Властивості амінокислотможна розділити на дві групи: хімічні та фізичні.

Хімічні властивості амінокислот

Залежно від сполук, амінокислоти можуть виявляти різні властивості.

Взаємодія амінокислот:

Амінокислоти як амфотерні сполуки утворюють солі як з кислотами, так і з лугами.

Як карбонові кислоти, амінокислоти утворюють функціональні похідні: солі, складні ефіри, аміди.

Взаємодія та властивості амінокислот з підставами:
Утворюються солі:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натрієва сіль + 2-амінооцтової кислоти Натрієва сіль амінооцтової кислоти (гліцину) + вода

Взаємодія зі спиртами:

Амінокислоти можуть реагувати зі спиртами за наявності газоподібного хлороводню, перетворюючись на складний ефір. Складні ефіри амінокислот немає біполярної структури і є летючими сполуками.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метиловий ефір / 2-амінооцтової кислоти /

Взаємодія з аміаком:

Утворюються аміди:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаємодія амінокислот з сильними кислотами:

Отримуємо солі:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (або HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Такими є основні хімічні властивості амінокислот.

Фізичні властивості амінокислот

Перерахуємо Фізичні властивостіамінокислот:

• Безбарвні
• Мають кристалічну форму
• Більшість амінокислот із солодким присмаком, але в залежності від радикалу (R) можуть бути гіркими або несмачними
• Добре розчиняються у воді, але погано розчиняються у багатьох органічних розчинниках
• Амінокислоти мають властивість оптичної активності
• Плавляться з розкладанням за температури вище 200°C
• Нелеткі
• Водні розчини амінокислот у кислій та лужному середовищіпроводять електричний струм

Амінокислоти виявляють властивості і кислот та амінів. Так, вони утворюють солі (за рахунок кислотних властивостей карбоксильної групи):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO)Na + Н 2 О

гліцин гліцинат натрію

і складні ефіри (подібно до інших органічних кислот):

NH 2 CH 2 COOH + С 2 Н 5 ОНNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + Н 2 О

гліцин етилгліцинат

З більш сильними кислотами амінокислоти виявляють властивості основ та утворюють солі за рахунок основних властивостей аміногрупи:

гліцин хлорид гліцинію

Найпростіший білок - поліпептид, що містить у своїй структурі щонайменше 70 амінокислотних залишків і має молекулярну масу понад 10 000 Да (дальтон). Дальтон - одиниця виміру маси білків, 1 дальтон дорівнює 1,66054 · 10 -27 кг (вуглецева одиниця маси). Аналогічні сполуки, що складаються із меншої кількості амінокислотних залишків, відносять до пептидів. Пептидами за своєю є деякі гормони – інсулін, окситоцин, вазопресин. Деякі пептиди є регуляторами імунітету. Пептидну природу мають деякі антибіотики (циклоспорин А, граміцидини А, В, С та S), алкалоїди, токсини бджіл та ос, змій, отруйних грибів (фаллоідин та аманітин блідої поганки), холерний та ботулінічний токсини та ін.

рівні структурної організації білкових молекул.

Молекула білка має складна будова. Виділяють кілька рівнів структурної організації білкової молекули – первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури.

Первинна структура визначається як лінійна послідовність залишків протеїногенних амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками (Рис.5):

Рис.5. Первинна структура молекули білка

Первинна структура молекули білка генетично детермінована кожного конкретного білка в послідовності нуклеотидів інформаційної РНК. Первинна структура визначає і вищі рівні організації білкових молекул.

Вторинна структура - конформація (тобто розташування у просторі) окремих ділянок білкової молекули. Вторинна структура в білках може бути представлена ​​-спіраллю, -структурою (структура складчастого листа) (Рис.6).

Рис.6. Вторинна структура білка

Вторинну структуру білка підтримують водневі зв'язки між пептидними угрупованнями.

