Името "катерици" идва от способността на много от тях да побеляват при нагряване. Името "протеини" идва от гръцката дума за "първи", което показва тяхното значение за тялото. Колкото по-високо е нивото на организация на живите същества, толкова по-разнообразен е съставът на протеините.
Протеините са изградени от аминокиселини, които са свързани помежду си чрез ковалента пептид връзка: между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на друга. Когато две аминокиселини взаимодействат, се образува дипептид (от остатъците на две аминокиселини, от гръцки. пептос- заварени). Заместването, изключването или пермутацията на аминокиселини в полипептидната верига причинява появата на нови протеини. Например при замяна на само една аминокиселина (глутамин с валин) се получава сериозно заболяване - сърповидно-клетъчна анемия, когато червените кръвни клетки имат различна форма и не могат да изпълняват основните си функции (пренос на кислород). Когато се образува пептидна връзка, водна молекула се отцепва. В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци има:
– олигопептиди (ди-, три-, тетрапептиди и др.) - съдържат до 20 аминокиселинни остатъка;
– полипептиди – от 20 до 50 аминокиселинни остатъка;
– катерици - над 50, понякога хиляди аминокиселинни остатъци
Според физикохимичните си свойства протеините биват хидрофилни и хидрофобни.
Има четири нива на организация на белтъчната молекула – еквивалентни пространствени структури (конфигурация, конформации) протеини: първични, вторични, третични и четвъртични.
Основен структурата на протеините е най-проста. Той има формата на полипептидна верига, където аминокиселините са свързани чрез силна пептидна връзка. Определя се от качествения и количествения състав на аминокиселините и тяхната последователност.
Вторична структура на протеините
Втори структурата се формира главно от водородни връзки, които са се образували между водородните атоми на NH групата на едната спирала на спиралата и кислорода на CO групата на другата и са насочени по протежение на спиралата или между успоредни гънки на протеиновата молекула. Протеиновата молекула е частично или напълно усукана в α-спирала или образува β-сгъната структура. Например, кератиновите протеини образуват α-спирала. Те са част от копита, рога, косми, пера, нокти, нокти. Протеините, които са част от коприната, имат β-гънка. Аминокиселинните радикали (R-групи) остават извън спиралата. Водородните връзки са много по-слаби от ковалентните, но със значително количество образуват доста силна структура.
Функционирането под формата на усукана спирала е характерно за някои фибриларни протеини – миозин, актин, фибриноген, колаген и др.
Третична структура на протеина
третичен протеинова структура. Тази структура е постоянна и уникална за всеки протеин. Определя се от размера, полярността на R-групите, формата и последователността на аминокиселинните остатъци. Полипептидната спирала се усуква и приляга по определен начин. Образуването на третичната структура на протеина води до образуването на специална конфигурация на протеина - глобули (от лат. globulus - топка). Образуването му се причинява от различни видове нековалентни взаимодействия: хидрофобни, водородни, йонни. Между аминокиселинните остатъци на цистеина се образуват дисулфидни мостове.
Хидрофобните връзки са слаби връзки между неполярни странични вериги, които са резултат от взаимното отблъскване на молекулите на разтворителя. В този случай протеинът се усуква, така че хидрофобните странични вериги се потапят дълбоко в молекулата и я предпазват от взаимодействие с вода, а хидрофилните странични вериги са разположени отвън.
Повечето протеини имат третична структура – глобулини, албумини и др.
Кватернерна протеинова структура
кватернерен протеинова структура. Образува се в резултат на комбинацията от отделни полипептидни вериги. Заедно те образуват функционална единица. Видовете връзки са различни: хидрофобни, водородни, електростатични, йонни.
Електростатичните връзки възникват между електроотрицателни и електроположителни радикали на аминокиселинни остатъци.
Някои протеини се характеризират с глобуларно подреждане на субединици - това е кълбовидна протеини. Глобуларните протеини са лесно разтворими във вода или солеви разтвори. Над 1000 известни ензими принадлежат към глобуларните протеини. Глобуларните протеини включват някои хормони, антитела, транспортни протеини. Например, сложна молекулахемоглобинът (еритроцитен протеин) е глобуларен протеин и се състои от четири глобинови макромолекули: две α-вериги и две β-вериги, всяка от които е свързана с хем, съдържащ желязо.
