Вторичната структура на протеина е каква спирала. Нива на структурна организация на протеиновата молекула: вторичната структура на протеина. Функции на протеините в организма

Има четири нива на структурна организация на протеините: първично, вторично, третично и четвъртично. Всяко ниво има свои собствени характеристики.

Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Първичната структура е най-простото ниво на структурна организация на протеиновата молекула. Висока стабилност му се придава чрез ковалентни пептидни връзки между α-амино групата на една аминокиселина и α-карбоксиловата група на друга аминокиселина. [покажи] .

Ако иминогрупата на пролин или хидроксипролин участва в образуването на пептидна връзка, тогава тя има различна форма [покажи] .

Когато в клетките се образуват пептидни връзки, първо се активира карбоксилната група на една аминокиселина и след това тя се комбинира с аминогрупата на друга. Приблизително по същия начин се извършва лабораторен синтез на полипептиди.

Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и най-високите нива на организация на полипептидната верига:

копланарност - всички атоми в пептидната група са в една и съща равнина;
способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);
транс позицията на заместителите по отношение на C-N връзката;
способността да образува водородни връзки и всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.

Изключение правят пептидните групи с участието на аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те са в състояние да образуват само една водородна връзка (виж по-горе). Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига на мястото, където се намира пролин или хидроксипролин, се огъва лесно, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.

Номенклатура на пептиди и полипептиди . Името на пептидите се образува от имената на съставните им аминокиселини. Две аминокиселини образуват дипептид, три - трипептид, четири - тетрапептид и т.н. Всеки пептид или полипептидна верига с произволна дължина има N-терминална аминокиселина, съдържаща свободна аминогрупа и С-крайна аминокиселина, съдържаща свободна карбоксилна група. Когато се назовават полипептиди, всички аминокиселини са изброени последователно, като се започне от N-терминала, като се заменят в имената им, с изключение на C-терминала, наставката -in към -yl (тъй като аминокиселините в пептидите вече нямат карбоксилна група, но карбонилен). Например името, показано на фиг. 1 трипептид - левк тиняфенилалан тинятреон в.

Характеристики на първичната структура на протеина . В гръбнака на полипептидната верига твърди структури (плоски пептидни групи) се редуват с относително подвижни области (-CHR), които са в състояние да се въртят около връзките. Такива особености на структурата на полипептидната верига влияят на нейното опаковане в пространството.

Вторичната структура е начин за полагане на полипептидната верига в подредена структура поради образуването на водородни връзки между пептидните групи на една верига или съседни полипептидни вериги. По конфигурация вторичните структури се делят на спираловидни (α-спирала) и слоесто-сгънати (β-структура и кръстосана β-форма).

α-спирала. Това е вид протеинова вторична структура, която има формата на правилна спирала, образувана поради интерпептидни водородни връзки в рамките на една полипептидна верига. Моделът на структурата на α-спирала (фиг. 2), който отчита всички свойства на пептидната връзка, е предложен от Pauling и Corey. Основните характеристики на α-спирала:

спирална конфигурация на полипептидната верига, имаща спирална симетрия;
образуването на водородни връзки между пептидните групи на всеки от първия и четвъртия аминокиселинни остатъци;
редовността на завоите на спиралата;
еквивалентността на всички аминокиселинни остатъци в α-спирала, независимо от структурата на техните странични радикали;
страничните радикали на аминокиселините не участват в образуването на α-спирала.

Външно α-спирала изглежда като леко опъната спирала на електрическа печка. Редовността на водородните връзки между първата и четвъртата пептидни групи също определя редовността на завоите на полипептидната верига. Височината на един завой или стъпката на α-спирала е 0,54 nm; включва 3,6 аминокиселинни остатъка, т.е. всеки аминокиселинен остатък се движи по оста (височината на един аминокиселинен остатък) с 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), което ни позволява да говорим за еквивалентността на всички аминокиселини остатъци в α-спирала. Периодът на редовност на α-спирала е 5 завъртания или 18 аминокиселинни остатъка; дължината на един период е 2,7 nm. Ориз. 3. Модел на α-спирала на Полинг-Кори

β-структура. Това е вид вторична структура, която има леко извита конфигурация на полипептидната верига и се образува с помощта на интерпептидни водородни връзки в отделни участъци от една полипептидна верига или съседни полипептидни вериги. Нарича се още слоесто-сгъната структура. Има разновидности на β-структури. Ограничените слоести области, образувани от една полипептидна верига на протеин, се наричат кръстосана β-форма (къса β-структура). Водородните връзки в кръстосана β форма се образуват между пептидните групи на бримките на полипептидната верига. Друг тип, пълната β-структура, е характерна за цялата полипептидна верига, която има удължена форма и се задържа от интерпептидни водородни връзки между съседни успоредни полипептидни вериги (фиг. 3). Тази структура напомня духа на акордеон. Освен това са възможни варианти на β-структури: те могат да бъдат образувани от успоредни вериги (N-терминалите на полипептидните вериги са насочени в една и съща посока) и антипаралелни (N-терминалите са насочени в различни посоки). Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой.

