Polipeptidi su proteini koji imaju visok stupanj kondenzacije. Rasprostranjeni su među organizmima biljnog i životinjskog podrijetla. Odnosno, ovdje govorimo o komponentama koje su obavezne. Oni su vrlo raznoliki i ne postoji jasna granica između takvih tvari i običnih proteina. Ako govorimo o raznolikosti takvih tvari, tada treba napomenuti da kada se formiraju, u ovaj proces je uključeno najmanje 20 aminokiselina protenogenog tipa, a ako govorimo o broju izomera, onda se mogu neodređeno.
Zbog toga molekule proteinskog tipa imaju toliko mogućnosti koje su gotovo neograničene kada je u pitanju njihova multifunkcionalnost. Dakle, jasno je zašto se proteini nazivaju glavnim od svih živih bića na Zemlji. Proteini se nazivaju i jednima od najviše složene tvari, koje je ikada stvorila priroda, oni su također vrlo jedinstveni. Kao i proteini, proteini doprinose aktivnom razvoju živih organizama.
Da budemo što precizniji, riječ je o tvarima koje su biopolimeri na bazi aminokiselina koje sadrže najmanje stotinjak ostataka aminokiselinskog tipa. Štoviše, i ovdje postoji podjela - postoje tvari koje pripadaju niskomolekularnoj skupini, uključuju samo nekoliko desetaka aminokiselinskih ostataka, postoje i tvari koje pripadaju visokomolekularnim skupinama, sadrže znatno više takvih ostataka. Polipeptid je tvar koja se doista ističe velikom raznolikošću u svojoj strukturi i organizaciji.
Skupine polipeptida
Sve ove tvari konvencionalno su podijeljene u dvije skupine; ova podjela uzima u obzir značajke njihove strukture, koje izravno utječu na njihovu funkcionalnost:
- Prva skupina uključuje tvari koje se razlikuju u tipičnoj strukturi proteina, to jest, to uključuje linearni lanac i same aminokiseline. Nalaze se u svim živim organizmima, a tu su od najvećeg interesa tvari s pojačanom hormonskom aktivnošću.
- Što se tiče druge skupine, ovdje su oni spojevi čija struktura nema najtipičnija svojstva za proteine.
Što je polipeptidni lanac
Polipeptidni lanac je proteinska struktura koja uključuje aminokiseline, a sve su čvrsto povezane spojevima peptidnog tipa. Ako govorimo o primarnoj strukturi, onda govorimo o najjednostavnijoj razini strukture molekule proteinskog tipa. Ovaj organizacijski oblik karakterizira povećana stabilnost.
Kada se u stanicama počnu stvarati peptidne veze, prvo se aktivira karboksilna skupina jedne aminokiseline, a tek tada počinje aktivno povezivanje s drugom sličnom skupinom. To jest, polipeptidne lance karakteriziraju stalno izmjenični fragmenti takvih veza. Postoji niz specifičnih čimbenika koji imaju značajan utjecaj na oblik strukture primarnog tipa, ali njihov utjecaj nije ograničen na ovo. Postoji aktivan utjecaj na one organizacije takvog lanca koje imaju najvišu razinu.
Ako govorimo o značajkama ovog organizacijskog oblika, one su sljedeće:
- postoji redovita izmjena struktura koje pripadaju krutom tipu;
- Postoje područja koja imaju relativnu pokretljivost; imaju sposobnost rotiranja oko veza. To su značajke ove vrste koje utječu na to kako se polipeptidni lanac uklapa u prostor. Štoviše, različite vrste operacija mogu se provesti s peptidnim lancima. organizacijska pitanja pod utjecajem mnogih faktora. Može doći do odvajanja jedne od struktura, kada se peptidi formiraju u zasebnu skupinu i odvajaju se od jednog lanca.
Sekundarna struktura proteina
Ovdje govorimo o varijanti polaganja lanca na način da se organizira uređena struktura, što postaje moguće zahvaljujući vodikovim vezama između skupina peptida jednog lanca s istim skupinama drugog lanca. Ako uzmemo u obzir konfiguraciju takve strukture, to može biti:
- Spiralni tip, ovo ime dolazi od njegovog jedinstvenog oblika.
- Slojevito-naborani tip.
Ako govorimo o spiralnoj skupini, onda je ovo struktura proteina, koja se formira u obliku spirale, koja se formira bez prelaska preko jednog lanca polipeptidnog tipa. Ako govorimo o izgled, onda je na mnogo načina slična konvencionalnoj električnoj spirali, koja se nalazi u pločicama koje rade na struju.
Što se tiče slojevito-naborane strukture, ovdje se lanac odlikuje zakrivljenom konfiguracijom, njegovo formiranje se odvija na temelju veza vodikovog tipa, a ovdje je sve ograničeno na granice jednog dijela određenog lanca.
Peptidna veza nastaje kada amino skupina jedne aminokiseline reagira s karboksilnom skupinom druge, oslobađajući molekulu vode:
CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O
Aminokiseline povezane peptidnim vezama tvore polipeptidni lanac. Peptidna veza ima planarnu strukturu: atomi C, O i N su u sp 2 hibridizaciji; atom N ima p-orbitalu s usamljenim parom elektrona; nastaje p-p-konjugirani sustav, što dovodi do skraćivanja C-N veze (0,132 nm) i ograničenja rotacije (rotacijska barijera je ~63 kJ/mol). Peptidna veza je pretežno trans-konfiguracija u odnosu na ravninu peptidne veze. Ovakva struktura peptidne veze utječe na stvaranje sekundarne i tercijarne strukture proteina. Peptidna veza- kruto, kovalentno, genetski određeno. U strukturnim formulama ona je prikazana kao jednostruka veza, ali zapravo je ova veza između ugljika i dušika po prirodi djelomično dvostruka veza:
To je uzrokovano različitom elektronegativnošću atoma C, N i O. Rotacija oko peptidne veze je nemoguća, sva četiri atoma leže u istoj ravnini, tj. komplanarni. Rotacija drugih veza oko polipeptidne okosnice prilično je slobodna.
