Назва «білки» походить від здатності багатьох із них при нагріванні ставати білими. Назва «протеїни» походить від грецького слова «перший», що вказує на їхнє важливе значення в організмі. Що рівень організації живих істот, то різноманітніший склад білків.
Білки утворюються з амінокислот, які з'єднуються між собою ковалентною. пептидний зв'язком: між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид (із залишків двох амінокислот від греч. пептос- Зварений). Заміна, виключення або перестановка амінокислот у поліпептидному ланцюзі викликає нові білки. Наприклад, при заміні лише однієї амінокислоти (глутаміну на валін) виникає тяжка хвороба – серповидно-клітинна анемія, коли еритроцити мають іншу форму та не можуть виконувати свої основні функції (перенесення кисню). При утворенні пептидного зв'язку відщеплюється молекула води. Залежно кількості амінокислотних залишків виділяють:
– олігопептиди (ді-, три-, тетрапептиди тощо) – містять до 20 амінокислотних залишків;
– поліпептиди - Від 20 до 50 амінокислотних залишків;
– білки – понад 50, іноді тисячі амінокислотних залишків
За фізико-хімічними властивостями розрізняють білки гідрофільні та гідрофобні.
Існують чотири рівні організації білкової молекули – рівноцінні просторові структури (конфігурації, конформації) білків: первинна, вторинна, третинна та четвертинна.
Первинна структура білків є найпростішою. Має вигляд поліпептидного ланцюга, де амінокислоти пов'язані між собою міцним пептидним зв'язком. Визначається якісним та кількісним складом амінокислот та їх послідовністю.
Вторинна структура білків
Вторинна структура утворена переважно водневими зв'язками, які утворилися між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі та кисню СО-групи іншого та спрямовані вздовж спіралі або між паралельними складками молекули білка. Білкова молекула частково або повністю скручена в α-спіраль або утворює β-складчасту структуру. Наприклад, білки кератину утворюють α-спіраль. Вони входять до складу копит, рогів, волосся, пір'я, нігтів, пазурів. β-складчасту мають білки, які входять до складу шовку. Ззовні спіралі залишаються амінокислотні радикали (R-групи). Водневі зв'язки значно слабші, ніж ковалентні, але за значної кількості утворюють досить міцну структуру.
Функціонування як закрученої спіралі притаманно деяких фібрилярних білків – міозин, актин, фібриноген, колаген тощо.
Третинна структура білка
Третинна структури білка. Ця структура стала і своєрідна кожному за білка. Вона визначається розміром, полярністю R-груп, формою та послідовністю амінокислотних залишків. Поліпептидна спіраль закручується та укладається певним чином. Формування третинної структури білка призводить до утворення особливої конфігурації білка – глобули (Від лат. Globulus - кулька). Його освіта обумовлюється різними типами нековалентних взаємодій: гідрофобні, водневі, іонні. Між залишками амінокислоти цистеїну виникають дисульфідні містки.
Гідрофобні зв'язки – це слабкі зв'язки між неполярними бічними ланцюгами, що виникають внаслідок взаємного відштовхування молекул розчинника. При цьому білок скручується так, що гідрофобні бічні ланцюги занурені вглиб молекули та захищають її від взаємодії з водою, а зовні розташовані бічні гідрофільні ланцюги.
Третинну структуру має більшість білків – глобуліни, альбуміни тощо.
Четвертична структура білка
Четверта структури білка. Утворюється внаслідок об'єднання окремих поліпептидних ланцюгів. У сукупності вони становлять багатофункціональну одиницю. Типи зв'язків різні: гідрофобні, водневі, електростатичні, іонні.
Електростатичні зв'язки виникають між електронегативними та електропозитивними радикалами амінокислотних залишків.
Для одних білків характерне глобулярне розміщення субодиниць – це глобулярні білки. Глобулярні білки легко розчиняються у воді чи розчинах солей. До глобулярних білків належить понад 1000 відомих ферментів. До глобулярних білків належать деякі гормони, антитіла, транспортні білки. Наприклад, складна молекулагемоглобіну (білка еритроциту крові) є глобулярним білком і складається з чотирьох макромолекул глобінів: двох α-ланцюгів і двох β-ланцюгів, кожна з яких з'єднана з гемом, що містить залізо.
Для інших білків характерне поєднання в спіральні структури – це фібрилярні (Від лат. Fibrilla - волоконце) білки. Декілька (від 3 до 7) α–спіралей звиваються разом, подібно до волокон у кабелі. Фібрилярні білки нерозчинні у воді.
