Свойства на аминокиселинитемогат да бъдат разделени на две групи: химически и физически.

Химични свойства на аминокиселините

В зависимост от съединенията аминокиселините могат да проявяват различни свойства.

Взаимодействие с аминокиселини:

Аминокиселините като амфотерни съединения образуват соли както с киселини, така и с основи.

Като карбоксилни киселини аминокиселините образуват функционални производни: соли, естери, амиди.

Взаимодействие и свойства на аминокиселините с основания:
Образуват се соли:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриева сол + 2-аминооцетна киселина Натриева сол на аминооцетна киселина (глицин) + вода

Взаимодействие със алкохоли:

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газ хлороводород, превръщайки се в естер. Естерите на аминокиселините нямат биполярна структура и са летливи съединения.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метилов естер /2-аминооцетна киселина/

Взаимодействие амоняк:

Образуват се амиди:

NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O

Взаимодействието на аминокиселините с силни киселини:

Получаване на соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Това са основните химични свойства на аминокиселините.

Физични свойства на аминокиселините

Нека изброим физични свойствааминокиселини:

• Безцветен
• Имат кристална форма
• Повечето аминокиселини имат сладък вкус, но в зависимост от радикала (R) могат да бъдат горчиви или безвкусни
• Силно разтворим във вода, но слабо разтворим в много органични разтворители
• Аминокиселините имат свойството оптична активност
• Топи се с разлагане при температури над 200°C
• енергонезависим
• Водни разтвори на аминокиселини в киселина и алкална средапровеждат електричество

Аминокиселините проявяват свойствата както на киселини, така и на амини. И така, те образуват соли (поради киселинните свойства на карбоксилната група):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

глицин натриев глицинат

и естери (като други органични киселини):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O

глицин етил глицинат

С по-силните киселини аминокиселините проявяват свойствата на основи и образуват соли поради основните свойства на аминогрупата:

глицин глициния хлорид

Най-простият протеин е полипептид, съдържащ най-малко 70 аминокиселинни остатъка в структурата си и имащ молекулно тегло над 10 000 Da (далтона). далтън - единица за измерване на масата на протеините, 1 далтон е равен на 1,66054 10 -27 kg (единица въглеродна маса). Подобни съединения, състоящи се от по-малък брой аминокиселинни остатъци, се наричат ​​пептиди. Пептидите по своята природа са някои хормони - инсулин, окситоцин, вазопресин. Някои пептиди са имунни регулатори. Пептидна природа имат някои антибиотици (циклоспорин А, грамицидини А, В, С и S), алкалоиди, токсини на пчели и оси, змии, отровни гъби (фалоидин и аманитин на гмурка), холерни и ботулинови токсини и др.

Нива на структурна организация на белтъчните молекули.

Белтъчната молекула има сложна структура. Има няколко нива на структурна организация на една белтъчна молекула – първична, вторична, третична и кватернерна структура.

Първична структура се определя като линейна последователност от протеиногенни аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки (фиг. 5):

Фиг.5. Първична структура на протеинова молекула

Първичната структура на протеиновата молекула е генетично определена за всеки специфичен протеин в нуклеотидната последователност на информационната РНК. Първичната структура определя и по-високите нива на организация на протеиновите молекули.

вторична структура - конформация (т.е. местоположение в пространството) на отделни участъци от протеиновата молекула. Вторичната структура в протеините може да бъде представена чрез -спирала, -структура (нагъната листова структура) (фиг. 6).

Фиг.6. Вторична структура на протеин

Вторичната структура на протеина се поддържа от водородни връзки между пептидни групи.

Третична структура - конформацията на цялата протеинова молекула, т.е. подреждане в пространството на цялата полипептидна верига, включително подреждане на странични радикали. За значителен брой протеини координатите на всички протеинови атоми, с изключение на координатите на водородните атоми, са получени чрез рентгенов дифракционен анализ. Във формирането и стабилизирането на третичната структура участват всички видове взаимодействия: хидрофобни, електростатични (йонни), дисулфидни ковалентни връзки, водородни връзки. Тези взаимодействия включват радикали на аминокиселинни остатъци. Сред връзките, държащи третичната структура, трябва да се отбележи: а) дисулфиден мост (- S - S -); б) естерен мост (между карбоксилна група и хидроксилна група); в) солев мост (между карбоксилна група и аминогрупа); г) водородни връзки.