В протеините са възможни преходи от α-структури към β-структури и обратно поради пренареждането на водородните връзки. Вместо редовни интерпептидни водородни връзки по веригата (благодарение на тях полипептидната верига се усуква в спирала), спирализираните участъци се развиват и се затварят водородни връзки между удължените фрагменти на полипептидните вериги. Такъв преход се намира в кератина, протеин за коса. При измиване на косата с алкални детергенти, спираловидната структура на β-кератина лесно се разрушава и той преминава в α-кератин (къдравата коса се изправя).

Разрушаването на редовните вторични структури на протеините (α-спирали и β-структури), по аналогия с топенето на кристал, се нарича „топене“ на полипептиди. В този случай водородните връзки се прекъсват и полипептидните вериги приемат формата на произволна намотка. Следователно стабилността на вторичните структури се определя от интерпептидните водородни връзки. Други видове връзки почти не участват в това, с изключение на дисулфидните връзки по полипептидната верига на местата на цистеинови остатъци. Късите пептиди, дължащи се на дисулфидни връзки, са затворени в цикли. Много протеини едновременно имат α-спирални области и β-структури. Почти няма естествени протеини, състоящи се от 100% α-спирала (изключението е парамиозин, мускулен протеин, който е 96-100% α-спирала), докато синтетичните полипептиди имат 100% спирала.

Други протеини имат неравна степен на спиралност. Висока честота на α-спирални структури се наблюдава в парамиозина, миоглобина и хемоглобина. Напротив, в трипсин, рибонуклеаза, значителна част от полипептидната верига се вписва в слоести β-структури. Поддържащи тъканни протеини: кератин (протеин на косата, вълна), колаген (протеин на сухожилията, кожата), фиброин (натурален копринен протеин) имат β-конфигурация на полипептидни вериги. Различната степен на спирализация на полипептидните вериги на протеините показва, че очевидно има сили, които частично нарушават спиралността или "разрушават" редовното сгъване на полипептидната верига. Причината за това е по-компактното опаковане на протеиновата полипептидна верига в определен обем, т.е. в третичната структура.

Третична структура на протеина

Третичната структура на протеина е начинът, по който полипептидната верига се нагъва в пространството. Според формата на третичната структура протеините се делят основно на глобуларни и фибриларни. Глобуларните протеини най-често имат елипсовидна форма, а фибриларните (филаментозни) протеини са удължени (формата на пръчка, вретено).

Въпреки това, конфигурацията на третичната структура на протеините все още не дава основание да се смята, че фибриларните протеини имат само β-структура, а глобуларните α-спирални. Има фибриларни протеини, които имат спираловидна, а не слоесто-нагъната вторична структура. Например, α-кератин и парамиозин (запиращ мускулен протеин на мекотели), тропомиозините (протеини на скелетните мускули) са фибриларни протеини (имат пръчковидна форма) и вторична структураимат α-спирала; напротив, глобуларните протеини могат да съдържат голям брой β-структури.

Спирализацията на линейна полипептидна верига намалява нейния размер около 4 пъти; и пакетирането в третична структура я прави десетки пъти по-компактна от оригиналната верига.

Връзки, които стабилизират третичната структура на протеина . При стабилизирането на третичната структура играят роля връзките между страничните радикали на аминокиселините. Тези връзки могат да бъдат разделени на:

силен (ковалентен) [покажи] .
Да се ковалентни връзкивключват дисулфидни връзки (-S-S-) между страничните радикали на цистеините, разположени в различни части на полипептидната верига; изопептид, или псевдопептид, - между аминогрупите на страничните радикали на лизин, аргинин, а не α-амино групи, и СООН групи на странични радикали на аспарагинова, глутаминова и аминолимонена киселини, а не на α-карбоксилови групи на аминокиселини. Оттук идва и името на този тип връзка – подобна на пептид. Рядко се открива естерна връзка, образувана от СООН групата на дикарбоксилните аминокиселини (аспарагинова, глутаминова) и ОН групата на хидроксиаминокиселините (серин, треонин).
слаби (полярни и ван дер Ваалс) [покажи] .
Да се полярни връзкивключват водород и йонни. Водородните връзки, както обикновено, възникват между -NH2, -OH или -SH групата на страничния радикал на една аминокиселина и карбоксилната група на друга. Йонни или електростатични връзки се образуват при контакт на заредени групи от странични радикали -NH + 3 (лизин, аргинин, хистидин) и -COO - (аспарагинова и глутаминова киселини).
Неполярни или Ван дер Ваалсови връзкиобразуван между въглеводородни радикали на аминокиселини. Хидрофобните радикали на аминокиселините аланин, валин, изолевцин, метионин, фенилаланин взаимодействат един с друг във водна среда. Слабите ван дер Ваалсови връзки допринасят за образуването на хидрофобно ядро от неполярни радикали вътре в протеиновата глобула. Колкото повече са неполярните аминокиселини, толкова по-голяма е ролята на ван дер Ваалсовите връзки в сгъването на полипептидната верига.

Многобройни връзки между страничните радикали на аминокиселините определят пространствената конфигурация на протеиновата молекула.

