Naziv "vjeverice" dolazi od sposobnosti mnogih od njih da pobijele kad se zagriju. Naziv "proteini" dolazi od grčke riječi za "prvi", što ukazuje na njihovu važnost u tijelu. Što je viši stupanj organizacije živih bića, to je sastav proteina raznolikiji.
Proteini se formiraju od aminokiselina koje su međusobno povezane kovalentnim vezama. peptid veza: između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge. Kada dvije aminokiseline međusobno djeluju, nastaje dipeptid (od ostataka dviju aminokiselina, od grč. peptos– kuhano). Zamjena, isključivanje ili preraspodjela aminokiselina u polipeptidnom lancu uzrokuje nastanak novih proteina. Na primjer, kada se zamijeni samo jedna aminokiselina (glutamin s valinom), dolazi do ozbiljne bolesti - anemije srpastih stanica, kada crvene krvne stanice imaju drugačiji oblik i ne mogu obavljati svoje glavne funkcije (transport kisika). Kada se formira peptidna veza, molekula vode se odvaja. Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka razlikuju se:
– oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi itd.) – sadrže do 20 aminokiselinskih ostataka;
– polipeptidi – od 20 do 50 aminokiselinskih ostataka;
– vjeverice – preko 50, ponekad i tisuće aminokiselinskih ostataka
Prema fizikalno-kemijskim svojstvima, proteini se razlikuju na hidrofilne i hidrofobne.
Postoje četiri razine organizacije proteinske molekule – ekvivalentne prostorne strukture (konfiguracije, konformacija) proteini: primarni, sekundarni, tercijarni i kvartarni.
Primarni struktura proteina je najjednostavnija. Ima oblik polipeptidnog lanca, gdje su aminokiseline međusobno povezane jakom peptidnom vezom. Određeno kvalitativnim i kvantitativnim sastavom aminokiselina i njihovim slijedom.
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna strukturu tvore pretežno vodikove veze koje su nastale između atoma vodika NH skupine jedne zavojnice i atoma kisika CO skupine druge i usmjerene su duž spirale ili između paralelnih nabora proteinske molekule. Molekula proteina je djelomično ili potpuno uvijena u α-heliks ili tvori β-list strukturu. Na primjer, proteini keratina tvore α-heliks. Dio su kopita, rogova, dlake, perja, noktiju i kandži. Proteini koji čine svilu imaju β-list. Radikali aminokiselina (R-skupine) ostaju izvan spirale. Vodikove veze su mnogo slabije od kovalentnih veza, ali sa značajnim brojem njih tvore prilično čvrstu strukturu.
Funkcioniranje u obliku upletene spirale karakteristično je za neke fibrilarne proteine - miozin, aktin, fibrinogen, kolagen itd.
Tercijarna struktura proteina
Tercijarni struktura proteina. Ova struktura je stalna i jedinstvena za svaki protein. Određen je veličinom, polaritetom R-skupina, oblikom i redoslijedom aminokiselinskih ostataka. Polipeptidna spirala je upletena i presavijena na određeni način. Formiranje tercijarne strukture proteina dovodi do stvaranja posebne konfiguracije proteina - globule (od latinskog globulus - lopta). Njegov nastanak određuju različite vrste nekovalentnih interakcija: hidrofobne, vodikove, ionske. Između ostataka aminokiselina cisteina pojavljuju se disulfidni mostovi.
Hidrofobne veze su slabe veze između nepolarnih bočnih lanaca koje nastaju međusobnim odbijanjem molekula otapala. U ovom slučaju, protein se uvija tako da su hidrofobni bočni lanci uronjeni duboko u molekulu i štite je od interakcije s vodom, dok su hidrofilni bočni lanci smješteni izvana.
Većina proteina ima tercijarnu strukturu - globulini, albumini itd.
Kvartarna struktura proteina
Kvartar struktura proteina. Nastaje kao rezultat kombinacije pojedinačnih polipeptidnih lanaca. Zajedno čine funkcionalnu cjelinu. Postoje različite vrste veza: hidrofobne, vodikove, elektrostatske, ionske.
Između elektronegativnih i elektropozitivnih radikala aminokiselinskih ostataka nastaju elektrostatske veze.
Neke proteine karakterizira globularni raspored podjedinica – to je kuglasti bjelančevine. Globularni proteini lako se otapaju u vodi ili otopinama soli. Više od 1000 poznatih enzima pripada globularnim proteinima. Globularni proteini uključuju neke hormone, antitijela i transportne proteine. Na primjer, složena molekula hemoglobin (protein crvenih krvnih zrnaca) je globularni protein i sastoji se od četiri globinske makromolekule: dva α-lanca i dva β-lanca, od kojih je svaki povezan s hemom koji sadrži željezo.