Primarnu strukturu otkrio je profesor Sveučilišta u Kazanu A.Ya. Danilevsky 1989. Godine 1913. E. Fischer sintetizira prve peptide. Aminokiselinska sekvenca za svaki protein je jedinstvena i genetski fiksirana.
Tripeptid: glicilalanil lizin
Da bi se odredila primarna struktura zasebnog, kemijski homogenog polipeptidnog lanca, hidrolizom se određuje sastav aminokiselina: omjer svake od dvadeset aminokiselina u uzorku homogenog polipeptida. Zatim počinju određivati kemijsku prirodu terminalnih aminokiselina polipeptidnog lanca koji sadrži jednu slobodnu NH 2 skupinu i jednu slobodnu COOH skupinu.
Za određivanje prirode N-terminalna aminokiselina predložene su brojne metode, posebice Sangerova metoda (za njezin razvoj nagrađen je F. Sanger Nobelova nagrada godine 1958). Ova se metoda temelji na reakciji ariliranja polipeptida s 2,4-dinitrofluorobenzenom. Otopina polipeptida se tretira s 2,4-dinitrofluorobenzenom, koji reagira sa slobodnom α-amino skupinom peptida. Nakon kiselinske hidrolize reakcijskog produkta samo je jedna aminokiselina vezana na reagens u obliku 2,4-dinitrofenilaminokiseline. Za razliku od ostalih aminokiselina, žute je boje. Izolira se iz hidrolizata i identificira kromatografijom.
Za određivanje C-terminalna aminokiselinaČesto se koriste enzimske metode. Obrada polipeptida s karboksipeptidazom, koja prekida peptidnu vezu s kraja peptida gdje se nalazi slobodna COOH skupina, dovodi do oslobađanja C-terminalne aminokiseline, čija se priroda može identificirati kromatografijom. Postoje i druge metode za određivanje C-terminalne aminokiseline, posebno, kemijska metoda Akabori, temeljen na polipeptidnoj hidrazinolizi.
Peptidna veza je kemijske prirode je kovalentan i daje veliku čvrstoću primarnoj strukturi proteinske molekule. Budući da je ponavljajući element polipeptidnog lanca i ima specifične strukturne značajke, peptidna veza utječe ne samo na oblik primarne strukture, već i više razine organizacija polipeptidnog lanca.
L. Pauling i R. Corey dali su veliki doprinos proučavanju strukture proteinske molekule. Uočivši da proteinska molekula sadrži najviše peptidnih veza, prvi su proveli mukotrpna rendgenska istraživanja ove veze. Proučavali smo duljine veza, kutove pod kojima su smješteni atomi i smjer atoma u odnosu na vezu. Na temelju istraživanja utvrđene su sljedeće glavne karakteristike peptidne veze.
1. Četiri atoma peptidne veze (C, O, N, H) i dva vezana
a-ugljikovi atomi leže u istoj ravnini. R i H skupine a-ugljikovih atoma leže izvan ove ravnine.
2. O i H atomi peptidne veze i dva a-ugljikova atoma, kao i R-skupine, imaju trans orijentaciju u odnosu na peptidnu vezu.
3. Duljina C–N veze, jednaka 1,32 Å, ima srednja vrijednost između dvostruke duljine kovalentna veza(1,21 Å) i jednostruka kovalentna veza (1,47 Å). Slijedi da je C–N veza djelomično nezasićena. Time se stvaraju preduvjeti za tautomerne preraspodjele na dvostrukoj vezi s nastankom enolnog oblika, tj. peptidna veza može postojati u keto-enolnom obliku.
Rotacija oko –C=N– veze je teška i svi atomi uključeni u peptidnu skupinu imaju planarnu trans konfiguraciju. Cis konfiguracija je energetski manje povoljna i nalazi se samo u nekim cikličkim peptidima. Svaki planarni peptidni fragment sadrži dvije veze s a-ugljikovim atomima sposobnim za rotaciju.
Postoji vrlo bliska veza između primarne strukture proteina i njegove funkcije u određenom organizmu. Kako bi protein mogao obavljati svoju inherentnu funkciju, potreban je vrlo specifičan slijed aminokiselina u polipeptidnom lancu ovog proteina. Ovaj specifičan slijed aminokiselina, kvalitativni i kvantitativni sastav fiksiran je genetski (DNA→RNA→protein). Svaki protein karakterizira specifičan slijed aminokiselina; zamjena barem jedne aminokiseline u proteinu dovodi ne samo do strukturnih preustroja, već i do promjena u fizikalno-kemijskim svojstvima i biološkim funkcijama. Dostupno primarna struktura unaprijed određuje naknadne (sekundarne, tercijarne, kvartarne) strukture. Na primjer, u crvenim krvnim stanicama zdravi ljudi sadrži protein – hemoglobin s određenim slijedom aminokiselina. Manji dio ljudi ima urođenu abnormalnost u strukturi hemoglobina: njihova crvena krvna zrnca sadrže hemoglobin, koji u jednom mjestu sadrži aminokiselinu valin (hidrofobnu, nepolarnu) umjesto glutaminske kiseline (nabijenu, polarnu). Takav se hemoglobin po fizičko-kemijskim i biološkim svojstvima značajno razlikuje od normalnog. Pojava hidrofobne aminokiseline dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta (crvene krvne stanice se ne kreću dobro u krvnim žilama), do promjene oblika crvene krvne stanice (iz bikonkavnog u oblik polumjeseca) , kao i na pogoršanje prijenosa kisika itd. Djeca rođena s ovom anomalijom umiru u ranom djetinjstvu od anemije srpastih stanica.
Opsežni dokazi u prilog tvrdnje da je biološka aktivnost određena slijedom aminokiselina dobiveni su nakon umjetne sinteze enzima ribonukleaze (Merrifield). Sintetizirani polipeptid s istim slijedom aminokiselina kao prirodni enzim imao je istu enzimatsku aktivnost.
