Postoje četiri razine strukturne organizacije proteina: primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternarna. Svaka razina ima svoje karakteristike.
Primarna struktura proteina je linearni polipeptidni lanac aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavnija razina strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju mu kovalentne peptidne veze između α-amino skupine jedne aminokiseline i α-karboksilne skupine druge aminokiseline. [pokazati] .
Ako je imino skupina prolina ili hidroksiprolina uključena u stvaranje peptidne veze, tada ima drugačiji oblik [pokazati] .
Kada se u stanicama stvaraju peptidne veze, najprije se aktivira karboksilna skupina jedne aminokiseline, a zatim se spaja s amino skupinom druge. Laboratorijska sinteza polipeptida provodi se približno na isti način.
Peptidna veza je ponavljajući fragment polipeptidnog lanca. Ima niz značajki koje utječu ne samo na oblik primarne strukture, već i na više razine organizacije polipeptidnog lanca:
- koplanarnost - svi atomi uključeni u peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini;
- sposobnost postojanja u dva rezonantna oblika (keto ili enolni oblik);
- trans položaj supstituenata u odnosu na C-N vezu;
- sposobnost stvaranja vodikovih veza, a svaka od peptidnih skupina može tvoriti dvije vodikove veze s drugim skupinama, uključujući i peptidne.
Izuzetak su peptidne skupine koje uključuju amino skupinu prolina ili hidroksiprolina. Oni mogu formirati samo jednu vodikovu vezu (vidi gore). To utječe na stvaranje sekundarne strukture proteina. Polipeptidni lanac u području gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin lako se savija, jer ga ne drži, kao obično, druga vodikova veza.
Nomenklatura peptida i polipeptida . Naziv peptida sastoji se od naziva njihovih sastavnih aminokiselina. Dvije aminokiseline čine dipeptid, tri čine tripeptid, četiri čine tetrapeptid, itd. Svaki peptid ili polipeptidni lanac bilo koje duljine ima N-terminalnu aminokiselinu koja sadrži slobodnu amino skupinu i C-terminalnu aminokiselinu koja sadrži slobodni karboksil skupina. Prilikom imenovanja polipeptida, sve aminokiseline se navode redom, počevši od N-terminalne, zamjenjujući u njihovim nazivima, osim C-terminalne, nastavak -in sa -il (budući da aminokiseline u peptidima više nemaju karboksilna skupina, ali karbonilna). Na primjer, naziv prikazan na Sl. 1 tripeptid - leuk mulj fenilalana mulj treon u.
Značajke primarne strukture proteina . U okosnici polipeptidnog lanca, krute strukture (ravne peptidne skupine) izmjenjuju se s relativno pokretljivim regijama (-CHR), koje su sposobne rotirati oko veza. Takve strukturne značajke polipeptidnog lanca utječu na njegov prostorni raspored.
Sekundarna struktura je način savijanja polipeptidnog lanca u uređenu strukturu zbog stvaranja vodikovih veza između peptidnih skupina istog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Prema konfiguraciji sekundarne strukture dijele se na spiralne (α-heliks) i slojevito-nabrane (β-struktura i križni β-oblik).
α-Heliks. Ovo je vrsta sekundarne strukture proteina koja izgleda kao pravilna spirala, formirana zbog interpeptidnih vodikovih veza unutar jednog polipeptidnog lanca. Model strukture α-heliksa (slika 2), koji uzima u obzir sva svojstva peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:
- spiralna konfiguracija polipeptidnog lanca koja ima spiralnu simetriju;
- stvaranje vodikovih veza između peptidnih skupina svakog prvog i četvrtog aminokiselinskog ostatka;
- pravilnost spiralnih zavoja;
- ekvivalentnost svih aminokiselinskih ostataka u α-heliksu, bez obzira na strukturu njihovih bočnih radikala;
- bočni radikali aminokiselina ne sudjeluju u stvaranju α-heliksa.
Izvana, α-heliks izgleda kao blago rastegnuta spirala električnog štednjaka. Pravilnost vodikovih veza između prve i četvrte peptidne skupine određuje pravilnost zavoja polipeptidnog lanca. Visina jednog zavoja, odnosno uspon α-heliksa je 0,54 nm; uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka, tj. svaki se aminokiselinski ostatak pomiče duž osi (visine jednog aminokiselinskog ostatka) za 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), što nam omogućuje govoriti o ekvivalentnosti svih aminokiselinskih ostataka u α-heliksu. Period regularnosti α-heliksa je 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka; duljina jedne periode je 2,7 nm. Riža. 3. Pauling-Coreyjev model a-heliksa
β-Struktura. Ovo je vrsta sekundarne strukture koja ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog lanca i formirana je interpeptidnim vodikovim vezama unutar pojedinačnih dijelova jednog polipeptidnog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Također se naziva slojevito-naborana struktura. Postoje različite β-strukture. Ograničena slojevita područja koja formira jedan polipeptidni lanac proteina nazivaju se križni β oblik (kratka β struktura). Između peptidnih skupina petlji polipeptidnog lanca stvaraju se vodikove veze u križnom β obliku. Drugi tip - potpuna β-struktura - karakterističan je za cijeli polipeptidni lanac, koji ima duguljasti oblik i drži se interpeptidnim vodikovim vezama između susjednih paralelnih polipeptidnih lanaca (slika 3). Ova struktura podsjeća na mijeh harmonike. Štoviše, moguće su varijante β-struktura: mogu se formirati od paralelnih lanaca (N-terminalni krajevi polipeptidnih lanaca usmjereni su u istom smjeru) i antiparalelni (N-terminalni krajevi su usmjereni u različitim smjerovima). Bočni radikali jednog sloja smješteni su između bočnih radikala drugog sloja.