В съответствие с формата на протеиновата молекула поради третичната структура се разграничават следните групи протеини

1) Глобуларни протеини , които имат формата на глобула (кълбо). Такива протеини включват например миоглобин, който има 5 α-спирални сегмента и няма β-гънки, имуноглобулини, които нямат α-спирала, основните елементи на вторичната структура са β-гънки

2) фибриларни протеини . Тези протеини имат удължена нишковидна форма, те изпълняват структурна функция в тялото. В първичната структура те имат повтарящи се участъци и образуват доста еднаква вторична структура за цялата полипептидна верига. И така, протеин α - кератин (основният протеинов компонентнокти, коса, кожа) е изградена от разширени α - спирали. Има по-рядко срещани елементи на вторичната структура, например колагенови полипептидни вериги, които образуват леви спирали с параметри, които се различават рязко от тези на α-спиралите. В колагеновите влакна три спирални полипептидни вериги са усукани в една дясна суперспирала (фиг. 7):

Фиг.7 Третична структура на колагена

Кватернерна структура на протеина. Под кватернерна структура на протеините се разбира начин на полагане в пространството на отделни полипептидни вериги (еднакви или различни) с третична структура, което води до образуването на единно макромолекулно образувание (мултимер) в структурно и функционално отношение. Не всички протеини имат кватернерна структура. Пример за протеин с кватернерна структура е хемоглобинът, който се състои от 4 субединици. Този протеин участва в транспортирането на газове в тялото.

На почивка дисулфид ислаби видове връзки в молекулите, всички протеинови структури, с изключение на първичната, се разрушават (напълно или частично), докато протеинът губи своята родни имоти (свойства на протеинова молекула, присъщи на нейното естествено, естествено (родно) състояние). Този процес се нарича денатурация на протеини . Факторите, които причиняват денатурация на протеини, включват високи температури, ултравиолетова радиация, концентрирани киселини и основи, соли на тежки метали и др.

Протеините се класифицират на просто (протеини), състоящи се само от аминокиселини, и комплекс (протеини), съдържащи, в допълнение към аминокиселините, други непротеинови вещества, например въглехидрати, липиди, нуклеинови киселини. Небелтъчната част на сложния протеин се нарича простетична група.

Прости протеини, състоящи се само от аминокиселинни остатъци, са широко разпространени в животинския и растителния свят. Понастоящем няма ясна класификация на тези съединения.

Хистони

Те имат относително ниско молекулно тегло (12-13 хиляди), с преобладаване на алкални свойства. Локализиран главно в ядрата на клетките, разтворим в слаби киселини, утаен от амоняк и алкохол. Те имат само третична структура. В естествени условия те са силно свързани с ДНК и са част от нуклеопротеините. Основната функция е регулирането на трансфера на генетична информация от ДНК и РНК (възможно е блокиране на предаването).

Протамини

Тези протеини имат най-ниското молекулно тегло (до 12 хиляди). Показва изразените основни свойства. Силно разтворим във вода и слаби киселини. Съдържа се в зародишните клетки и съставлява по-голямата част от хроматиновия протеин. Подобно на хистоните те образуват комплекс с ДНК, придават химическа стабилност на ДНК, но за разлика от хистоните не изпълняват регулаторна функция.

Глутелини

Растителни протеини, съдържащи се в глутена на семена от зърнени култури и някои други култури, в зелените части на растенията. Неразтворим във вода, солеви и етанолни разтвори, но силно разтворим в слаби алкални разтвори. Те съдържат всички незаменими аминокиселини и са пълноценна храна.

Проламини

растителни протеини. Съдържа се в глутена на житните растения. Разтворим само в 70% алкохол (това се дължи на високото съдържание на пролин и неполярни аминокиселини в тези протеини).

Протеиноиди.

Протеиноидите включват протеини на поддържащите тъкани (кости, хрущяли, връзки, сухожилия, нокти, коса), те се характеризират с високо съдържание на сяра. Тези протеини са неразтворими или трудно разтворими във вода, сол и водно-алкохолни смеси.Протеиноидите включват кератин, колаген, фиброин.

Албумини

Това са киселинни протеини с ниско молекулно тегло (15-17 хиляди), разтворими във вода и слаби солеви разтвори. Утаява се от неутрални соли при 100% насищане. Участват в поддържането на осмотичното налягане на кръвта, транспортират различни вещества с кръвта. Съдържа се в кръвен серум, мляко, яйчен белтък.

Глобулини

Молекулно тегло до 100 хил. Неразтворим във вода, но разтворим в слаби солеви разтвори и се утаява в по-малко концентрирани разтвори (вече при 50% насищане). Съдържа се в семената на растенията, особено в бобовите и маслодайните семена; в кръвната плазма и в някои други биологични течности. Те изпълняват функцията на имунна защита, осигуряват устойчивост на организма към вирусни инфекциозни заболявания.