Druge proteine karakterizira udruživanje u spiralne strukture – to je fibrilarni (od lat. fibrilla - vlakno) proteini. Nekoliko (3 do 7) α-spirala je upleteno zajedno, poput vlakana u kabelu. Fibrilarni proteini su netopljivi u vodi.
Bjelančevine se dijele na jednostavne i složene.
Jednostavni proteini (proteini)
Jednostavni proteini (proteini) sastoje se samo od aminokiselinskih ostataka. Jednostavni proteini uključuju globuline, albumine, gluteline, prolamine, protamine, klipove. Albumini (na primjer, serumski albumin) su topljivi u vodi, globulini (na primjer, antitijela) su netopljivi u vodi, ali topljivi u vodene otopine neke soli (natrijev klorid itd.).
Složeni proteini (proteidi)
Složeni proteini (proteidi) uključuju, osim aminokiselinskih ostataka, spojeve različite prirode, koji se nazivaju protetski skupina. Na primjer, metaloproteini su proteini koji sadrže ne-hem željezo ili su povezani metalnim atomima (većina enzima), nukleoproteini su proteini povezani s nukleinskim kiselinama (kromosomi, itd.), fosfoproteini su proteini koji sadrže ostatke fosforna kiselina(proteini žumanjka i dr.), glikoproteini - proteini u kombinaciji s ugljikohidratima (neki hormoni, antitijela itd.), kromoproteini - proteini koji sadrže pigmente (mioglobin itd.), lipoproteini - proteini koji sadrže lipide (dio membrana).
Sekundarna struktura proteina je metoda savijanja polipeptidnog lanca u kompaktniju strukturu u kojoj peptidne skupine međusobno djeluju stvarajući vodikove veze između njih.
Stvaranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju s najvećim brojem veza između peptidnih skupina. Vrsta sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između središnjeg atoma ugljika i ugljika peptidne skupine i veličini radikala aminokiseline. Sve to, zajedno sa sekvencom aminokiselina, kasnije će dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.
Postoje dvije moguće opcije za sekundarnu strukturu: u obliku „konopa“ – α-zavojnica(α-struktura), au obliku “harmonike” – β-nabrani sloj(β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu, obje strukture su istovremeno prisutne, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima prevladava β-struktura.
Formira se sekundarna struktura samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, istodobno se kisik druge peptidne skupine veže s vodikom treće itd.
α-Heliks
Ova struktura je desna spirala, formirana od vodik veze između peptidne skupine 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinski ostaci.
Spriječeno je stvaranje spirale prolin i hidroksiprolin, koji zbog svoje cikličke strukture uzrokuju "lom" lanca, njegovo prisilno savijanje, kao npr. u kolagenu.
Visina zavoja spirale je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.
β-sloj sloja
U ovom načinu postavljanja proteinska molekula leži kao "zmija", udaljeni dijelovi lanca su blizu jedan drugome. Kao rezultat toga, peptidne skupine prethodno uklonjenih aminokiselina proteinskog lanca mogu međusobno djelovati pomoću vodikovih veza.
Primarna struktura proteina je linearni polipeptidni lanac aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavnija razina strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju mu kovalentne peptidne veze između α-amino skupine jedne aminokiseline i α-karboksilne skupine druge aminokiseline.
Ako je imino skupina prolina ili hidroksiprolina uključena u stvaranje peptidne veze, tada ima drugačiji oblik
Kada se u stanicama stvaraju peptidne veze, najprije se aktivira karboksilna skupina jedne aminokiseline, a zatim se spaja s amino skupinom druge. Laboratorijska sinteza polipeptida provodi se približno na isti način.
Peptidna veza je ponavljajući fragment polipeptidnog lanca. Ima niz značajki koje utječu ne samo na oblik primarne strukture, već i na više razine organizacija polipeptidnog lanca:
· koplanarnost - svi atomi uključeni u peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini;
· sposobnost postojanja u dva rezonantna oblika (keto ili enolni oblik);
· trans položaj supstituenata u odnosu na C-N vezu;
· sposobnost stvaranja vodikovih veza, a svaka od peptidnih skupina može tvoriti dvije vodikove veze s drugim skupinama, uključujući i peptidne.
Izuzetak su peptidne skupine koje uključuju amino skupinu prolina ili hidroksiprolina. Oni mogu formirati samo jednu vodikovu vezu (vidi gore). To utječe na stvaranje sekundarne strukture proteina. Polipeptidni lanac u području gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin lako se savija, jer ga ne drži, kao obično, druga vodikova veza.
shema stvaranja tripeptida:
Razine prostorne organizacije proteina: sekundarna struktura proteini: koncept α-heliksa i β-sheet sloja. Tercijarna struktura proteina: pojam nativnog proteina i denaturacije proteina. Kvartarna struktura proteina na primjeru strukture hemoglobina.