Білки ділять на прості та складні.
Прості білки (протеїни)
Прості білки (протеїни) складаються лише із залишків амінокислот. До простих білків відносять глобуліни, альбуміни, глутеліни, проламіни, протаміни, пістони. Альбуміни (наприклад, альбумін сироватки крові) розчинні у воді, глобуліни (наприклад, антитіла) нерозчинні у воді, але розчинні у воді водних розчинахдеяких солей (хлорид натрію тощо).
Складні білки (протеїди)
Складні білки (протеїди) включають до складу, крім залишків амінокислот, сполуки іншої природи, які називаються простетичною групою. Наприклад, металопротеїди – це білки, що містять негемінове залізо або пов'язані атомами металів (більшість ферментів), нуклеопротеїди – білки, з'єднані з нуклеїновими кислотами(хромосоми і т. п.), фосфопротеїди -білки, до складу яких входять залишки фосфорної кислоти(білки яєчного жовтка і т. п.), глікопротеїди – білки у поєднанні з вуглеводами (деякі гормони, антитіла тощо), хромопротеїди – білки, що містить пігменти (міоглобін тощо), ліпопротеїди – білки, що містять ліпіди (входять до складу мембран).
Вторинна структура білка– це спосіб укладання поліпептидного ланцюга в компактнішу структуру, при якій відбувається взаємодія пептидних груп з утворенням між ними водневих зв'язків.
Формування вторинної структури викликане прагненням пептиду прийняти конформацію з найбільшою кількістю зв'язків між групами пептидів. Тип вторинної структури залежить від стійкості пептидного зв'язку, рухливості зв'язку між центральним атомом вуглецю та вуглецем пептидної групи, розміром амінокислотного радикалу. Все зазначене разом з амінокислотною послідовністю згодом призведе до певної конфігурації білка.
Виділяють два можливі варіанти вторинної структури: у вигляді "каната" – α-спіраль(α-структура), і у вигляді "гармошки" - β-складчастий шар(β-структура). В одному білку, як правило, одночасно присутні обидві структури, але в різному пайовому співвідношенні. У глобулярних білках переважає α-спіраль, у фібрилярних – β-структура.
Вторинна структура утворюється тільки за участю водневих зв'язківміж пептидними групами: атом кисню однієї групи реагує з атомом водню другої, одночасно кисень другої пептидної групи зв'язується з воднем третьої тощо.
α-Спіраль
Дана структура є правозакрученою спіраллю, що утворюється за допомогою водневихзв'язків між пептидними групами 1-го та 4-го, 4-го та 7-го, 7-го та 10-го і так далі амінокислотних залишків.
Формування спіралі перешкоджають проліні гідроксипролін, які через свою циклічну структуру зумовлюють "перелом" ланцюга, її примусовий вигин як, наприклад, в колагені.
Висота витка спіралі становить 0,54 нм і відповідає 3,6 амінокислотних залишків, 5 повних витків відповідають 18 амінокислот і займають 2,7 нм.
β-Складчастий шар
У цьому способі укладання білкова молекула лежить "змійкою", віддалені відрізки ланцюга виявляються поблизу один від одного. В результаті пептидні групи раніше віддалених амінокислот білкового ланцюга здатні взаємодіяти за допомогою водневих зв'язків.
Первинною структурою білків називається лінійний поліпептидний ланцюг з амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Первинна структура – найпростіший рівень структурної організації білкової молекули. Високу стабільність їй надають ковалентні пептидні зв'язки між α-аміногрупою однієї амінокислоти та α-карбоксильною групою іншої амінокислоти.
Якщо в утворенні пептидного зв'язку бере участь іміногрупа проліну або гідроксипроліну, вона має інший вигляд
При утворенні пептидних зв'язків у клітинах спочатку активується карбоксильна група однієї амінокислоти, потім вона з'єднується з аміногрупою інший. Приблизно також проводять лабораторний синтез поліпептидів.
Пептидна зв'язок є фрагментом поліпептидного ланцюга, що повторюється. Вона має низку особливостей, які впливають не тільки на форму первинної структури, а й на вищі рівніорганізації поліпептидного ланцюга:
· Копланарність - всі атоми, що входять до пептидної групи, знаходяться в одній площині;
· Здатність існувати у двох резонансних формах (кето-або енольной формі);
· транс-положення заступників стосовно С-N-зв'язку;
· Здатність до утворення водневих зв'язків, причому кожна з пептидних груп може утворювати два водневі зв'язки з іншими групами, у тому числі пептидними.