Други протеини се характеризират с асоцииране в спираловидни структури - това е фибриларна (от лат. fibrilla - фибри) протеини. Няколко (от 3 до 7) α-спирали са усукани заедно, като влакна в кабел. Фибриларните протеини са неразтворими във вода.
Протеините се делят на прости и сложни.
Прости протеини (протеини)
Прости протеини (протеини) се състоят само от аминокиселинни остатъци. Простите протеини включват глобулини, албумини, глутелини, проламини, протамини, бутала. Албумините (напр. серумен албумин) са водоразтворими, глобулините (напр. антителата) са неразтворими във вода, но разтворими в водни разтворинякои соли (натриев хлорид и др.).
Сложни протеини (протеиди)
Сложни протеини (протеиди) включват в състава, освен аминокиселинни остатъци, съединения от различно естество, които се наричат протезиране група. Например, металопротеините са протеини, съдържащи нехемово желязо или свързани с метални атоми (повечето ензими), нуклеопротеините са протеини, свързани с нуклеинова киселина(хромозоми и др.), фосфопротеините са протеини, които включват остатъци фосфорна киселина(белтъчини от яйчен жълтък и др.), гликопротеини - протеини в комбинация с въглехидрати (някои хормони, антитела и др.), хромопротеини - протеини, съдържащи пигменти (миоглобин и др.), липопротеини - протеини, съдържащи липиди (включени в мембраните).
Вторична структура на протеин- това е начин за полагане на полипептидна верига в по-компактна структура, при която пептидните групи взаимодействат с образуването на водородни връзки между тях.
Образуването на вторичната структура се причинява от желанието на пептида да приеме конформацията с най-голям брой връзки между пептидните групи. Видът на вторичната структура зависи от стабилността на пептидната връзка, подвижността на връзката между централния въглероден атом и въглерода на пептидната група и размера на аминокиселинния радикал. Всичко по-горе, заедно с аминокиселинната последователност, впоследствие ще доведе до строго определена протеинова конфигурация.
Има два възможни варианта за вторичната структура: под формата на "въже" - α-спирала(α-структура) и под формата на "акордеон" - β-нагънат слой(β-структура). В един протеин, като правило, и двете структури присъстват едновременно, но в различни пропорции. При глобуларните протеини преобладава α-спирала, при фибриларните протеини β-структурата.
Образува се вторичната структура само с водородни връзкимежду пептидните групи: кислородният атом на едната група реагира с водородния атом на втората, в същото време кислородът на втората пептидна група се свързва с водорода на третата и т.н.
α-спирала
Тази структура е дясна спирала, образувана от водородвръзки между пептидни групи 1-ви и 4-ти, 4-ти и 7-ми, 7-ми и 10-ти и така нататък аминокиселинни остатъци.
Предотвратява се образуването на спирала пролини хидроксипролин, които поради своята циклична структура причиняват "счупване" на веригата, нейното принудително огъване, както например в колагена.
Височината на завоя на спиралата е 0,54 nm и съответства на 3,6 аминокиселинни остатъка, 5 пълни завъртания отговарят на 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.
β-нагънат слой
При този начин на сгъване протеиновата молекула лежи в "змия", отдалечените сегменти на веригата са близо един до друг. В резултат на това пептидните групи на предварително отстранени аминокиселини от протеиновата верига са в състояние да взаимодействат с помощта на водородни връзки.
Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани помежду си. пептидни връзки. Първичната структура е най-простото ниво на структурна организация на протеиновата молекула. Висока стабилност му се придава чрез ковалентни пептидни връзки между α-амино групата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга аминокиселина.
Ако иминогрупата на пролин или хидроксипролин участва в образуването на пептидна връзка, тогава тя има различна форма
Когато в клетките се образуват пептидни връзки, първо се активира карбоксилната група на една аминокиселина и след това тя се комбинира с аминогрупата на друга. Приблизително по същия начин се извършва лабораторен синтез на полипептиди.
Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и по-високи ниваорганизация на полипептидната верига:
копланарност - всички атоми в пептидната група са в една и съща равнина;
способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);
транс позицията на заместителите по отношение на C-N връзката;
· способността за образуване на водородни връзки, като всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.
Изключение правят пептидните групи с участието на аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те са в състояние да образуват само една водородна връзка (виж по-горе). Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига на мястото, където се намира пролин или хидроксипролин, се огъва лесно, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.