Характеристики на организацията на третичната структура на протеина . Конформацията на третичната структура на полипептидната верига се определя от свойствата на страничните радикали на съставните й аминокиселини (които не забележимо влияниевърху образуването на първични и вторични структури) и микросредата, т.е. околната среда. Когато е нагъната, полипептидната верига на протеин има тенденция да приеме енергийно благоприятна форма, характеризираща се с минимум свободна енергия. Следователно, неполярните R-групи, "избягващи" водата, образуват сякаш вътрешната част на третичната структура на протеина, където се намира основната част от хидрофобните остатъци на полипептидната верига. В центъра на протеиновата глобула почти няма водни молекули. Полярните (хидрофилни) R-групи на аминокиселината са разположени извън това хидрофобно ядро и са заобиколени от водни молекули. Полипептидната верига странно се огъва в триизмерно пространство. Когато се огъва, вторичната спирална конформация се нарушава. Веригата "се разкъсва" в слабите точки, където се намират пролин или хидроксипролин, тъй като тези аминокиселини са по-подвижни във веригата, образувайки само една водородна връзка с други пептидни групи. Друго място на завоя е глицинът, чиято R-група е малка (водород). Следователно, R-групите на други аминокиселини, когато са подредени, са склонни да заемат свободното пространство на мястото на глицин. Редица аминокиселини – аланин, левцин, глутамат, хистидин – допринасят за запазването на стабилни спираловидни структури в протеина, а като метионин, валин, изолевцин, аспарагинова киселина, благоприятстват образуването на β-структури. В протеинова молекула с третична конфигурация има участъци под формата на α-спирали (спирализирани), β-структури (наслоени) и произволна намотка. Само правилното пространствено сгъване на протеина го прави активен; нарушаването му води до промяна в свойствата на протеина и загуба на биологична активност.

Кватернерна протеинова структура

Протеините, състоящи се от единична полипептидна верига, имат само третична структура. Те включват миоглобин, протеин на мускулната тъкан, участващ в свързването на кислорода, редица ензими (лизозим, пепсин, трипсин и др.). Въпреки това, някои протеини са изградени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. За такива протеини е въведена концепцията за кватернерна структура, която представлява организацията на няколко полипептидни вериги с третична структура в една функционална протеинова молекула. Такъв протеин с кватернерна структура се нарича олигомер, а неговите полипептидни вериги с третична структура се наричат протомери или субединици (фиг. 4).

На кватернерно ниво на организация протеините запазват основната конфигурация на третичната структура (глобуларна или фибриларна). Например, хемоглобинът е протеин, който има кватернерна структура и се състои от четири субединици. Всяка от субединиците е глобуларен протеин и като цяло хемоглобинът също има глобуларна конфигурация. Протеини на косата и вълната - кератините, свързани по третична структура с фибриларните протеини, имат фибриларна конформация и четвъртична структура.

Стабилизиране на кватернерната структура на протеините . Всички протеини с кватернерна структура бяха изолирани като отделни макромолекули, които не се разлагат на субединици. Контактите между повърхностите на субединиците са възможни само поради полярните групи на аминокиселинните остатъци, тъй като по време на образуването на третичната структура на всяка от полипептидните вериги страничните радикали на неполярните аминокиселини (които съставляват по-голямата част от всички протеиногенни аминокиселини) са скрити вътре в субединицата. Между техните полярни групи се образуват множество йонни (соли), водородни и в някои случаи дисулфидни връзки, които здраво държат субединиците под формата на организиран комплекс. Използването на вещества, които разрушават водородните връзки или вещества, които възстановяват дисулфидните мостове, причиняват дезагрегация на протомерите и разрушаване на кватернерната структура на протеина. В табл. 1 обобщава данните за връзките, стабилизиращи различни нива на организация на протеинова молекула [покажи] .

Таблица 1. Характеристики на връзките, участващи в структурната организация на протеините
Организационно ниво	Видове връзки (по сила)	Тип комуникация
Първична (линейна полипептидна верига)	ковалентен (силен)	Пептид - между α-амино и α-карбоксилови групи на аминокиселини
Вторични (α-спирала, β-структури)	Слаба	Водород - между пептидни групи (всяка първа и четвърта) на една полипептидна верига или между пептидни групи на съседни полипептидни вериги
Вторични (α-спирала, β-структури)	ковалентен (силен)	Дисулфид - дисулфидни бримки в линейната област на полипептидната верига
Третични (глобуларни, фибриларни)	ковалентен (силен)	Дисулфид, изопептид, естер - между странични радикали на аминокиселини от различни части на полипептидната верига
Третични (глобуларни, фибриларни)	Слаба	Водород - между страничните радикали на аминокиселини от различни части на полипептидната верига Йонна (сол) - между противоположно заредени групи от странични радикали на аминокиселини на полипептидната верига Ван дер Ваалс - между неполярни странични радикали на аминокиселини на полипептидна верига
Кватернерен (кълбовиден, фибриларен)	Слаба	Йонна - между противоположно заредени групи от странични радикали на аминокиселини на всяка от субединиците Водород - между страничните радикали на аминокиселинните остатъци, разположени на повърхността на контактните участъци на субединиците
Кватернерен (кълбовиден, фибриларен)	ковалентен (силен)	Дисулфид - между цистеиновите остатъци на всяка от контактните повърхности на различни субединици