Виняток становлять пептидні групи за участю аміногрупи проліну або гідроксипроліну. Вони здатні утворювати лише один водневий зв'язок (див. вище). Це впливає на формуванні вторинної структури білка. Поліпептидний ланцюг на ділянці, де знаходиться пролін або гідроксипролін, легко згинається, тому що не утримується, як звичайно, другим водневим зв'язком.
схема утворення трипептиду:
Рівні просторової організації білків: вторинна структурабілків: поняття про α-спіраль і β-складчастий шар. Третинна структура білків: поняття про нативний білок та денатурацію білка. Четвертична структура білків з прикладу будови гемоглобіну.
Вторинна структура білка.Під вторинною структурою білка розуміють спосіб укладання поліпептидного ланцюга у впорядковану структуру. По конфігурації виділяють такі елементи вторинної структури: α -спіраль та β -Складчастий шар.
Модель будови α-спіралі, що враховує всі властивості пептидного зв'язку, була розроблена Л. Полінгом та Р. Корі (1949 - 1951 рр.).
На малюнку 3, азображена схема α -спіралі, що дає уявлення про основні її параметри Поліпептидний ланцюг згортається в α -спіраль таким чином, що витки спіралі регулярні, тому спіральна конфігурація має гвинтову симетрію (рис. 3, б). на кожен виток α -спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків. Відстань між витками або крок спіралі становить 0,54 нм, кут підйому витка дорівнює 26 °. Формування та підтримання α -спіральної конфігурації відбувається за рахунок водневих зв'язків, що утворюються між пептидними групами кожного n-го та ( п+ 3)-го амінокислотних залишків. Хоча енергія водневих зв'язків мала, велика кількістьїх призводить до значного енергетичного ефекту, внаслідок чого α -Спіральна конфігурація досить стійка. Бічні радикали амінокислотних залишків не беруть участь у підтримці α -спіральної конфігурації, тому всі амінокислотні залишки в α -Спіралі рівнозначні.
У природних білках існують лише правозакручені α -Спіралі.
β-Складчастий шар- Другий елемент вторинної структури. На відміну від α -спіралі β -Складчастий шар має лінійну, а не стрижневу форму (рис. 4). Лінійна структура утримується завдяки виникненню водневих зв'язків між пептидними угрупованнями, що стоять на різних ділянках поліпептидного ланцюга. Ці ділянки виявляються зближеними на відстань водневого зв'язку між С = О і HN - групами (0,272 нм).
Рис. 4. Схематичне зображення β
-складчастого шару (стрілками вказано
про напрямок поліпептидного ланцюга)
Рис. 3. Схема ( а) та модель ( б) α -спіралі
Вторинна структура білка визначається первинною. Амінокислотні залишки різною мірою здатні до утворення водневих зв'язків, це і впливає на утворення α -спіралі або β -Шари. До спіралетворних амінокислот відносяться аланін, глутамінова кислота, глутамін, лейцин, лізин, метіонін і гістидин. Якщо фрагмент білка складається головним чином із перерахованих вище амінокислотних залишків, то на даній ділянці сформується α -Спіраль. Валін, ізолейцин, треонін, тирозин та фенілаланін сприяють утворенню β -Шарів поліпептидного ланцюга. Неупорядковані структури виникають на ділянках поліпептидного ланцюга, де сконцентровані такі амінокислотні залишки як гліцин, серії, аспарагінова кислота, аспарагін, пролін.
У багатьох білках одночасно є і α -спіралі, та β -Шари. Частка спіральної конфігурації у різних білків різна. Так, м'язовий білок параміозин на 100% спіралізований; висока частка спіральної конфігурації у міоглобіну та гемоглобіну (75%). Навпаки, у трипсину та рибонуклеази значна частина поліпептидного ланцюга укладається у шаруваті β -структури. Білки опорних тканин - кератин (білок волосся), колаген (білок шкіри та сухожилля) - мають β -Конфігурацію поліпептидних ланцюгів.
Третинна структура білка.Третинна структура білка - це спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі. Щоб білок придбав властиві йому функціональні властивості, поліпептидний ланцюг повинен певним чином звернутися у просторі, сформувавши функціонально активну структуру. Така структура називається нативний. Незважаючи на величезну кількість теоретично можливих для окремого поліпептидного ланцюга просторових структур, згортання білка призводить до утворення єдиної нативної конфігурації.