схема за образуване на трипептид:
Нива на пространствена организация на протеините: вторична структурапротеини: концепцията за α-спирала и β-нагънат слой. Третична структура на протеините: концепцията за естествен протеин и протеинова денатурация. Кватернерна структура на протеините на примера на структурата на хемоглобина.
Вторична структура на протеин.Вторичната структура на протеин се разбира като начин за полагане на полипептидна верига в подредена структура. По конфигурация се разграничават следните елементи на вторичната структура: α -спирала и β - сгънат слой.
Модел на сграда α-спирали, като се вземат предвид всички свойства на пептидната връзка, е разработен от L. Pauling и R. Corey (1949 - 1951).
Фигура 3, апоказана диаграма α -спирала, даваща представа за основните й параметри. Полипептидната верига се сгъва в α -спирала по такъв начин, че завоите на спиралата да са правилни, така че спиралната конфигурация има спирална симетрия (фиг. 3, б). За всеки завой α -спирала представлява 3,6 аминокиселинни остатъци. Разстоянието между завоите или стъпката на спиралата е 0,54 nm, ъгълът на спиралата е 26°. Формиране и поддържане α -спирална конфигурация възниква поради водородни връзки, образувани между пептидните групи на всяка н-то и ( П+ 3)-ти аминокиселинни остатъци. Въпреки че енергията на водородните връзки е малка, голям бройте води до значителен енергиен ефект, което води до α -спиралната конфигурация е доста стабилна. Страничните радикали на аминокиселинните остатъци не участват в поддържането α -спирална конфигурация, така че всички аминокиселинни остатъци в α - спиралите са еквивалентни.
В естествените протеини има само десни α - спирали.
β-нагънат слой- вторият елемент от вторичната структура. За разлика от α - спирали β -сгънатият слой има по-скоро линейна, отколкото пръчковидна форма (фиг. 4). Линейната структура се поддържа поради появата на водородни връзки между пептидни групи, разположени в различни части на полипептидната верига. Тези места са близки до разстоянието на водородната връзка между - C = O и HN - групите (0,272 nm).
Ориз. 4. Схематично представяне β
- сгънат слой (стрелките показват
относно посоката на полипептидната верига)
Ориз. 3. Схема ( а) и модел ( б) α - спирали
Вторичната структура на протеина се определя от първичната. Аминокиселинните остатъци са способни да образуват водородни връзки в различна степен и това се отразява на образуването α -спирали или β -слой. Спиралните аминокиселини включват аланин, глутаминова киселина, глутамин, левцин, лизин, метионин и хистидин. Ако протеинов фрагмент се състои главно от аминокиселинните остатъци, изброени по-горе, тогава a α -спирала. Валин, изолевцин, треонин, тирозин и фенилаланин допринасят за образуването β слоеве на полипептидната верига. Нарушени структури се появяват в участъците на полипептидната верига, където са концентрирани аминокиселинни остатъци като глицин, серин, аспарагинова киселина, аспарагин и пролин.
Много протеини също съдържат α - спирали и β -слоеве. Пропорцията на спиралната конфигурация е различна за различните протеини. И така, мускулният протеин парамиозин е почти 100% спирализиран; делът на спиралната конфигурация в миоглобина и хемоглобина е висок (75%). Напротив, в трипсина и рибонуклеазата значителна част от полипептидната верига се вписва в слоеста β -структури. Поддържат тъканните протеини - кератин (протеин на косата), колаген (протеин на кожата и сухожилията) - имат β -конфигурация на полипептидни вериги.
Третична структура на протеина.Третичната структура на протеина е начинът, по който полипептидната верига е разположена в пространството. За да може един протеин да придобие присъщите си функционални свойства, полипептидната верига трябва да се сгъва в пространството по определен начин, образувайки функционално активна структура. Такава структура се нарича местен. Въпреки огромния брой пространствени структури, теоретично възможни за една полипептидна верига, сгъването на протеини води до образуването на единна нативна конфигурация.
Стабилизират третичната структура на протеиновите взаимодействия, които възникват между страничните радикали на аминокиселинните остатъци от различни части на полипептидната верига. Тези взаимодействия могат да бъдат разделени на силни и слаби.