Характеристики на структурната организация на някои фибриларни протеини

Структурната организация на фибриларните протеини има редица характеристики в сравнение с глобуларните протеини. Тези характеристики могат да бъдат проследени на примера на кератин, фиброин и колаген. Кератините съществуват в α- и β-конформации. α-кератините и фиброинът имат слоесто-нагъната вторична структура, но в кератина веригите са успоредни, а във фиброина те са антипаралелни (виж фиг. 3); в допълнение, междуверижните дисулфидни връзки присъстват в кератина, докато те липсват във фиброина. Разкъсването на дисулфидните връзки води до разделяне на полипептидните вериги в кератините. Напротив, образуването на максимален брой дисулфидни връзки в кератините чрез действието на окислители създава силна пространствена структура. Като цяло, при фибриларните протеини, за разлика от глобуларните протеини, понякога е трудно да се разграничат стриктно различните нива на организация. Ако приемем (както за глобуларен протеин), че третичната структура трябва да се образува чрез подреждане на една полипептидна верига в пространството, а кватернерната структура трябва да се образува от няколко вериги, тогава във фибриларните протеини няколко полипептидни вериги вече участват в образуването на вторичната структура. Типичен пример за фибриларен протеин е колагенът, който е един от най-разпространените протеини в човешкото тяло (около 1/3 от масата на всички протеини). Намира се в тъкани с висока якост и ниска разтегливост (кости, сухожилия, кожа, зъби и др.). В колагена една трета от аминокиселинните остатъци са глицин, а около една четвърт или малко повече са пролин или хидроксипролин.

Изолирана колагенова полипептидна верига (първична структура) изглежда като прекъсната линия. Съдържа около 1000 аминокиселини и има молекулно тегло около 105 (фиг. 5, а, б). Полипептидната верига е изградена от повтарящ се триплет от аминокиселини (триплет) със следния състав: gly-A-B, където A и B са всякакви аминокиселини с изключение на глицин (най-често пролин и хидроксипролин). Колагеновите полипептидни вериги (или α-вериги) по време на образуването на вторични и третични структури (фиг. 5, в и г) не могат да образуват типични α-спирали със спирална симетрия. Това се предотвратява от пролин, хидроксипролин и глицин (антиспирални аминокиселини). Следователно три α-вериги образуват сякаш усукани спирали, като три нишки, увиващи се около цилиндър. Три спирални α-вериги образуват повтаряща се колагенова структура, наречена тропоколаген (фиг. 5d). Тропоколагенът в своята организация е третичната структура на колагена. Плоските пръстени от пролин и хидроксипролин, редовно редуващи се по веригата, й придават твърдост, както и междуверижните връзки между тропоколагеновите α-вериги (следователно колагенът е устойчив на разтягане). Тропоколагенът е по същество субединица от колагенови фибрили. Тропоколагеновите субединици са подредени в кватернерната структура на колагена поетапно (фиг. 5д).

Стабилизирането на колагеновите структури се дължи на междуверижните водородни, йонни и ван дер Ваалсови връзки и малко количество ковалентни връзки.

α-веригите на колагена имат различни химични структури. Има α 1 -вериги от различни типове (I, II, III, IV) и α 2 -вериги. В зависимост от това кои α1- и α2-вериги участват в образуването на триверижната спирала на тропоколагена, се разграничават четири вида колаген:

първият тип - две α 1 (I) и една α 2 -верига;
вторият тип - три α 1 (II) вериги;
трети тип - три α 1 (III)-вериги;
четвъртият тип - три α 1 (IV)-вериги.

Най-често срещаният колаген от първия тип: намира се в костната тъкан, кожата, сухожилията; колаген тип 2 се намира в хрущяла и т. н. Може да има различни видове колаген в един и същи тип тъкан.

Подреденото агрегиране на колагеновите структури, тяхната твърдост и инертност осигуряват висока якост на колагеновите влакна. Колагеновите протеини също съдържат въглехидратни компоненти, тоест те са протеин-въглехидратни комплекси.

Колагенът е извънклетъчен протеин, който се образува от клетките на съединителната тъкан, която е част от всички органи. Следователно, при увреждане на колагена (или нарушение на неговото образуване), възникват множество нарушения на поддържащите функции на съединителната тъкан на органите.

Страница 3

общо страници: 7

Вторична структура на протеин- това е начин за полагане на полипептидна верига в по-компактна структура, при която се осъществява взаимодействието на пептидните групи с образуването на водородни връзки между тях.

Образуването на вторичната структура се причинява от желанието на пептида да приеме конформацията с най-голям брой връзки между пептидните групи. Видът на вторичната структура зависи от стабилността на пептидната връзка, подвижността на връзката между централния въглероден атом и въглерода на пептидната група и размера на аминокиселинния радикал. Всичко по-горе, заедно с аминокиселинната последователност, впоследствие ще доведе до строго определена протеинова конфигурация.