Третинна структура - конформація всієї молекули білка, тобто. укладання в просторі всього поліпептидного ланцюга, включаючи укладання бічних радикалів. Для значної кількості білків методом рентгеноструктурного аналізу отримано координати всіх атомів білка, крім координат атомів водню. У формуванні та стабілізації третинної структури беруть участь усі види взаємодій: гідрофобна, електростатична (іонна), дисульфідні ковалентні зв'язки, водневі зв'язки. У цих взаємодіях беруть участь радикали залишків амінокислот. Серед зв'язків, що утримують третинну структуру, слід зазначити: а) дисульфідний місток (- S - S -); б) складноефірний місток (між карбоксильною групою та гідроксильною групою); в) сольовий місток (між карбоксильною групою та аміногрупою); г) водневі зв'язки.

Відповідно до форми білкової молекули, обумовленої третинною структурою, виділяють такі групи білків

1) Глобулярні білки які мають форму глобули (сфери). До таких білків відноситься, наприклад, міоглобін, що має 5 -спіральних сегментів і жодної - складки, імуноглобуліни, у яких немає -спіралі, основними елементами вторинної структури є -складки.

2) Фібрилярні білки . Ці білки мають витягнуту ниткоподібну форму, виконують в організмі структурну функцію. У первинній структурі вони мають повторювані ділянки і формують досить однотипну для всієї поліпептидної цепівторічну структуру. Так, білок - кератин (основний білковий компонент нігтів, волосся, шкіри) побудований з протяжних - спіралей. Існують менш поширені елементи вторинної структури, наприклад - поліпептидні ланцюги колагену, що утворюють ліві спіралі з параметрами, що різко відрізняються від параметрів -спіралей. У колагенових волокнах три спіральні поліпептидні ланцюги скручені в єдину праву суперспіраль (Рис.7):

Рис.7 Третинна структура колагену

Четвертична структура білка. Під четвертинною структурою білків мають на увазі спосіб укладання в просторі окремих поліпептидних ланцюгів (однакових або різних) з третинною структурою, що призводить до формування єдиного в структурному та функціональному відношенні макромолекулярного утворення (мультимера). Четвертічну структуру мають не всі білки. Прикладом білка, що має четвертинну структуру, є гемоглобін, що складається з 4 субодиниць. Цей білок бере участь у транспортуванні газів в організмі.

При розриві дисульфідних таслабких типів зв'язків у молекулах всі структури білка, крім первинної, руйнуються (цілком або частково), при цьому білок втрачає свої нативні властивості (Властивості білкової молекули, властиві їй у природному, природному (нативному) стані). Цей процес називається денатурація білка . До факторів, що викликають денатурацію білка відносять високі температури, ультрафіолетове опромінення, концентровані кислоти та луги, солі важких металів та інші.

Білки поділяються на прості (протеїни), що складаються тільки з амінокислот, та складні (протеїди), що містять, крім амінокислот, інші небілкові речовини, наприклад, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти. Небілкова частина складного білка називається простетичною групою.

Прості білки, Що складаються тільки з залишків амінокислот, широко поширені в тваринному та рослинному світі. Нині немає чіткої класифікації даних сполук.

Гістони

Мають порівняно низьку молекулярну масу (12-13 тис.) з переважанням лужних властивостей. Локалізовані переважно у ядрах клітин, розчинні у слабких кислотах, осаджуються аміаком і спиртом. Мають лише третинну структуру. У природних умовах міцно пов'язані з ДНК та входять до складу нуклеопротеїдів. Основна функція - регуляція передачі генетичної інформації з ДНК і РНК (можливе блокування передачі).

Протаміни

Ці білки мають найнижчу молекулярну масу (до 12 тис.). Виявляє виражені основні властивості. Добре розчинні у воді та слабких кислотах. Містяться в статевих клітинах і становлять основну масу білка хроматину. Як і гістони утворюють комплекс із ДНК, надають ДНК хімічну стійкість, але на відміну від гістонів, не виконують регуляторної функції.