Силните взаимодействия включват ковалентни връзки между серните атоми на цистеинови остатъци, разположени в различни части на полипептидната верига. В противен случай такива връзки се наричат дисулфидни мостове; образуването на дисулфиден мост може да се изобрази по следния начин:
С изключение ковалентни връзкиТретичната структура на протеиновата молекула се поддържа от слаби взаимодействия, които от своя страна се делят на полярни и неполярни.
Полярните взаимодействия включват йонни и водородни връзки. Йонните взаимодействия се образуват при контакт на положително заредените групи на страничните радикали на лизин, аргинин, хистидин и отрицателно заредената COOH група на аспарагиновата и глутаминова киселини. Водородните връзки възникват между функционалните групи на страничните радикали на аминокиселинните остатъци.
Неполярните или ван дер Ваалсовите взаимодействия между въглеводородните радикали на аминокиселинните остатъци допринасят за образуването хидрофобно ядро (капка мазнини) вътре в протеиновата глобула, т.к въглеводородните радикали са склонни да избягват контакт с вода. Колкото повече са неполярните аминокиселини в протеина, толкова по-голяма е ролята на ван дер Ваалсовите връзки в образуването на неговата третична структура.
Многобройните връзки между страничните радикали на аминокиселинните остатъци определят пространствената конфигурация на протеиновата молекула (фиг. 5).
Ориз. 5. Видове връзки, които поддържат третичната структура на протеина:
а- дисулфиден мост; б -йонна връзка; c, g -водородни връзки;
д -връзки на ван дер Ваалс
Третичната структура на един протеин е уникална, както и неговата първична структура. Само правилното пространствено сгъване на протеина го прави активен. Различни нарушения на третичната структура водят до промяна в свойствата на протеина и загуба на биологична активност.
Кватернерна протеинова структура.Протеините с молекулно тегло над 100 kDa 1 обикновено се състоят от няколко полипептидни вериги с относително малко молекулно тегло. Структура, състояща се от определен брой полипептидни вериги, заемащи строго фиксирана позиция една спрямо друга, в резултат на което протеинът има една или друга активност, се нарича кватернерна структура на протеина. Белтък с кватернерна структура се нарича епимолекулаили мултимер , и съставляващите го полипептидни вериги - респ субединици или протомери . Характерно свойство на протеините с кватернерна структура е, че една субединица няма биологична активност.
Стабилизирането на кватернерната структура на протеина се дължи на полярните взаимодействия между страничните радикали на аминокиселинните остатъци, локализирани на повърхността на субединиците. Такива взаимодействия здраво държат субединиците под формата на организиран комплекс. Местата на субединиците, където възникват взаимодействия, се наричат контактни подложки.
Класически пример за протеин с кватернерна структура е хемоглобинът. Молекулата на хемоглобина с молекулно тегло 68 000 Da се състои от четири субединици от два различни типа - α и β / α -Подединицата се състои от 141 аминокиселинни остатъка, а β - от 146. Третична структура α - и β -субединиците са подобни, като техните молекулна маса(17 000 Да). Всяка субединица съдържа протетична група - скъпоценен камък . Тъй като хемът присъства и в други протеини (цитохроми, миоглобин), които ще бъдат изследвани по-нататък, нека поне накратко обсъдим структурата на темата (фиг. 6). Хемовата група е сложна копланарна циклична система, състояща се от централен атом, който образува координационни връзки с четири пиролни остатъка, свързани с метанови мостове (=CH-). В хемоглобина желязото обикновено е в окислено състояние (2+).
Четири субединици - две α и две β - са комбинирани в единна структура по такъв начин, че α - подединиците са в контакт само с β -субединици и обратно (фиг. 7).
Ориз. 6. Структура на хема на хемоглобина
Ориз. 7. Схематично представяне на кватернерната структура на хемоглобина:
Fe - хем на хемоглобина
Както може да се види от фигура 7, една молекула на хемоглобина е способна да пренася 4 кислородни молекули. Както свързването, така и освобождаването на кислород са придружени от конформационни промени в структурата α - и β - хемоглобинови субединици и техните относителна позицияв епимолекулата. Този факт показва, че кватернерната структура на протеина не е абсолютно твърда.
Подобна информация.
