Образуването на вторична структура на протеина е свързано с. Протеини: първична структура на протеини, схема на образуване на трипептид. Структурна организация на протеините

Под вторична структура протеин се отнася до конфигурацията на полипептидната верига, т.е. метод за нагъване, усукване (сгъване, опаковане) на полипептидна верига в спирална или някаква друга конформация. Този процес не протича хаотично, а в съответствие с програма, вградена в първичната структура на протеина. Подробно са проучени две основни конфигурации на полипептидни вериги, които отговарят на структурните изисквания и експерименталните данни:

а-спирали,
β-структури.

Най-вероятният тип структура на глобуларните протеини се счита за а- спирала.Усукването на полипептидната верига се извършва по посока на часовниковата стрелка (дясна спирала), което се дължи на L-аминокиселинния състав на естествените протеини.

Движеща силав образуването на а-спирали (както и β-структури) е способността на аминокиселините да образуват водородни връзки.

Отворен в структурата на а-спирали редица модели:

За всяко завъртане (стъпка) на спиралата има 3,6 аминокиселинни остатъка.
Стъпката на спиралата (разстоянието по оста) е 0,54 nm на завъртане и има 0,15 nm на аминокиселинен остатък.
Ъгълът на спиралата е 26 °, след 5 завъртания на спиралата (18 аминокиселинни остатъка) структурната конфигурация на полипептидната верига се повтаря. Това означава, че периодът на повторение (или идентичността) на а-спиралната структура е 2,7 nm.

Друг вид конфигурация на полипептидна верига, открита в косата, коприната, мускулите и други фибриларни протеини, се нарича β-структури.В този случай две или повече линейни полипептидни вериги, разположени успоредно или по-често антипаралелно, са здраво свързани чрез междуверижни водородни връзки между -NH и -CO групите на съседни вериги, образувайки структура от нагънат слой.

Схематично представяне на β-структурата на полипептидните вериги.

В природата има протеини, чиято структура обаче не съответства нито на β-, нито на a-структурата. Типичен пример за такива протеини е колаген– фибриларен протеин, който изгражда по-голямата част от съединителната тъкан в човешкото и животинското тяло.

С помощта на рентгенови дифракционни методи вече е доказано съществуването на още две нива на структурна организация на протеинова молекула, които се оказаха междинни между вторичната и третичната структура. Това са т.нар надвторични структури и структурни домейни.

Надвторични структуриса агрегати от полипептидни вериги, които имат собствена вторична структура и се образуват в някои протеини в резултат на тяхната термодинамична или кинетична стабилност. По този начин в глобуларните протеини има отворени (βxβ) елементи (представени от две успоредни β-вериги, свързани със сегмент x), βaβaβ елементи (представени от два сегмента на α-спирала, вмъкнати между три успоредни β-вериги) и т.н.

Домейнова структура на глобуларен протеин (флаводоксин) (според А. А. Болдирев)

Домейне компактна глобуларна структурна единица в полипептидна верига. Домейните могат да изпълняват различни функции и да претърпят сгъване (навиване) в независими компактни глобуларни структурни единици, свързани помежду си с гъвкави секции вътре в протеиновата молекула.

водородни връзки

Разграничете a-спирала, b-структура (кълбо).

Структура α-спирали беше предложено ПолингИ Кори

колаген

б-Структура

Ориз. 2.3. б-Структура

Структурата има плоска форма паралелна b-структура; ако обратното - антипаралелна b-структура

супер спирала. протофибрили микрофибрилис диаметър 10 nm.

Bombyx mori фиброин

Нарушена конформация.

Надвторична структура.

ВИЖ ПОВЕЧЕ:

СТРУКТУРНА ОРГАНИЗАЦИЯ НА БЕЛТЪЦИТЕ

Доказано е съществуването на 4 нива на структурна организация на една белтъчна молекула.

Първична протеинова структура– последователността на подреждане на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига. В протеините отделните аминокиселини са свързани една с друга пептидни връзки, възникващи от взаимодействието на а-карбоксилни и а-амино групи на аминокиселини.

В момента дешифриран първична структурадесетки хиляди различни протеини. За да се определи първичната структура на протеина, аминокиселинният състав се определя с помощта на методи на хидролиза. След това определете химическа природакрайни аминокиселини. Следващата стъпка е определяне на последователността на аминокиселините в полипептидната верига. За тази цел се използва селективна частична (химична и ензимна) хидролиза. Възможно е да се използва рентгенов дифракционен анализ, както и данни за допълнителни нуклеотидна последователностДНК.

Вторична структура на протеина– конфигурация на полипептидната верига, т.е. метод за опаковане на полипептидна верига в специфична конформация. Този процес не протича хаотично, а в съответствие с програмата, заложена в първичната структура.

Стабилността на вторичната структура се осигурява главно от водородни връзки, но известен принос имат и ковалентните връзки - пептидни и дисулфидни.

Разглежда се най-вероятният тип структура на глобуларните протеини а-спирала. Усукването на полипептидната верига става по посока на часовниковата стрелка. Всеки протеин се характеризира с определена степен на спирализация. Ако хемоглобиновите вериги са 75% спирални, тогава пепсинът е само 30%.

Типът конфигурация на полипептидните вериги, открити в протеините на косата, коприната и мускулите, се нарича б-структури.

Сегментите на пептидната верига са подредени в един слой, образувайки фигура, подобна на сгънат на акордеон лист. Слоят може да бъде образуван от две или повече пептидни вериги.

В природата има протеини, чиято структура не съответства нито на β-, нито на a-структурата, например колагенът е фибриларен протеин, който съставлява по-голямата част от съединителната тъкан в човешкото и животинското тяло.

Третична структура на протеина– пространствена ориентация на полипептидната спирала или начинът, по който полипептидната верига е разположена в определен обем. Първият протеин, чиято третична структура е изяснена чрез рентгенов дифракционен анализ, е миоглобинът на кашалота (фиг. 2).