Глютелини

Рослинні білки, що містяться в клейковині насіння злакових та деяких інших культур, у зелених частинах рослин. Не розчиняються у воді, розчинах солей та етанолу, але добре розчиняються у слабких розчинах лугів. Містять усі незамінні амінокислоти, є повноцінними продуктами харчування.

Проламіни

Рослинні білки. Містяться в клейковині злакових рослин. Розчинні тільки в 70%-му спирті (це пояснюється високим вмістом у цих білках проліну та неполярних амінокислот).

Протеїноїди.

До протеїноїдів відносяться білки опорних тканин (кістка, хрящ, зв'язки, сухожилля, нігті, волосся), для них характерний високий вміст сірки. Ці білки нерозчинні або важко розчиняються у воді, сольових і водно-спиртових сумішах. До протеїноїдів відносяться кератин, колаген, фіброїн.

Альбуміни

Це кислі білки невисокої молекулярної маси (15-17 тис.), розчинні у воді та слабких сольових розчинах. Облягаються нейтральними солями при 100% насиченні. Беруть участь у підтримці осмотичного тиску крові, транспортують із кров'ю різні речовини. Містяться в сироватці крові, молоці, яєчному білку.

Глобуліни

Молекулярна маса до 100 тис. у воді нерозчинні, але розчиняються в слабких сольових розчинах і осаджуються в менш концентрованих розчинах (вже при 50% насичення). Містяться в насінні рослин, особливо в бобових і масляних; у плазмі крові та в деяких інших біологічних рідинах. Виконують функцію імунного захисту, забезпечують стійкість організму до вірусних інфекційних захворювань.

Хімічна поведінка амінокислотвизначається двома функціональними групами -NН 2 і -СООН. Амінокислот характерні реакції по аміногрупі, карбоксильної групи і радикальної частини, при цьому залежно від реагенту взаємодія речовин може йти по одному або декільком реакційним центрам.

Амфотерний характер амінокислот.Маючи в молекулі одночасно кислотну та основну групу, амінокислоти в водних розчинахповодяться як типові амфотерні сполуки. У кислих розчинах вони виявляють основні властивості, реагуючи як основи, у лужних - як кислоти, утворюючи відповідно дві групи солей:

Завдяки своїй амфотерностів живому організмі амінокислоти відіграють роль буферних речовин, що підтримують певну концентрацію водневих іонів. Буферні розчини, отримані при взаємодії амінокислот із сильними основами, широко застосовуються в біоорганічній та хімічній практиці. Солі амінокислот з мінеральними кислотами краще розчиняються у воді, ніж вільні амінокислоти. Солі з органічними кислотами важкорозчинні у воді та використовуються для ідентифікації та поділу амінокислот.

Реакції, зумовлені аміногрупою.За участю аміногрупи амінокислоти утворюють солі амонієві з кислотами, ацилюються, алкілюються. , реагують з азотистою кислотою та альдегідами відповідно до наступної схеми:

Алкілювання проводиться за участю R-На1 або Ar-Наl:

У процесі реакції ацилювання використовуються хлорангідриди або ангідриди кислот (ацетилхлорид, оцтовий ангідрид, бензилоксикарбонілхлорид):

Реакції ацилування та алкіліровна застосовується для захисту NН 2 -групи амінокислот в процесі синтезу пептидів.

Реакції, зумовлені карбоксильною групою.За участюкарбоксильної групи амінокислоти утворюють солі, складні ефіри, аміди, хлорангідриди відповідно до схеми, поданої нижче:

Якщо при a-вуглецевому атоміу вуглеводневому радикалі є електроноакцепторний заступник (-NO 2 , -СС1 3 , -СООН, -COR і т.д.), поляризуючий зв'язок С®СООН, то у карбонових кислот легко протікають реакції декарбоксилювання. Декарбоксилювання a-амінокислот, що містять як заступник + NH 3 -групу, призводить до утворення біогенних амінів. У живому організмі цей процес протікає під дією ферменту декарбоксилази та вітаміну піридоксальфосфату.