Но животът на нашата планета произхожда от коацерватна капчица. Това също беше протеинова молекула. Тоест от това следва, че тези химични съединения- основата на всички живи същества, които съществуват днес. Но какво представляват те протеинови структури? Каква роля играят те в тялото и живота на хората днес? Какви видове протеини има? Нека се опитаме да го разберем.
Протеини: общо понятие
От гледна точка, молекулата на разглежданото вещество е последователност от аминокиселини, свързани помежду си чрез пептидни връзки.
Всяка аминокиселина има две функционални групи:
- карбоксил -COOH;
- аминогрупа -NH2.
Именно между тях възниква образуването на връзки в различни молекули. По този начин пептидната връзка има формата -CO-NH. Една протеинова молекула може да съдържа стотици или хиляди такива групи, това ще зависи от конкретното вещество. Видовете протеини са много разнообразни. Сред тях има и такива, които съдържат незаменими за организма аминокиселини, което означава, че трябва да се приемат с храната. Има разновидности, които изпълняват важни функции в клетъчната мембрана и нейната цитоплазма. Изолират се и биологични катализатори – ензими, които също са протеинови молекули. Те намират широко приложение в човешкия живот, а не само участват в биохимичните процеси на живите същества.
Молекулното тегло на разглежданите съединения може да варира от няколко десетки до милиони. В края на краищата броят на мономерните единици в голяма полипептидна верига е неограничен и зависи от вида на определено вещество. Протеинът в чиста форма, в естествената му форма, може да се види при изследване на пилешко яйце в светложълта, прозрачна, плътна колоидна маса, вътре в която се намира жълтъкът - това е желаното вещество. Същото може да се каже и за обезмаслената извара.Този продукт също е почти чист протеин в естествената си форма.
Въпреки това, не всички разглеждани съединения имат една и съща пространствена структура. Общо се разграничават четири организации на молекулата. Видовете определят неговите свойства и говорят за сложността на структурата. Известно е също, че по-пространствено заплетените молекули се подлагат на обширна обработка при хора и животни.
Видове протеинови структури
Общо са четири от тях. Нека да разгледаме какво представлява всеки от тях.
- Основен. Представлява обичайната линейна последователност от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Няма пространствени обрати, спирализация. Броят на връзките, включени в полипептида, може да достигне няколко хиляди. Видове протеини с подобна структура са глицилаланин, инсулин, хистони, еластин и др.
- Втори. Състои се от две полипептидни вериги, които са усукани под формата на спирала и ориентирани една към друга чрез образувани завои. В този случай между тях се образуват водородни връзки, които ги държат заедно. Така се образува единична протеинова молекула. Видовете протеини от този тип са както следва: лизозим, пепсин и др.
- Третична конформация. Това е плътно опакована и компактно навита вторична структура. Тук се появяват и други видове взаимодействие, в допълнение към водородните връзки - това е взаимодействието на Ван дер Ваалс и силите на електростатично привличане, хидрофилно-хидрофобен контакт. Примери за структури са албумин, фиброин, копринен протеин и други.
- кватернерен. Най-сложната структура, която представлява няколко полипептидни вериги, усукани в спирала, навити на топка и обединени в една глобула. Примери като инсулин, феритин, хемоглобин, колаген илюстрират точно такава протеинова конформация.
Ако разгледаме подробно всички дадени структури на молекули от химическа гледна точка, тогава анализът ще отнеме много време. Всъщност, колкото по-висока е конфигурацията, толкова по-сложна и сложна е нейната структура, толкова повече видове взаимодействия се наблюдават в молекулата.
Денатурация на протеинови молекули
Едно от най-важните химични свойства на полипептидите е способността им да се разпадат под въздействието на определени условия или химични агенти. Например, различни видове протеинова денатурация са широко разпространени. Какъв е този процес? Състои се в разрушаването на естествената структура на протеина. Тоест, ако първоначално молекулата е имала третична структура, след действието на специални агенти тя ще се срине. Въпреки това, последователността на аминокиселинните остатъци остава непроменена в молекулата. Денатурираните протеини бързо губят своите физични и химични свойства.
Какви реагенти могат да доведат до процеса на разрушаване на конформацията? Има няколко.
- температура. При нагряване се наблюдава постепенно разрушаване на кватернерната, третичната, вторичната структура на молекулата. Визуално това може да се наблюдава, например, при пържене на обикновено пилешко яйце. Полученият "протеин" е първичната структура на албуминовия полипептид, който е бил в суровия продукт.