Химично поведение на аминокиселинитесе определя от две функционални групи -NH2 и -COOH. Аминокиселините се характеризират с реакции в аминогрупата, карбоксилната група и в радикалната част, докато в зависимост от реагента взаимодействието на веществата може да премине през един или повече реакционни центрове.

Амфотерна природа на аминокиселините.Имайки както киселинна, така и основна група в молекулата, аминокиселините в водни разтворисе държат като типични амфотерни съединения. В киселинни разтвори те проявяват основни свойства, реагирайки като основи, в алкални разтвори - като киселини, образувайки съответно две групи соли:

Поради своята амфотерноств живия организъм аминокиселините играят ролята на буферни вещества, които поддържат определена концентрация на водородни йони. Буферните разтвори, получени чрез взаимодействие на аминокиселини със силни основи, се използват широко в биоорганичната и химическата практика. Солите на аминокиселините с минерални киселини са по-разтворими във вода от свободните аминокиселини. Солите с органични киселини са слабо разтворими във вода и се използват за идентифициране и разделяне на аминокиселини.

Реакции, дължащи се на аминогрупата.С участието на аминогрупата аминокиселините образуват амониеви соли с киселини, ацилират се, алкилират се , реагират с азотиста киселина и алдехиди по следната схема:

Алкилирането се извършва с участието на R-Ha1 или Ar-Hal:

Киселинни хлориди или киселинни анхидриди (ацетил хлорид, оцетен анхидрид, бензилоксикарбонил хлорид) се използват в реакцията на ацилиране:

Реакциите на ацилиране и алкилиране се използват за защита на NH2 групата от аминокиселини в процеса на пептиден синтез.

Реакции, дължащи се на карбоксилната група.С участието на карбоксилната група аминокиселините образуват соли, естери, амиди, киселинни хлориди в съответствие със схемата по-долу:

Ако при a-въглероден атомвъв въглеводородния радикал има електрон-оттеглящ заместител (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR и т.н.), който поляризира връзката C®COOH, тогава карбоксилните киселини лесно протичат реакции на декарбоксилиране. Декарбоксилирането на а-аминокиселини, съдържащи + NH3 група като заместител, води до образуването на биогенни амини. В живия организъм този процес протича под действието на ензима декарбоксилаза и витамин пиридоксал фосфат.

При лабораторни условия реакцията се извършва чрез нагряване на а-аминокиселина в присъствието на абсорбери на CO2, например Ba (OH) 2.

Декарбоксилирането на b-фенил-а-аланин, лизин, серин и хистидин дава съответно фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоетанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции на аминокиселини с участието на странична група.Нитриране на аминокиселината тирозин азотна киселинаобразува се оранжево динитро производно (ксантопротеинов тест):

Редокс преходите се извършват в системата цистеин-цистин:

2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 ХС CH2CH(NH2)COOH

При някои реакции аминокиселините реагират и на двете функционални групи едновременно.

Образуване на комплекси с метали.Почти всички а-аминокиселини образуват комплекси с двувалентни метални йони. Най-стабилни са сложните вътрешни медни соли (хелатни съединения), които се образуват в резултат на взаимодействие с меден (II) хидроксид и са оцветени в синьо:

Действието на азотната киселинана алифатни аминокиселини води до образуването на хидрокси киселини, на ароматни - диазо съединения.

Образуване на хидрокси киселини:

Реакция на диазотиране:

(диазо съединение)

1. с освобождаване на молекулярен азот N 2:

2. без освобождаване на молекулярен азот N 2:

Хромофорната група на азобензен -N=N в азо съединенията причинява жълт, жълт, оранжев или друг цвят на веществата, когато се абсорбират във видимата светлина (400-800 nm). Ауксохромна група

COOH променя и подобрява цвета поради π, π - конюгация с π - електронната система на основната група на хромофора.