Istraživanja posljednjih desetljeća pokazala su da je primarna struktura fiksirana genetski, tj. redoslijed aminokiselina u polipeptidnom lancu određen je genetskim kodom DNA, a zauzvrat određuje sekundarnu, tercijarnu i kvaternarnu strukturu proteinske molekule i njezinu opću konformaciju. Prvi protein čija je primarna struktura utvrđena bio je protein hormon inzulin (sadrži 51 aminokiselinu). To je 1953. učinio Frederick Sanger. Do danas je dešifrirana primarna struktura više od deset tisuća proteina, no to je vrlo mali broj s obzirom da u prirodi postoji oko 10 12 proteina. Kao rezultat slobodne rotacije, polipeptidni lanci mogu se uvijati (savijati) u različite strukture.
Sekundarna struktura. Sekundarna struktura proteinske molekule odnosi se na način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u prostoru. Sekundarna struktura proteinske molekule nastaje kao rezultat jedne ili druge vrste slobodne rotacije oko veza koje povezuju a-ugljikove atome u polipeptidnom lancu. Kao rezultat ove slobodne rotacije polipeptidni lanci mogu se uvijati (savijati) u prostoru u razne strukture.
U prirodnim polipeptidnim lancima nalaze se tri glavne vrste strukture:
- a-zavojnica;
- β-struktura (presavijeni list);
- statistička zavrzlama.
Najvjerojatnijim tipom strukture globularnih proteina smatra se α-zavojnica Uvijanje se događa u smjeru kazaljke na satu (desna spirala), što je posljedica L-aminokiselinskog sastava prirodnih proteina. Pokretačka snaga u pojavi α-spiralice je sposobnost aminokiselina da tvore vodikove veze. R skupine aminokiselina usmjerene su prema van od središnje osi a-zavojnice. dipoli >C=O i >N–H susjednih peptidnih veza usmjereni su optimalno za dipolnu interakciju, tvoreći tako opsežan sustav intramolekularnih kooperativnih vodikovih veza koje stabiliziraju a-heliks.
Korak spirale (jedan puni okret) od 5,4Å uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka.
Slika 2 – Struktura i parametri a-heliksa proteina
Svaki protein karakterizira određeni stupanj spiralnosti njegovog polipeptidnog lanca
Spiralnu strukturu mogu poremetiti dva čimbenika:
1) prisutnost prolinskog ostatka u lancu, čija ciklička struktura uvodi prekid u polipeptidnom lancu - nema –NH 2 skupine, stoga je nemoguće formiranje intralančane vodikove veze;
2) ako u polipeptidnom lancu postoji mnogo aminokiselinskih ostataka u nizu koji imaju pozitivan naboj (lizin, arginin) ili negativan naboj (glutaminska, asparaginska kiselina), u tom slučaju dolazi do snažnog međusobnog odbijanja slično nabijenih skupina (– COO– ili –NH 3 +) značajno premašuje stabilizirajući utjecaj vodikovih veza u a-zavojnice.
Drugi tip konfiguracije polipeptidnog lanca koji se nalazi u kosi, svili, mišićima i drugim fibrilarnim proteinima tzv β-strukture ili presavijeni list. Struktura presavijenog lista također je stabilizirana vodikovim vezama između istih dipola –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
polipeptidni lanci koji su identično usmjereni ili antiparalelni,
koji su ojačani zbog vodikovih veza između tih lanaca. Takve se strukture nazivaju b-presavijeni listovi (slika 2).
Slika 3 – b-struktura polipeptidnih lanaca
a-Heliks i presavijeni listovi su uređene strukture, imaju pravilan raspored aminokiselinskih ostataka u prostoru. Neka područja polipeptidnog lanca nemaju pravilnu periodičku prostornu organizaciju; označavaju se kao neuređena ili statistička zavrzlama.
Sve te strukture nastaju spontano i automatski zbog činjenice da određeni polipeptid ima određeni slijed aminokiselina, koji je genetski predodređen. a-spirale i b-strukture određuju određenu sposobnost proteina da obavljaju specifične biološke funkcije. Dakle, a-spiralna struktura (a-keratin) dobro je prilagođena za stvaranje vanjskih zaštitnih struktura - perje, dlaka, rogovi, kopita. B-struktura potiče stvaranje fleksibilnih i nerastezljivih svilenih i mrežastih niti, a konformacija proteina kolagena osigurava visoku vlačnu čvrstoću potrebnu za tetive. Prisutnost samo a-spirala ili b-struktura karakteristična je za filamentne (fibrilarne) proteine. U sastavu globularnih (sferičnih) proteina sadržaj a-spirala i b-struktura te bezstrukturnih regija jako varira. Na primjer: inzulin je spiraliziran 60%, enzim ribonukleaza - 57%, protein kokošjeg jajeta lizozim - 40%.
Tercijarna struktura. Tercijarna struktura odnosi se na način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u prostoru u određenom volumenu.
Tercijarna struktura proteina nastaje dodatnim savijanjem peptidnog lanca koji sadrži a-heliks, b-strukture i nasumične namotane regije. Tercijarna struktura proteina nastaje potpuno automatski, spontano i potpuno predodređena primarnom strukturom i izravno je povezana s oblikom proteinske molekule, koji može biti različit: od sferičnog do nitastog. Oblik proteinske molekule karakterizira takav pokazatelj kao stupanj asimetrije (omjer duge osi prema kratkoj). U fibrilarni ili filamentoznih proteina, stupanj asimetrije je veći od 80. Sa stupnjem asimetrije manjim od 80, proteini se klasificiraju kao kuglasti. Većina njih ima stupanj asimetrije 3-5, tj. tercijarna struktura karakterizirana je prilično gustim pakiranjem polipeptidnog lanca, približavajući se obliku lopte.
Tijekom stvaranja globularnih proteina, nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina grupiraju se unutar proteinske molekule, dok su polarni radikali usmjereni prema vodi. U nekom trenutku se pojavljuje termodinamički najpovoljnija stabilna konformacija molekule, globula. U ovom obliku proteinsku molekulu karakterizira minimalna slobodna energija. Na konformaciju nastale globule utječu čimbenici kao što su pH otopine, ionska jakost otopine, kao i interakcija proteinskih molekula s drugim tvarima.