Sekundarna struktura proteina. Sekundarna struktura proteina odnosi se na način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u uređenu strukturu. Prema konfiguraciji razlikuju se sljedeći elementi sekundarne strukture: α -spirala i β - presavijeni sloj.
Model građenja α-spirale, uzimajući u obzir sva svojstva peptidne veze, razvili su L. Pauling i R. Corey (1949. - 1951.).
Na slici 3, A prikazan dijagram α -spirala, dajući ideju o njegovim glavnim parametrima. Polipeptidni lanac se savija u α -spirala na način da su zavoji spirale pravilni, stoga spiralna konfiguracija ima spiralnu simetriju (sl. 3, b). Za svaki okret α -heliks ima 3,6 aminokiselinskih ostataka. Razmak između zavoja ili korak zavojnice je 0,54 nm, kut zavoja je 26°. Formiranje i održavanje α -spiralna konfiguracija nastaje zbog vodikovih veza formiranih između peptidnih skupina svake od njih n-th i ( P+ 3)-th aminokiselinski ostaci. Iako je energija vodikovih veza niska, veliki broj dovodi do značajnog energetskog učinka, što rezultira α - spiralna konfiguracija je prilično stabilna. Bočni radikali aminokiselinskih ostataka ne sudjeluju u održavanju α -spiralna konfiguracija, tako da su svi aminokiselinski ostaci u α -spirale su ekvivalentne.
U prirodnim proteinima postoje samo desnokretni. α -spirale.
β-sloj sloja- drugi element sekundarne strukture. Za razliku od α -spirale β - presavijeni sloj ima linearan, a ne štapasti oblik (slika 4). Linearna struktura se održava zahvaljujući stvaranju vodikovih veza između peptidnih skupina smještenih na različitim dijelovima polipeptidnog lanca. Ispostavilo se da su ta područja blizu udaljenosti vodikove veze između - C = O i HN - skupina (0,272 nm).
Riža. 4. Shematski prikaz β
- presavijeni sloj (strelice pokazuju
o smjer polipeptidnog lanca)
Riža. 3. Shema ( A) i model ( b) α -spirale
Sekundarna struktura proteina određena je primarnom strukturom. Aminokiselinski ostaci sposobni su formirati vodikove veze u različitim stupnjevima, što utječe na stvaranje α -spirale odn β -sloj. Aminokiseline koje tvore spiralu uključuju alanin, glutaminsku kiselinu, glutamin, leucin, lizin, metionin i histidin. Ako se proteinski fragment sastoji uglavnom od gore navedenih aminokiselinskih ostataka, tada a α -spirala. Valin, izoleucin, treonin, tirozin i fenilalanin doprinose stvaranju β -slojevi polipeptidnog lanca. Poremećene strukture nastaju u dijelovima polipeptidnog lanca gdje su koncentrirani ostaci aminokiselina kao što su glicin, serin, asparaginska kiselina, asparagin i prolin.
Mnogi proteini istovremeno sadrže α -spirale, i β -slojevi. Udio spiralne konfiguracije varira među proteinima. Dakle, mišićni protein paramiozin je gotovo 100% spiralan; udio spiralne konfiguracije u mioglobinu i hemoglobinu je visok (75%). Naprotiv, u tripsinu i ribonukleazi, značajan dio polipeptidnog lanca uklapa se u slojevitu β -strukture. Potporni proteini tkiva - keratin (protein kose), kolagen (protein kože i tetiva) - imaju β -konfiguracija polipeptidnih lanaca.
Tercijarna struktura proteina. Tercijarna struktura proteina je način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u prostoru. Kako bi protein stekao svoja inherentna funkcionalna svojstva, polipeptidni lanac mora se na određeni način saviti u prostoru, tvoreći funkcionalno aktivnu strukturu. Ova struktura se zove domaći. Unatoč golemom broju prostornih struktura koje su teoretski moguće za pojedinačni polipeptidni lanac, savijanje proteina dovodi do stvaranja jedne prirodne konfiguracije.
Tercijarna struktura proteina stabilizirana je interakcijama koje se javljaju između bočnih radikala aminokiselinskih ostataka različitih dijelova polipeptidnog lanca. Ove interakcije možemo podijeliti na jake i slabe.
Snažne interakcije uključuju kovalentne veze između atoma sumpora cisteinskih ostataka koji se nalaze u različitim dijelovima polipeptidnog lanca. Inače se takve veze nazivaju disulfidnim mostovima; Stvaranje disulfidnog mosta može se prikazati na sljedeći način:
Osim kovalentne veze Tercijarna struktura proteinske molekule održava se slabim interakcijama, koje se pak dijele na polarne i nepolarne.