Съотношението на аминокиселините към топлината.При нагряване аминокиселините се разлагат и образуват различни продукти в зависимост от вида си. При нагряване а-аминокиселинив резултат на междумолекулна дехидратация се образуват циклични амиди - дикетопиперазини:

валин (Val) диизопропилово производно

дикетопиперазин

При нагряване b-аминокиселини амонякът се отделя от тях с образуването на α, β-ненаситени киселини с конюгирана система от двойни връзки:

β-аминовалерианова киселина пентенова киселина

(3-аминопентанова киселина)

Отопление g- и d-аминокиселини придружен от вътрешномолекулна дехидратация и образуване на вътрешни циклични амиди - лактами:

γ-аминоизовалерианова киселина лактам γ-аминоизовалериан

(4-амино-3-метилбутанова киселина) киселини

Всички α-аминокиселини с изключение на глицин съдържат хирален α-въглероден атом и могат да се появят като енантиомери:

Доказано е, че почти всички естествени α-аминокиселини имат една и съща относителна конфигурация при α-въглеродния атом. -Въглероден атом (-)-серин беше определен условно Л-конфигурация и -въглероден атом (+)-серин - д- конфигурация. Освен това, ако проекцията на Фишер на -аминокиселината е написана по такъв начин, че карбоксилната група е разположена отгоре, а R е отдолу, Л-аминокиселини, аминогрупата ще бъде отляво, а при д-аминокиселини - вдясно. Схемата на Fisher за определяне на аминокиселинната конфигурация се прилага за всички α-аминокиселини, имащи хирален α-въглероден атом.

От фигурата се вижда, че Л-аминокиселината може да бъде дясновъртяща (+) или лявовъртяща (-) в зависимост от природата на радикала. По-голямата част от естествено срещащите се α-аминокиселини са Л-ред. Техен енантиоморфи, т.е. д-аминокиселини, синтезирани само от микроорганизми и се наричат "неестествени" аминокиселини.

Според (R,S) номенклатурата повечето "естествени" или L-аминокиселини имат S-конфигурация.

L-изолевцин и L-треонин, всеки от които съдържа два хирални центъра на молекула, могат да бъдат всеки член на двойка диастереомери, в зависимост от конфигурацията при -въглеродния атом. Правилните абсолютни конфигурации на тези аминокиселини са дадени по-долу.

КИСЕЛИННО-ОСНОВНИ СВОЙСТВА НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ

Аминокиселините са амфотерни вещества, които могат да съществуват като катиони или аниони. Това свойство се обяснява с наличието на двете киселини ( -COOH), и основната ( -NH 2 ) групи в една и съща молекула. В много киселинни разтвори NH 2 - групата на киселината се протонира и киселината се превръща в катион. В силно алкални разтвори карбоксилната група на аминокиселината се депротонира и киселината се превръща в анион.

В твърдо състояние аминокиселините съществуват като цвитерион (биполярни йони, вътрешни соли). В цвитерионните йони протонът се прехвърля от карбоксилната група към аминогрупата:

Ако поставите аминокиселина в проводяща среда и спуснете чифт електроди там, тогава в киселинни разтвори аминокиселината ще мигрира към катода, а в алкални разтвори към анода. При определена стойност на pH, характерна за дадена аминокиселина, тя няма да се придвижи нито към анода, нито към катода, тъй като всяка молекула е под формата на цвитерион (носи както положителен, така и отрицателен заряд). Тази стойност на pH се нарича изоелектрична точка(pI) на дадена аминокиселина.

АМИНОКИСЕЛИННИ РЕАКЦИИ

Повечето от реакциите, в които аминокиселините влизат в лабораторията ( инвитро), са общи за всички амини или карбоксилни киселини.

1. образуване на амиди при карбоксилната група. Когато карбонилната група на аминокиселина реагира с аминогрупата на амина, реакцията на поликондензация на аминокиселината протича успоредно, което води до образуването на амиди. За да се предотврати полимеризацията, аминогрупата на киселината се блокира, така че реагира само аминогрупата на амина. За тази цел се използва карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензил хлороформат), трет-бутоксикарбоксазид и др. За да реагира с амин, карбоксилната група се активира чрез третиране с етил хлороформат. защитна групаслед това се отстранява чрез каталитична хидрогенолиза или чрез действието на студен разтвор на бромоводород в оцетна киселина.

2. образуване на амиди при аминогрупата. Ацилирането на аминогрупата на α-аминокиселина произвежда амид.

Реакцията протича по-добре в основната среда, тъй като това осигурява висока концентрация на свободен амин.

3. образование естери. Карбоксилната група на аминокиселината лесно се естерифицира чрез конвенционални методи. Например, метиловите естери се получават чрез преминаване на сух газообразен хлороводород през разтвор на аминокиселина в метанол:

Аминокиселините са способни на поликондензация, което води до образуването на полиамид. Полиамидите, съставени от α-аминокиселини, се наричат пептиди или полипептиди . Амидната връзка в такива полимери се нарича пептид комуникация. Полипептиди със молекулно теглопоне 5000 са повикани протеини . Протеините съдържат около 25 различни аминокиселини. При хидролизата на даден протеин всички тези аминокиселини или някои от тях могат да се образуват в определени пропорции, характерни за отделен протеин.