Има два възможни варианта за вторичната структура: под формата на "въже" - α-спирала(α-структура) и под формата на "акордеон" - β-нагънат слой(β-структура). В един протеин, като правило, и двете структури присъстват едновременно, но в различни пропорции. При глобуларните протеини преобладава α-спирала, при фибриларните протеини β-структурата.

Образува се вторичната структура само с водородни връзкимежду пептидните групи: кислородният атом на едната група реагира с водородния атом на втората, в същото време кислородът на втората пептидна група се свързва с водорода на третата и т.н.

α-спирала

Тази структура е дясна спирала, образувана от водородвръзки между пептидни групи 1-ви и 4-ти, 4-ти и 7-ми, 7-ми и 10-ти и така нататък аминокиселинни остатъци.

Предотвратява се образуването на спирала пролини хидроксипролин, които поради своята циклична структура причиняват "счупване" на веригата, нейното принудително огъване, както например в колагена.

Височината на завоя на спиралата е 0,54 nm и съответства на 3,6 аминокиселинни остатъка, 5 пълни завъртания отговарят на 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.

β-нагънат слой

При този начин на полагане протеиновата молекула лежи в "змия", отдалечените сегменти на веригата са близо един до друг. В резултат на това пептидните групи на предварително отстранени аминокиселини от протеиновата верига са в състояние да взаимодействат с помощта на водородни връзки.

П ЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРАБЕЛКОВ

Първичната структура на протеина носи информация за неговата пространствена структура.

1. Аминокиселинните остатъци в пептидната верига на протеините не се редуват произволно, а са подредени в определен ред. Линейната последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича първичната структура на протеина.

2. Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в молекула на ДНК (участък, наречен ген) и се реализира по време на транскрипция (пренаписване на информация за иРНК) и транслация (синтез на пептидна верига).

3. Всеки от 50 000 отделни протеини на човешкото тяло има единствен по рода сиза даден индивидуален протеин, първичната структура. Всички молекули на отделен протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин.

4. Последователността на аминокиселинните остатъци в пептидната верига може да се разглежда като
формуляр за запис

си малко информация.

Тази информация диктува пространственото сгъване на дълга линейна пептидна верига в по-компактна триизмерна структура.

ПОТВЪРЖДЕНИЕБЕЛКОВ

1. Линейните полипептидни вериги на отделните протеини, поради взаимодействието на функционални групи от аминокиселини, придобиват определена пространствена триизмерна структура, или конформация. В глобуларните протеини има
два основни типа конформациипептидни вериги: вторични и третични структури.

ВТОРИСТРУКТУРАБЕЛКОВ

2. Вторична структура на протеинитее пространствена структура, произтичаща от взаимодействия между функционалните групи на пептидния гръбнак. В този случай пептидната верига може да придобие правилни структури два вида:ос-спиралии p-структури.

Ориз. 1.2. Вторичната структура на протеина е а-спирала.

В ос-спиралаобразуват се водородни връзки между кислородния атом на карбоксилната група и водата от рода на амидния азот на пептидния гръбнак чрез 4 аминокиселини; странични вериги от аминокиселинни остатъци са разположени по периферията на спиралата, като не участват в образуването на водородни връзки, които образуват вторичната структура (фиг. 1.2).

Големи обемни остатъци или остатъци със същите отблъскващи заряди предотвратяватдо образуването на а-спирала.

Остатъкът от пролин прекъсва а-спирала поради пръстенната си структура и невъзможността за образуване на водородна връзка поради отсъствието на водород при азотния атом в пептидната верига.

Б-Структурасе образува между линейните области на една полипептидна верига, образувайки гънки, или между различни полипептидни вериги. Могат да се образуват полипептидни вериги или части от тях успоредно(N- и C-терминалите на взаимодействащите пептидни вериги съвпадат) или антипаралелен(N- и C-краищата на взаимодействащите пептидни вериги се намират в противоположни посоки) p-структури(фиг. 1.3).

ATпротеините също имат области с неправилна вторична структура, които се наричат разхвърляни топки,въпреки че тези структури не се променят толкова много от една протеинова молекула в друга.

ТРЕТИЧНОСТРУКТУРАБЕЛКОВ

3. Третична структура на протеин- Това е триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействия между аминокиселинни радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в пептидната верига.

Ориз. 1.3. Антипаралелна (бета структура.)

Хидрофобните радикали на аминокиселините са склонни да се комбинират в глобуларната структура на протеините с помощта на т.нар. ръководство-рофобни взаимодействияи междумолекулни ван дер Ваалсови сили, образуващи плътно хидрофобно ядро. Хидрофилните йонизирани и нейонизирани аминокиселинни радикали се намират главно на повърхността на протеина и определят неговата разтворимост във вода.

Хидрофилните аминокиселини, които са вътре в хидрофобното ядро, могат да взаимодействат помежду си чрез йоннаи водородни връзки(ориз. 1.4).

Ориз. 1.4. Видове връзки, които възникват между аминокиселинните радикали по време на образуването на третичната структура на протеина. 1 - йонна връзка; 2 - водородна връзка; 3 - хидрофобни взаимодействия; 4 - дисулфидна връзка.

Ориз. 1.5. Дисулфидни връзки в структурата на човешкия инсулин.