Polarne interakcije uključuju ionske i vodikove veze. Ionske interakcije nastaju kontaktom pozitivno nabijenih skupina bočnih radikala lizina, arginina, histidina i negativno nabijene COOH skupine asparaginske i glutaminske kiseline. Vodikove veze nastaju između funkcionalnih skupina bočnih radikala aminokiselinskih ostataka.
Nepolarne ili van der Waalsove interakcije između ugljikovodičnih radikala aminokiselinskih ostataka doprinose stvaranju hidrofobna jezgra (kapljica masnoće) unutar proteinske globule, jer ugljikovodični radikali izbjegavaju kontakt s vodom. Što više nepolarnih aminokiselina protein sadrži, to velika uloga Van der Waalsove veze igraju ulogu u formiranju njegove tercijarne strukture.
Brojne veze između bočnih radikala aminokiselinskih ostataka određuju prostornu konfiguraciju proteinske molekule (slika 5).
Riža. 5. Vrste veza koje podupiru tercijarnu strukturu proteina:
A- disulfidni most; b - ionska veza; c, d - vodikove veze;
d - van der Waalsove veze
Tercijarna struktura pojedinog proteina je jedinstvena, kao i njegova primarna struktura. Samo pravilan prostorni raspored proteina čini ga aktivnim. Različite povrede tercijarne strukture dovode do promjena u svojstvima proteina i gubitka biološke aktivnosti.
Kvartarna struktura proteina. Proteini s molekulskom težinom većom od 100 kDa 1 sastoje se, u pravilu, od nekoliko polipeptidnih lanaca s relativno malom molekularnom težinom. Struktura koja se sastoji od određenog broja polipeptidnih lanaca koji zauzimaju strogo fiksan položaj jedan u odnosu na drugi, zbog čega protein ima jednu ili drugu aktivnost, naziva se kvaternarna struktura proteina. Protein s kvartarnom strukturom naziva se epimolekula ili multimer , odnosno njegovih sastavnih polipeptidnih lanaca podjedinice ili protomeri . Karakteristično svojstvo proteina s kvaternarnom strukturom je da pojedina podjedinica nema biološku aktivnost.
Stabilizacija kvaternarne strukture proteina nastaje zbog polarnih interakcija između bočnih radikala aminokiselinskih ostataka lokaliziranih na površini podjedinica. Takve interakcije čvrsto drže podjedinice u obliku organiziranog kompleksa. Područja podjedinica u kojima dolazi do interakcija nazivaju se kontaktna područja.
Klasičan primjer proteina s kvaternarnom strukturom je hemoglobin. Molekula hemoglobina s molekularnom težinom od 68 000 Da sastoji se od četiri podjedinice dva različita tipa - α I β / α -Podjedinica se sastoji od 141 aminokiselinskog ostatka, a β - od 146. Tercijarna struktura α - I β -podjedinice su slične, poput njihovih molekularna masa(17 000 Da). Svaka podjedinica sadrži protetičku skupinu - hem . Budući da je hem prisutan i u drugim proteinima (citokromi, mioglobin), koji će se dalje proučavati, barem ćemo ukratko prodiskutirati strukturu teme (slika 6). Hemska skupina je složeni koplanarni ciklički sustav koji se sastoji od središnjeg atoma koji tvori koordinacijske veze s četiri pirolna ostatka povezana metanskim mostovima (= CH -). U hemoglobinu je željezo obično u oksidiranom stanju (2+).
Četiri podjedinice - dvije α i dva β - povezani su u jedinstvenu strukturu na način da α -podjedinice kontakt samo sa β -podjedinice i obrnuto (slika 7).
Riža. 6. Građa hem hemoglobina
Riža. 7. Shematski prikaz kvartarne strukture hemoglobina:
Fe - hemoglobin hem
Kao što se može vidjeti na slici 7, jedna molekula hemoglobina može prenijeti 4 molekule kisika. I vezanje i otpuštanje kisika popraćeno je konformacijskim promjenama u strukturi α - I β -podjedinice hemoglobina i njihove relativni položaj u epimolekuli. Ova činjenica ukazuje da kvaternarna struktura proteina nije apsolutno kruta.
Povezane informacije.
Život na našem planetu nastao je iz koacervatne kapljice. Također je bila proteinska molekula. Odnosno proizlazi zaključak da su to ovi kemijski spojevi- osnova svih živih bića koja danas postoje. Ali što su oni? proteinske strukture? Kakvu ulogu igraju u tijelu i životu današnjih ljudi? Koje vrste proteina postoje? Pokušajmo to shvatiti.
Proteini: opći pojam
S gledišta, molekula dotične tvari je niz aminokiselina povezanih peptidnim vezama.