- радиация.
- Действие от силни химични агенти: киселини, основи, соли на тежки метали, разтворители (например алкохоли, етери, бензол и други).
Този процес понякога се нарича още топене на молекулата. Видовете протеинова денатурация зависят от агента, под чието действие е настъпила. Освен това в някои случаи протича обратният процес. Това е ренатурация. Не всички протеини са в състояние да възстановят структурата си обратно, но значителна част от тях могат да направят това. И така, химици от Австралия и Америка извършиха ренатурирането на варено пилешко яйце, използвайки някои реагенти и метод на центрофугиране.
Този процес е важен за живите организми при синтеза на полипептидни вериги от рибозоми и рРНК в клетките.
Хидролиза на протеинова молекула
Заедно с денатурацията, протеините се характеризират и с друго химическо свойство- хидролиза. Това също е разрушаване на нативната конформация, но не до първичната структура, а изцяло до отделните аминокиселини. Важна част от храносмилането е протеиновата хидролиза. Видовете хидролиза на полипептидите са както следва.
- Химически. Въз основа на действието на киселини или основи.
- Биологичен или ензимен.
Същността на процеса обаче остава непроменена и не зависи от това какви видове протеинова хидролиза се извършват. В резултат на това се образуват аминокиселини, които се транспортират до всички клетки, органи и тъкани. По-нататъшната им трансформация се състои в участието в синтеза на нови полипептиди, които вече са необходими за определен организъм.
В индустрията процесът на хидролиза на протеинови молекули се използва само за получаване на желаните аминокиселини.
Функции на протеините в организма
Различните видове протеини, въглехидрати, мазнини са жизненоважни компоненти за нормалното функциониране на всяка клетка. А това означава целия организъм като цяло. Следователно тяхната роля е до голяма степен обяснена висока степензначение и повсеместност в живите същества. Има няколко основни функции на полипептидните молекули.
- каталитичен. Осъществява се от ензими, които имат протеинова структура. Ще говорим за тях по-късно.
- Структурни. Видовете протеини и техните функции в организма засягат преди всичко структурата на самата клетка, нейната форма. В допълнение, полипептидите, които изпълняват тази роля, образуват коса, нокти, черупки на мекотели и птичи пера. Те също са определена арматура в тялото на клетката. Хрущялът също се състои от тези видове протеини. Примери: тубулин, кератин, актин и други.
- Регулаторна. Тази функция се проявява в участието на полипептидите в такива процеси като: транскрипция, транслация, клетъчен цикъл, сплайсинг, разчитане на иРНК и др. Във всички тях те играят важна роля като регулатор.
- Сигнал. Тази функция се изпълнява от протеини, разположени върху клетъчната мембрана. Те предават различни сигнали от една единица на друга и това води до комуникация между тъканите. Примери: цитокини, инсулин, растежни фактори и други.
- Транспорт. Някои видове протеини и техните функции, които изпълняват, са просто жизненоважни. Това се случва например с протеина хемоглобин. Той транспортира кислород от клетка до клетка в кръвта. За човек е незаменим.
- Резервни или резервни. Такива полипептиди се натрупват в растенията и животинските яйца като източник на допълнително хранене и енергия. Пример за това са глобулините.
- Мотор. Много важна функция, особено за най-простите организми и бактерии. В края на краищата те са в състояние да се движат само с помощта на флагели или реснички. И тези органели по своята природа не са нищо повече от протеини. Примери за такива полипептиди са следните: миозин, актин, кинезин и други.
Очевидно функциите на протеините в човешкото тяло и другите живи същества са много многобройни и важни. Това още веднъж потвърждава, че без съединенията, които разглеждаме, животът на нашата планета е невъзможен.
Защитна функция на протеините
Полипептидите могат да предпазват от различни влияния: химически, физически, биологични. Например, ако тялото е в опасност под формата на вирус или бактерия с извънземна природа, тогава имуноглобулините (антитела) влизат в битка с тях, изпълнявайки защитна роля.
Ако говорим за физически ефекти, тук важна роля играят фибринът и фибриногенът, които участват в коагулацията на кръвта.
Хранителни протеини
Видовете диетични протеини са както следва:
- пълноценни - тези, които съдържат всички необходими за организма аминокиселини;
- непълни - тези, в които има непълен аминокиселинен състав.