U proteinima su prijelazi iz α-struktura u β-strukture i natrag mogući zbog preuređivanja vodikovih veza. Umjesto pravilnih interpeptidnih vodikovih veza duž lanca (zahvaljujući kojima je polipeptidni lanac upleten u spiralu), spiralni dijelovi se odmotavaju i vodikove veze zatvaraju između izduženih fragmenata polipeptidnih lanaca. Taj se prijelaz nalazi u keratinu, proteinu kose. Prilikom pranja kose alkalnim deterdžentima, spiralna struktura β-keratina se lako uništi i on se pretvara u α-keratin (kovrčava kosa se izravnava).
Razaranje pravilnih sekundarnih struktura proteina (α-spirala i β-struktura), analogno taljenju kristala, naziva se "taljenje" polipeptida. U tom se slučaju vodikove veze prekidaju, a polipeptidni lanci poprimaju oblik nasumičnog spleta. Posljedično, stabilnost sekundarnih struktura određena je interpeptidnim vodikovim vezama. Druge vrste veza u tome gotovo ne sudjeluju, s izuzetkom disulfidnih veza duž polipeptidnog lanca na mjestima cisteinskih ostataka. Kratki peptidi su zatvoreni u cikluse zbog disulfidnih veza. Mnogi proteini sadrže i α-spiralne regije i β-strukture. Gotovo da nema prirodnih proteina koji se sastoje od 100% α-heliksa (iznimka je paramiozin, mišićni protein koji se sastoji od 96-100% α-heliksa), dok sintetski polipeptidi imaju 100% helix.
Ostali proteini imaju različite stupnjeve umotanosti. Visoka učestalost α-spiralnih struktura opažena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. Nasuprot tome, u tripsinu, ribonukleazi, značajan dio polipeptidnog lanca je savijen u slojevite β-strukture. Proteini potpornih tkiva: keratin (protein dlake, vune), kolagen (protein tetiva, kože), fibroin (protein prirodne svile) imaju β-konfiguraciju polipeptidnih lanaca. Različiti stupnjevi spiralnosti polipeptidnih lanaca proteina ukazuju na to da, očito, postoje sile koje djelomično narušavaju spiralnost ili “prekidaju” pravilno savijanje polipeptidnog lanca. Razlog tome je kompaktnije uvijanje proteinskog polipeptidnog lanca u određenom volumenu, odnosno u tercijarnu strukturu.
Tercijarna struktura proteina
Tercijarna struktura proteina je način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u prostoru. Prema obliku svoje tercijarne strukture proteini se uglavnom dijele na globularne i fibrilarne. Globularni proteini najčešće imaju elipsoidni oblik, a fibrilarni (nitasti) proteini imaju izduženi oblik (štapić ili vretenasti oblik).
Međutim, konfiguracija tercijarne strukture proteina još ne daje razloga za mišljenje da fibrilarni proteini imaju samo β-strukturu, a globularni proteini imaju α-spiralnu strukturu. Postoje fibrilarni proteini koji imaju spiralnu, a ne slojevitu, naboranu sekundarnu strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (obturatorni mišićni protein mekušaca), tropomiozini (skeletni mišićni proteini) su fibrilarni proteini (štapićasti) i sekundarna struktura imaju α-heliks; naprotiv, u globularnim proteinima može biti veliki brojβ-strukture.
Spiralizacija linearnog polipeptidnog lanca smanjuje njegovu veličinu za otprilike 4 puta; a pakiranje u tercijarnu strukturu čini ga desetke puta kompaktnijim od izvornog lanca.
Veze koje stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina . Veze između bočnih radikala aminokiselina igraju ulogu u stabilizaciji tercijarne strukture. Ove veze se mogu podijeliti na:
- jak (kovalentan) [pokazati]
.
DO kovalentne veze To uključuje disulfidne veze (-S-S-) između bočnih radikala cisteina smještenih u različitim dijelovima polipeptidnog lanca; izopeptid, ili pseudopeptid, - između amino skupina sporednih radikala lizina, arginina, a ne α-amino skupina, i COOH skupina sporednih radikala asparaginske, glutaminske i aminolimunske kiseline, a ne α-karboksilnih skupina aminokiselina. Otuda i naziv ove vrste veze - peptidna. Rijetku estersku vezu tvore COOH skupina dikarboksilnih aminokiselina (asparaginska, glutaminska) i OH skupina hidroksiaminokiselina (serin, treonin).
- slab (polarni i van der Waalsov) [pokazati]
.
DO polarne veze uključuju vodikove i ionske. Vodikove veze, kao i obično, pojavljuju se između -NH 2 , -OH ili -SH skupine bočnog radikala jedne aminokiseline i karboksilne skupine druge. Ionske ili elektrostatske veze nastaju kada nabijene skupine bočnih radikala -NH + 3 (lizin, arginin, histidin) i -COO - (asparaginska i glutaminska kiselina) dođu u dodir.
Nepolarne ili van der Waalsove veze nastaju između ugljikovodičnih radikala aminokiselina. Hidrofobni radikali aminokiselina alanina, valina, izoleucina, metionina i fenilalanina međusobno djeluju u vodenom okruženju. Slabe van der Waalsove veze potiču stvaranje hidrofobne jezgre nepolarnih radikala unutar proteinske globule. Što je više nepolarnih aminokiselina, to velika uloga van der Waalsove veze imaju ulogu u savijanju polipeptidnog lanca.
Brojne veze između bočnih radikala aminokiselina određuju prostornu konfiguraciju proteinske molekule.