Svaka aminokiselina ima dvije funkcionalne skupine:
- karboksil -COOH;
- amino skupina -NH 2 .
Između njih dolazi do stvaranja veza u različitim molekulama. Dakle, peptidna veza je oblika -CO-NH. Molekula proteina može sadržavati stotine ili tisuće takvih skupina; to će ovisiti o specifičnoj tvari. Vrste proteina su vrlo raznolike. Među njima ima i onih koje sadrže organizmu esencijalne aminokiseline, što znači da ih organizam mora unositi hranom. Postoje sorte koje obavljaju važne funkcije u staničnoj membrani i njezinoj citoplazmi. Izdvojeni su i biološki katalizatori - enzimi, koji su ujedno i proteinske molekule. Imaju široku primjenu u ljudskom svakodnevnom životu, a ne samo da sudjeluju u biokemijskim procesima živih bića.
Molekularna težina spojeva koji se razmatraju može varirati od nekoliko desetaka do milijuna. Uostalom, broj monomernih jedinica u velikom polipeptidnom lancu je neograničen i ovisi o vrsti određene tvari. Protein u svom čistom obliku, u svojoj prirodnoj konformaciji, može se vidjeti pri ispitivanju kokošjeg jajeta u svijetložutoj, prozirnoj gustoj koloidnoj masi, unutar koje se nalazi žumanjak - to je željena tvar. Isto se može reći i za svježi sir s niskim udjelom masti.Ovaj proizvod je također gotovo čisti protein u svom prirodnom obliku.
Međutim, nemaju svi spojevi koji se razmatraju istu prostornu strukturu. Ukupno postoje četiri molekularne organizacije. Tipovi određuju njegova svojstva i govore o složenosti njegove strukture. Također je poznato da više prostorno isprepletenih molekula prolazi opsežnu obradu kod ljudi i životinja.
Vrste strukture proteina
Ukupno ih je četiri. Pogledajmo što je svaki od njih.
- Primarni. To je uobičajeni linearni niz aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Nema prostornih uvijanja i spiraliziranja. Broj jedinica uključenih u polipeptid može doseći nekoliko tisuća. Vrste proteina slične strukture su glicilalanin, inzulin, histoni, elastin i drugi.
- Sekundarna. Sastoji se od dva polipeptidna lanca koji su uvijeni u obliku spirale i usmjereni jedan prema drugom formiranim zavojima. U isto vrijeme, između njih nastaju vodikove veze koje ih drže zajedno. Tako nastaje jedna molekula proteina. Vrste proteina ove vrste su sljedeće: lizozim, pepsin i drugi.
- Tercijarna konformacija. To je gusto zbijena i kompaktno skupljena sekundarna struktura. Ovdje se pojavljuju i druge vrste interakcija, osim vodikovih veza - to su van der Waalsova interakcija i sile elektrostatskog privlačenja, hidrofilno-hidrofobni kontakt. Primjeri struktura su albumin, fibroin, protein svile i drugi.
- Kvartar. Najsloženija struktura, koja se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca upletenih u spiralu, smotanih u kuglu i spojenih zajedno u globulu. Primjeri kao što su inzulin, feritin, hemoglobin i kolagen ilustriraju upravo takvu konformaciju proteina.
Ako sve navedene molekularne strukture detaljno razmotrimo s kemijskog gledišta, analiza će oduzeti dosta vremena. Zapravo, što je viša konfiguracija, to je njezina struktura složenija i zamršenija, to se više vrsta interakcija uočava u molekuli.
Denaturacija proteinskih molekula
Jedno od najvažnijih kemijskih svojstava polipeptida je njihova sposobnost da budu uništeni pod utjecajem određenih uvjeta ili kemijskih agenasa. Na primjer, raširen je različiti tipovi denaturacija proteina. Što je ovaj proces? Sastoji se od uništavanja prirodne strukture proteina. To jest, ako je molekula u početku imala tercijarnu strukturu, tada će se nakon djelovanja posebnih sredstava urušiti. Međutim, redoslijed aminokiselinskih ostataka ostaje nepromijenjen u molekuli. Denaturirani proteini brzo gube svoja fizikalna i kemijska svojstva.
Koji reagensi mogu dovesti do procesa destrukcije konformacije? Ima ih nekoliko.
- Temperatura. Zagrijavanjem dolazi do postupnog razaranja kvaternarne, tercijarne i sekundarne strukture molekule. To se može vidjeti vizualno, na primjer, kada pržite obično kokošje jaje. Rezultirajući "protein" je primarna struktura polipeptida albumina koji je bio u sirovom proizvodu.
- Radijacija.
- Djelovanje jakih kemijskih sredstava: kiseline, lužine, soli teških metala, otapala (na primjer, alkoholi, eteri, benzen i drugi).