Glavna pokretačka snaga u nastanku trodimenzionalne strukture je interakcija radikala aminokiselina s molekulama vode.
Fibrilarni proteini. Tijekom formiranja tercijarne strukture ne stvaraju globule – njihovi polipeptidni lanci se ne presavijaju, već ostaju izduženi u obliku linearnih lanaca, grupirajući se u fibrilna vlakna.
Crtanje – Građa kolagenog fibrila (fragmenta).
Nedavno su se pojavili dokazi da proces formiranja tercijarne strukture nije automatski, već je reguliran i kontroliran posebnim molekularnim mehanizmima. U tom procesu sudjeluju specifični proteini – šaperoni. Njihove glavne funkcije su sposobnost da spriječe stvaranje nespecifičnih (kaotičnih) nasumičnih zavojnica iz polipeptidnog lanca i da osiguraju njihovu dostavu (transport) do subcelularnih ciljeva, stvarajući uvjete za završetak savijanja proteinske molekule.
Stabilizacija tercijarne strukture osigurava se nekovalentnim interakcijama između atomskih skupina bočnih radikala.
Slika 4 - Vrste veza koje stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina
A) elektrostatičke sile privlačenje između radikala koji nose suprotno nabijene ionske skupine (ion-ion interakcije), na primjer, negativno nabijena karboksilna skupina (– COO –) asparaginske kiseline i (NH 3 +) pozitivno nabijena e-amino skupina lizinskog ostatka.
b) vodikove veze između funkcionalnih skupina bočnih radikala. Na primjer, između OH skupine tirozina i karboksilnog kisika asparaginske kiseline
V) hidrofobne interakcije uzrokovane su van der Waalsovim silama između nepolarnih aminokiselinskih radikala. (Na primjer, u grupama
–CH3 – alanin, valin itd.
G) dipol-dipol interakcije
d) disulfidne veze(–S–S–) između cisteinskih ostataka. Ova veza je vrlo jaka i nije prisutna u svim proteinima. Ova veza igra važnu ulogu u proteinskim tvarima žitarica i brašna jer utječe na kvalitetu glutena, strukturno-mehanička svojstva tijesta, a time i na kvalitetu gotovog proizvoda – kruha i sl.
Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: unutar određenih granica moguća su reverzibilna kretanja dijelova peptidnog lanca jedan u odnosu na drugi s kidanjem malog broja slabih veza i stvaranjem novih. Čini se da molekula diše, pulsira u svojim različitim dijelovima. Ove pulsacije ne remete osnovni konformacijski plan molekule, kao što toplinske vibracije atoma u kristalu ne mijenjaju strukturu kristala ako temperatura nije toliko visoka da dolazi do taljenja.
Tek nakon što molekula proteina dobije prirodnu, nativnu tercijarnu strukturu, ona pokazuje svoju specifičnu funkcionalnu aktivnost: katalitičku, hormonalnu, antigensku itd. Tijekom formiranja tercijarne strukture dolazi do stvaranja aktivnih centara enzima, centara odgovornih za integraciju proteina u multienzimski kompleks, centara odgovornih za samosastavljanje supramolekularnih struktura. Stoga su svi učinci (toplinski, fizički, mehanički, kemijski) koji dovode do uništenja ove prirodne konformacije proteina (kidanje veza) popraćeni djelomičnim ili potpunim gubitkom bioloških svojstava proteina.
Proučavanje kompletne kemijske strukture nekih proteina pokazalo je da se u njihovoj tercijarnoj strukturi identificiraju zone u kojima su koncentrirani hidrofobni radikali aminokiselina, a polipeptidni lanac zapravo je omotan oko hidrofobne jezgre. Štoviše, u nekim slučajevima, dvije ili čak tri hidrofobne jezgre su odvojene u proteinskoj molekuli, što rezultira strukturom od 2 ili 3 jezgre. Ova vrsta molekularne strukture karakteristična je za mnoge proteine koji imaju katalitičku funkciju (ribonukleaza, lizozim itd.). Odvojeni dio ili regija proteinske molekule koja ima određeni stupanj strukturne i funkcionalne autonomije naziva se domena. Brojni enzimi, na primjer, imaju odvojene domene za vezanje supstrata i koenzima.
Biološki, fibrilarni proteini igraju vrlo važnu ulogu vezanu uz anatomiju i fiziologiju životinja. Kod kralješnjaka ti proteini čine 1/3 njihovog ukupnog sadržaja. Primjer fibrilarnih proteina je protein svile fibroin, koji se sastoji od nekoliko antiparalelnih lanaca s presavijenom listastom strukturom. Protein a-keratin sadrži od 3-7 lanaca. Kolagen ima složenu strukturu u kojoj su 3 identična lijevorotatorna lanca upletena zajedno da tvore desnorotatornu trostruku spiralu. Ova trostruka spirala je stabilizirana brojnim međumolekularnim vodikovim vezama. Prisutnost aminokiselina kao što su hidroksiprolin i hidroksilizin također doprinosi stvaranju vodikovih veza koje stabiliziraju strukturu trostruke spirale. Svi fibrilarni proteini su slabo topljivi ili potpuno netopljivi u vodi, budući da sadrže mnogo aminokiselina koje sadrže hidrofobne, u vodi netopljive R-skupine izoleucin, fenilalanin, valin, alanin, metionin. Nakon posebne obrade, netopljivi i neprobavljivi kolagen se pretvara u polipeptidnu smjesu topljivu u želatini, koja se zatim koristi u prehrambenoj industriji.
Globularni proteini. Obavljaju razne biološke funkcije. Oni obavljaju transportnu funkciju, tj. transport hranjivih tvari, anorganskih iona, lipida itd. Hormoni, kao i komponente membrana i ribosoma, pripadaju istoj klasi proteina. Svi enzimi su također globularni proteini.