Značajke organizacije tercijarne strukture proteina . Konformacija tercijarne strukture polipeptidnog lanca određena je svojstvima bočnih radikala aminokiselina uključenih u njega (koji ne utječu na značajan utjecaj na formiranje primarnih i sekundarnih struktura) i mikrookoliša tj. okoliš. Kada se savije, polipeptidni lanac proteina nastoji poprimiti energetski povoljan oblik, karakteriziran minimalnom količinom slobodne energije. Stoga nepolarne R-skupine, "izbjegavajući" vodu, tvore, takoreći, unutarnji dio tercijarne strukture proteina, gdje se nalazi glavni dio hidrofobnih ostataka polipeptidnog lanca. U središtu proteinske globule gotovo da i nema molekula vode. Polarne (hidrofilne) R skupine aminokiseline nalaze se izvan ove hidrofobne jezgre i okružene su molekulama vode. Polipeptidni lanac je zamršeno savijen u trodimenzionalnom prostoru. Kada se savija, sekundarna spiralna konformacija je poremećena. Lanac „puca“ na slabim točkama gdje se nalaze prolin ili hidroksiprolin, budući da su ove aminokiseline pokretljivije u lancu, tvoreći samo jednu vodikovu vezu s drugim peptidnim skupinama. Drugo mjesto savijanja je glicin, koji ima malu R skupinu (vodik). Stoga, R-skupine drugih aminokiselina, kada su naslagane, nastoje zauzeti slobodan prostor na mjestu gdje se nalazi glicin. Brojne aminokiseline - alanin, leucin, glutamat, histidin - pridonose očuvanju stabilnih spiralnih struktura u proteinu, a poput metionina, valina, izoleucina, asparaginske kiseline pogoduju stvaranju β-struktura. U molekuli proteina s tercijarnom konfiguracijom postoje regije u obliku α-heliksa (helikalne), β-strukture (slojevite) i nasumične zavojnice. Samo pravilan prostorni raspored proteina čini ga aktivnim; njegovo kršenje dovodi do promjena u svojstvima proteina i gubitka biološke aktivnosti.
Kvartarna struktura proteina
Proteini koji se sastoje od jednog polipeptidnog lanca imaju samo tercijarnu strukturu. To uključuje mioglobin - protein mišićnog tkiva koji je uključen u vezanje kisika, niz enzima (lizozim, pepsin, tripsin itd.). Međutim, neki su proteini građeni od nekoliko polipeptidnih lanaca od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. Za takve proteine uveden je koncept kvaternarne strukture, što je organizacija nekoliko polipeptidnih lanaca s tercijarnom strukturom u jednu funkcionalnu proteinsku molekulu. Takav protein s kvaternarnom strukturom naziva se oligomer, a njegovi polipeptidni lanci s tercijarnom strukturom nazivaju se protomeri ili podjedinice (slika 4).
Na kvaternarnoj razini organizacije proteini zadržavaju osnovnu konfiguraciju tercijarne strukture (globularnu ili fibrilarnu). Na primjer, hemoglobin je protein s kvaternarnom strukturom i sastoji se od četiri podjedinice. Svaka od podjedinica je globularni protein i, općenito, hemoglobin također ima globularnu konfiguraciju. Proteini dlake i vune – keratini, po tercijarnoj strukturi srodni fibrilarnim proteinima, imaju fibrilarnu konformaciju i kvaternarnu strukturu.
Stabilizacija kvaternarne strukture proteina . Svi proteini koji imaju kvaternarnu strukturu izolirani su u obliku pojedinačnih makromolekula koje se ne raspadaju na podjedinice. Kontakti između površina podjedinica mogući su samo zahvaljujući polarnim skupinama aminokiselinskih ostataka, budući da tijekom formiranja tercijarne strukture svakog od polipeptidnih lanaca, bočni radikali nepolarnih aminokiselina (koji čine većinu sve proteinogene aminokiseline) skrivene su unutar podjedinice. Između njihovih polarnih skupina stvaraju se brojne ionske (soli), vodikove, au nekim slučajevima i disulfidne veze koje čvrsto drže podjedinice u obliku organiziranog kompleksa. Upotreba tvari koje razbijaju vodikove veze ili tvari koje reduciraju disulfidne mostove uzrokuje dezagregaciju protomera i razaranje kvaternarne strukture proteina. U tablici 1 sažima podatke o vezama koje stabiliziraju različite razine organizacije proteinske molekule [pokazati] .