Йонните, водородните и хидрофобните връзки са сред слабите: тяхната енергия малко надвишава енергията на топлинното движение на молекулите при стайна температура.

Конформацията на протеина се поддържа чрез появата на много такива слаби връзки.

Конформационна лабилност на протеините- това е способността на протеините да променят леки конформации поради разкъсване на едни и образуване на други слаби връзки.

Третичната структура на някои протеини е стабилизирана дисулфидни връзки,образуван от взаимодействието на SH-групи на два цистеинови остатъка.

Повечето вътреклетъчни протеини нямат ковалентни дисулфидни връзки. Тяхното присъствие е характерно за протеините, секретирани от клетката, например, дисулфидни връзки присъстват в молекулите на инсулина, имуноглобулините.

Инсулин- протеинов хормон, синтезиран в β-клетките на панкреаса. Секретира се от клетките в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта. В структурата на инсулина има 2 дисулфидни връзки, свързващи 2 полипептидни А- и В-вериги, и 1 дисулфидна връзка вътре в А-веригата (фиг. 1.5).

Характеристиките на вторичната структура на протеините оказват влияние върху естеството на междурадикалните взаимодействия и третичната структура.

4. При много протеини с различна структура и функции се наблюдава някакъв специфичен ред на редуване на вторичните структури и се нарича супервторична структура.

Такава подредените структури често се наричат структурни мотиви,които имат специфични имена: "a-helix-turn-a-helix", "левцинов цип", "цинкови пръсти", "P-barrel structure" и др.

По наличието на a-спирали и p-структури глобуларните протеини могат да бъдат разделени на 4 категории:

1. Първата категория включва протеини, които съдържат само a-спирали, като миоглобин и хемоглобин (фиг. 1.6).

2. Втората категория включва протеини, в които има a-спирали и (3-структури. В този случай а- и (3-структурите често образуват еднотипни комбинации, които се срещат в различни отделни протеини.

Пример. Свръхвторична P-цевна структура.

Ензимът триоза фосфат изомераза има супер-вторична структура от типа P-барел, където всяка (3-структура) е разположена вътре в p-цевта и е свързана с a-спиралната област на полипептидавериги, разположени на повърхността на молекулата (фиг. 1.7, а).

Ориз. 1.7. Свръхвторична р-цевна структура.

а — триоза фосфат изомераза; б — домейнът на пиру руно наза.

Същата супервторична структура е открита в един от домейните на ензимната молекула пируват киназа (фиг. 1.7b). Доменът е част от молекула, която по структура наподобява независим глобуларен протеин.

Друг пример за образуване на супервторична структура с P-структури и ос-спирали. В един от домейните на лактат дехидрогеназата (LDH) и фосфоглицерат киназата, P-структурите на полипептидната верига са разположени в центъра под формата на усукан лист, като всяка p-структура е свързана с a-спирална област, разположена върху повърхността на молекулата (фиг. 1.8).

Ориз. 1.8. Вторичната структура, характерна за много фер-ченгета.

а- лактат дехидрогеназен домен; б—фосфоглицерат киназен домен.

3. Третата категория включва протеини, които иматсъдържащи само вторичната p-структура. Такива структури се намират в имуноглобулините, в ензима супероксид дисмутаза (фиг. 1.9).

Ориз. 1.9. Вторична структура на постоянния домен на имуноглобулин (а)

и ензима супероксид дисмутаза (б).

4. Четвъртата категория включва протеини, които съдържат само малък брой редовни вторични структури. Тези протеини включват малки богати на цистин протеини или металопротеини.

ДНК-свързващите протеини съдържат общи възгледисупер вторични структури: "os-spiral-turn-os-spiral", "левцинов цип", "цинк-пръстите ти."ДНК-свързващите протеини съдържат място на свързване, което е комплементарно към участък от ДНК със специфичен нуклеотидна последователност. Тези протеини участват в регулирането на действието на гените.

« а- Спирала-завъртане-спирала"

Ориз. 1.10. Обвързване супервторично

a-спирала-завъртане-а-спирала структури

в главния жлеб D

Структурата с двойна спирала на ДНК има 2 жлеба: голям и малък.Болка

каналът на врата е добърадаптирани за свързване на протеини с неголеми ос-спирални области.

Този структурен мотив включва 2 ос-спирали: едната е по-къса, другата е по-дълга, свързани чрез завъртане на полипептидната верига (фиг. 1.10).

По-късата a-спирала е разположена през жлеба на ДНК, а по-дългата a-спирала е разположена в главния жлеб, образувайки нековалентни специфични връзки на аминокиселинни радикали с ДНК нуклеотиди.

Често протеините с такава структура образуват димери, в резултат на което олигомерният протеин има 2 супервторични структури.

Те са разположени на определено разстояние един от друг и стърчат над повърхността на белтъка (фиг. 1.11).

Две такива структури могат да се свържат с ДНК в съседни области на главните канали.

беззначителни промени в структурата на протеините.

"цинков пръст"

"Цинков пръст" е протеинов фрагмент, съдържащ около 20 аминокиселинни остатъка (фиг. 1.12).

Цинковият атом е свързан с 4 аминокиселинни радикала: 2 цистеинови остатъка и 2 хистидинови остатъка.