Kvartarna struktura. Nazivaju se proteini koji sadrže dva ili više polipeptidnih lanaca oligomerni proteini, karakterizira ih prisutnost kvartarne strukture.
Slika - Sheme tercijarnih (a) i kvaternarnih (b) struktura proteina
Kod oligomernih proteina svaki od polipeptidnih lanaca karakterizira njegova primarna, sekundarna i tercijarna struktura, a naziva se podjedinica ili protomer.Polipeptidni lanci (protomeri) u takvim proteinima mogu biti isti ili različiti. Oligomerni proteini se nazivaju homogeni ako su im protomeri isti, a heterogeni ako su im protomeri različiti. Na primjer, protein hemoglobin sastoji se od 4 lanca: dva -a i dva -b protomera. Enzim a-amilaza sastoji se od 2 identična polipeptidna lanca. Kvartarna struktura odnosi se na raspored polipeptidnih lanaca (protomera) jedan u odnosu na drugi, tj. način njihovog zajedničkog slaganja i pakiranja. U ovom slučaju protomeri međusobno djeluju ne s bilo kojim dijelom svoje površine, već s određenim područjem (kontaktnom površinom). Kontaktne površine imaju takav raspored atomskih skupina između kojih nastaju vodikove, ionske i hidrofobne veze. Osim toga, geometrija protomera također pogoduje njihovoj povezanosti. Protomeri se slažu kao ključ u bravu. Takve se površine nazivaju komplementarne. Svaki protomer stupa u interakciju s drugim na više točaka, čineći povezivanje s drugim polipeptidnim lancima ili proteinima nemogućim. Takve komplementarne interakcije molekula temelj su svih biokemijskih procesa u tijelu.
α-aminokiseline mogu biti međusobno kovalentno povezane pomoću peptidnih veza . Karboksilna skupina jedne aminokiseline je kovalentno vezana za amino skupinu druge aminokiseline. U ovom slučaju, R- CO-NH-R veza, koja se naziva peptidna veza. U ovom slučaju, molekula vode se odvaja.
Uz pomoć peptidnih veza iz aminokiselina nastaju proteini i peptidi. Peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina nazivaju se oligopeptidi . Često naziv takvih molekula označava broj aminokiselina uključenih u oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi", a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično se nazivaju proteinima. Monomeri aminokiselina koji izgrađuju proteine nazivaju se "aminokiselinskih ostataka". Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino skupinu naziva se N-terminal i piše se lijevo, a onaj koji ima slobodnu C-karboksilnu skupinu naziva se C-terminal i piše se desno. Peptidi se zapisuju i čitaju s N-kraja.
Veza između α-ugljikovog atoma i α-amino skupine ili α-karboksilne skupine sposobna je za slobodnu rotaciju (iako je ograničena veličinom i prirodom radikala), što omogućuje polipeptidnom lancu da poprimi različite konfiguracije.
Peptidne veze obično se nalaze u trans konfiguraciji, tj. α-ugljikovi atomi nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina nalaze se na najvećoj udaljenosti jedan od drugog u prostoru. Peptidne veze su vrlo jake i jesu kovalentni.
Ljudsko tijelo proizvodi mnoge peptide koji sudjeluju u regulaciji raznih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su niz hormona - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliraju vaskularni tonus, hormoni štitnjače (3), antibiotici - gramicidin, peptidi s analgetskim učinkom (enkefalini (5) i endorfini i drugi opioidni peptidi). Analgetski učinak ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog učinka morfija;
Oksitocin se oslobađa u krv tijekom hranjenja djeteta, uzrokuje kontrakciju mioepitelnih stanica kanalića mliječne žlijezde i potiče lučenje mlijeka. Osim toga, oksitocin utječe na glatke mišiće maternice tijekom poroda, uzrokujući njezino stezanje.
Za razliku od oksitocina, glavni fiziološki učinak vazopresina je povećanje reapsorpcije vode u bubrezima kada se smanji krvni tlak ili volumen krvi (stoga je drugi naziv za ovaj hormon antidiuretik). Osim toga, vazopresin uzrokuje vazokonstrikciju.
Postoje 4 razine strukturne organizacije proteina, koje se nazivaju primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternarna struktura. Postoje opća pravila prema kojima se formiraju prostorne strukture proteina.
Primarna struktura proteina- ovo je kovalentna struktura okosnice polipeptidnog lanca - linearni niz aminokiselinskih ostataka koji su međusobno povezani peptidnim vezama. Primarna struktura svakog pojedinog proteina kodirana je u dijelu DNK koji se naziva gen. U procesu sinteze proteina, informacije sadržane u genu prvo se prepisuju u mRNA, a zatim se pomoću mRNA kao predloška primarna struktura proteina sastavlja na ribosomu. Svaki od 50 000 pojedinačnih proteina u ljudskom tijelu ima primarnu strukturu jedinstvenu za taj protein.
Inzulin je prvi protein čija je primarna struktura dešifrirana. Inzulin je proteinski hormon; sadrži 51 aminokiselinu, sastoji se od dva polipeptidna lanca (lanac A sadrži 21 aminokiselinu, lanac B - 30 aminokiselina). Inzulin se sintetizira u β-stanicama gušterače i izlučuje u krv kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi inzulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna lanca A i B, te 1 disulfidna veza unutar A lanca.
Sekundarna struktura Proteini su konformacija polipeptidnog lanca, tj. metoda uvijanja lanca u prostoru zbog vodikovih veza između skupina -NH i -CO. Postoje dva glavna načina za postavljanje lanca − α-heliks i β-struktura.
α -Spirala
U ovoj vrsti strukture peptidna okosnica se uvija u obliku spirale zbog stvaranja vodikovih veza između atoma kisika karbonilnih skupina i atoma vodika amino skupina koje su dio peptidnih skupina kroz 4 aminokiselinska ostatka. Vodikove veze su orijentirane duž osi zavojnice. Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju α-heliksa.
