни протеини.

Пример. Свръхвторична структура от тип Р-цев.

Ензимът триозофосфат изомераза има супер-вторична структура от тип P-бъчва, където всяка (3-структура е разположена вътре в P-барел и е свързана с α-спиралната област на полипептидавериги, разположени на повърхността на молекулата (фиг. 1.7, А).

Ориз. 1.7. Свръхвторична структура от тип p-бъчва.

а - триозофосфат изомераза; b - домейн на Piru Vatka Nazy.

Същата свръхвторична структура е открита в един от домените на ензимната молекула на пируват киназата (фиг. 1.7, b). Домейнът е част от молекула, чиято структура наподобява независим глобуларен протеин.

Друг пример за образуване на супервторична структура, която има P-структури и os-спирали. В един от домените на лактат дехидрогеназа (LDH) и фосфоглицерат киназа, Р-структурите на полипептидната верига са разположени в центъра под формата на усукан лист и всяка Р-структура е свързана с α-спирална област, разположена върху повърхността на молекулата (фиг. 1.8).

Ориз. 1.8. Вторичната структура, характерна за много фер-ченгета.

А-лактат дехидрогеназен домен; б—фосфоглицерат киназен домен.

3. Третата категория включва протеини, които иматсъдържащи само вторична p-структура. Такива структури се намират в имуноглобулините, в ензима супероксид дисмутаза (фиг. 1.9).

Ориз. 1.9. Вторична структура на константния домен на имуноглобулина (А)

и ензима супероксид дисмутаза (б).

4. Четвъртата категория включва протеини, които съдържат само малко количество правилни вторични структури. Тези протеини включват малки богати на цистин протеини или металопротеини.

ДНК свързващите протеини съдържат общи типовесупер вторични структури: "os-helix-turn-os-helix", "левцин цип", "цинк-пръстите си."ДНК-свързващите протеини съдържат място на свързване, комплементарно на област от ДНК със специфичен нуклеотидна последователност. Тези протеини участват в регулирането на действието на гените.

« а- Спирала - завой - спирала"

Ориз. 1.10. Свързване на свръхвторичното

структури “a-helix-turn-a-helix”.

в голямата бразда D

Двуверижната структура на ДНК има 2 бразди: главни и второстепенни.болкажлеб на врата добърадаптиран за свързване на протеини с малки спирални области.

Този структурен мотив включва 2 спирали: едната по-къса, другата по-дълга, свързани чрез завой на полипептидната верига (фиг. 1.10).

По-късата α-спирала е разположена през жлеба на ДНК, а по-дългата α-спирала е разположена в главния жлеб, образувайки нековалентни специфични връзки на аминокиселинни радикали с ДНК нуклеотиди.

Често протеини с такава структура образуват димери, в резултат на което олигомерният протеин има 2 супервторични структури.

Те са разположени на известно разстояние една от друга и изпъкват над повърхността на белтъка (фиг. 1.11).

Две такива структури могат да свържат ДНК в съседни региони на големите жлебове

беззначителни промени в структурата на протеините.

"цинков пръст"

„Цинковият пръст“ е протеинов фрагмент, съдържащ около 20 аминокиселинни остатъка (фиг. 1.12).

Цинковият атом е свързан с 4 аминокиселинни радикала: 2 цистеинови остатъка и 2 хистидинови остатъка.

В някои случаи вместо хистидинови остатъци има цистеинови остатъци.

Ориз. 1.12. Структура на ДНК-свързващия регион

протеини под формата на "цинков пръст".

Тази област на протеина образува α-спирала, която може специфично да се свърже с регулаторните области на главния жлеб на ДНК.

Специфичността на свързване на индивидуален регулаторен ДНК-свързващ протеин зависи от последователността на аминокиселинните остатъци, разположени в областта на цинковия пръст.

"левцинова ципа"

Взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка.

Левциновите остатъци са разположени на 6 аминокиселини една от друга.

Тъй като всеки оборот на α-спиралата съдържа 3,6-аминокиселинен остатък, левциновите радикали са разположени на повърхността на всеки втори оборот.

Левциновите остатъци на α-спиралата на един протеин могат да взаимодействат с левциновите остатъци на друг протеин (хидрофобни взаимодействия), като ги свързват заедно (фиг. 1.13).

Много ДНК-свързващи протеини взаимодействат с ДНК под формата на олигомерни структури, където субединиците са свързани една с друга чрез "левцинови ципове". Пример за такива протеини са хистоните.

Хистони- ядрени протеини, които съдържат голям брой положително заредени аминокиселини - аргинин и лизин (до 80%).

Молекулите на хистон се комбинират в олигомерни комплекси, съдържащи 8 мономера с помощта на „левцинови ципове“, въпреки силния положителен заряд на тези молекули.