У лабораторних умовах реакцію здійснюється при нагріванні a-амінокислоти в присутності поглиначів 2 , наприклад, (ОН) 2 .

При декарбоксилюванні b-феніл-a-аланіну, лізину, серину та гістидину утворюються, відповідно, фенамін, 1,5-діамінопентан (кадаверин), 2-аміноетанол-1 (коламін) та триптамін.

Реакції амінокислот за участю бокової групи.При нітруванні амінокислоти тирозин азотною кислотоювідбувається утвореннядинітропохідної сполуки, пофарбованої в помаранчевий колір (ксантопротеїнова проба):

Окисно-відновні переходи мають місце в системі цистеїн - цистин:

2НS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾® 2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH

У деяких реакціях амінокислоти реагують з обох функціональних груп одночасно.

Освіта комплексів із металами.Майже всі a-амінокислоти утворюють комплекси з іонами двовалентних металів. Найбільш стійкими є комплексні внутрішні солі міді (хелатні сполуки), що утворюються в результаті взаємодії з гідроксидом міді (II) та пофарбовані в синій колір:

Дія азотистої кислотина аліфатичні амінокислоти призводить до утворення гідроксикислот, на ароматичні – діазосполуки.

Утворення гідроксикислот:

Реакція діазотування:

(діазосполука)

1. з виділенням молекулярного азоту N 2:

2. без виділення молекулярного азоту N 2:

Хромофорна група азобензолу -N=N в азосполуках обумовлює жовте, жовте, помаранчеве або іншого кольору забарвлення речовин при поглинанні у видимій ділянці світла (400-800 нм). Ауксохромна група

СООН змінює та посилює забарвлення за рахунок π, π – сполучення з π – електронною системою основної групи хромофора.

Відношення амінокислот до нагрівання.При нагріванні амінокислоти розкладаються з утворенням різних продуктів, залежно від їх типу. При нагріванні a-амінокислотв результаті міжмолекулярної дегідратації утворюються циклічні аміди - дикетопіперазини:

валін (Val) діізопропільне похідне

дикетопіперазину

При нагріванні b-амінокислот від них відщеплюється аміак з утворенням α, β-ненасичених кислот із сполученою системою подвійних зв'язків:

β-аміновалеріанова кислота пентен-2-ова кислота

(3-амінопентанова кислота)

Нагрівання g- та d-амінокислот супроводжується внутрішньомолекулярною дегідратацією та утворенням внутрішніх циклічних амідів - лактамів:

γ-аміноізовалеріанова кислота лактам γ-аміноізовалеріанової

(4-аміно-3-метилбутанова кислота) кислоти

Усі -амінокислоти, крім гліцину, містять хіральний -вуглецевий атом і можуть зустрічатися у вигляді енантіомерів:

Було доведено, що майже всі природні амінокислоти мають одну і ту ж відносну конфігурацію при вуглецевому атомі. -Вуглецевому атому (-)-серину була умовно приписана L-конфігурація, а -вуглецевому атому (+)-серину - D-Конфігурація. При цьому, якщо проекція -амінокислоти Фішеру написана так, що карбоксильна група розташована зверху, а R - внизу, у L-амінокислоти аміногрупа буде знаходитися зліва, а у D-амінокислоти – праворуч. Схема Фішера визначення зміни амінокислоти застосовна всім -амінокислотам, які мають хиральным -вуглецевим атомом.

З малюнка видно, що L-амінокислота може бути правообертальної (+) або лівообертальної (-) в залежності від природи радикала. Переважна більшість -амінокислот, що зустрічаються в природі, відноситься до L-Ряд. Їх енантіоморфи, тобто. D-амінокислоти, синтезуються тільки мікроорганізмами та називаються "неприродними" амінокислотами.