Taj se proces ponekad naziva i molekularno taljenje. Vrste denaturacije proteina ovise o agensu čije je djelovanje izazvalo. U nekim slučajevima odvija se proces suprotan razmatranom. Ovo je renaturacija. Nisu svi proteini u stanju obnoviti svoju strukturu, ali značajan dio njih to može. Tako su kemičari iz Australije i Amerike proveli renaturaciju kuhanog kokošjeg jajeta pomoću nekih reagensa i metodom centrifugiranja.
Ovaj proces je važan za žive organizme tijekom sinteze polipeptidnih lanaca pomoću ribosoma i rRNA u stanicama.
Hidroliza proteinske molekule
Uz denaturaciju, proteine karakterizira još jedna kemijsko svojstvo- hidroliza. To je također destrukcija nativne konformacije, ali ne primarne strukture, već potpuno pojedinačne aminokiseline. Važan dio probave je hidroliza proteina. Vrste hidrolize polipeptida su sljedeće.
- Kemijski. Na temelju djelovanja kiselina ili lužina.
- Biološki ili enzimski.
Međutim, bit procesa ostaje nepromijenjena i ne ovisi o tome koje vrste hidrolize proteina se odvijaju. Kao rezultat toga nastaju aminokiseline koje se prenose kroz sve stanice, organe i tkiva. Njihova daljnja transformacija uključuje sintezu novih polipeptida, već onih koji su potrebni određenom organizmu.
U industriji se proces hidrolize proteinskih molekula koristi upravo za dobivanje potrebnih aminokiselina.
Funkcije proteina u tijelu
Razne vrste bjelančevina, ugljikohidrata, masti vitalne su komponente za normalno funkcioniranje svake stanice. A to znači cijeli organizam u cjelini. Stoga je njihova uloga uvelike objašnjena visok stupanj značaj i sveprisutnost unutar živih bića. Može se razlikovati nekoliko glavnih funkcija polipeptidnih molekula.
- Katalitički. Provode ga enzimi koji imaju proteinsku strukturu. O njima ćemo kasnije.
- Strukturalni. Vrste proteina i njihove funkcije u tijelu prvenstveno utječu na strukturu same stanice, njen oblik. Osim toga, polipeptidi koji obavljaju ovu ulogu formiraju kosu, nokte, školjke mekušaca i ptičje perje. Oni su također izvjesno pojačanje u tijelu stanice. Hrskavica se također sastoji od ovih vrsta proteina. Primjeri: tubulin, keratin, aktin i drugi.
- Regulatorni. Ta se funkcija očituje u sudjelovanju polipeptida u procesima kao što su transkripcija, translacija, stanični ciklus, spajanje, čitanje mRNA i drugi. U svima njima igraju važnu ulogu regulatora.
- Signal. Tu funkciju obavljaju proteini koji se nalaze na staničnoj membrani. One prenose različite signale s jedne jedinice na drugu, a to dovodi do komunikacije među tkivima. Primjeri: citokini, inzulin, faktori rasta i drugi.
- Prijevoz. Neke vrste proteina i njihove funkcije koje obavljaju jednostavno su vitalne. To se događa, na primjer, s proteinom hemoglobinom. Prenosi kisik od stanice do stanice u krvi. Za čovjeka je nezamjenjiv.
- Rezervni ili rezervni. Takvi se polipeptidi nakupljaju u biljkama i životinjskim jajima kao izvor dodatne prehrane i energije. Primjer su globulini.
- Motor. Vrlo važna funkcija, posebno za protozoe i bakterije. Uostalom, oni se mogu kretati samo uz pomoć flagela ili cilija. A ove organele po svojoj prirodi nisu ništa više od proteina. Primjeri takvih polipeptida su sljedeći: miozin, aktin, kinezin i drugi.
Očito je da su funkcije proteina u ljudskom tijelu i drugim živim bićima vrlo brojne i važne. Ovo još jednom potvrđuje da je bez spojeva koje razmatramo život na našem planetu nemoguć.
Zaštitna funkcija proteina
Polipeptidi mogu štititi od različiti utjecaji: kemijski, fizikalni, biološki. Na primjer, ako tijelu prijeti virus ili bakterija strane prirode, tada imunoglobulini (antitijela) ulaze u bitku s njima, obavljajući zaštitnu ulogu.
Ako govorimo o fizičkim učincima, tada veliku ulogu ovdje igraju, primjerice, fibrin i fibrinogen koji sudjeluju u zgrušavanju krvi.
Proteini iz hrane
Vrste prehrambenih proteina su sljedeće:
- potpuni - oni koji sadrže sve aminokiseline potrebne za tijelo;
- inferiorni - oni koji sadrže nepotpuni sastav aminokiselina.