Стабілізують третинну структуру білка взаємодії, що виникають між бічними радикалами амінокислотних залишків різних ділянок поліпептидного ланцюга. Ці взаємодії можна поділити на сильні та слабкі.
До сильних взаємодій відносяться ковалентні зв'язки між атомами сірки залишків цистеїну, що стоять у різних ділянках поліпептидного ланцюга. Інакше такі зв'язки називаються дисульфідними мостами; утворення дисульфідного мосту можна зобразити таким чином:
Крім ковалентних зв'язківтретинна структура білкової молекули підтримується слабкими взаємодіями, які, своєю чергою, поділяються на полярні та неполярні.
До полярних взаємодій відносяться іонні та водневі зв'язки. Іонні взаємодії утворюються при контакті позитивно заряджених груп бічних радикалів лізину, аргініну, гістидину та негативно зарядженої СООН-групи аспарагінової та глутамінової кислот. Водневі зв'язки виникають між функціональними групами бічних радикалів амінокислотних залишків.
Неполярні або ван-дер-ваальсові взаємодії між вуглеводневими радикалами амінокислотних залишків сприяють формуванню гідрофобного ядра (жирної краплі) усередині білкової глобули, т.к. вуглеводневі радикали прагнуть уникнути зіткнення з водою. Чим більше у складі білка неполярних амінокислот, тим більшу роль у формуванні його третинної структури грають ван-дер-ваальсові зв'язки.
Численні зв'язки між бічними радикалами амінокислотних залишків визначають просторову конфігурацію білкової молекули (рис. 5).
Рис. 5. Типи зв'язків, що підтримують третинну структуру білка:
а- дисульфідний місток; б -іонний зв'язок; в, г -водневі зв'язки;
д -ван-дер-ваальсові зв'язки
Третинна структура окремо взятого білка унікальна, як унікальна та її первинна структура. Тільки правильне просторове укладання білка робить його активним. Різні порушення третинної структури призводять до зміни властивостей білка та втрати біологічної активності.
Четвертична структура білка.Білки з молекулярною масою понад 100 кДа 1 складаються, як правило, з кількох поліпептидних ланцюгів із порівняно невеликою молекулярною масою. Структура, що складається з певної кількості поліпептидних ланцюгів, що займають строго фіксоване положення відносно один одного, внаслідок чого білок має ту чи іншу активність, називається четвертинною структурою білка. Білок, що має четвертинну структуру, називається епімолекулоюабо мультимером , а складові його поліпептидні ланцюги - відповідно субодиницями або протомірами . Характерною властивістю білків з четвертинною структурою є те, що окрема субодиниця не має біологічної активності.
Стабілізація четвертинної структури білка відбувається з допомогою полярних взаємодій між бічними радикалами амінокислотних залишків, локалізованих лежить на поверхні субодиниць. Такі взаємодії міцно утримують субодиниці як організованого комплексу. Ділянки субодиниць, у яких відбуваються взаємодії, називаються контактними майданчиками.
Класичним прикладом білка, що має четвертинну структуру, є гемоглобін. Молекула гемоглобіну з молекулярною масою 68 000 Так складається з чотирьох субодиниць двох різних типів. α і β / α -Субодиниця складається з 141 амінокислотного залишку, a β - із 146. Третинна структура α - І β -субодиниця подібна, як і їх молекулярна маса(17 000 Так). Кожна субодиниця містить простетичну групу гем . Оскільки гем є і в інших білках (цитохроми, міоглобін), які будуть вивчатися далі, хоча б коротко обговоримо структуру теми (рис. 6). Угруповання гема є складною копланарною циклічною системою, що складається з центрального атома, який утворює координаційні зв'язки з чотирма залишками піролу, сполученими метановими містками (= СН -). У гемоглобіні залізо зазвичай перебуває у стані окислення (2+).
Чотири субодиниці - дві α і дві β - з'єднуються в єдину структуру таким чином, що α -субодиниці контактують тільки з β -субодиницями і навпаки (рис. 7).
Рис. 6. Структура гему гемоглобіну
Рис. 7. Схематичне зображення четвертинної структури гемоглобіну:
Fe - гем гемоглобіну
Як видно з малюнка 7, одна молекула гемоглобіну здатна переносити 4 молекули кисню. І зв'язування, і визволення кисню супроводжується конформаційними змінами структури α - І β -субодиниць гемоглобіну та їх взаємного розташуванняв епімолекулі. Цей факт свідчить про те, що четвертинна структура білка не є абсолютно твердою.