| Tablica 1. Karakteristike veza uključenih u strukturnu organizaciju proteina | ||
| Razina organizacije | Vrste veza (prema snazi) | Vrsta komunikacije |
| Primarni (linearni polipeptidni lanac) | Kovalentni (jaki) | Peptid – između α-amino i α-karboksilne skupine aminokiselina |
| Sekundarni (α-heliks, β-strukture) | Slab | Vodik - između peptidnih skupina (svake prve i četvrte) jednog polipeptidnog lanca ili između peptidnih skupina susjednih polipeptidnih lanaca |
| Kovalentni (jaki) | Disulfid - disulfidne petlje unutar linearne regije polipeptidnog lanca | |
| Tercijarni (globularni, fibrilarni) | Kovalentni (jaki) | Disulfid, izopeptid, ester - između bočnih radikala aminokiselina različitih dijelova polipeptidnog lanca |
| Slab | Vodik - između bočnih radikala aminokiselina različitih dijelova polipeptidnog lanca Ionski (sol) - između suprotno nabijenih skupina bočnih radikala aminokiselina polipeptidnog lanca Van der Waals - između nepolarnih bočnih radikala aminokiselina polipeptidnog lanca |
|
| Kvartar (globularni, fibrilarni) | Slab | Ionski - između suprotno nabijenih skupina bočnih radikala aminokiselina svake od podjedinica Vodik - između bočnih radikala aminokiselinskih ostataka koji se nalaze na površini dodirnih područja podjedinica |
| Kovalentni (jaki) | Disulfid - između cisteinskih ostataka svake od dodirnih površina različitih podjedinica | |
Značajke strukturne organizacije nekih fibrilarnih proteina
Strukturna organizacija fibrilarnih proteina ima niz značajki u usporedbi s globularnim proteinima. Ove značajke mogu se vidjeti na primjeru keratina, fibroina i kolagena. Keratini postoje u α- i β-konformaciji. α-Keratini i fibroin imaju slojevito-naboranu sekundarnu strukturu, međutim, u keratinu su lanci paralelni, au fibroinu su antiparalelni (vidi sliku 3); Osim toga, keratin sadrži međulančane disulfidne veze, dok ih fibroin nema. Pucanje disulfidnih veza dovodi do odvajanja polipeptidnih lanaca u keratinima. Naprotiv, stvaranje maksimalnog broja disulfidnih veza u keratinima kroz izlaganje oksidirajućim sredstvima stvara snažnu prostornu strukturu. Općenito, kod fibrilarnih proteina, za razliku od globularnih proteina, ponekad je teško jasno razlikovati različite razine organizacije. Ako prihvatimo (kao i za globularni protein) da tercijarna struktura treba biti formirana polaganjem jednog polipeptidnog lanca u prostoru, a kvaternarna struktura s nekoliko lanaca, tada je u fibrilarnim proteinima nekoliko polipeptidnih lanaca uključeno već tijekom formiranja sekundarne strukture. . Tipičan primjer fibrilarnog proteina je kolagen, koji je jedan od najzastupljenijih proteina u ljudskom tijelu (oko 1/3 mase svih proteina). Nalazi se u tkivima koja imaju veliku čvrstoću i malu rastezljivost (kosti, tetive, koža, zubi itd.). U kolagenu, trećina aminokiselinskih ostataka je glicin, a oko četvrtina ili nešto više su prolin ili hidroksiprolin.
Izolirani polipeptidni lanac kolagena (primarna struktura) izgleda kao isprekidana linija. Sadrži oko 1000 aminokiselina i ima molekularnu težinu od oko 10 5 (slika 5, a, b). Polipeptidni lanac je izgrađen od ponavljajućeg tria aminokiselina (tripleta) sljedećeg sastava: gly-A-B, gdje su A i B bilo koje aminokiseline osim glicina (najčešće prolin i hidroksiprolin). Polipeptidni lanci kolagena (ili α-lanci) tijekom formiranja sekundarnih i tercijarnih struktura (slika 5, c i d) ne mogu proizvesti tipične α-spirale sa spiralnom simetrijom. Prolin, hidroksiprolin i glicin (antihelikalne aminokiseline) ometaju to. Stoga tri α-lanca tvore, takoreći, upletene spirale, poput tri niti koje se omotavaju oko cilindra. Tri spiralna α lanca tvore ponavljajuću strukturu kolagena nazvanu tropokolagen (Slika 5d). Tropokolagen je po svojoj organizaciji tercijarna struktura kolagena. Plosnati prstenovi prolina i hidroksiprolina koji se pravilno izmjenjuju duž lanca daju mu krutost, kao i međulančane veze između α-lanaca tropokolagena (zbog čega je kolagen otporan na istezanje). Tropokolagen je u biti podjedinica kolagenih fibrila. Polaganje tropokolagenskih podjedinica u kvaternarnu strukturu kolagena odvija se postupno (slika 5e).
Stabilizacija kolagenskih struktura događa se zahvaljujući međulančanim vodikovim, ionskim i van der Waalsovim vezama te malom broju kovalentnih veza.
α-lanci kolagena imaju različite kemijska struktura. Postoje α 1 lanci različiti tipovi(I, II, III, IV) i α 2 lanaca. Ovisno o tome koji α 1 - i α 2 -lanci sudjeluju u formiranju trolančane spirale tropokolagena, razlikuju se četiri vrste kolagena:
- prvi tip - dva α 1 (I) i jedan α 2 lanac;
- drugi tip - tri α 1 (II) lanca;
- treći tip - tri α 1 (III) lanca;
- četvrti tip - tri α 1 (IV) lanca.
Najčešći kolagen je prvi tip: nalazi se u koštanom tkivu, koži, tetivama; kolagen tipa 2 nalazi se u tkivu hrskavice itd. Jedna vrsta tkiva može sadržavati različite vrste kolagena.
Uređena agregacija kolagenih struktura, njihova krutost i inertnost osiguravaju visoku čvrstoću kolagenih vlakana. Proteini kolagena također sadrže komponente ugljikohidrata, tj. oni su proteinsko-ugljikohidratni kompleksi.
Kolagen je izvanstanični protein kojeg tvore stanice vezivnog tkiva koje se nalaze u svim organima. Stoga, s oštećenjem kolagena (ili poremećajem njegovog stvaranja), dolazi do višestrukih kršenja potpornih funkcija vezivnog tkiva organa.
| Stranica 3 | ukupno stranica: 7 |
Sekundarna struktura proteina je metoda savijanja polipeptidnog lanca u kompaktniju strukturu u kojoj peptidne skupine međusobno djeluju stvarajući vodikove veze između njih.
Stvaranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju s najvećim brojem veza između peptidnih skupina. Vrsta sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između središnjeg atoma ugljika i ugljika peptidne skupine i veličini radikala aminokiseline. Sve to, zajedno sa sekvencom aminokiselina, kasnije će dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.