Згідно з номенклатурою (R,S), більшість «природних» або L-амінокислот має S-конфігурацію.

L-Ізолейцин і L-треонін, що містять по два хіральні центри в молекулі, можуть бути будь-якими членами пари діастереомерів залежно від конфігурації при вуглецевому атомі. Нижче наводяться правильні абсолютні зміни цих амінокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ

Амінокислоти – амфотерні речовини, які можуть існувати у вигляді катіонів або аніонів. Ця властивість пояснюється наявністю як кислотної ( -СООН), і основний ( -NH 2 ) групи в одній і тій же молекулі. У дуже кислих розчинах NH 2 -група кислоти протонується і кислота стає катіоном У сильнолужних розчинах карбоксильна група амінокислоти депротонується і кислота перетворюється на аніон.

У твердому стані амінокислоти існують у вигляді цвіттер-іонів (біполярних іонів, внутрішніх солей). У цвіттер-іонах протон переноситься від карбоксильної групи до аміногрупи:

Якщо помістити амінокислоту в середовище, що має провідність, і опустити туди пару електродів, то в кислих розчинах амінокислота мігруватиме до катода, а в лужних розчинах - до анода. При деякому значенні рН, характерному для даної амінокислоти, вона не пересуватиметься ні до анода, ні до катода, оскільки кожна молекула знаходиться у вигляді цвіттер-іона (несе і позитивний, і негативний заряд). Це значення рН називається ізоелектричною точкою(pI) цієї амінокислоти.

РЕАКЦІЇ АМІНОКИСЛОТ

Більшість реакцій, у які амінокислоти вступають у лабораторних умовах ( in vitro), властиві всім амінам чи карбоновим кислотам.

1. утворення амідів по карбоксильній групі. При реакції карбонільної групи амінокислоти з аміногрупою аміну паралельно протікає реакція поліконденсації амінокислоти, що призводить до утворення амідів. Щоб запобігти полімеризації, аміногрупу кислоти блокують для того, щоб в реакцію вступала тільки аміногрупа аміну. З цією метою використовують карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформіат), трет-бутоксикарбоксазид та ін. Для реакції з аміном карбоксильну групу активують, впливаючи на неї етилхлорформіатом. захисну групупотім видаляють шляхом каталітичного гідрогенолізу або дією холодного розчину бромистого водню в оцтовій кислоті.

2. утворення амідів за аміногрупою. При ацилуванні аміногрупи -амінокислоти утворюється амід.

Реакція краще йде в основному середовищі, тому що при цьому забезпечується висока концентрація вільного аміну.

3. освіта складних ефірів. Карбоксильна група амінокислоти легко етерифікується звичайними методами. Наприклад, метилові ефіри одержують, пропускаючи сухий газоподібний хлористий водень через розчин амінокислоти в метанолі:

Амінокислоти здатні до поліконденсації, у результаті якої утворюється поліамід. Поліаміди, що складаються з -амінокислот, називаються пептидами або поліпептидами . Амідний зв'язок у таких полімерах називається пептидний зв'язком. Поліпептиди з молекулярною масоюне менше 5000 називають білками . До складу білків входить близько 25 різних амінокислот. При гідролізі білка можуть утворюватися всі ці амінокислоти або деякі з них у певних пропорціях, характерних для окремого білка.

Унікальна послідовність амінокислотних залишків у ланцюгу, властива даному білку, називається первинною структуроюбілка . Особливості скручування ланцюгів білкових молекул ( взаємне розташуванняфрагментів у просторі) називаються вторинною структуроюбілків . Поліпептидні ланцюги білків можуть з'єднуватися між собою з утворенням амідних, дисульфідних, водневих та інших зв'язків за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. Внаслідок цього відбувається закручування спіралі в клубок. Ця особливість будови називається третинною структурою білка . Для прояву біологічної активності деякі білки повинні спочатку утворити макрокомплекс ( олігопротеїн), що складається з декількох повноцінних білкових субодиниць. Четвертична структура визначає ступінь асоціації таких мономерів у біологічно активному матеріалі.