В някои случаи вместо хистидинови остатъци има цистеинови остатъци.

Ориз. 1.12. Структура на ДНК-свързващото място

протеини под формата на "цинков пръст".

Тази област на протеина образува α-спирала, която може специфично да се свърже с регулаторните области на главния жлеб на ДНК.

Специфичността на свързване на отделен регулаторен ДНК-свързващ протеин зависи от последователността на аминокиселинните остатъци, разположени в областта на "цинковия пръст".

"Левцин цип"

Взаимодействащите протеини имат а-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка.

Левциновите остатъци са разположени на 6 аминокиселини една от друга.

Тъй като всеки завой на а-спирала съдържа 3,6-аминокиселинен остатък, левциновите радикали се намират на повърхността на всеки друг завой.

Левциновите остатъци на а-спирала на един протеин могат да взаимодействат с левциновите остатъци на друг протеин (хидрофобни взаимодействия), свързвайки ги заедно (фиг. 1.13).

Много ДНК-свързващи протеини взаимодействат с ДНК под формата на олигомерни структури, където субединиците са свързани една с друга чрез "левцинови ципове". Хистоните могат да служат като пример за такива протеини.

хистони- ядрени протеини, които включват голям брой положително заредени аминокиселини - аргинин и лизин (до 80%).

Хистоновите молекули се комбинират в олигомерни комплекси, съдържащи 8 мономера с помощта на "левцинови крепежни елементи", въпреки силния положителен заряд на тези молекули.

Резюме.Всички отделни протеинови молекули, които имат идентична първична структура, придобиват една и съща конформация в разтвор.

По този начин, естеството на пространственото сгъване на пептидната верига се определя от аминокиселинатасъстав и редуване на аминокиселинни остатъци ввериги.Следователно, конформацията е също толкова специфична характеристика на отделния протеин, колкото и първичната структура.

Протеините (протеините) съставляват 50% от сухата маса на живите организми.

Протеините са изградени от аминокиселини. Всяка аминокиселина има аминогрупа и киселинна (карбоксилова) група, чието взаимодействие води до пептидна връзкаСледователно протеините се наричат още полипептиди.

Протеинови структури

Основен- верига от аминокиселини, свързани с пептидна връзка (силна, ковалентна). Редувайки 20 аминокиселини в различен ред, можете да получите милиони различни протеини. Ако промените поне една аминокиселина във веригата, структурата и функциите на протеина ще се променят, така че първичната структура се счита за най-важна в протеина.

Втори- спирала. Задържани от водородни връзки (слаби).

третичен- глобула (топка). Четири вида връзки: дисулфидни (серен мост) силни, останалите три (йонни, хидрофобни, водородни) са слаби. Всеки протеин има своя собствена форма на глобула, функциите зависят от нея. По време на денатурацията формата на глобулата се променя и това се отразява на работата на протеина.

кватернеренНе се предлага за всички протеини. Състои се от няколко глобули, свързани помежду си със същите връзки, както в третичната структура. (Например хемоглобин.)

Денатурация

Това е промяна във формата на белтъчна глобула, причинена от външни влияния (температура, киселинност, соленост, добавяне на други вещества и др.)

Ако ефектите върху протеина са слаби (промяна на температурата с 1 °), тогава обратимоденатурация.
Ако ударът е силен (100°), тогава денатурация необратими. В този случай всички структури се унищожават, с изключение на първичната.

Функции на протеините

Има много от тях, например:

Ензимен (каталитичен)- протеини-ензими ускоряват химична реакцияпоради факта, че активният център на ензима се доближава до веществото по форма, като ключ към ключалка (, специфичност).

Строителство (структурно)- Една клетка, с изключение на водата, се състои главно от протеини.
Защитен- Антителата се борят с патогените (имунитет).

Изберете един, най-правилният вариант. Вторичната структура на протеиновата молекула има формата
1) спирали
2) двойна спирала
3) топка
4) нишки

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Водородните връзки между CO и NH групите в протеиновата молекула й придават спирална форма, характерна за структурата
1) първичен
2) вторичен
3) третичен
4) Кватернер

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Процесът на денатурация на протеинова молекула е обратим, ако връзките не са прекъснати
1) водород
2) пептид
3) хидрофобни
4) дисулфид

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. В резултат на взаимодействието се образува кватернерната структура на протеиновата молекула
1) участъци от една протеинова молекула според типа S-S връзки
2) няколко полипептидни нишки, образуващи намотка
3) участъци от една протеинова молекула поради водородни връзки
4) протеинови глобули с клетъчна мембрана

Отговор

Установете съответствие между характеристиката и функцията на протеина, която изпълнява: 1) регулаторна, 2) структурна
А) част от центриолите
Б) образува рибозоми
Б) е хормон
Г) образува клетъчни мембрани
Г) променя активността на гените

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Последователността и броят на аминокиселините в полипептидната верига е
1) първичната структура на ДНК
2) първичната структура на протеина
3) вторична структура на ДНК
4) протеинова вторична структура