Postoje dvije moguće opcije za sekundarnu strukturu: u obliku „konopa“ – α-zavojnica(α-struktura), au obliku “harmonike” – β-nabrani sloj(β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu, obje strukture su istovremeno prisutne, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima prevladava β-struktura.
Formira se sekundarna struktura samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, istodobno se kisik druge peptidne skupine veže s vodikom treće itd.
α-Heliks
Ova struktura je desna spirala, formirana od vodik veze između peptidne skupine 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinski ostaci.
Spriječeno je stvaranje spirale prolin i hidroksiprolin, koji zbog svoje cikličke strukture uzrokuju "lom" lanca, njegovo prisilno savijanje, kao npr. u kolagenu.
Visina zavoja spirale je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.
β-sloj sloja
U ovom načinu postavljanja proteinska molekula leži kao "zmija", udaljeni dijelovi lanca su blizu jedan drugome. Kao rezultat toga, peptidne skupine prethodno uklonjenih aminokiselina proteinskog lanca mogu međusobno djelovati pomoću vodikovih veza.
P ERVIČNAJA STRUKTURABELKOV
Primarna struktura proteina nosi informacije o njegovu prostornu strukturu.
1. Aminokiselinski ostaci u peptidnom lancu proteina ne izmjenjuju se slučajno, već su raspoređeni određenim redoslijedom. Linearni slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura proteina.
2. Primarna struktura svakog pojedinog proteina kodirana je u molekuli DNA (regija koja se naziva gen) i ostvaruje se tijekom transkripcije (kopiranje informacija na mRNA) i translacije (sinteza peptidnog lanca).
3. Svaki od 50 000 pojedinačnih proteina u ljudskom tijelu ima jedinstvena za određeni pojedinačni protein, primarna struktura. Sve molekule pojedinog proteina (na primjer, albumin) imaju istu izmjenu aminokiselinskih ostataka, što razlikuje albumin od bilo kojeg drugog pojedinačnog proteina.
4. Redoslijed aminokiselinskih ostataka u peptidnom lancu može se smatrati kao
prijamni obrazac
s nekim podacima.
Ova informacija diktira prostorno savijanje dugog linearnog peptidnog lanca u kompaktniju trodimenzionalnu strukturu.
KONFORMACIJABELKOV
1. Linearni polipeptidni lanci pojedinih proteina, međudjelovanjem funkcionalnih skupina aminokiselina, poprimaju određenu prostornu trodimenzionalnu strukturu, odnosno konformaciju. U globularnim proteinima postoje
dvije glavne vrste konformacija peptidni lanci: sekundarne i tercijarne strukture.
SEKUNDARNOSTRUKTURABELKOV
2. Sekundarna struktura proteina je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcija između funkcionalnih skupina peptidne okosnice. U tom slučaju peptidni lanac može dobiti pravilne strukture dvije vrste:os-spirale I p-strukture.
Riža. 1.2. Sekundarna struktura proteina je a-heliks.
U os-spirali između atoma kisika karboksilne skupine i vode stvaraju se vodikove veze rod amidnog dušika peptidne okosnice kroz 4 aminokiseline; bočni lanci aminokiselinskih ostataka nalaze se duž periferije spirale, ne sudjelujući u stvaranju vodikovih veza koje tvore sekundarnu strukturu (slika 1.2).
Veliki volumetrijski ostaci ili ostaci s identičnim odbijajućim nabojem sprječavaju pospješuju stvaranje α-heliksa.
Prolinski ostatak prekida α-heliks zbog svoje prstenaste strukture i nemogućnosti stvaranja vodikove veze zbog nedostatka vodika na atomu dušika u peptidnom lancu.
B-Struktura nastaje između linearnih regija jednog polipeptidnog lanca, tvoreći nabore, ili između različitih polipeptidnih lanaca. Mogu nastati polipeptidni lanci ili njihovi dijelovi paralelno(N- i C-završeci peptidnih lanaca u interakciji su isti) ili antiparalelan(N- i C-završeci peptidnih lanaca u interakciji leže u suprotnih smjerova) p-strukture(Slika 1.3).
U Proteini također sadrže regije s nepravilnom sekundarnom strukturom, koje su tzv u nasumičnom klupku, iako se te strukture ne mijenjaju toliko od jedne proteinske molekule do druge.
TERCIJARNISTRUKTURABELKOV
3. Tercijarna struktura proteina je trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcija između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedni od drugih u peptidnom lancu.
Riža. 1.3. Antiparalelni (beta struktura.)
.jpg)
Hidrofobni radikali aminokiselina imaju tendenciju spajanja unutar globularne strukture proteina putem tzv. vodič-rofobične interakcije i međumolekularne van der Waalsove sile, tvoreći gustu hidrofobnu jezgru. Hidrofilni ionizirani i neionizirani radikali aminokiselina uglavnom se nalaze na površini proteina i određuju njegovu topljivost u vodi.
Hidrofilne aminokiseline koje se nalaze unutar hidrofobne jezgre mogu međusobno djelovati pomoću ionski I vodikove veze(riža. 1.4).
.jpg)
Riža. 1.4. Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tijekom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - ionska veza; 2 - vodikova veza; 3 - hidrofobne interakcije; 4 - disulfidna veza.
|
|
.jpg)
Riža. 1.5. Disulfidne veze u strukturi humanog inzulina.
Ionske, vodikove i hidrofobne veze su slabe: njihova energija nije puno veća od energije toplinskog gibanja molekula na sobnoj temperaturi.
Konformacija proteina se održava zbog pojave mnogo takvih slabih veza.