Подібна інформація.
На життя на нашій планеті зародилася з коацерватної крапельки. Вона ж була молекулою білка. Тобто слідує висновок, що саме ці хімічні сполуки- основа всього живого, що є сьогодні. Але що ж являють собою білкові структури? Яку роль сьогодні вони грають в організмі та житті людей? Які види білків існують? Спробуємо розібратися.
Білки: загальне поняття
З погляду молекула аналізованої речовини є послідовність амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками.
Кожна амінокислота має дві функціональні групи:
- карбоксильну -СООН;
- аміно-групу -NH 2 .
Саме між ними відбувається формування зв'язку в різних молекулах. Таким чином, пептидний зв'язок має вигляд СО-NH. Молекула білка може містити сотні та тисячі таких угруповань, це залежатиме від конкретної речовини. Види білків дуже різноманітні. Серед них є й ті, які містять незамінні для організму амінокислоти, а отже, повинні надходити в організм з харчовими продуктами. Існують такі різновиди, які виконують важливі функції у мембрані клітини та її цитоплазмі. Також виділяють каталізатори біологічної природи – ферменти, які також є білковими молекулами. Вони широко використовуються і в побуті людини, а не лише беруть участь у біохімічних процесах живих істот.
Молекулярна маса цих сполук може коливатися від кількох десятків до мільйонів. Адже кількість мономерних ланок у великому поліпептидному ланцюзі необмежена і залежить від типу конкретної речовини. Білок у чистому вигляді, в його нативній конформації, можна побачити при розгляді курячого яйця в Світло-жовта, прозора густа колоїдна маса, всередині якої розташовується жовток - це і є речовина, що шукається. Те ж саме сказати про знежирений сир, Цей продукт також є практично чистим білком у його натуральному вигляді.
Однак не всі з'єднання, що розглядаються, мають однакову просторову будову. Усього виділяють чотири організації молекули. Види визначають його властивості та говорять про складність будови. Також відомо, що більш просторово заплутані молекули зазнають ретельної переробки в організмі людини та тварин.
Види структур білка
Усього їх виділяють чотири. Розглянемо, що є кожна з них.
- Первинний. Являє собою звичайну лінійну послідовність амінокислот, поєднаних пептидними зв'язками. Жодних просторових закручень, спіралізації немає. Кількість поліпептид ланок може сягати кількох тисяч. Види білків з подібною структурою – гліцілаланін, інсулін, гістони, еластин та інші.
- Вторинна. Являє собою два поліпептидні ланцюги, які скручуються у вигляді спіралі та орієнтуються у напрямку один до одного утвореними витками. При цьому між ними виникають водневі зв'язки, які утримують їх разом. Так формується єдина білкова молекула. Види білків такого типу такі: лізоцим, пепсин та інші.
- Третинна конформація. Є щільно упакованою і компактно зібраною в клубок вторинною структурою. Тут з'являються інші типи взаємодії, крім водневих зв'язків - це і ван-дер-ваальсова взаємодія та сили електростатичного тяжіння, гідрофільно-гідрофобний контакт. Приклади структур – альбумін, фіброїн, білок шовку та інші.
- Четвертичне. Найскладніша структура, що є кілька поліпептидних ланцюгів, скручених у спіраль, згорнутих у клубок і об'єднаних усі разом у глобулу. Такі приклади, як інсулін, феритин, гемоглобін, колаген, ілюструють собою саме таку конформацію білків.
Якщо розглядати всі наведені структури молекул детально з хімічної точки зору, аналіз займе багато часу. Адже насправді що стоїть конфігурація, тим складніше і заплутаніше її будову, то більше вписувалося типів взаємодій спостерігається в молекулі.
Денатурація білкових молекул
Однією з найважливіших хімічних властивостей поліпептидів є їхня здатність руйнуватися під впливом певних умов або хімічних агентів. Так, наприклад, поширені різні види денатурації білків. Що це за процес? Він полягає у руйнуванні нативної структури білка. Тобто, якщо спочатку молекула мала третинну структуру, то після дії спеціальними агентами вона зруйнується. Однак при цьому послідовність амінокислотних залишків залишається у молекулі незмінною. Денатуровані білки швидко втрачають свої фізичні та хімічні властивості.
Які реагенти можуть призвести до процесу руйнування конформації? Таких дещо.
- Температура. При нагріванні відбувається поступове руйнування четвертинної, третинної, вторинної структури молекули. Зрительно це можна спостерігати, наприклад, при смаженні звичайного курячого яйця. "білок", що утворюється, - це первинна структура поліпептиду альбуміну, який був у сирому продукті.