Уникалната последователност от аминокиселинни остатъци във верига, която е присъща на даден протеин, се нарича първична структуракатерица . Характеристики на усукване на вериги от протеинови молекули ( взаимно споразумениефрагменти в пространството) се наричат вторична структура на протеини . Полипептидните вериги на протеините могат да бъдат свързани помежду си с образуването на амидни, дисулфидни, водородни и други връзки, дължащи се на страничните вериги на аминокиселините. В резултат на това спиралата се усуква на топка. Тази структурна особеност се нарича третична структура на протеин . За да проявят биологична активност, някои протеини трябва първо да образуват макрокомплекс ( олигопротеин), състоящ се от няколко пълни протеинови субединици. Кватернерна структура определя степента на свързване на такива мономери в биологично активния материал.

Протеините се делят на две големи групи - фибриларен (отношението на дължината на молекулата към ширината е по-голямо от 10) и кълбовиден (съотношение по-малко от 10). фибриларните протеини са колаген , най-разпространеният протеин при гръбначните животни; представлява почти 50% от сухото тегло на хрущяла и около 30% твърдокости. В повечето регулаторни системи на растенията и животните катализата се осъществява от глобуларни протеини, които се наричат ензими .

Аминокиселини.

Аминокиселини(аминокарбоксилни киселини) - органични съединения, чиято молекула едновременно съдържа карбоксил (-COOH) И аминогрупи (-NH2).

Структурата на аминокиселините може да бъде изразена по-долу обща формула,
(Където Р- въглеводороден радикал, който може да съдържа различни функционални групи).

Аминокиселиниможе да се счита за производно карбоксилни киселини, в който един или повече водородни атоми са заменени с аминогрупи (-NH2).

Пример е най-простият: аминооцетна киселина или глицин, и аминопропионова киселина или аланин:

Химични свойства на аминокиселините

Аминокиселини - амфотерни съединения, т.е. в зависимост от условията те могат да проявяват както основни, така и киселинни свойства.

Поради карбоксилната група ( -COOH) образуват соли с основи.
Благодарение на аминогрупата ( -NH2) образуват соли с киселини.

Водородният йон се отделя по време на дисоциацията от карбоксилната ( -ТОЙ) аминокиселина, може да премине към своята аминогрупа с образуването на амониева група ( NH3+).

Така аминокиселините съществуват и реагират и под формата на биполярни йони (вътрешни соли).

Това обяснява, че разтворите на аминокиселини, съдържащи една карбоксилна и една амино група, имат неутрална реакция.

Алфа аминокиселини

От молекули аминокиселинисе изграждат протеинови молекули протеини, които, когато са напълно хидролизирани под въздействието на минерални киселини, основи или ензими, се разлагат, образувайки смеси от аминокиселини.

Общият брой на естествено срещащите се аминокиселини достига 300, но някои от тях са доста редки.

Сред аминокиселините се разграничава група от 20 най-важни. Те се намират във всички белтъци и се наричат алфа аминокиселини.

Алфа аминокиселиниса кристални вещества, които са разтворими във вода. Много от тях имат сладък вкус. Това свойство е отразено в името на първия хомолог в серията алфа-аминокиселини - глицин, която е и първата алфа-аминокиселина, открита в естествен материал.

По-долу е дадена таблица със списък на алфа аминокиселините:

Есенциални аминокиселини

основен източник алфа аминокиселиниза животинския организъм са хранителните протеини.

Много алфа-аминокиселини се синтезират в тялото, докато някои алфа-аминокиселини, необходими за синтеза на протеини, не се синтезират в тялото и трябва да дойде отвън, с храна. Тези аминокиселини се наричат незаменим. Ето техния списък:

При някои, често вродени заболявания, списъкът на есенциалните киселини се разширява. Например при фенилкетонурия човешкото тяло не синтезира друга алфа-аминокиселина - тирозинкойто е в тялото здрави хораполучен чрез хидроксилиране на фенилаланин.

Използването на аминокиселини в медицинската практика

Алфа аминокиселинизаемат ключова позиция в азотен метаболизъм. Много от тях се използват в медицинската практика като лекарства засягащи тъканния метаболизъм.

Така, глутаминова киселинаизползвани за лечение на заболявания на централната нервна система, метионинИ хистидин– лечение и профилактика на чернодробни заболявания, цистеин- очни заболявания.