И двете обаче са важни за човешкото тяло. Особено първата група. Всеки човек, особено в периоди на интензивно развитие (детство и юношество) и пубертет, трябва да поддържа постоянно ниво на протеини в себе си. В крайна сметка вече разгледахме функциите, които изпълняват тези невероятни молекули, и знаем, че практически нито един процес, нито една биохимична реакция в нас не може да мине без участието на полипептиди.
Ето защо е необходимо всеки ден да се консумира дневната норма на протеини, които се съдържат в следните продукти:
- яйце;
- мляко;
- извара;
- месо и риба;
- боб;
- боб;
- фъстък;
- пшеница;
- овесени ядки;
- леща и други.
Ако човек консумира 0,6 g от полипептида на килограм тегло на ден, тогава на човек никога няма да му липсват тези съединения. Ако дълго време тялото не получава необходимите протеини, тогава възниква заболяване, което има името на аминокиселинно гладуване. Това води до тежки метаболитни нарушения и в резултат на това много други заболявания.
Протеини в клетката
Вътре в най-малката структурна единица на всички живи същества - клетките - също има протеини. Освен това там изпълняват почти всички горепосочени функции. На първо място се формира цитоскелетът на клетката, състоящ се от микротубули, микрофиламенти. Той служи за поддържане на формата, както и за транспортиране вътре между органелите. Различни йони и съединения се движат по протежение на протеиновите молекули, като по канали или релси.
Важна е и ролята на протеините, потопени в мембраната и разположени на нейната повърхност. Тук те изпълняват както рецепторни, така и сигнални функции, участват в изграждането на самата мембрана. Те стоят на стража, което означава, че играят защитна роля. Какви видове протеини в клетката могат да бъдат отнесени към тази група? Има много примери, ето няколко.
- актин и миозин.
- Еластин.
- кератин.
- Колаген.
- тубулин.
- хемоглобин.
- Инсулин.
- Транскобаламин.
- трансферин.
- Албумен.
Общо има няколкостотин различни, които постоянно се движат във всяка клетка.
Видове протеини в тялото
Разбира се, те имат огромно разнообразие. Ако се опитате по някакъв начин да разделите всички съществуващи протеини на групи, тогава можете да получите нещо подобно на тази класификация.
Като цяло, много характеристики могат да бъдат взети като основа за класифициране на протеините, открити в тялото. Един все още не съществува.
Ензими
Биологични катализатори с протеинова природа, които значително ускоряват всички протичащи биохимични процеси. Нормалният обмен е невъзможен без тези съединения. Всички процеси на синтез и разпад, сглобяване на молекули и тяхната репликация, транслация и транскрипция и други се извършват под въздействието на специфичен вид ензими. Примери за тези молекули са:
- оксидоредуктази;
- трансферази;
- каталаза;
- хидролази;
- изомерази;
- lyases и други.
Днес ензимите се използват в ежедневието. Така че при производството на прахове за пране често се използват така наречените ензими - това са биологични катализатори. Те подобряват качеството на пране при спазване на посочения температурен режим. Лесно се свързва с частиците мръсотия и ги отстранява от повърхността на тъканите.
Въпреки това, поради тяхната протеинова природа, ензимите също не понасят топла водаили близост до алкални или киселинни лекарства. Всъщност в този случай ще настъпи процесът на денатурация.
Белтъчната молекула има четири типа структурна организация - първична, вторична, третична и четвъртична.
Първична структура
Линейна структура, която е строго определена генетично определена последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Основният вид комуникация пептид (механизмът на образуване и характеристиките на пептидната връзка са обсъдени по-горе).
Полипептидната верига има значителна гъвкавост и в резултат на вътрешноверижни взаимодействия придобива определена пространствена структура (конформация).
В протеините се разграничават две нива на конформация на пептидните вериги - вторични и третични структури.
Вторична структура на протеин
Това е полагането на полипептидна верига в подредена структура поради образуването на водородни връзки между атомите на пептидните групи на една полипептидна верига или съседни вериги.
По време на образуването на вторичната структура се образуват водородни връзки между кислородните и водородните атоми на пептидните групи:
По конфигурация вторичната структура е разделена на два вида:
спирала (α-спирала)
слоести (β-структура и кръстосана β-форма).