При стабилизирането на пространствената структура на протеините, освен ковалентните връзки, основна роля играят нековалентните връзки (водородни, електростатични взаимодействия на заредени групи, междумолекулни ван дер ваалсови сили, хидрофобни взаимодействия и др.).

от модерни идеи, третичната структура на протеина след завършване на неговия синтез се формира спонтанно. Основен движеща силае взаимодействието на аминокиселинните радикали с водните молекули. В този случай неполярните хидрофобни аминокиселинни радикали са потопени вътре в протеиновата молекула, а полярните радикали са ориентирани към водата. Процесът на образуване на естествената пространствена структура на полипептидна верига се нарича сгъване. Протеините, наречени придружители.Те участват в сгъването. Редица от наследствени заболяваниячовешки, чието развитие е свързано с нарушение, дължащо се на мутации в процеса на сгъване (пигментоза, фиброза и др.).

С помощта на методите за рентгенов дифракционен анализ е доказано съществуването на нива на структурна организация на белтъчната молекула, междинни между вторичната и третичната структура. Домейне компактна глобуларна структурна единица в полипептидна верига (фиг. 3). Открити са много протеини (например имуноглобулини), състоящи се от домени с различна структура и функции, кодирани от различни гени.

Всички биологични свойства на протеините са свързани със запазването на тяхната третична структура, която се нарича местен. Белтъчната глобула не е абсолютно твърда структура: възможни са обратими движения на части от пептидната верига. Тези промени не нарушават цялостната конформация на молекулата. Конформацията на протеиновата молекула се влияе от pH на околната среда, йонната сила на разтвора и взаимодействието с други вещества. Всички влияния, водещи до нарушаване на нативната конформация на молекулата, са придружени от частична или пълна загуба на биологичните свойства на протеина.

Кватернерна протеинова структура- метод за полагане в пространството на отделни полипептидни вериги, които имат еднаква или различна първична, вторична или третична структура, и образуването на структурно и функционално единна макромолекулна формация.

Нарича се белтъчна молекула, състояща се от няколко полипептидни вериги олигомер, и всяка верига, включена в него - протомер. Олигомерните протеини често са изградени от четен брой протомери, например, молекулата на хемоглобина се състои от две а- и две b-полипептидни вериги (фиг. 4).

Около 5% от протеините имат кватернерна структура, включително хемоглобин и имуноглобулини. Структурата на субединицата е характерна за много ензими.

Протеиновите молекули, които изграждат протеин с кватернерна структура, се образуват отделно върху рибозомите и едва след завършване на синтеза образуват обща супрамолекулна структура. Протеинът придобива биологична активност само когато съставните му протомери се комбинират. В стабилизирането на кватернерната структура участват същите видове взаимодействия, както и в стабилизирането на третичната структура.

Някои изследователи признават съществуването на пето ниво на структурна организация на протеина. Това метаболизъм -полифункционални макромолекулни комплекси от различни ензими, които катализират целия път на субстратни трансформации (синтетази на висши мастни киселини, пируват дехидрогеназен комплекс, дихателна верига).

Вторична структура на протеина

Вторичната структура е начинът, по който полипептидната верига е подредена в подредена структура. Вторичната структура се определя от първичната структура. Тъй като първичната структура е генетично определена, образуването на вторична структура може да възникне, когато полипептидната верига напусне рибозомата. Вторичната структура е стабилизирана водородни връзки, които се образуват между NH и CO групите на пептидните връзки.

Разграничете a-спирала, b-структураи нарушена конформация (кълбо).

Структура α-спирали беше предложено ПолингИ Кори(1951 г.). Това е вид протеинова вторична структура, която изглежда като правилна спирала (фиг. 2.2). α-спиралата е пръчковидна структура, в която пептидните връзки са разположени вътре в спиралата, а аминокиселинните радикали на страничната верига са разположени отвън. А-спиралата се стабилизира от водородни връзки, които са успоредни на оста на спиралата и се срещат между първия и петия аминокиселинен остатък. По този начин, в разширени спирални области, всеки аминокиселинен остатък участва в образуването на две водородни връзки.

Ориз. 2.2. Структура на α-спирала.

Има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата, стъпката на спиралата е 0,54 nm и има 0,15 nm на аминокиселинен остатък. Ъгълът на спиралата е 26°. Периодът на редовност на a-спирала е 5 завъртания или 18 аминокиселинни остатъка. Най-разпространени са десните а-спирали, т.е. Спиралата се завърта по посока на часовниковата стрелка. Образуването на а-спирала се предотвратява от пролин, аминокиселини със заредени и обемисти радикали (електростатични и механични препятствия).

Друга спираловидна форма присъства в колаген . В тялото на бозайниците колагенът е количествено преобладаващият протеин: той представлява 25% общ протеин. Колагенът присъства в различни форми, предимно в съединителната тъкан. Това е лява спирала със стъпка от 0,96 nm и 3,3 остатъка на завъртане, по-плоска от α-спиралата. За разлика от α-спиралата, тук е невъзможно образуването на водородни мостове. Колагенът има необичаен аминокиселинен състав: 1/3 е глицин, приблизително 10% пролин, както и хидроксипролин и хидроксилизин. Последните две аминокиселини се образуват след биосинтеза на колаген чрез посттранслационна модификация. В структурата на колагена триплетът gly-X-Y постоянно се повтаря, като позицията X често е заета от пролин, а позицията Y от хидроксилизин. Има добри доказателства, че колагенът присъства повсеместно като дясна тройна спирала, усукана от три първични леви спирали. В тройна спирала всеки трети остатък завършва в центъра, където по пространствени причини се вписва само глицинът. Цялата колагенова молекула е с дължина около 300 nm.