Резюме.Всички молекули на отделен протеин, имащи идентична първична структура, придобиват еднаква конформация в разтвор.

По този начин, естеството на пространственото разположение на пептидната верига се определя от аминокиселинатасъстав и редуване на аминокиселинните остатъци ввериги.Следователно, конформацията е толкова специфична характеристика на отделен протеин, колкото и неговата първична структура.

Протеините (протеините) съставляват 50% от сухата маса на живите организми.

Протеините са изградени от аминокиселини. Всяка аминокиселина има аминогрупа и киселинна (карбоксилна) група, чието взаимодействие произвежда пептидна връзкаСледователно протеините се наричат ​​още полипептиди.

Протеинови структури

Първичен- верига от аминокиселини, свързани с пептидна връзка (силна, ковалентна). Като редувате 20 аминокиселини в различен ред, можете да създадете милиони различни протеини. Ако промените поне една аминокиселина във веригата, структурата и функциите на протеина ще се променят, следователно първичната структура се счита за най-важната в протеина.

Втори- спирала. Задържани от водородни връзки (слаби).

Третичен- глобула (топка). Четири вида връзки: дисулфид (серен мост) е силен, останалите три (йонни, хидрофобни, водородни) са слаби. Всеки протеин има своя собствена форма на глобула и функциите му зависят от нея. По време на денатурацията формата на глобулата се променя и това се отразява на функционирането на протеина.

кватернер- Не всички протеини го имат. Състои се от няколко глобули, свързани помежду си чрез същите връзки, както в третичната структура. (Например хемоглобин.)

Денатурация

Това е промяна във формата на протеинова глобула, причинена от външни влияния (температура, киселинност, соленост, добавяне на други вещества и др.)

• Ако ефектите върху протеина са слаби (промяна на температурата с 1°), тогава обратимиденатурация.
• Ако ударът е силен (100 °), тогава денатурация необратим. В този случай всички структури, с изключение на първичната, са унищожени.

Функции на протеините

Има много от тях, например:

• Ензимен (каталитичен)- ензимните протеини ускоряват химична реакцияпоради факта, че активният център на ензима пасва на веществото във форма, като ключ към ключалка (специфичност).

• Строителство (конструктивно)- клетката, освен от вода, се състои основно от протеини.
• Защитен- антителата се борят с патогените (имунитет).

Изберете една, най-правилната опция. Вторичната структура на протеиновата молекула има формата
1) спирали
2) двойна спирала
3) топка
4) конци

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Водородните връзки между CO и NH групите в протеиновата молекула й придават спирална форма, характерна за структурата
1) първичен
2) вторичен
3) третичен
4) кватернер

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Процесът на денатурация на протеинова молекула е обратим, ако връзките не са разкъсани
1) водород
2) пептид
3) хидрофобен
4) дисулфид

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. В резултат на взаимодействието се образува кватернерната структура на протеиновата молекула
1) участъци от една протеинова молекула според вида на S-S връзките
2) няколко полипептидни вериги, образуващи топка
3) участъци от една протеинова молекула, дължащи се на водородни връзки
4) протеинова глобула с клетъчна мембрана

Отговор

Установете съответствие между характеристиката и функцията на протеина, която изпълнява: 1) регулаторна, 2) структурна
А) е част от центриолите
Б) образува рибозоми
Б) е хормон
Г) образува клетъчни мембрани
Г) променя генната активност

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Последователността и броят на аминокиселините в полипептидната верига е
1) първична структура на ДНК
2) първична протеинова структура
3) вторична структура на ДНК
4) вторична структура на протеина

Отговор

Изберете три опции. Протеини при хора и животни
1) служат като основен строителен материал
2) се разграждат в червата до глицерол и мастни киселини
3) се образуват от аминокиселини
4) в черния дроб те се превръщат в гликоген
5) поставени в резерв
6) като ензими те ускоряват химичните реакции

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Вторичната структура на протеина, която има формата на спирала, се държи заедно чрез връзки
1) пептид
2) йонен
3) водород
4) ковалентен

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Какви връзки определят първичната структура на протеиновите молекули
1) хидрофобни между аминокиселинни радикали
2) водород между полипептидните вериги
3) пептид между аминокиселините
4) водород между -NH- и -CO- групи

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Първичната структура на протеина се формира от връзка
1) водород
2) макроергичен
3) пептид
4) йонен

Отговор

Изберете една, най-правилната опция. Образуването на пептидни връзки между аминокиселините в протеиновата молекула се основава на
1) принцип на взаимно допълване
2) неразтворимост на аминокиселините във вода
3) разтворимост на аминокиселините във вода
4) наличието на карбоксилни и аминови групи в тях