α-спирала изглежда като обикновена спирала. Образува се благодарение на интерпептидни водородни връзки в рамките на една полипептидна верига (фиг. 1).
Ориз. 1. Схема на образуване на α-спирала
Основните характеристики на α-спирала:
– образуват се водородни връзки между пептидните групи на всеки първи и четвърти аминокиселинен остатък;
- завоите на спиралата са правилни, има 3,6 аминокиселинни остатъка на оборот;
– страничните радикали на аминокиселините не участват в образуването на α-спирала;
– всички пептидни групи участват в образуването на водородна връзка, което определя максималната стабилност на α-спирала;
– тъй като всички кислородни и водородни атоми на пептидните групи участват в образуването на водородни връзки, това води до намаляване на хидрофилността на α-спиралните области;
– α-спирала се образува спонтанно и е най-стабилната конформация на полипептидната верига, съответстваща на минималната свободна енергия;
- предотвратява образуването на α-спирала пролин и хидроксипролин - на местата им, редовността на α-спирала се нарушава и полипептидната верига лесно се огъва (скъсва), тъй като не се задържа от втора водородна връзка (фиг. . 2).
Ориз. 2. Нарушения на закономерността на α-спирала
Азотният атом на α-имино групата на пролина остава без водороден атом по време на образуването на пептидна връзка, поради което не може да участва в образуването на водородна връзка. В полипептидната верига на колагена има много пролин и хидроксипролин (вижте класификацията на простите протеини - колаген).
Високата честота на α-спирала е характерна за миоглобина и глобина (протеин, който е част от хемоглобина). Средно аритметично кълбовидна(кръгли или елипсовидни) протеини имат степен на спирализация 60–70%. Спирализирани секции се редуват с хаотични намотки. В резултат на денатурацията на протеина преходите спирала → намотка се увеличават. За спирализиране(образуване на α-спирала) засягатаминокиселинни радикали, които изграждат полипептидната верига, например, отрицателно заредени групи от радикали на глутаминова киселина, разположени близо един до друг, те отблъскват и предотвратяват образуването на α-спирала (образува се намотка). По същата причина близко разположените аргинин и лизин, които имат положително заредени функционални групи в радикалите, предотвратяват образуването на α-спирала (виж примера с протамини и хистони).
Големите размери на аминокиселинните радикали (например радикали на серин, треонин, левцин) също предотвратяват образуването на α-спирала.
По този начин съдържанието на α-спирали в протеините варира.
β-структура (слоево-сгънат) - има леко извита конфигурация на полипептидната верига и се образува с помощта на интерпептидни водородни връзки в отделни участъци от една полипептидна верига или съседни полипептидни вериги. Има два вида β-структура:
– да серос-β-форма(къса β-структура) - представлява ограничени слоести зони, образувани от една полипептидна верига на протеина (фиг. 3).
Ориз. 3. Кръстосана-β-форма на протеинова молекула
Повечето глобуларни протеини включват къси β-структури (слоести области). Техният състав може да бъде представен по следния начин: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– пълна β-структура. Този тип е характерен за цялата полипептидна верига, която има удължена форма и се задържа от интерпептидни водородни връзки между свързани успоредноили антипаралеленполипептидни вериги (фиг. 4).
Ориз. 4. Пълна β-структура
В антипаралелните структури връзките са по-стабилни, отколкото в паралелните.
Протеините с правилна β-структура са по-трайни, лошо или изобщо не се усвояват в стомашно-чревния тракт.
Образуването на вторичната структура (α-спирала или β-структура) се определя от последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига (т.е. първична структурапротеин) и следователно е генетично предопределен. Аминокиселини като метионин, валин, изолевцин и аспарагинова киселина благоприятстват образуването на β-структурата.
Протеините с пълна β-структура имат фибриларна(нишковидна) форма. Пълната β-структура се намира в протеините на поддържащите тъкани (сухожилия, кожа, кости, хрущяли и др.), в кератина (протеин на косата и вълната) (за характеристиките на отделните протеини вижте раздела „Протеини от сурови храни материали").
Въпреки това, не всички фибриларни протеини имат само β-структура. Например, α-кератин и парамиозин (протеин на мускулния обтуратор на мекотели), тропомиозин (протеин на скелетния мускул) принадлежат към фибриларни протеини и тяхната вторична структура е α-спирала.