- Радіація.
- Дія сильними хімічними агентами: кислотами, лугами, солями важких металів, розчинниками (наприклад, спиртами, ефірами, бензолом та іншими).
Цей процес іноді ще називають плавленням молекули. Види денатурації білків залежить від агента, при дії якого вона наступила. У деяких випадках має місце процес, зворотний розглянутому. Це є ренатурація. Не всі білки здатні відновлювати свою структуру, проте значна їх частина може це робити. Так, хіміки з Австралії та Америки здійснили ренатурацію вареного курячого яйця за допомогою деяких реагентів та способу центрифугування.
Цей процес має значення для живих організмів при синтезі поліпептидних ланцюжків рибосомами та рРНК у клітинах.
Гідроліз білкової молекули
Нарівні з денатурацією для білків характерно ще одне хімічна властивість- Гідроліз. Це також руйнування нативної конформації, але до первинної структури, а повністю до окремих амінокислот. Важлива частина травлення – гідроліз білка. Види гідролізу поліпептидів такі.
- Хімічний. Заснований на дії кислот або лугів.
- Біологічний чи ферментативний.
Однак суть процесу залишається незмінною і не залежить від того, які види гідролізу білків мають місце. В результаті утворюються амінокислоти, які транспортуються по всіх клітинах, органах та тканинах. Подальше їхнє перетворення полягає в участі синтезу нових поліпептидів, вже тих, що необхідні конкретному організму.
У промисловості процес гідролізу білкових молекул використовують для отримання необхідних амінокислот.
Функції білків в організмі
Різні види білків, вуглеводів, жирів є життєво важливими компонентами для нормальної життєдіяльності будь-якої клітини. А отже, і всього організму в цілому. Тому багато в чому їхня роль пояснюється високим ступенемзначимості та повсюдної поширеності всередині живих істот. Можна виділити кілька основних функцій поліпептидних молекул.
- Каталітична. Її здійснюють ферменти, які мають білкову природу будови. Про них скажемо пізніше.
- Структурне. Види білків та його функції у організмі насамперед впливають структуру самої клітини, її форму. Крім того, поліпептиди, що виконують цю роль, утворюють волосся, нігті, раковини молюсків, пір'я птахів. Вони є певною арматурою в тілі клітини. Хрящі складаються також із цих видів білків. Приклади: тубулін, кератин, актин та інші.
- Регуляторна. Ця функція проявляється в участі поліпептидів у таких процесах, як транскрипція, трансляція, клітинний цикл, сплайсинг, зчитування мРНК та інших. У них вони грають значної ролі регулювальника.
- Сигнальна. Цю функцію виконують білки, що є на мембрані клітин. Вони передають різні сигнали від однієї одиниці до іншої, і це призводить до повідомлення між собою тканин. Приклади: цитокіни, інсулін, фактори росту та інші.
- Транспортне. Деякі види білків та його функції, які вони виконують, є просто життєво необхідними. Так відбувається, наприклад, із білком гемоглобіном. Він здійснює транспорт кисню від клітини до клітини у складі крові. Для людини він незамінний.
- Запасна чи резервна. Такі поліпептиди накопичуються в рослинах та яйцеклітинах тварин як джерело додаткового харчування та енергії. Приклад – глобуліни.
- Двигун. Дуже важлива функція, особливо для найпростіших організмів та бактерій. Адже вони здатні пересуватися лише за допомогою джгутиків чи вій. А ці органоїди за своєю природою не що інше, як білки. Приклади таких поліпептидів такі: міозин, актин, кінезин та інші.
Очевидно, що функції білків в організмі людини та інших живих істот дуже численні та важливі. Це ще раз підтверджує, що без наведених нами з'єднань неможливе життя на нашій планеті.
Захисна функція білків
Поліпептиди можуть захищати від різних впливів: хімічні, фізичні, біологічні. Наприклад, якщо організму загрожує небезпека у вигляді вірусу або бактерії, що мають чужорідну природу, то імуноглобуліни (антитіла) вступають із ними "в бій", виконуючи захисну роль.
Якщо говорити про фізичні впливи, то тут велику роль відіграють, наприклад, фібрин та фібриноген, які беруть участь у згортанні крові.
Білки харчові
Види харчового білка такі:
- повноцінні – ті, що містять усі необхідні для організму амінокислоти;
- неповноцінні – ті, в яких знаходиться неповний амінокислотний склад.