б-Структура(b-нагънат слой). Намира се в глобуларни протеини, както и в някои фибриларни протеини, например копринен фиброин (фиг. 2.3).

Ориз. 2.3. б-Структура

Вторична структура на полипептиди и протеини

Стабилизира се от водородни връзки между CO и NH групите на пептидни връзки на съседни полипептидни вериги. Ако полипептидните вериги, образуващи b-структурата, вървят в една и съща посока (т.е. C- и N-краищата съвпадат) – паралелна b-структура; ако обратното - антипаралелна b-структура. Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой. Ако една полипептидна верига се огъне и върви успоредно на себе си, тогава това антипаралелна b-кръстосана структура. Водородните връзки в b-кръстосаната структура се образуват между пептидните групи на бримките на полипептидната верига.

Съдържанието на а-спирали в изследваните до момента протеини е изключително променливо. В някои протеини, например миоглобин и хемоглобин, а-спиралата е в основата на структурата и представлява 75%, в лизозима - 42%, в пепсина само 30%. Други протеини, например храносмилателният ензим химотрипсин, практически са лишени от а-спирална структура и значителна част от полипептидната верига се вписва в слоести b-структури. Поддържащите тъканни протеини колаген (протеин на сухожилията и кожата), фиброин (естествен копринен протеин) имат b-конфигурация на полипептидни вериги.

Доказано е, че образуването на α-спирали се улеснява от glu, ala, leu, а β-структурите от met, val, ile; на местата, където полипептидната верига се огъва - gly, pro, asn. Смята се, че шест групирани остатъка, четири от които допринасят за образуването на спиралата, могат да се считат за център на спирализиране. От този център има растеж на спирали в двете посоки до участък - тетрапептид, състоящ се от остатъци, които предотвратяват образуването на тези спирали. По време на образуването на β-структурата ролята на праймери се изпълнява от три от пет аминокиселинни остатъка, които допринасят за образуването на β-структурата.

В мнозинството структурни протеинипреобладава една от вторичните структури, което се определя от аминокиселинния им състав. Структурен протеин, изграден предимно под формата на α-спирала, е α-кератин. Животинските косми (козина), пера, пера, нокти и копита са съставени основно от кератин. Като компонент на междинните филаменти най-важен е кератинът (цитокератин). интегрална частцитоскелет. В кератините по-голямата част от пептидната верига е нагъната в дясна α-спирала. Две пептидни вериги образуват една лява супер спирала.Суперспиралните кератинови димери се комбинират в тетрамери, които се агрегират, за да се образуват протофибрилис диаметър 3 nm. Накрая се образуват осем протофибрили микрофибрилис диаметър 10 nm.

Косата е изградена от същите фибрили. Така в едно вълнено влакно с диаметър 20 микрона се преплитат милиони фибрили. Индивидуалните кератинови вериги са омрежени чрез множество дисулфидни връзки, което им придава допълнителна здравина. По време на къдрене протичат следните процеси: първо дисулфидните мостове се разрушават чрез редукция с тиоли и след това, за да се придаде необходимата форма на косата, тя се изсушава чрез нагряване. В същото време, поради окисление от кислорода на въздуха, се образуват нови дисулфидни мостове, които запазват формата на прическата.

Коприната се получава от пашкули на гъсеници на копринени буби ( Bombyx mori) и сродни видове. Основният протеин на коприната, фиброин, има структурата на антипаралелен сгънат слой, а самите слоеве са разположени успоредно един на друг, образувайки множество слоеве. Тъй като в нагънатите структури страничните вериги на аминокиселинните остатъци са ориентирани вертикално нагоре и надолу, само компактни групи могат да се поберат в пространствата между отделните слоеве. Всъщност фиброинът се състои от 80% глицин, аланин и серин, т.е. три аминокиселини, характеризиращи се с минимални размеристранични вериги. Молекулата на фиброина съдържа типичен повтарящ се фрагмент (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

Нарушена конформация.Регионите на протеинова молекула, които не принадлежат към спираловидни или нагънати структури, се наричат неподредени.

Надвторична структура.Алфа спиралните и бета структурните области в протеините могат да взаимодействат помежду си и помежду си, образувайки сглобки. Супра-вторичните структури, открити в естествените протеини, са енергийно най-предпочитани. Те включват суперспирална α-спирала, в която две α-спирали са усукани една спрямо друга, образувайки лява суперспирала (бактериородопсин, хемеритрин); редуващи се α-спирални и β-структурни фрагменти на полипептидната верига (например, βαβαβ връзката на Rossmann, намерена в NAD+-свързващия регион на ензимни молекули дехидрогеназа); антипаралелната триверижна β структура (βββ) се нарича β-зигзаг и се намира в редица микробни, протозойни и гръбначни ензими.

Предишна234567891011121314151617Следваща

ВИЖ ПОВЕЧЕ:

Вторична структура на протеините

Пептидните вериги на протеините са организирани във вторична структура, стабилизирана от водородни връзки. Кислородният атом на всяка пептидна група образува водородна връзка с NH групата, съответстваща на пептидната връзка. В този случай се образуват следните структури: a-спирала, b-структура и b-завой. а-спирала.Една от най-термодинамично благоприятните структури е дясната α-спирала. а-спирала, представляваща стабилна структура, в която всяка карбонилна група образува водородна връзка с четвъртата NH група по веригата.