Konformacijska labilnost proteina je sposobnost proteina da pretrpe male promjene u konformaciji zbog kidanja jednih i stvaranja drugih slabih veza.
Tercijarna struktura nekih proteina je stabilizirana disulfidne veze, nastaje zbog interakcije SH skupina dva cisteinska ostatka.
Većina intracelularnih proteina nema kovalentne disulfidne veze. Njihova prisutnost karakteristična je za proteine koje izlučuje stanica, na primjer, disulfidne veze prisutne su u molekulama inzulina i imunoglobulina.
Inzulin- proteinski hormon sintetiziran u beta stanicama gušterače. Izlučuju ga stanice kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi inzulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna A- i B-lanca, te 1 disulfidna veza unutar A-lanca (slika 1.5).
Značajke sekundarne strukture proteina utječu na prirodu međuradikalnih interakcija i tercijarnu strukturu.
4. Određeni specifični redoslijed izmjene sekundarnih struktura uočen je u mnogim proteinima s različitim strukturama i funkcijama i naziva se supersekundarna struktura.
Takav uređene strukture često se nazivaju strukturalnim motivima, koji imaju specifične nazive: “a-helix-turn-a-helix”, “leucine zipper”, “cinkovi prsti”, “P-barrel structure” itd.
Na temelju prisutnosti α-spirala i β-struktura, globularni proteini se mogu podijeliti u 4 kategorije:
1. Prva kategorija uključuje proteine koji sadrže samo α-spirale, na primjer mioglobin i hemoglobin (slika 1.6).
2. Druga kategorija uključuje proteine koji sadrže a-spirale i (3-strukture. U ovom slučaju, a- i (3-strukture) često tvore istu vrstu kombinacija koje se nalaze u različitim pojedinačnim proteinima.
Primjer. Supersekundarna struktura tipa P-bačve.
Enzim triosefosfat izomeraza ima super-sekundarnu strukturu tipa P-bačve, gdje se svaka (3-struktura) nalazi unutar P-bačve i povezana je s α-helikalnim područjem polipeptida.lanci koji se nalaze na površini molekule (Sl. 1.7, A).
Riža. 1.7. Supersekundarna struktura tipa p-bačve.
a - triosefosfat izomeraza; b - domena Piru Vatka Nazy.
.jpg)
Ista supersekundarna struktura pronađena je u jednoj od domena molekule enzima piruvat kinaze (slika 1.7, b). Domena je dio molekule čija struktura nalikuje samostalnom globularnom proteinu.
Još jedan primjer formiranja supersekundarne strukture koja ima P-strukture i os-spirale. U jednoj od domena laktat dehidrogenaze (LDH) i fosfoglicerat kinaze, P-strukture polipeptidnog lanca smještene su u središtu u obliku uvijenog lista, a svaka P-struktura povezana je s α-spiralnim područjem koje se nalazi na površini molekule (sl. 1.8).
Riža. 1.8. Sekundarna struktura, karakteristična za mnoge fer- policajci.
A-domena laktat dehidrogenaze; b— domena fosfoglicerat kinaze.
.jpg)
3. U treću kategoriju spadaju proteini koji imaju koji sadrži samo sekundarnu p-strukturu. Takve se strukture nalaze u imunoglobulinima, u enzimu superoksid dismutazi (slika 1.9).
Riža. 1.9. Sekundarna struktura konstantne domene imunoglobulina (A)
i enzim superoksid dismutaza (b).
.jpg)
4. Četvrta kategorija uključuje proteine koji sadrže samo malu količinu pravilnih sekundarnih struktura. Ovi proteini uključuju male proteine bogate cistinom ili metaloproteine.
Proteini za vezanje DNA sadrže uobičajeni tipovi super sekundarne strukture: "os-helix-turn-os-helix", "leucinski zatvarač", "cink-tvoji prsti." DNA-vezujući proteini sadrže vezno mjesto komplementarno regiji DNA sa specifičnim slijed nukleotida. Ovi proteini sudjeluju u regulaciji djelovanja gena.
« A-
Spirala—okret—spirala"
Riža. 1.10. Povezivanje supersekundara
“a-helix-turn-a-helix” strukture
u glavnom žlijebu D
|
|
.jpg)
.jpg)
vratni žlijeb dobarprilagođen za vezanje proteina s malim spiralnim regijama.
Ovaj strukturni motiv uključuje 2 spirale: jednu kraću, drugu dužu, povezane zavojom polipeptidnog lanca (slika 1.10).
Kraća α-heliks nalazi se preko utora DNA, a dulja α-helix se nalazi u glavnom utoru, tvoreći nekovalentne specifične veze radikala aminokiselina s nukleotidima DNA.
Često proteini s takvom strukturom tvore dimere; kao rezultat toga, oligomerni protein ima 2 supersekundarne strukture.
Nalaze se na određenoj udaljenosti jedna od druge i strše iznad površine proteina (slika 1.11).Dvije takve strukture mogu vezati DNK u susjednim regijama glavnih utora
bezznačajne promjene u strukturi proteina.
"Cinkov prst"
"Cinkov prst" je proteinski fragment koji sadrži oko 20 aminokiselinskih ostataka (slika 1.12).
Atom cinka povezan je s 4 radikala aminokiselina: 2 cisteinska ostatka i 2 histidinska ostatka.
U nekim slučajevima, umjesto ostataka histidina, postoje ostaci cisteina.
Riža. 1.12. Struktura DNA-vezne regijeproteini u obliku “cinkovog prsta”.
.jpg)
Ovo područje proteina tvori α-heliks, koji se može specifično vezati na regulacijske regije glavnog žlijeba DNA.