Однак для організму людини важливі й ті, й інші. Особливо перша група. Кожна людина, особливо в періоди інтенсивного розвитку (дитячий та юнацький вік) та статевого дозрівання має підтримувати постійний рівень протеїнів у собі. Адже ми вже розглянули функції, які виконують ці дивовижні молекули, і знаємо, що практично жоден процес, жодна біохімічна реакція всередині нас не обходиться без поліпептидів.
Саме тому необхідно щодня споживати добову норму протеїнів, які містяться у таких продуктах:
- яйце;
- молоко;
- сир;
- м'ясо та риба;
- боби;
- квасоля;
- арахіс;
- пшениця;
- овес;
- сочевиця та інші.
Якщо споживати на день 0,6 г поліпептиду на один кг ваги, то у людини ніколи не бракує цих сполук. Якщо ж тривалий час організм недоотримує необхідних білків, настає захворювання, що має назву амінокислотного голодування. Це призводить до сильного порушення обміну речовин і, як наслідок, багатьох інших недуг.
Білки у клітці
Усередині найменшої структурної одиниці всього живого – клітини – також знаходяться білки. Причому виконують вони практично всі перелічені свої функції. Насамперед формують цитоскелет клітини, що складається з мікротрубочок, мікрофіламентів. Він служить підтримки форми, і навіть для транспорту всередині між органоїдами. По білкових молекул, як у каналах чи рейках, рухаються різні іони, з'єднання.
Важливою є роль білків, занурених у мембрану і що знаходяться на її поверхні. Тут вони і рецепторні, і сигнальні функції виконують, беруть участь у будівництві мембрани. Стоять на сторожі, а відтак відіграють захисну роль. Які види білків у клітині можна віднести до цієї групи? Прикладів безліч, наведемо кілька.
- Актин та міозин.
- Еластін.
- Кератін.
- Колаген.
- Тубулін.
- Гемоглобін.
- Інсулін.
- Транскобаламін.
- Трансферін.
- Альбумін.
Усього налічується кілька сотень різних, які постійно пересуваються всередині кожної клітини.
Види білків в організмі
Їх, звичайно ж, величезна різноманітність. Якщо спробувати якось розділити всі існуючі протеїни на групи, то може вийти приблизно така класифікація.
Взагалі, можна взяти за основу безліч ознак класифікації білків, що знаходяться в організмі. Єдиної поки що не існує.
Ферменти
Біологічні каталізатори білкової природи, які значно прискорюють всі біохімічні процеси, що відбуваються. Нормальний обмін неможливий без цих сполук. Всі процеси синтезу та розпаду, складання молекул та їх реплікація, трансляція та транскрипція та інші здійснюються під впливом специфічного виду ферменту. Прикладами цих молекул можуть бути:
- оксидоредуктази;
- трансферази;
- каталази;
- гідролази;
- ізомерази;
- ліази та інші.
Сьогодні ферменти використовуються у побуті. Так, при виробництві пральних порошків часто використовують так звані ензими – це і є біологічні каталізатори. Вони покращують якість прання за дотримання зазначеного температурного режиму. Легко зв'язуються з частинками бруду та виводять їх із поверхні тканин.
Однак через білкову природу ензими не переносять занадто гарячу водуабо сусідство з лужними чи кислотними препаратами. Адже у цьому випадку відбудеться процес денатурації.
Білкова молекула має чотири типи структурної організації – первинна, вторинна, третинна та четвертинна.
Первинна структура
Лінійна структура, що є строго визначеною генетично обумовленою послідовністю амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу. Основний вид зв'язку пептидна (механізм освіти та характеристика пептидного зв'язку розглянуті вище).
Поліпептидний ланцюг має значну гнучкість і в результаті всередині ланцюжкових взаємодій набуває певної просторової структури (конформації).
У білках розрізняють два рівні конформації пептидних ланцюгів – вторинну та третинну структури.
Вторинна структура білка
Це укладання поліпептидного ланцюга в упорядковану структуру завдяки утворенню водневих зв'язків між атомами пептидних груп одного поліпептидного ланцюга або суміжних ланцюгів.
При формуванні вторинної структури водневі зв'язки утворюються між атомами кисню та водню пептидних груп:
По конфігурації вторинна структура поділяється на два типи:
спіральні (α-спіраль)
шаристоскладчасті (β-структура і крос-β-форма).