Протеини: Вторична структура на протеини

В една α-спирала има 3,6 аминокиселинни остатъка на завой, стъпката на спиралата е приблизително 0,54 nm, а разстоянието между остатъците е 0,15 nm. L-аминокиселините могат да образуват само десни α-спирали, като страничните радикали са разположени от двете страни на оста и са обърнати навън. В а-спиралата се използва напълно възможността за образуване на водородни връзки, следователно, за разлика от b-структурата, тя не е в състояние да образува водородни връзки с други елементи на вторичната структура. Когато се образува α-спирала, страничните вериги на аминокиселините могат да се приближат една до друга, образувайки хидрофобни или хидрофилни компактни места. Тези сайтове играят значителна роляпо време на образуването на триизмерна конформация на протеинова макромолекула, тъй като те се използват за опаковане на а-спирали в пространствената структура на протеина. Спирална топка.Съдържанието на а-спирали в белтъците не е еднакво и е индивидуална особеност на всяка протеинова макромолекула. Някои протеини, като миоглобин, имат α-спирала като основа на тяхната структура; други, като химотрипсин, нямат α-спирални области. Средно глобуларните протеини имат степен на спирализиране от порядъка на 60-70%. Спирализираните участъци се редуват с хаотични намотки и в резултат на денатурацията се увеличават преходите спирала-намотка. Спирализацията на полипептидната верига зависи от аминокиселинните остатъци, които я образуват. Така разположените в непосредствена близост една до друга отрицателно заредени групи от глутаминова киселина изпитват силно взаимно отблъскване, което предотвратява образуването на съответните водородни връзки в α-спиралата. По същата причина верижната спирализация е възпрепятствана поради отблъскването на близко разположени положително заредени химически групи от лизин или аргинин. Големият размер на аминокиселинните радикали също е причина за затруднено спирализиране на полипептидната верига (серин, треонин, левцин). Най-често пречещият фактор при образуването на α-спирала е аминокиселината пролин. В допълнение, пролинът не образува вътрешноверижна водородна връзка поради отсъствието на водороден атом при азотния атом. По този начин, във всички случаи, когато пролинът се намира в полипептидна верига, а-спиралната структура се нарушава и се образува намотка или (b-завой). б-Структура.За разлика от a-спиралата, b-структурата се образува поради кръстосана веригаводородни връзки между съседни участъци на полипептидната верига, тъй като няма вътреверижни контакти. Ако тези секции са насочени в една посока, тогава такава структура се нарича паралелна, но ако в обратна посока, тогава антипаралелна. Полипептидната верига в b-структурата е силно удължена и няма спираловидна, а по-скоро зигзагообразна форма. Разстоянието между съседните аминокиселинни остатъци по оста е 0,35 nm, т.е. три пъти по-голямо, отколкото в a-спирала, броят на остатъците на завъртане е 2. В случай на паралелно разположение на b-структурата, водородните връзки са по-малко силни в сравнение с тези с антипаралелно подреждане на аминокиселинните остатъци. За разлика от a-спиралата, която е наситена с водородни връзки, всеки участък от полипептидната верига в b-структурата е отворен за образуване на допълнителни водородни връзки. Горното се отнася както за паралелни, така и за антипаралелни b-структури, но в антипаралелната структура връзките са по-стабилни. Сегментът на полипептидната верига, който образува b-структурата, съдържа от три до седем аминокиселинни остатъка, а самата b-структура се състои от 2-6 вериги, въпреки че техният брой може да бъде по-голям. В-структурата има нагъната форма в зависимост от съответните а-въглеродни атоми. Повърхността му може да бъде равна и лява, така че ъгълът между отделните участъци на веригата да е 20-25°. b-Огъване.Глобуларните протеини имат сферична форма до голяма степен поради факта, че полипептидната верига се характеризира с наличието на бримки, зигзаги, фиби, като посоката на веригата може да се промени дори на 180 °. В последния случай се получава b-огъване. Това огъване е оформено като фиби и е стабилизирано от единична водородна връзка. Факторът, предотвратяващ образуването му, може да бъде големи странични радикали, поради което често се наблюдава включването на най-малкия аминокиселинен остатък, глицин. Тази конфигурация винаги се появява на повърхността на протеиновата глобула и следователно B-завоят участва във взаимодействието с други полипептидни вериги. Супервторични структури.Свръхвторичните структури на протеините първо бяха постулирани и след това открити от L. Pauling и R. Corey. Пример е суперспирална α-спирала, в която две α-спирали са усукани в лява суперспирала. Въпреки това, по-често суперспиралните структури включват както а-спирали, така и b-нагънати листове. Съставът им може да бъде представен по следния начин: (aa), (ab), (ba) и (bXb). Последният вариант се състои от два паралелно сгънати листа, между които има статистическа намотка (bСb).Връзката между вторичните и супервторичните структури е с висока степен на променливост и зависи от индивидуални характеристикиедна или друга белтъчна макромолекула. Домейните са по-сложни нива на организация на вторична структура. Те са изолирани глобуларни участъци, свързани помежду си чрез къси така наречени шарнирни участъци на полипептидната верига. D. Birktoft е един от първите, които описват доменната организация на химотрипсина, отбелязвайки наличието на два домена в този протеин.

Вторична структура на протеина

Разграничете a-спирала, b-структураи нарушена конформация (кълбо).

Структура α-спирали беше предложено ПолингИ Кори(1951 г.). Това е вид протеинова вторична структура, която изглежда като правилна спирала (фиг.

Конформация на полипептидната верига. Вторична структура на полипептидната верига

2.2). α-спиралата е пръчковидна структура, в която пептидните връзки са разположени вътре в спиралата, а аминокиселинните радикали на страничната верига са разположени отвън. А-спиралата се стабилизира от водородни връзки, които са успоредни на оста на спиралата и се срещат между първия и петия аминокиселинен остатък. По този начин, в разширени спирални области, всеки аминокиселинен остатък участва в образуването на две водородни връзки.

Ориз. 2.2. Структура на α-спирала.