U stvaranju vodikovih veza sudjeluju gotovo svi atomi kisika i vodika peptidnih skupina. Kao rezultat toga, α-heliks je "kontrahiran" mnogim vodikovim vezama. Unatoč činjenici da su te veze klasificirane kao slabe, njihov broj osigurava najveću moguću stabilnost α-heliksa. Budući da sve hidrofilne skupine peptidne okosnice obično sudjeluju u stvaranju vodikovih veza, hidrofilnost (tj. sposobnost stvaranja vodikovih veza s vodom) α-spirala se smanjuje, a njihova hidrofobnost raste.
α-spiralna struktura je najstabilnija konformacija peptidne okosnice, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Uslijed stvaranja α-heliksa polipeptidni lanac se skraćuje, ali ako se stvore uvjeti za kidanje vodikovih veza, polipeptidni lanac će se ponovno produžiti.
Radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani α-heliksa i usmjereni su od peptidne okosnice. Oni ne sudjeluju u stvaranju vodikovih veza karakterističnih za sekundarnu strukturu, ali neki od njih mogu poremetiti stvaranje α-heliksa.
To uključuje:
Prolin. Njegov atom dušika dio je krutog prstena, što eliminira mogućnost rotacije oko -N-CH- veze. Osim toga, atom dušika prolina, koji tvori peptidnu vezu s drugom aminokiselinom, nema atom vodika. Kao rezultat toga, prolin nije u stanju formirati vodikovu vezu na ovom mjestu na peptidnoj okosnici, a α-spiralna struktura je poremećena. Tipično, petlja ili zavoj se javlja na ovom mjestu u peptidnom lancu;
Područja u kojima se uzastopno nalazi nekoliko jednako nabijenih radikala između kojih nastaju elektrostatske odbojne sile;
Područja s usko raspoređenim glomaznim radikalima koji mehanički ometaju stvaranje a-heliksa, na primjer metionin, triptofan.
β-Struktura
β-struktura nastaje stvaranjem mnogih vodikovih veza između atoma peptidnih skupina linearnih područja jednog polipeptidnog lanca čineći zavoje, ili između različitih polipeptidnih lanaca, β-struktura tvori lik sličan listu presavijenom poput harmonike - β-nabrani sloj.
Presavijeni sloj fibroinasvila: cik-cakantiparalelni nabori.
Kada se vodikove veze stvaraju između atoma peptidne okosnice različitih polipeptidnih lanaca, nazivaju se međulančane veze. Vodikove veze koje nastaju između linearnih regija unutar jednog polipeptidnog lanca nazivaju se unutarlančane. U β-strukturama su vodikove veze smještene okomito na polipeptidni lanac.
Tercijarna struktura proteina- trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcija između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedni od drugih u polipeptidnom lancu.
Tercijarna struktura naboranog polipeptidnog lanca stabilizirana je nizom interakcija između radikali aminokiselina: to su hidrofobne interakcije, elektrostatsko privlačenje, vodikove veze, kao i disulfidne -S-S- veze.
Hidrofilni radikali aminokiselina teže stvaranju vodikovih veza s vodom i stoga se uglavnom nalaze na površini proteinske molekule.
Sve hidrofilne skupine radikala aminokiselina koje se nalaze unutar hidrofobne jezgre međusobno djeluju pomoću ionskih i vodikovih veza.
Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tijekom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - ionske veze; 2 - vodikove veze; 3 - hidrofobne veze; 4 - disulfidne veze.
Ionske veze (elektrostatsko privlačenje) može se pojaviti između negativno nabijenih (anionskih) karboksilnih skupina radikala asparaginske i glutaminske kiseline i pozitivno nabijenih (kationskih) skupina radikala lizina, arginina ili histidina.
Vodik komunikacije nastaju između hidrofilnih nenabijenih skupina (kao što su -OH, -CONH 2, SH skupine) i bilo koje druge hidrofilne skupine. Tercijarna struktura nekih proteina stabilizirana je disulfidom komunikacije, nastaje zbog interakcije SH skupina dva cisteinska ostatka. Ova dva cisteinska ostatka mogu biti smještena daleko jedan od drugoga u linearnoj primarnoj strukturi proteina, ali tijekom formiranja tercijarne strukture oni se približavaju i tvore snažno kovalentno vezanje radikala.
Većina intracelularnih proteina nema disulfidne veze. Međutim, takve su veze česte u proteinima koje stanica luči u izvanstanični prostor. Vjeruje se da te kovalentne veze stabiliziraju konformaciju proteina izvan stanice i sprječavaju njihovu denaturaciju. Ovi proteini uključuju hormon inzulin i imunoglobuline.
Kvartarna struktura proteina. Mnogi proteini sadrže samo jedan polipeptidni lanac. Takvi se proteini nazivaju monomeri. Monomerni proteini također uključuju proteine koji se sastoje od nekoliko lanaca, ali su povezani kovalentno, na primjer disulfidnim vezama (dakle, inzulin treba smatrati monomernim proteinom).
Istodobno, postoje proteini koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca. Nakon formiranja trodimenzionalne strukture svakog polipeptidnog lanca, oni se ujedinjuju pomoću istih slabih interakcija koje su sudjelovale u formiranju tercijarne strukture: hidrofobne, ionske, vodikove.
Metoda pakiranja dva ili više pojedinačnih globularnih proteina u molekulu je kvaternar struktura proteina.
Pojedinačni polipeptidni lanci u takvom proteinu nazivaju se monomeri ili podjedinice. Protein koji sadrži nekoliko monomera naziva se oligomernim. Oligomerni globularni proteini obično su velike veličine i često obavljaju regulatorne funkcije u enzimskim kompleksima.
Održavanje karakteristične konformacije proteina moguće je zbog pojave mnogih slabih veza između različitih dijelova polipeptidnog lanca. Konformacija proteina može se promijeniti kada se promijene kemijska i fizikalna svojstva okoline, kao i kada protein stupa u interakciju s drugim molekulama. U tom slučaju dolazi do promjene u prostornoj strukturi ne samo područja u kontaktu s drugom molekulom, već i konformacije proteina u cjelini.