Međutim, oba su važna za ljudsko tijelo. Pogotovo prva skupina. Svaka osoba, posebno u razdobljima intenzivnog razvoja (djetinjstvo i adolescencija) i puberteta, mora održavati stalnu razinu proteina u sebi. Uostalom, već smo ispitali funkcije koje te nevjerojatne molekule obavljaju i znamo da praktički niti jedan proces, niti jedna biokemijska reakcija u nama nije potpuna bez sudjelovanja polipeptida.
Zato je potrebno svakodnevno unositi dnevnu količinu bjelančevina koje se nalaze u sljedećim proizvodima:
- jaje;
- mlijeko;
- svježi sir;
- meso i riba;
- grah;
- grah;
- kikiriki;
- pšenica;
- zob;
- leća i drugo.
Ako konzumirate 0,6 g polipeptida dnevno po kg težine, tada čovjeku nikada neće nedostajati ovih spojeva. Ako tijelo dugo vremena ne prima dovoljno potrebnih bjelančevina, tada se javlja bolest koja se naziva gladovanje aminokiselinama. To dovodi do ozbiljnih metaboličkih poremećaja i kao posljedica mnogih drugih bolesti.
Proteini u kavezu
Unutar najmanje strukturne jedinice svih živih bića - stanice - također se nalaze proteini. Štoviše, tamo obavljaju gotovo sve gore navedene funkcije. Prije svega, formira se citoskelet stanice koji se sastoji od mikrotubula i mikrofilamenata. Služi za održavanje oblika kao i za unutarnji transport između organela. Razni ioni i spojevi kreću se duž proteinskih molekula, poput kanala ili tračnica.
Važna je uloga proteina uronjenih u membranu i smještenih na njezinoj površini. Ovdje obavljaju i receptorsku i signalnu funkciju te sudjeluju u izgradnji same membrane. Oni čuvaju stražu, što znači da igraju zaštitničku ulogu. Koje se vrste proteina u stanici mogu svrstati u ovu skupinu? Primjera je mnogo, evo nekoliko.
- Aktin i miozin.
- Elastin.
- Keratin.
- Kolagen.
- Tubulin.
- Hemoglobin.
- Inzulin.
- Transkobalamin.
- Transferin.
- bjelančevina.
Ukupno postoji nekoliko stotina različitih koji se neprestano kreću unutar svake ćelije.
Vrste proteina u tijelu
Postoji ih, naravno, velika raznolikost. Ako pokušamo nekako podijeliti sve postojeće proteine u skupine, mogli bismo završiti s nečim poput ove klasifikacije.
Općenito, mnoge značajke možete uzeti kao osnovu za klasifikaciju proteina koji se nalaze u tijelu. Još nema nijednog jedinog.
Enzimi
Biološki katalizatori proteinske prirode, koji značajno ubrzavaju sve tekuće biokemijske procese. Normalna razmjena je nemoguća bez ovih veza. Svi procesi sinteze i raspada, sklapanja molekula i njihova replikacija, translacija i transkripcija i drugi odvijaju se pod utjecajem određene vrste enzima. Primjeri ovih molekula su:
- oksidoreduktaze;
- transferaze;
- katalaza;
- hidrolaze;
- izomeraze;
- liaze i drugi.
Danas se enzimi koriste iu svakodnevnom životu. Tako se u proizvodnji praškova za pranje često koriste takozvani enzimi - to su biološki katalizatori. Oni poboljšavaju kvalitetu pranja ako se poštuju navedeni temperaturni uvjeti. Lako se veže za čestice prljavštine i uklanja ih s površine tkanina.
Međutim, zbog svoje proteinske prirode, enzimi ne podnose previše Vruća voda ili blizina alkalnih ili kiselih lijekova. Doista, u ovom slučaju će se dogoditi proces denaturacije.
Proteinska molekula ima četiri vrste strukturne organizacije – primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu.
Primarna struktura
Linearna struktura, koja je strogo definiran genetski određen slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Glavna vrsta komunikacije je peptid (mehanizam nastanka i karakteristike peptidne veze su raspravljeni gore).
Polipeptidni lanac ima značajnu fleksibilnost i, kao rezultat toga, dobiva određenu prostornu strukturu (konformaciju) unutar lančanih interakcija.
Kod proteina postoje dvije razine konformacije peptidnih lanaca – sekundarne i tercijarne strukture.
Sekundarna struktura proteina
To je slaganje polipeptidnog lanca u uređenu strukturu zbog stvaranja vodikovih veza između atoma peptidnih skupina jednog polipeptidnog lanca ili susjednih lanaca.