Друга спираловидна форма присъства в колаген . В тялото на бозайниците колагенът е количествено преобладаващият протеин: той съставлява 25% от общия протеин. Колагенът присъства в различни форми, предимно в съединителната тъкан. Това е лява спирала със стъпка от 0,96 nm и 3,3 остатъка на завъртане, по-плоска от α-спиралата. За разлика от α-спиралата, тук е невъзможно образуването на водородни мостове. Колагенът има необичаен аминокиселинен състав: 1/3 е глицин, приблизително 10% пролин, както и хидроксипролин и хидроксилизин. Последните две аминокиселини се образуват след биосинтеза на колаген чрез посттранслационна модификация. В структурата на колагена триплетът gly-X-Y постоянно се повтаря, като позицията X често е заета от пролин, а позицията Y от хидроксилизин. Има добри доказателства, че колагенът присъства повсеместно като дясна тройна спирала, усукана от три първични леви спирали. В тройна спирала всеки трети остатък завършва в центъра, където по пространствени причини се вписва само глицинът. Цялата колагенова молекула е с дължина около 300 nm.

Ориз. 2.3. б-Структура

Структурата има плоска форма. Полипептидните вериги са почти напълно удължени, а не плътно усукани, както при a-спирала. Равнините на пептидните връзки са разположени в пространството като еднакви гънки на лист хартия. Стабилизира се от водородни връзки между CO и NH групите на пептидни връзки на съседни полипептидни вериги. Ако полипептидните вериги, образуващи b-структурата, вървят в една и съща посока (т.е. C- и N-краищата съвпадат) – паралелна b-структура; ако обратното - антипаралелна b-структура. Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой. Ако една полипептидна верига се огъне и върви успоредно на себе си, тогава това антипаралелна b-кръстосана структура. Водородните връзки в b-кръстосаната структура се образуват между пептидните групи на бримките на полипептидната верига.

В повечето структурни протеини преобладава една от вторичните структури, което се определя от техния аминокиселинен състав. Структурен протеин, изграден предимно под формата на α-спирала, е α-кератин. Животинските косми (козина), пера, пера, нокти и копита са съставени основно от кератин. Като компонент на междинните филаменти, кератинът (цитокератин) е основен компонент на цитоскелета. В кератините по-голямата част от пептидната верига е нагъната в дясна α-спирала. Две пептидни вериги образуват една лява супер спирала.Суперспиралните кератинови димери се комбинират в тетрамери, които се агрегират, за да се образуват протофибрилис диаметър 3 nm. Накрая се образуват осем протофибрили микрофибрилис диаметър 10 nm.

Коприната се получава от пашкули на гъсеници на копринени буби ( Bombyx mori) и сродни видове. Основният протеин на коприната, фиброин, има структурата на антипаралелен сгънат слой, а самите слоеве са разположени успоредно един на друг, образувайки множество слоеве. Тъй като в нагънатите структури страничните вериги на аминокиселинните остатъци са ориентирани вертикално нагоре и надолу, само компактни групи могат да се поберат в пространствата между отделните слоеве. Всъщност фиброинът се състои от 80% глицин, аланин и серин, т.е. три аминокиселини, характеризиращи се с минимален размер на страничната верига. Молекулата на фиброина съдържа типичен повтарящ се фрагмент (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

Предишна234567891011121314151617Следваща

ВИЖ ПОВЕЧЕ:

ПРОТЕИНИ Вариант 1 А1.Структурните единици на протеините са: ...

5 - 9 клас

ПРОТЕИНИ
Опция 1
А1.Структурните единици на протеините са:
а)
Амини
IN)
Аминокиселини
Б)
Глюкоза
G)
Нуклеотиди
A2. Образуването на спирала се характеризира с:
а)
Първична протеинова структура
IN)
Третична структура на протеина
Б)
Вторична структура на протеина
G)
Кватернерна протеинова структура
A3. Какви фактори причиняват необратима денатурация на протеина?
а)
Взаимодействие с разтвори на оловни, железни и живачни соли
Б)
Въздействие върху протеина с концентриран разтвор азотна киселина
IN)
Силна топлина
G)
Всички горепосочени фактори са верни
A4. Посочете какво се наблюдава, когато концентрирана азотна киселина се приложи към протеинови разтвори:
а)
Бяла утайка
IN)
Червено-виолетово оцветяване
Б)
Черна утайка
G)
Жълто оцветяване
A5. Протеините, които изпълняват каталитична функция, се наричат:
а)
Хормони
IN)
Ензими
Б)
витамини
G)
протеини
A6. Протеинът хемоглобин изпълнява следните функции:
а)
Каталитичен
IN)
Строителство
Б)
Защитен
G)
транспорт

Част Б
B1. Съвпада:
Тип протеинова молекула
Имот
1)
Глобуларни протеини
а)
Молекулата е свита на топка
2)
Фибриларни протеини
Б)
Не се разтваря във вода

IN)
Разтваря се във вода или образува колоидни разтвори

G)
Нишковидна структура

Вторична структура

Протеини:
а)
Изграден от аминокиселинни остатъци
Б)
Съдържа само въглерод, водород и кислород
IN)
Хидролизира в кисели и алкална среда
G)
Възможност за денатурация
Д)
Те са полизахариди
Д)
Те са естествени полимери

Част В
C1. Напишете уравненията на реакцията, използвайки кои от етанол и неорганични веществаможете да получите глицин.

Протеините са един от важните органични елементи на всяка жива клетка в тялото. Те изпълняват много функции: поддържащи, сигнални, ензимни, транспортни, структурни, рецепторни и др. Първичната, вторичната, третичната и кватернерната структура на протеините са се превърнали във важна еволюционна адаптация. От какво са направени тези молекули? Защо правилната конформация на протеините в клетките на тялото е толкова важна?

Структурни компоненти на протеините

Мономерите на всяка полипептидна верига са аминокиселини (АА). Тези нискомолекулни органични съединенияса доста често срещани в природата и могат да съществуват като независими молекули, които изпълняват присъщите им функции. Сред тях са транспорт на вещества, рецепция, инхибиране или активиране на ензими.