Konformacijske promjene igraju veliku ulogu u funkcioniranju proteina u živoj stanici. Razbijanje velikog broja slabih veza u proteinskoj molekuli pod utjecajem organskih otapala, ultrazvuka, temperature, pH itd. dovodi do razaranja njegove prirodne konformacije. Razvijanje lanaca bez kidanja njihovih kovalentnih veza naziva se denaturacija. Ovaj protein je biološki neaktivan. Kada su proteini denaturirani, peptidne veze se ne prekidaju, tj. primarna struktura proteina nije narušena, ali je izgubljena njegova funkcija.
α-aminokiseline mogu biti kovalentno povezane jedna s drugom pomoću peptidne veze. Karboksilna skupina jedne aminokiseline je kovalentno vezana za amino skupinu druge aminokiseline. U ovom slučaju, R- CO-NH-R veza, koja se naziva peptidna veza. U ovom slučaju, molekula vode se odvaja.
Uz pomoć peptidnih veza iz aminokiselina nastaju proteini i peptidi. Peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina nazivaju se oligopeptidi.Često naziv takvih molekula ukazuje na broj aminokiselina uključenih u oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi" a polipeptide koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično nazivamo proteinima. Monomeri aminokiselina koji grade proteine nazivaju se "aminokiselinskih ostataka". Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino skupinu naziva se N-terminal i piše se lijevo, a onaj koji ima slobodnu C-karboksilnu skupinu naziva se C-terminal i piše se desno. Peptidi se zapisuju i čitaju s N-kraja.
Veza između α-ugljikovog atoma i α-amino skupine ili α-karboksilne skupine može se slobodno okretati (iako je ograničena veličinom i prirodom radikala), dopuštajući polipeptidnom lancu da usvoji različite konfiguracije.
Peptidne veze obično se nalaze u trans konfiguraciji, tj. α-ugljikovi atomi nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina nalaze se na najvećoj udaljenosti jedan od drugog u prostoru. Peptidne veze su vrlo jake i jesu kovalentni.
Ljudsko tijelo proizvodi mnoge peptide koji sudjeluju u regulaciji raznih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su niz hormona - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliraju vaskularni tonus, hormoni štitnjače (3), antibiotici - gramicidin, peptidi koji imaju analgetski učinak (enkefalini (5) i endorfini i drugi opioidi peptidi). Analgetski učinak ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog učinka morfija;
Primjena aminokiselina na temelju svojstava.
Aminokiseline, uglavnom α-aminokiseline, neophodne su za sintezu proteina u živim organizmima. Za to potrebne aminokiseline ljudi i životinje dobivaju u obliku hrane koja sadrži različite bjelančevine. Potonji se u probavnom traktu dijele na pojedinačne aminokiseline, iz kojih se potom sintetiziraju proteini karakteristični za određeni organizam. Neke se aminokiseline koriste u medicinske svrhe. Mnoge aminokiseline koriste se za ishranu životinja.
Derivati aminokiselina koriste se za sintezu vlakana, kao što je najlon.
Pitanja za samokontrolu
· Napišite elektroničku strukturu dušika i vodika.
· Napišite elektroničku i strukturnu formulu amonijaka.
· Što je ugljikovodični radikal?
· Koje ugljikovodične radikale poznajete?
· Zamijenite jedan vodik u molekuli amonijaka metilnim radikalom.
· Što mislite, kakva je to veza i kako se zove?
· Koju tvar ćete dobiti ako preostale atome vodika zamijenite ugljikovodičnim radikalima, na primjer, metilnim radikalima?
· Kako će se promijeniti svojstva nastalih spojeva?
· Odredite formulu organske tvari ako je poznato da je njezina parna gustoća za vodik 22,5, maseni udio ugljika 0,533, maseni udio vodika 0,156 i maseni udio dušika 0,311. (Odgovor: C 2 H 7 N.)
· Udžbenik G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. Stranica 173, br. 6, 7.
ü Što je kiselina?
ü Što je funkcionalna skupina?
ü Koje se funkcionalne skupine sjećate?
ü Što je amino skupina?
ü Koja svojstva ima amino skupina?
ü Koja svojstva ima kiselina?
ü Što mislite, kakvu će reakciju u okolišu izazvati molekula koja sadrži kiselu i bazičnu skupinu?
ü TEST
Opcija 1.
1) Aminokiseline uključuju funkcionalne skupine:
a) -NH2 i –OH
b) -NH2 i –SON
c) -NH2 i –COOH
d) -OH i –COOH
2. Aminokiseline se mogu smatrati derivatima:
a) alkeni;
b) alkoholi;
c) karboksilne kiseline;
d) ugljikohidrati.
3. Aminokiseline reagiraju
a) polimerizacija;
b) polikondenzacija;
c) neutralizacija.
4. Veza između aminokiselina u polimeru:
a) vodik;
b) ionski;
c) peptid.
5. Esencijalne aminokiseline su...
opcija 2.
1. Opća formula aminokiselina:
a) R-CH2(NH2)-COOH;
2. U otopini aminokiselina, medij
a) alkalni;
b) neutralan;
c) kiseli.
3. Aminokiseline mogu međusobno djelovati i formirati:
a) ugljikohidrati;
b) nukleinske kiseline;
c) polipeptidi;
d) škrob.
4. Aminokiseline su...
a) organske baze;
b) kiseline
c) organski amfoterni spojevi.
5. Aminokiseline se koriste u...
ü Od kojih se anorganskih tvari može dobiti aminooctena kiselina? Napiši odgovarajuće jednadžbe reakcije.
ü Zadatak. Odredite formulu aminokiseline ako su maseni udjeli ugljika, vodika, kisika i dušika jednaki: 48%, 9,34%, 42,67% i 18,67%. Napiši sve moguće strukturne formule i imenuj ih.
NASTAVNI PLAN br. 16
Disciplina: Kemija.
Predmet: Vjeverice.