Білки діляться на дві великі групи. фібрилярні (відношення довжини молекули до ширини більше 10) та глобулярні (Ставлення менше 10). До фібрилярних білків відноситься колаген найбільш поширений білок хребетних; на його частку припадає майже 50% сухої ваги хрящів та близько 30% твердої речовиникістки. У більшості регуляторних систем рослин і тварин каталіз здійснюється глобулярними білками, які мають назву ферментів .

амінокислоти.

Амінокислоти(амінокарбонові кислоти) - органічні сполуки, у молекулі яких одночасно містяться карбоксильні (-COOH) та амінні групи (-NH 2).

Будова амінокислот можна виразити наведеною нижче загальною формулою,
(де R– вуглеводневий радикал, який може містити різні функціональні групи).

Амінокислотиможуть розглядатися як похідні карбонових кислот, в яких один або кілька атомів водню замінено на амінні групи (-NH2).

Як приклад можна навести найпростіші: амінооцтову кислоту, або гліцин, та амінопропіонову кислоту або аланін:

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислоти – амфотерні сполуки, тобто. залежно та умовами вони можуть виявляти як основні, і кислотні властивості.

За рахунок карбоксильної групи ( -COOH) вони утворюють солі з основами.
За рахунок аміногрупи ( -NH 2) утворюють солі з кислотами.

Іон водню, що відщеплюється при дисоціації від карбоксилу ( -ВІН) амінокислоти, може переходити до її аміногрупи з утворенням амонієвої угруповання ( NH 3 +).

Таким чином, амінокислоти існують і вступають у реакції у вигляді біполярних іонів (внутрішніх солей).

Цим пояснюється, що розчини амінокислот, що містять одну карбоксильну та одну аміногрупу, мають нейтральну реакцію.

Альфа-амінокислоти

З молекул амінокислотбудуються молекули білкових речовин або білків, які при повному гідролізі під впливом мінеральних кислот, лугів або ферментів розпадаються утворюючи суміші амінокислот.

Загальна кількість амінокислот, що зустрічаються в природі, досягає 300, проте деякі з них досить рідкісні.

Серед амінокислот виділяється група з 20 найважливіших. Вони зустрічаються у всіх білках і отримали назву альфа-амінокислот.

Альфа-амінокислоти- Кристалічні речовини, розчинні у воді. Багато з них мають солодкий смак. Ця властивість знайшла відображення у назві першого гомолога у ряді альфа-амінокислот – гліцину, що з'явився також першою альфа-амінокислотою, виявленою в природному матеріалі

Нижче наведено таблицю з переліком альфа-амінокислот:

Незамінні амінокислоти

Основним джерелом альфа-амінокислотдля тваринного організму є харчові білки.

Багато альфа-амінокислоти синтезуються в організмі, деякі необхідні для синтезу білків альфа-амінокислоти в організмі не синтезуються і повинні надходити ззовні, з продуктами харчування. Такі амінокислоти називають незамінними. Ось їх список:

При деяких, часто вроджених захворюваннях перелік незамінних кислот розширюється. Наприклад, при фенілкетонурії людський організм не синтезує ще одну альфа-амінокислоту. тирозин, який в організмі здорових людейвиходить при гідроксилюванні фенілаланіну.

Використання амінокислот у медичній практиці

Альфа-амінокислотизаймають ключове становище в азотистий обмін. Багато з них використовуються в медичній практиці як лікарських засобів , що впливають на тканинний обмін.

Так, глутамінова кислотазастосовується для лікування захворювань центральної нервової системи, метіоніні гістидин– лікування та попередження захворювань печінки, цистеїн- Очних хвороб.