Отговор

Изберете три опции. Протеини при хора и животни
1) служат като основен строителен материал
2) се разграждат в червата до глицерол и мастни киселини
3) се образуват от аминокиселини
4) се превръща в гликоген в черния дроб
5) се оставят настрана
6) тъй като ензимите ускоряват химичните реакции

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Спираловидната вторична структура на протеина се държи заедно чрез връзки
1) пептид
2) йонна
3) водород
4) ковалентен

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Какви връзки определят първичната структура на протеиновите молекули
1) хидрофобни между аминокиселинните радикали
2) водород между полипептидни вериги
3) пептид между аминокиселини
4) водород между -NH- и -CO- групи

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Първичната структура на протеина се формира от връзка
1) водород
2) макроергичен
3) пептид
4) йонна

Отговор

Изберете един, най-правилният вариант. Образуването на пептидни връзки между аминокиселините в протеиновата молекула се основава на
1) принципът на допълване
2) неразтворимост на аминокиселини във вода
3) разтворимост на аминокиселини във вода
4) наличието на карбоксилни и аминови групи в тях

Отговор

Изброените по-долу знаци, с изключение на два, се използват за описание на структурата и функциите на изобразената органична материя. Идентифицирайте два знака, които „изпадат“ от общия списък, и запишете числата, под които са посочени.
1) има структурни ниваорганизация на молекулата
2) е част от клетъчните стени
3) е биополимер
4) служи като матрица по време на превода
5) се състои от аминокиселини

Отговор

Всички изброени по-долу характеристики, с изключение на две, могат да се използват за описание на ензими. Идентифицирайте два знака, които „изпадат“ от общия списък, и запишете числата, под които са посочени.
1) са част от клетъчните мембрани и клетъчните органели
2) играят ролята на биологични катализатори
3) имат активен център
4) влияят на метаболизма чрез регулиране на различни процеси
5) специфични протеини

Отговор

Погледнете снимката на полипептида и посочете (A) нивото му на организация, (B) формата на молекулата и (C) вида на взаимодействие, което поддържа тази структура. За всяка буква изберете съответния термин или съответното понятие от предоставения списък.
1) първична структура
2) вторична структура
3) третична структура
4) взаимодействия между нуклеотиди
5) метална връзка
6) хидрофобни взаимодействия
7) фибриларен
8) кълбовиден

Отговор

Вижте снимката на полипептид. Посочете (A) нивото на неговата организация, (B) мономерите, които го образуват, и (C) формата химически връзкимежду тях. За всяка буква изберете съответния термин или съответното понятие от предоставения списък.
1) първична структура
2) водородни връзки
3) двойна спирала
4) вторична структура
5) аминокиселина
6) алфа спирала
7) нуклеотид
8) пептидни връзки

Отговор

Известно е, че протеините са неправилни полимери с високо молекулно тегло и са строго специфични за всеки тип организми. Изберете от текста по-долу три твърдения, които са смислено свързани с описанието на тези знаци, и запишете числата, под които са посочени. (1) Протеините съдържат 20 различни аминокиселини, свързани с пептидни връзки. (2) Протеините имат различен брой аминокиселини и ред на тяхното редуване в молекулата. (3) Ниско молекулно тегло органична материяимат молекулно тегло от 100 до 1000. (4) Те са междинни съединения или структурни единици – мономери. (5) Много протеини имат молекулни тегла, вариращи от няколко хиляди до милион или повече, в зависимост от броя на отделните полипептидни вериги в единична молекулярна структуракатерица. (6) Всеки вид живи организми има особен набор от белтъци, присъщи само на него, което го отличава от другите организми.

Отговор

Всички тези характеристики се използват за описание на функциите на протеините. Идентифицирайте две характеристики, които „изпадат“ от общия списък, и запишете числата, под които са посочени.
1) регулаторен
2) двигател
3) рецептор
4) образуват клетъчни стени
5) служат като коензими

Отговор

По-компактен от първична структура, при което протича взаимодействието на пептидните групи с образуване на водородни връзки между тях.

Полагане на протеин под формата на въже и акордеон

Има два вида такива структури - въже като катерицаи под формата на акордеон.

Всичко по-горе, заедно с аминокиселинната последователност, впоследствие ще доведе до строго определена протеинова конфигурация.

Могат да се разграничат два възможни варианта на вторичната структура: α-спирала (α-структура) и β-нагънат слой (β-структура). В един протеин, като правило, присъстват и двете структури, но в различни пропорции. При глобуларните протеини преобладава α-спирала, при фибриларните протеини β-структурата.

Участие на водородните връзки в образуването на вторичната структура.

Вторичната структура се образува само с участието на водородни връзки между пептидните групи: кислородният атом на едната група реагира с водородния атом на втората, докато кислородът на втората пептидна група се свързва с водорода на третата и т.н.

α-спирала

Сгъване на протеина под формата на α-спирала.

Тази структура е дясна спирала, образувана от водородни връзки между пептидните групи от 1-ва и 4-та, 4-та и 7-ма, 7-ма и 10-та и така нататък аминокиселинни остатъци.

Образуването на спирала се предотвратява от пролин и хидроксипролин, които поради своята структура причиняват "счупване" на веригата, нейния рязък огъване.