Svrha lekcije: Proučavajte primarnu, sekundarnu, tercijarnu strukturu proteina. Kemijska svojstva proteina: izgaranje, denaturacija, hidroliza, obojene reakcije. Biološke funkcije proteina.
Planirani rezultati
Predmet: formiranje ideja o mjestu kemije u suvremenoj znanstvenoj slici svijeta; razumijevanje uloge kemije u oblikovanju čovjekovih horizonta i funkcionalna pismenost za rješavanje praktičnih problema;
Metasubjekt: korištenje različitih vrsta kognitivnih aktivnosti i osnovnih intelektualnih operacija (postavka problema, formuliranje hipoteza, analiza i sinteza, usporedba, generalizacija, sistematizacija, utvrđivanje uzročno-posljedičnih veza, traženje analoga, formuliranje zaključaka) za riješiti problem;
Osobno: osjećaj ponosa i poštovanja prema povijesti i dostignućima domaće kemijske znanosti; kemijski kompetentno ponašanje u profesionalnim aktivnostima i kod kuće pri rukovanju kemikalijama, materijalima i procesima;
Standardno vrijeme: 2 sata
Vrsta lekcije: Predavanje.
Plan učenja:
Oprema: Udžbenik.
Književnost:
1. Kemija 10. razred: udžbenik. za opće obrazovanje organizacije s prid. po elektronu Mediji (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. – M.: Obrazovanje, 2014. -208 str.: ilustr.
2. Kemija za struke i tehničke specijalnosti: udžbenik za studente. institucija prof. obrazovanje / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5. izd., izbrisano. – M.: Izdavački centar „Akademija”, 2017. – 272 str., s bojama. bolestan
Učitelj, nastavnik, profesor: Tubaltseva Yu.N.
Tema 16. PROTEINI.
1. Proteini. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.
2. Kemijska svojstva proteina: izgaranje, denaturacija, hidroliza, obojene reakcije.
3. Biološke funkcije proteina.
1) Vjeverice. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.
1 – Sastav proteina: C – 54%, O – 23%, H – 7%, N – 17%, S – 2% i ostali: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
Godine 1903. njemački znanstvenik E.G. Fischer predložio je peptidnu teoriju, koja je postala ključ tajne strukture proteina. Fischer je predložio da su proteini polimeri aminokiselinskih ostataka povezanih NH-CO peptidnom vezom. Ideju da su proteini polimerne tvorevine izrazio je još 1888. ruski znanstvenik A.Ya.Danilevsky.
2 -
Proteini – IUD – proteini
“Protos” na grčkom znači “primarni, najvažniji”. Proteini su prirodni polimeri koji se sastoje od AA.
Mr (albumin) = 36000
Mr (miozin)=150000
Mr (hemoglobin)=68000
Mr (kolagen)=350000
Mr (fibrinogen)=450000
Formula mliječnih proteina - kazein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Proteini su prirodni prirodni spojevi visoke molekularne mase (biopolimeri), izgrađeni od alfa aminokiselina povezanih posebnom peptidnom vezom. Proteini sadrže 20 različitih aminokiselina, što znači da postoji veliki izbor proteina s različitim kombinacijama aminokiselina. Baš kao što možemo sastaviti beskonačan broj riječi od 33 slova abecede, možemo sastaviti beskonačan broj proteina od 20 aminokiselina. U ljudskom tijelu ima do 100.000 proteina.
Broj aminokiselinskih ostataka uključenih u molekule je različit: inzulin - 51, mioglobin - 140. Stoga se M r proteina kreće od 10 000 do nekoliko milijuna.
Bjelančevine se dijele na proteine (jednostavne bjelančevine) i proteide (složene bjelančevine).
4 - 20 AK su "građevni blokovi" proteinske zgrade; njihovim kombiniranjem u različitim redoslijedima, možete izgraditi nebrojeno mnogo različitih tvari s vrlo različitim svojstvima. Kemičari pokušavaju dešifrirati strukturu golemih proteinskih molekula. Ovaj zadatak je vrlo težak: priroda pažljivo skriva "nacrte" prema kojima su te čestice građene.
Godine 1888. ruski biokemičar A.Ya. Danilevsky je istaknuo da proteinske molekule sadrže ponavljajuće peptidne skupine –C–N– atoma
Početkom dvadesetog stoljeća njemački znanstvenik E. Fischer i drugi istraživači uspjeli su sintetizirati spojeve u molekule koje su uključivale 18 ostataka različitih AK povezanih peptidnim vezama.
5 -
Primarna struktura proteina je sekvencijalna izmjena AA (PPC polipeptidni lanac). Prostorna konfiguracija proteinske molekule, nalik spirali, formirana je zbog brojnih vodikovih veza između skupina.
– CO– i –NH–
Ova struktura proteina naziva se sekundarna. U svemiru, upletena spirala PPC-a tvori tercijarnu strukturu proteina, koja se održava interakcijom različitih funkcionalnih skupina PPC-a.
–S–S– (disulfidni most)
–COOH i –OH (esterski most)
–COOH i –NH 2 (slani most)
Neke proteinske makromolekule mogu se međusobno kombinirati i formirati velike molekule. Polimerne tvorevine proteina nazivamo kvaternarnim strukturama (samo s takvom strukturom hemoglobin je sposoban vezati i transportirati O 2 u tijelo)
2) Kemijska svojstva proteina: izgaranje, denaturacija, hidroliza, obojene reakcije.
1. Proteine karakteriziraju reakcije koje rezultiraju pojavljuje se talog. Ali u nekim slučajevima, nastali talog se otapa s viškom vode, au drugim dolazi do nepovratne koagulacije proteina, tj. denaturacija.
Denaturacija je promjena tercijarne i kvartarne strukture proteinske makromolekule pod utjecajem vanjskih čimbenika (povišenje ili sniženje temperature, tlaka, mehaničkog naprezanja, djelovanje kemijskih reagensa, UV zračenja, zračenja, otrova, soli teških metala (olovo). , živa, itd.))