Tijekom formiranja sekundarne strukture stvaraju se vodikove veze između atoma kisika i vodika peptidnih skupina:
Prema konfiguraciji, sekundarna struktura se dijeli na dvije vrste:
spiralni (α-heliks)
slojevita (β-struktura i križni β-oblik).
α-Heliks izgleda kao obična spirala. Nastaje zahvaljujući interpeptidnim vodikovim vezama unutar jednog polipeptidnog lanca (slika 1).
Riža. 1. Shema nastanka α-heliksa
Glavne karakteristike α-heliksa:
– stvaraju se vodikove veze između peptidnih skupina svakog prvog i četvrtog aminokiselinskog ostatka;
– zavoji spirale su pravilni, s 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju;
– bočni radikali aminokiselina ne sudjeluju u stvaranju α-heliksa;
– sve peptidne skupine sudjeluju u stvaranju vodikove veze, što određuje maksimalnu stabilnost α-heliksa;
– budući da su svi atomi kisika i vodika peptidnih skupina uključeni u stvaranje vodikovih veza, to dovodi do smanjenja hidrofilnosti α-spiralnih područja;
– α-heliks se formira spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji;
– prolin i hidroksiprolin sprječavaju stvaranje α-heliksa – na mjestima gdje se nalaze dolazi do poremećaja pravilnosti α-heliksa i polipeptidni lanac se lako savija (puca), jer ga ne drži sekunda vodikova veza (slika 2).
Riža. 2. Povrede pravilnosti α-heliksa
Atom dušika α-imino skupine prolina tijekom stvaranja peptidne veze ostaje bez atoma vodika, pa stoga ne može sudjelovati u stvaranju vodikove veze. U polipeptidnom lancu kolagena ima mnogo prolina i hidroksiprolina (vidi klasifikaciju jednostavnih proteina – kolagen).
Visoka frekvencija α-heliksa karakteristična je za mioglobin i globin (protein koji je dio hemoglobina). Prosjek kuglasti(okrugli ili elipsoidni) proteini imaju stupanj spiralizacije 60–70%. Spiralna područja izmjenjuju se s kaotičnim zapletima. Kao rezultat denaturacije proteina povećavaju se prijelazi spirala → zavojnica. Za spiralizaciju(formiranje α-heliksa) utjecaj radikali aminokiselina koji su dio polipeptidnog lanca, na primjer, negativno nabijene skupine radikala glutaminske kiseline, smještene blizu jedna drugoj, odbijaju i sprječavaju stvaranje α-heliksa (formira se zavojnica). Iz istog razloga, blisko smješteni arginin i lizin, koji imaju pozitivno nabijene funkcionalne skupine u radikalima, sprječavaju stvaranje α-heliksa (vidi primjer protamina i histona).
Velika veličina radikala aminokiselina (na primjer, radikali serina, treonina, leucina) također sprječavaju stvaranje α-heliksa.
Dakle, sadržaj α-spirala u proteinima varira.
β-Struktura (slojevito-nabrani) - ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog lanca i formira se uz pomoć interpeptidnih vodikovih veza unutar pojedinih dijelova jednog polipeptidnog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Postoje dvije vrste β-strukture:
– Doross-β-forma(kratka β-struktura) - predstavlja ograničena slojevita područja sastavljena od jednog polipeptidnog lanca proteina (slika 3).
Riža. 3. Cross-β oblik proteinske molekule
Većina globularnih proteina uključuje kratke β-strukture (laminirane regije). Njihov sastav se može prikazati na sljedeći način: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– potpuna β struktura. Ovaj tip je karakterističan za cijeli polipeptidni lanac, koji ima duguljasti oblik i drži se interpeptidnim vodikovim vezama između susjedni paralelno ili antiparalelan polipeptidnih lanaca (slika 4).
Riža. 4. Potpuna β-struktura
U antiparalelnim strukturama veze su stabilnije nego u paralelnim.
Proteini pravilne β-strukture su jači i slabo se ili uopće ne probavljaju u gastrointestinalnom traktu.
Stvaranje sekundarne strukture (α-heliksa ili β-strukture) određeno je slijedom aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu (tj. primarna struktura protein) i stoga je genetski predodređen. Aminokiseline kao što su metionin, valin, izoleucin i asparaginska kiselina pogoduju stvaranju β-strukture.
Proteini s potpunom β strukturom imaju fibrilarni(nitast) oblik. Potpuna β-struktura nalazi se u proteinima potpornih tkiva (tetive, koža, kosti, hrskavica itd.), u keratinu (proteini dlake i vune) (za karakteristike pojedinih proteina vidi odjeljak “Proteini hrane sirovine").
Međutim, nemaju svi fibrilarni proteini samo β strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (protein opturatornog mišića mekušaca), tropomiozin (protein skeletnih mišića) su fibrilarni proteini i njihova sekundarna struktura je α-heliks.