Има около 200 биогенни аминокиселини, но от тях могат да се намерят само 20. Те са лесно разтворими във вода, имат кристална структура и много от тях имат сладък вкус.

От химическа гледна точка AA са молекули, които задължително съдържат две функционални групи: -COOH и -NH2. С помощта на тези групи аминокиселините образуват вериги, свързвайки се помежду си с пептидни връзки.

Всяка от 20-те протеиногенни аминокиселини има свой собствен радикал, в зависимост от това кой Химични свойства. Въз основа на състава на такива радикали всички АА се класифицират в няколко групи.

Неполярни: изолевцин, глицин, левцин, валин, пролин, аланин.
Полярни и незаредени: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
Ароматни: тирозин, фенилаланин, триптофан.
Полярни и отрицателно заредени: глутамат, аспартат.
Полярни и положително заредени: аргинин, хистидин, лизин.

Всяко ниво на организация на протеиновата структура (първично, вторично, третично, кватернерно) се основава на полипептидна верига, състояща се от AK. Единствената разлика е как тази последователност се сгъва в пространството и с помощта на какви химични връзки се поддържа тази конформация.

Първична протеинова структура

Всеки протеин се образува върху рибозоми - немембранни клетъчни органели, които участват в синтеза на полипептидната верига. Тук аминокиселините са свързани една с друга чрез силна пептидна връзка, образувайки първичната структура. Въпреки това, тази първична структура на протеина е изключително различна от кватернерната, така че е необходимо по-нататъшно узряване на молекулата.

Протеини като еластин, хистони, глутатион, дори и с такава проста структура, са в състояние да изпълняват функциите си в тялото. За по-голямата част от протеините следващият етап е образуването на по-сложна вторична конформация.

Вторична структура на протеина

Образуването на пептидни връзки е първата стъпка в узряването на повечето протеини. За да изпълняват функциите си, тяхната локална конформация трябва да претърпи някои промени. Това се постига с помощта на водородни връзки - крехки, но в същото време многобройни връзки между основните и киселинните центрове на молекулите на аминокиселините.

Така се формира вторичната структура на протеина, която се различава от кватернерната структура по своята простота на сглобяване и локална конформация. Последното означава, че не цялата верига претърпява трансформация. Водородните връзки могат да се образуват на няколко места на различни разстояния едно от друго и формата им също зависи от вида на аминокиселините и метода на сглобяване.

Лизозимът и пепсинът са представители на протеини, които имат вторична структура. Пепсинът участва в храносмилателните процеси, а лизозимът изпълнява защитна функцияв тялото, разрушавайки клетъчните стени на бактериите.

Характеристики на вторичната структура

Локалните конформации на пептидната верига могат да се различават една от друга. Вече са проучени няколко десетки от тях, като три от тях са най-често срещаните. Те включват алфа спирала, бета листове и бета завой.

Алфа спиралата е една от често срещаните вторични структурни конформации на повечето протеини. Това е твърда прътова рамка с ход от 0,54 nm. Аминокиселинните радикали са насочени навън.

Спиралите с дясна ръка са най-често срещани и понякога могат да се намерят двойници с лява ръка. Формообразуващата функция се изпълнява от водородни връзки, които стабилизират къдриците. Веригата, която образува алфа спиралата, съдържа много малко пролин и полярно заредени аминокиселини.

Бета завоят е отделен в отделна конформация, въпреки че може да се нарече част от бета листа. Същността е огъването на пептидната верига, която се поддържа от водородни връзки. Обикновено самият завой се състои от 4-5 аминокиселини, сред които е задължително наличието на пролин. Този АК е единственият с твърд и къс скелет, което му позволява да образува завой.
Бета слоят е верига от аминокиселини, която образува няколко извивки и ги стабилизира с водородни връзки. Тази конформация много напомня на лист хартия, сгънат на акордеон. Най-често агресивните протеини имат тази форма, но има много изключения.

Има паралелни и антипаралелни бета слоеве. В първия случай С- и N-краищата в точките на огъване и в краищата на веригата съвпадат, но във втория случай не съвпадат.

Третична структура

По-нататъшното пакетиране на протеина води до образуването на третична структура. Тази конформация се стабилизира с помощта на водородни, дисулфидни, хидрофобни и йонни връзки. Големият им брой дава възможност за усукване на вторичната структура в по-сложна форма и нейното стабилизиране.

Делят се на глобуларни и Глобуларната пептидна молекула има сферична структура. Примери: албумин, глобулин, хистони в третичната структура.

Те образуват силни нишки, чиято дължина надвишава тяхната ширина. Такива протеини най-често изпълняват структурни и формообразуващи функции. Примери за това са фиброин, кератин, колаген, еластин.

Структура на протеини в кватернерната структура на молекулата

Ако няколко глобули се комбинират в един комплекс, се образува така наречената кватернерна структура. Тази конформация не е типична за всички пептиди и се образува, когато е необходимо да се изпълняват важни и специфични функции.

Всяка глобула в състава представлява отделен домен или протомер. Колективно молекулата се нарича олигомер.

Обикновено такъв протеин има няколко стабилни конформации, които постоянно се заменят, или в зависимост от влиянието на външни фактори, или когато е необходимо да изпълняват различни функции.

Важна разлика между третичната структура на протеина и кватернерната е междумолекулните връзки, които са отговорни за свързването на няколко глобули. В центъра на цялата молекула често има метален йон, който пряко влияе върху образуването на междумолекулни връзки.