Specifičnost vezanja pojedinog regulacijskog proteina koji veže DNA ovisi o slijedu aminokiselinskih ostataka smještenih u regiji cinkovog prsta.
"leucinski zatvarač"
Proteini u interakciji imaju α-spiralno područje koje sadrži najmanje 4 ostatka leucina.
Ostaci leucina nalaze se 6 aminokiselina jedan od drugog.
Budući da svaki zavoj α-heliksa sadrži ostatak od 3,6 aminokiselina, radikali leucina nalaze se na površini svakog drugog zavoja.
Ostaci leucina α-heliksa jednog proteina mogu komunicirati s ostacima leucina drugog proteina (hidrofobne interakcije), povezujući ih zajedno (slika 1.13).
.jpg)
Mnogi proteini koji vežu DNA stupaju u interakciju s DNA u obliku oligomernih struktura, gdje su podjedinice međusobno povezane "leucinskim patentnim zatvaračima". Primjer takvih proteina su histoni.
Histoni- nuklearni proteini, koji sadrže veliki broj pozitivno nabijenih aminokiselina - arginin i lizin (do 80%).
Molekule histona kombiniraju se u oligomerne komplekse koji sadrže 8 monomera pomoću "leucinskih zatvarača", unatoč snažnom pozitivnom naboju ovih molekula.
Sažetak. Sve molekule pojedinog proteina, koje imaju identičnu primarnu strukturu, dobivaju istu konformaciju u otopini.
Tako, priroda prostornog rasporeda peptidnog lanca određena je aminokiselinomsastav i izmjena aminokiselinskih ostataka ulanci. Prema tome, konformacija je specifična karakteristika pojedinog proteina kao i njegova primarna struktura.
Proteini (bjelančevine) čine 50% suhe mase živih organizama.
Proteini se sastoje od aminokiselina. Svaka aminokiselina ima amino skupinu i kiselinsku (karboksilnu) skupinu, čija interakcija proizvodi peptidna veza Stoga se proteini nazivaju i polipeptidi.
Proteinske strukture
Primarni- lanac aminokiselina povezanih peptidnom vezom (jakom, kovalentnom). Izmjenjujući 20 aminokiselina različitim redoslijedom, možete stvoriti milijune različitih proteina. Ako promijenite barem jednu aminokiselinu u lancu, promijenit će se struktura i funkcije proteina, stoga se primarna struktura smatra najvažnijom u proteinu.
Sekundarna- spirala. Drže se vodikovim vezama (slabo).
Tercijarni- globula (lopta). Četiri vrste veza: disulfidna (sumporni most) je jaka, ostale tri (ionska, hidrofobna, vodikova) su slabe. Svaki protein ima svoj oblik globule i o njemu ovise njegove funkcije. Tijekom denaturacije mijenja se oblik globule, a to utječe na funkcioniranje proteina.
Kvartar- Nemaju ga svi proteini. Sastoji se od nekoliko globula međusobno povezanih istim vezama kao u tercijarnoj strukturi. (Na primjer, hemoglobin.)
Denaturacija
To je promjena oblika proteinske globule uzrokovana vanjskim utjecajima (temperatura, kiselost, salinitet, dodatak drugih tvari, itd.)
- Ako su učinci na protein slabi (promjena temperature za 1°), tada reverzibilan denaturacija.
- Ako je utjecaj jak (100 °), onda denaturacija nepovratan. U tom slučaju uništavaju se sve strukture osim primarne.
Funkcije proteina
Ima ih puno, npr.
- Enzimski (katalitički)- enzimski proteini ubrzavaju kemijske reakcije zbog činjenice da aktivno središte enzima odgovara obliku tvari, poput ključa za bravu (specifičnost).
- Izgradnja (strukturalna)- stanica se, osim vode, sastoji uglavnom od bjelančevina.
- Zaštitni- antitijela se bore protiv patogena (imunitet).
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Sekundarna struktura proteinske molekule ima oblik
1) spirale
2) dvostruka spirala
3) lopta
4) niti
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Vodikove veze između CO i NH skupina u proteinskoj molekuli daju joj spiralni oblik karakterističan za strukturu
1) primarni
2) sekundarni
3) tercijarni
4) kvaterni
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Proces denaturacije proteinske molekule je reverzibilan ako se veze ne pokidaju
1) vodik
2) peptid
3) hidrofobni
4) disulfid
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Kao rezultat interakcije nastaje kvaternarna struktura proteinske molekule
1) dijelovi jedne proteinske molekule prema vrsti S-S veza
2) nekoliko polipeptidnih niti koje tvore loptu
3) odsječci jedne proteinske molekule zbog vodikovih veza
4) proteinska globula sa staničnom membranom
Odgovor
Uspostavite korespondenciju između svojstva i funkcije proteina koju obavlja: 1) regulatorna, 2) strukturna
A) dio je centriola
B) stvara ribosome
B) je hormon
D) formira stanične membrane
D) mijenja aktivnost gena
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Redoslijed i broj aminokiselina u polipeptidnom lancu je
1) primarna struktura DNK
2) primarna struktura proteina
3) sekundarna struktura DNA
4) sekundarna struktura proteina
Odgovor
Odaberite tri mogućnosti. Proteini kod ljudi i životinja
1) služe kao glavni građevinski materijal
2) razgrađuju se u crijevima na glicerol i masne kiseline
3) nastaju od aminokiselina
4) u jetri se pretvaraju u glikogen
5) staviti u pričuvu
6) kao enzimi ubrzavaju kemijske reakcije
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Sekundarna struktura proteina, koja ima oblik spirale, drži se zajedno pomoću veza
1) peptid
2) ionski
3) vodik
4) kovalentni
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Koje veze određuju primarnu strukturu proteinskih molekula
1) hidrofobni između radikala aminokiselina
2) vodik između polipeptidnih niti
3) peptid između aminokiselina
4) vodik između -NH- i -CO- skupina
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Primarna struktura proteina nastaje vezom
1) vodik
2) makroergički
3) peptid
4) ionski
Odgovor
Odaberite jednu, najispravniju opciju. Stvaranje peptidnih veza između aminokiselina u proteinskoj molekuli temelji se na
1) načelo komplementarnosti
2) netopljivost aminokiselina u vodi
3) topljivost aminokiselina u vodi
4) prisutnost karboksilnih i aminskih skupina u njima
Odgovor
Dolje navedene karakteristike, osim dvije, koriste se za opisivanje strukture i funkcija prikazane organske tvari. Odredite dvije karakteristike koje "ispadaju" iz općeg popisa i zapišite brojeve pod kojima su označene.