α-Спіраль має вигляд регулярної спіралі. Формується завдяки міжпептидним водневим зв'язкам у межах одного поліпетидного ланцюга (рис. 1).
Рис. 1. Схема формування α-спіралі
Основні характеристики α-спіралі:
- водневі зв'язки утворюються між пептидними групами кожного першого та четвертого амінокислотного залишку;
– витки спіралі регулярні, однією виток припадає 3,6 амінокислотних залишків;
– бічні радикали амінокислот не беруть участі в утворенні α-спіралі;
– в утворенні водневого зв'язку беруть участь усі пептидні групи, що зумовлює максимальну стабільність α-спіралі;
– оскільки всі атоми кисню та водню пептидних груп залучені до утворення водневих зв'язків, це призводить до зниження гідрофільності α-спіральних областей;
- α-спіраль утворюється мимовільно і є найбільш стійкою конформацією поліпетидного ланцюга, що відповідає мінімуму вільної енергії;
– перешкоджають утворенню α-спіралі пролін та оксипролін – у місцях їх розташування регулярність α-спіралі порушується і поліпептидний ланцюг легко згинається (ламається), оскільки не утримується другим водневим зв'язком (рис.2).
Рис. 2. Порушення регулярності α-спіралі
Атом азоту -іміногрупи проліну при утворенні пептидного зв'язку залишається без атома водню, отже не може брати участь в утворенні водневого зв'язку. Багато проліну та оксипроліну в поліпептидному ланцюгу колагену (див. класифікацію простих білків – колаген).
Висока частота -спіралі характерна для міоглобіну і глобіну (білок, що входить до складу гемоглобіну). В середньому глобулярні(округлі або еліпсоподібні) білки мають ступінь спіралізації 60-70%. Спіралізовані ділянки чергуються із хаотичними клубками. Внаслідок денатурації білка переходи спіраль → клубок збільшуються. На спіралізацію(формування α-спіралі) впливаютьрадикали амінокислот, що входять до складу поліпептидного ланцюга, наприклад, негативно заряджені групи радикалів глутамінових кислот, розташовані поблизу один від одного, вони відштовхуються і перешкоджають утворенню α-спіралі (утворюється клубок). З тієї ж причини перешкоджають утворенню α-спіралі близькі аргінін і лізин, що мають позитивно заряджені функціональні групи в радикалах (див. приклад протаміни та гістони).
Перешкоджають формуванню α-спіралі також великі розміри амінокислот радикалів (наприклад, радикали серину, треоніну, лейцину).
Таким чином, вміст α-спіралей у білках неоднаковий.
β-Структура (шаро-складчаста) – має слабо вигнуту конфігурацію поліпептидного ланцюга і формується за допомогою міжпептидних водневих зв'язків у межах окремих ділянок одного поліпептидного ланцюга або суміжних поліпептидних ланцюгів. Розрізняють два різновиди β-структури:
– дорос-β-форма(коротка β-структура) – це обмежені шаруваті ділянки, утворені одним поліпептидним ланцюгом білка (рис. 3).
Рис. 3. Крос-β-форма білкової молекули
Більшість глобулярних білків включають короткі β-структури (шаруваті ділянки). Їх склад може бути представлений таким чином: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– повна β-структура. Цей тип характерний для всього поліпептидного ланцюга, який має витягнуту форму і утримується міжпептидними водневими зв'язками. суміжними паралельнимиабо антипаралельнимиполіпептидними ланцюгами (рис. 4).
Рис. 4. Повна β-структура
В антипаралельних структурах зв'язки більш стабільні, ніж у паралельних.
Білки з регулярною β-структурою більш міцні, погано або зовсім не перетравлюються у шлунково-кишковому тракті.
Формування вторинної структури (α-спіралі або β-структури) обумовлено послідовністю амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга (тобто. первинною структуроюбілка) і, отже, генетично зумовлено. Сприяють утворенню β-структури такі амінокислоти як метіонін, валін, ізолейцин та аспарагінова кислота.
Білки з повною β-структурою мають фібрилярну(ниткоподібну) форму. Повна β-структура зустрічається в білках опорних тканин (сухожилля, шкіри, кісток, хрящів та ін.), в кератині (білок волосся та вовни) (характеристику окремих білків див. у розділі «Білки харчової сировини»).
Однак не всі фібрилярні білки мають лише β-структуру. Наприклад, α-кератин та параміозин (білок замикального м'яза молюска), тропоміозин (білок скелетних м'язів) – відносяться до фібрилярних білків, а вторинна структура у них – α-спіраль.