Допълнителни протеинови структури

Една верига от аминокиселини не винаги е достатъчна, за да изпълнява функциите на протеин. В повечето случаи други вещества от органичен и неорганичен характер са прикрепени към такива молекули. Тъй като тази характеристика е характерна за по-голямата част от ензимите, съставът на сложните протеини обикновено се разделя на три части:

Апоензимът е протеиновата част на молекула, която е аминокиселинна последователност.
Коензимът не е протеин, а органична част. Може да включва Различни видовелипиди, въглехидрати или дори нуклеинова киселина. Това включва и представители на биологично активни съединения, сред които са витамините.
Кофакторът е неорганична част, представена в по-голямата част от случаите от метални йони.

Структурата на протеините в кватернерната структура на една молекула изисква участието на няколко молекули с различен произход, така че много ензими имат три компонента наведнъж. Пример за това е фосфокиназата, ензим, който осигурява прехвърлянето на фосфатна група от ATP молекула.

Къде се формира кватернерната структура на протеиновата молекула?

Полипептидната верига започва да се синтезира върху рибозомите на клетката, но по-нататъшното съзряване на протеина се извършва в други органели. Новообразуваната молекула трябва да влезе в транспортната система, която се състои от ядрена мембрана, ER, апарат на Голджи и лизозоми.

Пространствената структура на протеина става по-сложна в ендоплазмения ретикулум, където не само се образуват различни видове връзки (водородни, дисулфидни, хидрофобни, междумолекулни, йонни), но също така се добавят коензим и кофактор. Така се образува кватернерната структура на протеина.

Когато молекулата е напълно готова за работа, тя навлиза или в цитоплазмата на клетката, или в апарата на Голджи. В последния случай тези пептиди се пакетират в лизозоми и се транспортират до други клетъчни отделения.

Примери за олигомерни протеини

Кватернерната структура е структурата на протеините, която е предназначена да улесни изпълнението на жизнените функции в живия организъм. Сложната конформация на органичните молекули позволява, на първо място, да повлияе на работата на много метаболитни процеси (ензими).

Биологично важни протеини са хемоглобин, хлорофил и хемоцианин. В основата на тези молекули е порфириновият пръстен, в центъра на който е метален йон.

Хемоглобин

Кватернерната структура на белтъчната молекула на хемоглобина се състои от 4 глобули, свързани с междумолекулни връзки. В центъра е порфин с йон на двувалентно желязо. Протеинът се транспортира в цитоплазмата на червените кръвни клетки, където те заемат около 80% от общия обем на цитоплазмата.

Основата на молекулата е хем, който е по-неорганичен по природа и е оцветен в червено. Това е и разграждането на хемоглобина в черния дроб.

Всички знаем, че хемоглобинът изпълнява важна транспортна функция - пренос на кислород и въглероден диоксид в човешкото тяло. Сложната конформация на протеиновата молекула образува специални активни центрове, които са способни да свързват съответните газове с хемоглобина.

При образуването на комплекса протеин-газ се образуват така наречените оксихемоглобин и карбохемоглобин. Има обаче друг вид такива асоциации, които са доста стабилни: карбоксихемоглобин. Това е комплекс от протеин и въглероден окис, чиято стабилност обяснява атаките на задушаване поради прекомерна токсичност.

Хлорофил

Друг представител на протеини с кватернерна структура, чиито доменни връзки се поддържат от магнезиев йон. Основната функция на цялата молекула е участието в процесите на фотосинтеза в растенията.

Има различни видове хлорофили, които се различават един от друг по радикалите на порфириновия пръстен. Всяка от тези разновидности е отбелязана с отделна буква от латинската азбука. Например сухоземните растения се характеризират с наличието на хлорофил а или хлорофил b, а други видове от този протеин се намират във водораслите.

Хемоцианин

Тази молекула е аналог на хемоглобина в много низши животни (членестоноги, мекотели и др.). Основната разлика между протеиновата структура и кватернерната структура на молекулата е наличието на цинков йон вместо железен йон. Хемоцианинът има синкав цвят.

Понякога хората се чудят какво би се случило, ако заменим човешкия хемоглобин с хемоцианин. В този случай обичайното съдържание на вещества в кръвта, и по-специално на аминокиселини, се нарушава. Хемоцианинът също се комплексира нестабилно с въглероден диоксид, така че синята кръв би имала склонност да образува кръвни съсиреци.

Ролята на протеините в организма е изключително голяма. Освен това едно вещество може да носи такова име само след като придобие предварително определена структура. До този момент това е полипептид, просто аминокиселинна верига, която не може да изпълнява предназначените си функции. IN общ изгледпространствената структура на протеините (първични, вторични, третични и доменни) е тяхната триизмерна структура. Освен това най-важните за тялото са вторичните, третичните и доменните структури.

Предпоставки за изучаване на структурата на протеина

Сред методите за изследване на структурата химически веществаОсобена роля играе рентгеновата кристалография. Чрез него можете да получите информация за последователността на атомите в молекулните съединения и тяхната пространствена организация. Просто казано, рентгенова снимка може да бъде направена за една молекула, което стана възможно през 30-те години на 20 век.

Тогава изследователите откриха, че много протеини не само имат линейна структура, но също могат да бъдат разположени в спирали, намотки и домейни. И в резултат на много научни експерименти се оказа, че вторичната структура на протеина е крайната форма за структурните протеини и междинна форма за ензимите и имуноглобулините. Това означава, че веществата, които в крайна сметка имат третична или кватернерна структура, на етапа на тяхното „узряване“ също трябва да преминат през етапа на спирално образуване, характерно за вторичната структура.

Образуване на вторична протеинова структура

Веднага след завършване на синтеза на полипептида върху рибозомите в грубата мрежа на ендоплазмата на клетката започва да се формира вторичната структура на протеина. Самият полипептид е дълга молекула, която заема много място и е неудобна за транспортиране и изпълнение на предвидените функции. Следователно, за да се намали размерът му и да му се придадат специални свойства, се разработва вторична структура. Това се случва чрез образуването на алфа спирали и бета листове. По този начин се получава протеин с вторична структура, който в бъдеще или ще се превърне в третичен и четвъртичен, или ще се използва в тази форма.