1) ima strukturne razine organizacije molekule
2) dio je staničnih stijenki
3) je biopolimer
4) služi kao matrica za prevođenje
5) sastoji se od aminokiselina
Odgovor
Sve osim dvije od sljedećih karakteristika mogu se koristiti za opisivanje enzima. Odredite dvije karakteristike koje "ispadaju" iz općeg popisa i zapišite brojeve pod kojima su označene.
1) dio su staničnih membrana i staničnih organela
2) igraju ulogu bioloških katalizatora
3) imaju aktivno središte
4) utječu na metabolizam, regulirajući različite procese
5) specifični proteini
Odgovor
Pogledajte sliku polipeptida i označite (A) njegovu razinu organizacije, (B) oblik molekule i (C) vrstu interakcije koja održava strukturu. Za svako slovo odaberite odgovarajući pojam ili koncept s ponuđenog popisa.
1) primarna struktura
2) sekundarna struktura
3) tercijarna struktura
4) interakcije između nukleotida
5) metalni spoj
6) hidrofobne interakcije
7) fibrilarni
8) kuglasti
Odgovor
Pogledajte sliku polipeptida. Označite (A) njegovu razinu organizacije, (B) monomere koji ga tvore i (C) vrstu kemijske veze između njih. Za svako slovo odaberite odgovarajući pojam ili koncept s ponuđenog popisa.
1) primarna struktura
2) vodikove veze
3) dvostruka zavojnica
4) sekundarna struktura
5) aminokiselina
6) alfa spirala
7) nukleotid
8) peptidne veze
Odgovor
Poznato je da su proteini nepravilni polimeri velike molekulske mase i strogo su specifični za svaku vrstu organizma. Iz donjeg teksta odaberite tri tvrdnje koje se smisleno odnose na opis tih karakteristika i zapišite brojeve pod kojima su označene. (1) Proteini sadrže 20 različitih aminokiselina povezanih peptidnim vezama. (2) Proteini imaju različit broj aminokiselina i redoslijed njihove izmjene u molekuli. (3) Niska molekularna težina organska tvar imaju molekulsku masu od 100 do 1000. (4) Oni su intermedijarni spojevi ili strukturne jedinice – monomeri. (5) Karakterizirani su mnogi proteini Molekularna težina od nekoliko tisuća do milijun ili više, ovisno o broju pojedinačnih polipeptidnih lanaca u jednom molekularna struktura vjeverica. (6) Svaki tip živog organizma ima poseban, jedinstven skup proteina koji ga razlikuje od drugih organizama.
Odgovor
Sve ove karakteristike koriste se za opisivanje funkcija proteina. Odredite dvije karakteristike koje "ispadaju" iz općeg popisa i zapišite brojeve pod kojima su označene.
1) regulatorni
2) motor
3) receptor
4) formiraju stanične stijenke
5) služe kao koenzimi
Odgovor
© D.V. Pozdnjakov, 2009-2019
Kompaktniji u usporedbi s primarna struktura, u kojem dolazi do interakcije peptidnih skupina s stvaranjem vodikovih veza između njih.
Polaganje vjeverice u obliku užeta i harmonike
Postoje dvije vrste takvih struktura - polaganje vjeverice u obliku užeta I u obliku harmonike.
Stvaranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju s najvećim brojem veza između peptidnih skupina. Vrsta sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između središnjeg atoma ugljika i ugljika peptidne skupine i veličini radikala aminokiseline.
Sve to, zajedno sa sekvencom aminokiselina, kasnije će dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.
Moguće je razlikovati dvije moguće varijante sekundarne strukture: α-heliks (α-struktura) i β-nabrani sloj (β-struktura). U pravilu su obje strukture prisutne u jednom proteinu, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima prevladava β-struktura.
Sudjelovanje vodikovih veza u formiranju sekundarne strukture.
Sekundarna struktura nastaje samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, istodobno se kisik druge peptidne skupine veže s vodikom treće, itd.
α-Heliks
Savijanje proteina u obliku α-heliksa.
Ova struktura je desnokretna spirala, formirana vodikovim vezama između peptidnih skupina 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinskih ostataka.
Stvaranje spirale sprječavaju prolin i hidroksiprolin, koji zbog svoje strukture uzrokuju "lom" lanca, njegov oštar zavoj.
Visina zavoja spirale je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.
β-sloj sloja
Savijanje proteina u β-nabranu ploču.
U ovoj metodi savijanja, proteinska molekula leži poput "zmije", udaljeni dijelovi lanca su blizu jedan drugome. Kao rezultat toga, peptidne skupine prethodno uklonjenih aminokiselina proteinskog lanca mogu međusobno djelovati pomoću vodikovih veza.