Отговор

Изброените по-долу характеристики, с изключение на две, се използват за описание на структурата и функциите на изобразената органична материя. Идентифицирайте две характеристики, които „изпадат“ от общия списък и запишете номерата, под които са посочени.
1) има структурни нива на организация на молекулата
2) е част от клетъчните стени
3) е биополимер
4) служи като матрица за превод
5) се състои от аминокиселини

Отговор

Всички освен две от следните характеристики могат да се използват за описание на ензими. Идентифицирайте две характеристики, които „отпадат“ от общия списък и запишете номерата, под които са посочени.
1) са част от клетъчните мембрани и клетъчните органели
2) играят ролята на биологични катализатори
3) имат активен център
4) влияят на метаболизма, регулирайки различни процеси
5) специфични протеини

Отговор

Погледнете снимката на полипептид и посочете (A) неговото ниво на организация, (B) формата на молекулата и (C) типа взаимодействие, което поддържа структурата. За всяка буква изберете съответния термин или понятие от предоставения списък.
1) първична структура
2) вторична структура
3) третична структура
4) взаимодействия между нуклеотидите
5) метална връзка
6) хидрофобни взаимодействия
7) фибриларен
8) кълбовиден

Отговор

Вижте снимката на полипептид. Посочете (A) нивото му на организация, (B) мономерите, които го образуват, и (C) вида химически връзкимежду тях. За всяка буква изберете съответния термин или понятие от предоставения списък.
1) първична структура
2) водородни връзки
3) двойна спирала
4) вторична структура
5) аминокиселина
6) алфа спирала
7) нуклеотид
8) пептидни връзки

Отговор

Известно е, че протеините са неправилни полимери с високо молекулно тегло и са строго специфични за всеки вид организъм. Изберете три твърдения от текста по-долу, които имат смислова връзка с описанието на тези характеристики, и запишете номерата, под които са посочени. (1) Протеините съдържат 20 различни аминокиселини, свързани с пептидни връзки. (2) Протеините имат различен брой аминокиселини и ред на тяхното редуване в молекулата. (3) Ниско молекулно тегло органична материяимат молекулно тегло от 100 до 1000. (4) Те са междинни съединения или структурни единици – мономери. (5) Характеризират се много протеини молекулно теглоот няколко хиляди до милион или повече, в зависимост от броя на отделните полипептидни вериги в една молекулярна структуракатерица. (6) Всеки вид жив организъм има специален, уникален набор от протеини, който го отличава от другите организми.

Отговор

Всички тези характеристики се използват за описание на функциите на протеините. Идентифицирайте две характеристики, които „изпадат“ от общия списък и запишете номерата, под които са посочени.
1) регулаторен
2) двигател
3) рецептор
4) образуват клетъчни стени
5) служат като коензими

Отговор

© Д. В. Поздняков, 2009-2019

По-компактен в сравнение с първична структура, при които взаимодействието на пептидните групи протича с образуването на водородни връзки между тях.

Полагане на катерицата под формата на въже и акордеон

Има два вида такива структури - полагане на катерицата под формата на въжеИ във формата на акордеон.

Образуването на вторична структура се причинява от желанието на пептида да приеме конформация с най-голям брой връзки между пептидните групи. Типът на вторичната структура зависи от стабилността на пептидната връзка, подвижността на връзката между централния въглероден атом и въглерода на пептидната група и размера на аминокиселинния радикал.

Всичко това, съчетано с аминокиселинната последователност, впоследствие ще доведе до строго определена протеинова конфигурация.

Могат да се разграничат два възможни варианта на вторичната структура: α-спирала (α-структура) и β-нагънат слой (β-структура). По правило и двете структури присъстват в един протеин, но в различни пропорции. В глобуларните протеини преобладава α-спиралата, във фибриларните протеини преобладава β-структурата.

Участие на водородните връзки в образуването на вторична структура.

Вторичната структура се образува само с участието на водородни връзки между пептидни групи: кислородният атом на една група реагира с водородния атом на втората, в същото време кислородът на втората пептидна група се свързва с водорода на третата, и т.н.

α-спирала

Нагъване на протеини под формата на α-спирала.

Тази структура е дясна спирала, образувана от водородни връзки между пептидните групи на 1-ви и 4-ти, 4-ти и 7-ми, 7-ми и 10-ти и т.н. аминокиселинни остатъци.

Образуването на спирала се предотвратява от пролин и хидроксипролин, които поради своята структура причиняват "счупване" на веригата, нейното рязко огъване.

Височината на завоя на спиралата е 0,54 nm и съответства на 3,6 аминокиселинни остатъка, 5 пълни завъртания съответстват на 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.

β-нагънат слой

Сгъване на протеин в β-нагънат лист.

При този метод на сгъване протеиновата молекула лежи като „змия“; отдалечените участъци от веригата са близо една до друга. В резултат на това пептидните групи от предварително отстранени аминокиселини на протеиновата верига могат да взаимодействат с помощта на водородни връзки.