Организация на вторичната структура

Както показват множество изследвания, вторичната структура на протеина е или алфа спирала, или бета лист, или редуване на региони с тези елементи. Освен това вторичната структура е метод на усукване и спирално образуване на протеинова молекула. Това е хаотичен процес, който възниква поради водородни връзки, които възникват между полярните области на аминокиселинните остатъци в полипептида.

Вторична структура на алфа спирала

Тъй като в биосинтезата на полипептидите участват само L-аминокиселини, образуването на вторичната структура на протеина започва с усукване на спиралата по посока на часовниковата стрелка (надясно). Има строго 3,6 аминокиселинни остатъка на спирален завой, а разстоянието по спиралната ос е 0,54 nm. Това общи свойстваза вторичната структура на протеина, които не зависят от вида на участващите в синтеза аминокиселини.

Установено е, че не цялата полипептидна верига е напълно спирална. Структурата му съдържа линейни участъци. По-специално, молекулата на протеина пепсин е само 30% спирална, лизозимът - 42%, а хемоглобинът - 75%. Това означава, че вторичната структура на протеина не е строго спирала, а комбинация от нейните участъци с линейни или слоести.

Вторична структура на бета слоя

Вторият тип структурна организация на веществото е бета слой, който представлява две или повече вериги от полипептид, свързани с водородна връзка. Последното възниква между свободните CO NH2 групи. По този начин се свързват предимно структурни (мускулни) протеини.

Структурата на протеини от този тип е следната: една верига на полипептида с обозначение на крайните участъци A-B е успоредна на другата. Единственото предупреждение е, че втората молекула е разположена антипаралелно и е обозначена като BA. Това образува бета слой, който може да се състои от произволен брой голямо количествополипептидни вериги, свързани с множество водородни връзки.

Водородна връзка

Вторичната структура на протеина е връзка, основана на множество полярни взаимодействия на атоми с различни показателиелектроотрицателност. Четири елемента имат най-голяма способност да образуват такава връзка: флуор, кислород, азот и водород. Протеините съдържат всичко освен флуор. Следователно, водородна връзка може и се образува, което прави възможно свързването на полипептидни вериги в бета слоеве и алфа спирали.

Най-лесно е да обясните възникването на водородна връзка на примера на водата, която е дипол. Кислородът носи силен отрицателен заряд и поради висок O-H поляризацияводородните връзки се считат за положителни. В това състояние молекулите присъстват в определена среда. Освен това много от тях се докосват и сблъскват. Тогава кислородът от първата водна молекула привлича водород от другата. И така нататък по веригата.

Подобни процеси протичат в протеините: електроотрицателният кислород на пептидна връзка привлича водород от всяка част на друг аминокиселинен остатък, образувайки водородна връзка. Това е слабо полярно спрежение, което изисква около 6,3 kJ енергия за прекъсване.

За сравнение, най-слабата ковалентна връзка в протеините изисква 84 kJ енергия за разрушаване. Най-силният ковалентна връзкаще изисква 8400 kJ. Броят на водородните връзки в протеиновата молекула обаче е толкова огромен, че тяхната обща енергия позволява на молекулата да съществува в агресивни условия и да поддържа своята пространствена структура. Ето защо съществуват протеините. Структурата на този вид протеин осигурява силата, необходима за функционирането на мускулите, костите и връзките. Значението на вторичната структура на протеините за тялото е толкова огромно.

В по-компактна структура в сравнение с първичната, при която взаимодействието на пептидните групи се осъществява с образуването на водородни връзки между тях.

Полагане на катерицата под формата на въже и акордеон

Има два вида такива структури - полагане на катерицата под формата на въжеИ във формата на акордеон.

Образуването на вторична структура се причинява от желанието на пептида да приеме конформация с най-голям брой връзки между пептидните групи. Типът на вторичната структура зависи от стабилността на пептидната връзка, подвижността на връзката между централния въглероден атом и въглерода на пептидната група и размера на аминокиселинния радикал.

Всичко това, съчетано с аминокиселинната последователност, впоследствие ще доведе до строго определена протеинова конфигурация.

Могат да се разграничат два възможни варианта на вторичната структура: α-спирала (α-структура) и β-нагънат слой (β-структура). По правило и двете структури присъстват в един протеин, но в различни пропорции. В глобуларните протеини преобладава α-спиралата, във фибриларните протеини преобладава β-структурата.

Участие на водородните връзки в образуването на вторична структура.

Вторичната структура се образува само с участието на водородни връзки между пептидни групи: кислородният атом на една група реагира с водородния атом на втората, в същото време кислородът на втората пептидна група се свързва с водорода на третата, и т.н.

α-спирала

Нагъване на протеини под формата на α-спирала.

Тази структура е дясна спирала, образувана от водородни връзки между пептидните групи на 1-ви и 4-ти, 4-ти и 7-ми, 7-ми и 10-ти и т.н. аминокиселинни остатъци.

Образуването на спирала се предотвратява от пролин и хидроксипролин, които поради своята структура причиняват "счупване" на веригата, нейното рязко огъване.

Височината на завоя на спиралата е 0,54 nm и съответства на 3,6 аминокиселинни остатъка, 5 пълни завъртания съответстват на 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.

β-нагънат слой

Сгъване на протеин в β-нагънат лист.

При този метод на сгъване протеиновата молекула лежи като „змия“; отдалечените участъци от веригата са близо една до друга. В резултат на това пептидните групи от предварително отстранени аминокиселини на протеиновата верига могат да взаимодействат с помощта на водородни връзки.

Сергей Михеев - желязна логика (видео) последен епизод

Съдбата на свитата на Елцин: забрава и престъпност Руцкая Хасбулатов 1993 г.